Белки. Биологическая ценность. Изменение белков при кулинарной обработке продуктов. Влияние данных процессов на качество кулинарной продукции.
Белки – жизненно необходимые вещества. Они имеют пластическое значение: служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов и большинства гормонов, гемоглобина и других соединений, выполняющих в организме особо важные и сложные функции. Белки формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям, участвуют в процессе усвоения (на различных этапах) жиров, углеводов, минеральных веществ и витаминов. Жизнь организма связана с непрерывным расходом и обновлением белков. Для равновесия этих процессов (азотистого равновесия) необходимо ежедневное восполнение с пищей белковых потерь. Белки в отличие от жиров и углеводов не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, т. е. являются незаменимой частью пищи. Как источник энергии они имеют второстепенное значение, так как могут быть заменены жирами и углеводами. При оксилении в организме 1 г белка дает 16,7 кДж (4 ккал).
В технологических процессах производства продукции общественного питания белки пищевых продуктов подвергаются гидратации, дегидратации, денатурации и деструкции, а низкомолекулярные азотистые вещества – пиролизу с образованием новых химических веществ.
Биологическая ценность белков пищевых продуктов может быть сохранена лишь при соблюдении определенных кулинарных правил. Эти правила в значительной степени обусловлены теми качественными изменениями, которые возникают в продуктах при тепловой обработке.
|
|
|
Нагревание белков в водной среде приводит к их тепловой денатурации – нарушению природных пространственных связей. В молекулах белка аминокислоты соединены между собой пептидными связями (–NH–СО–) в линейной, строго определенной последовательности, образуя полипептидные цепи – первичную структуру белка.
Внутримолекулярные превращения при денатурации приводят к изменению физического состояния белковых систем, называемому свертыванием. При этом в зависимости от исходного физического состояния белковой системы того или иного продукта происходит ее уплотнение с выпрессовыванием части воды или увеличение прочности системы без уплотнения и выделения влаги. Из малоконцентрированных белковых систем свернувшиеся белки выделяются в виде хлопьев или сгустков.
Денатурация сопровождается уменьшением растворимости белка, способности к набуханию, способности удерживать много воды (потерей гидрофильных свойств), снижением устойчивости против действия ферментов. Характер денатурационных изменений белков зависит от температуры и продолжительности нагрева. Чем выше температура и продолжительнее нагревание, тем глубже эти изменения. Кроме того, тепловая денатурация белка зависит от его влажности. При нагревании происходят также химические изменения белков, результатом которых является выделение летучих веществ (H2S, NH3 и других).
|
|
|
Тепловая денатурация белков оказывает большое влияние на качество готовой продукции. При прочих равных условиях реологические характеристики белковых гелей, подвергнутых нагреванию, зависят от рН среды, температуры и продолжительности теплового воздействия.
При значениях рН среды, близких к изоэлектрической точке белка, денатурация происходит при более низкой температуре и сопровождается максимальной дегидратацией белка. Смещение рН среды в ту или иную сторону от изоэлектрической точки белка способствует повышению его термостабильности. Так, выделенный из мышечной ткани рыб глобулин X, имеющий изоэлектрическую точку при рН 6, в слабокислой среде (рН 6,5) денатурирует при 50 °С, а в нейтральной (рН 7,0) – при 80 °С.
Активная кислотность среды оказывает большое влияние на гидратацию и денатурацию белков, поэтому в технологии производства продуктов общественного питания направленное изменение реакции среды широко используют для улучшения качества блюд и кулинарных изделий. Так, при припускании мяса, птицы, рыбы и нерыбных продуктов моря, тушении мяса птицы, рыбы, мариновании мяса (перед жаркой) путем добавления приправ, содержащих кислоту, создают более кислую среду со значениями рН, лежащими значительно ниже изоэлектрической точки белков продукта. В этих условиях при тепловой обработке дегидратация белковых гелей уменьшается и готовый продукт получается более сочным.
|
|
|
В кислой среде деструкция коллагена ускоряется, вследствие чего сокращается продолжительность тепловой обработки, а готовый продукт становится более нежным. Исследования, проведенные на кафедре технологии продуктов общественного питания РЭА им. Г. В. Плеханова, показали, что хорошее качество кулинарной продукции достигается при использовании лимонного сока или сухого виноградного вина, смешанных с водой в соотношении 1:1. При мариновании мясных и рыбных полуфабрикатов указанную смесь используют в количестве 5... 10 % к массе сырья, а при припускании и тушении – до 30 %. При замене натуральных продуктов кристаллической кислотой (лимонной или винной) используют 0,3%–ный водный раствор этих кислот. Кислая среда ускоряет деструкцию коллагена и способствует получению сочных мясных и рыбных продуктов благодаря меньшему их обезвоживанию.
|
|
|
Нагревание продуктов до более высоких температур и увеличение продолжительности их тепловой обработки способствуют усилению постденатурационных изменений содержащихся в них белков. Важное практическое значение в технологии приготовления пищи имеют верхние температурные пределы стабильности белков. Знание этих пределов позволяет точно определить, до какой температуры можно нагревать продукт, не допуская денатурации содержащихся в нем белков. Наиболее термостабильны белки молока и яиц. Белки, содержащиеся в мясе рыб, начинают денатурировать при более низких температурах, чем белки убойного скота.
Температура денатурации белков повышается в присутствии других, более термостабильных белков и некоторых веществ небелковой природы, например сахарозы. Это свойство белков используют в технологических процессах, когда при тепловой обработке необходимо повысить температуру смеси (например, для пастеризации мороженого), не допуская расслоения или структурообразования в белковой коллоидной системе. Наиболее наглядно это свойство белков проявляется при тепловой обработке яиц. Белок куриного яйца начинает денатурировать при 55 °С, желток и смесь белка с желтком – при 70 °С. Добавление к яичному меланжу сахарозы повышает температуру его денатурации до 80...83 °С.
Тепловая денатурация некоторых белков может происходить без видимых изменений белкового раствора. Это наблюдается у белков, содержащихся в продуктах в связанном состоянии (например, казеин молока), а также в очень кислой и очень щелочной средах.
В результате денатурации увеличивается атакуемость белков пищеварительными ферментами, а следовательно, и их усвояемость. Однако в этом отношении молочные белки представляют собой исключение. Дело в том, что молочные белки – единственные белки, выполняющие только пищевые функции, и поэтому в результате эволюции приобрели свойства, идеально отвечающие ферментным системам организма. Что же касается белков мяса, птицы, рыбы и т. д., то они выполняют иные функции, являясь двигательными, опорными системами тела; растительные белки выполняют функции запасного питательного вещества для растущего организма. В связи с этим всякая тепловая обработка молочных продуктов снижает усвояемость их белков: белки стерилизованного молока усваиваются хуже, чем пастеризованного. Вторичное нагревание казеина творога при приготовлении блюд значительно снижает их переваримость.
В пищевых продуктах, доведенных тепловой обработкой до готовности, всегда содержится большее или меньшее количество нативных, неденатурированных белков, в том числе некоторых ферментов.
При тепловой обработке овощей, плодов и картофеля также происходит деструкция структурного белка клеточных стенок экстенсина. В результате деструкции экстенсина образуются водорастворимые продукты, что также понижает механическую прочность тканей корнеплодов, картофеля и вызывает их размягчение после тепловой обработки.
Продукты деструкции белков придают пище соответствующие вкус и аромат. Например, в образовании запаха и вкуса некоторых продуктов принимают участие серо– и фосфорсодержащие соединения. Серосодержащие аминокислоты, входящие в состав белка, при деструкции выделяют сероводород, образуются и другие соединения – меркаптаны (при тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты) и дисульфиды (при варке капусты, картофеля, брюквы). Серосодержащие соединения играют ведущую роль в.формировании запаха вареного мяса. Так, в летучих компонентах вареного мяса обнаружено более 25 серосодержащих веществ.
При тепловой обработке мяса, яиц, картофеля, капусты фосфатиды и фосфопротеиды при деструкции расщепляются с образованием фосфина (РН3).
Деструкция белков происходит при производстве некоторых видов теста. В этом случае в разрушении внутримолекулярных связей в белках принимают участие протеолитические ферменты, содержащиеся в муке и вырабатываемые дрожжевыми клетками. Протеолиз белков клейковины оказывает положительное влияние на ее эластичность и способствует получению выпеченных изделий высокого качества. Однако этот процесс может иметь и отрицательные последствия, если активность протеаз муки слишком высока (мука из недозревшего зерна).
В некоторых случаях деструкцию белков с помощью протеолитических ферментов используют специально для интенсификации технологического процесса, улучшения качества готовой продукции, получения новых продуктов питания. Примером может служить применение препаратов протеолитических ферментов (порошкообразных, жидких, пастообразных) для размягчения жесткого мяса, ослабления клейковины теста, получения белковых гидролизатов.
Дата добавления: 2018-02-15; просмотров: 3181; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!