Фишер формуласы Колли-Толленсу формуласы 18 страница
А) Cl ─ CH2─ COOH
B) H2N ─ CH2 ─ COOH
C) O2N ─ CH2 ─ COOH
D) NH2 ─ CH2 ─ CH2 ─ COOH
E) CH3 ─ CH(NH2) ─ COOH
16. Аланиннің формуласы:
А) Cl ─ CH2─ COOH B) H2N ─ CH2 ─ COOH C) O2N ─ CH2 ─ COOH
D) NH2 ─ CH2 ─ CH2 ─ COOH E) CH3 ─ CH(NH2) ─ COOH
17. Цвиттер – ион түзе алатын қосылысты көрсетіңіз:
А) СН3C6H4─ NH2 B) C6H4OH(NH2) C) H2N ─ CH2 ─ COOH
D) NH3 ─ CH2 ─ Cl E) Cl ─ CH2─ COOH
18. Моноаминдикарбон қышқылы лакмусты мына түске бояйды:
А) көк B) қызыл C) сары D) жасыл E) күлгін
19. Диаминкарбон қышқылы лакмусты мына түске бояйды:
А) көк B) қызыл C) сары D) жасыл E) күлгін
20. Пептидтік топты белгілеңіз:
O
∕∕
A) – C – N – B) –N = N – C) – C – N – D) – C E) – N = O
║ ║ ║ ║ \ │
O O O H H H
7 Ақуыздар
Ақуыздар – амидті (–CO–NH–) топтарымен байланысқан аминқышқылдары қалдықтарынан тұратын жоғары молекулалық табиғи полимерлер (биополимерлер).
Ақуыз және протеиндер тірі жасушадағы барлық өзге макромолекулалардан саны жағынан көп болады. Оның жалпы массасынан 18–21% құрайды. Құрамында (%): С – 50-55; О – 21-24; N – 15-18; Н – 6,5-7,5; S – 0,3-0,25; Р – 1-2 болады. Сонымен қатар
|
|
|
ақуыз құрамында мына элементтер де Fe, Cu, Ca, Ba т.б. кездеседі.
Ақуыздардың құрылымы
Ақуыздар жай және күрделі болып екі топқа бөлінеді:
1. Жай ақуыздар (протеиндер) – көбіне α–амин қышқылдарының 20 түрінен тұрады:
1) альбуминдер;
2) глобулиндер;
3) протаминдер;
4) гистондар;
5) проламиндер;
2. Күрделі ақуыздар (протеиндер) – нуклеин қышқылдарынан, көмірсулардан, липидтер мен комплексті (кешенді) қосылыстар түзген метал – иондарынан т.б. тұрады:
1) хромопротеиндер;
2) липопротеиндер;
3) нуклеопротеиндер;
4) гликопротеиндер;
5) металлпротеиндер;
7.1 Жай және күрделі ақуыздар
Егер ақуыздардың құрамында пептидті байланыстан басқа табиғаты амин қышқылды емес компоненттер болса, онда мұндай ақуыздарды күрделі ақуыздар деп атайды. Ақуызды емес бөлігін простетикалық топ, ал ақуызды бөлігін апопротеин деп атайды. Күрделі ақуыз - холопротеин - компоненттерге диссоциациялануы мүмкін:
холопротеин ↔ апопротеин + простетикалық топ
Реакцияның бағыты холопротеин компоненттері байланыстарының беріктігіне тәуелді. Простетикалық топ ретінде органикалық заттар, металл иондары, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, липидтер және т.б. заттар болуы мүмкін (кесте – 7.1).
|
|
|
Кесте 7.1 – Күрделі ақуыздар құрамы
| Күрделі ақуыздар | |
| Ақуыздар | Простетикалық топтар |
| Металпротеиндер | Металл иондары |
| Фосфопротеиндер | Н3РО4 |
| Гемопротеиндер | Геммдер |
| Флавопротеиндер | Флавиннуклеотидтер |
| Гликопротеиндер | Моносахаридтер, олигосахаридтер |
| Протеогликандар | Гликозамингликандар |
| Липопротеиндер | Триацилглицериндер және күрделі липидтер |
| Нуклеопротеиндер | |
| Рибонуклеопротеиндер (рибосома және т.б.) | РНҚ |
| Дезоксирибонуклеопротеиндер (хроматин) | ДНҚ |
Ақуыздардың атқаратын функциясы
1. Ферментативті – жасушада жүретін биохимиялық реакцияларға 2000 түрлі ферменттер қатысады, бұл ферменттердің барлығы химиялық табиғаты бойынша – ақуыздар (жай немесе күрделі).
2. Гормоналды – адам организміндегі барлық гормондардың 50%-ның табиғаты бойынша – ақуыздар.
3. Рецепторлық – гормондар, биогенді аминдер, медиаторлар, циклді мононуклеотидтер сияқты әртүрлі реттегіштерді таңдамалы байланыстыру рецептор – ақуыздар арқылы жүзеге асады.
|
|
|
4. Құрылымдық (пластикалық) – барлық жасушалық және субжасушалық бірліктердің мембраналары биқабаттан тұрады: ақуыздар және фосфолипидтер, яғни ақуыздар барлық жасушалық құрылымдардың түзілуінде үлкен рөл атқарады.
5. Иммунологиялық – адамның гуморальды иммунитеті γ– глобулиннің (антидененің) болуымен байланысты.
6. Гемостатикалық – қанның ұюы қаннның құрамында қанды ұйытатын ақуыздардың (факторлардың) болуымен байланысты.
7. Қан ұюына қарсы – антитормбалық, антитромбопластикалық және фибринолитикалық жүйемен байланысты қан құрамында сәйкес ақуыздардың болуымен байланысты.
8. Генреттегіш – гистон – ақуыздар, қышқылдық ақуыздар трансляция үдерісінде шешуші рөл атқарады.
9. Тасымалдағыш – О2, липидтер, стероидтер, жоғары майлы қышқылдар, дәрілік заттардың тасымалын қандағы ақуыздардың түрлі фракциялары жүзеге асырады.
|
|
|
10. Жиырылғыш – бұлшық еттердің жұмысына мынандай ақуыздар қатынасады: актин, миозин, тропонин және тропомиозин.
11. Залалсыздандыратын – ауыр металдардың тұздарынан (қорғасын, мыс, мырыш және т.б.) және алкалоидтардан улануға қарсы ақуыздар (әсіресе сүт өнімдері ) қолданылады.
12. Тірек (механикалық) – сүйек және сіңір тіндерінің беріктілігі мынандай ақуыздарға байланысты болады: коллаген, эластин, фибронектин.
13. Жасуша мембранасының және митохондрияның ішкі мембранасының биопотенциалының түзілуі.
14. Энергетикалық – ақуыздың 1 г тотығып, соңғы өнімдер - мочевина, көмірқышқыл газы және суға дейін тотығып, 4,1 ккал энергия береді.
Ақуыздар әртүрлі қызметтерді атқара отырып, барлық биологиялық үдерістерге қатысады. Атқаратын қызметінің сипатына сәйкес ақуыздарды төмендегідей топтарға бөлуге болады:
1) ферменттер;
2) рецепторлық ақуыздар;
3) реттеуші ақуыздар;
4) құрылымдық ақуыздар;
5) тасымалдаушы ақуыздар;
6) қорғағыш ақуыздар;
7) қысқартқыш ақуыздар;
Әрбір ақуыздың өзіне ғана тән ерекше құрылымы болады, осыған байланысты басқа ақуыздардың атқаратын қызметтерінен өзге өзіне ғана тән қызметті атқарады.
Ақуыздар молекулаларындағы байланыс түрлері
1. Пептидті байланыс:
H2N – CH2 – CH2 – COOH + H2N – CH2 – CH2 – COOH →
β – аланин β – аланин
H2N – CH2 – CH2 – С – N – CH2 – CH2 – COOH
|| |
O H
2. Сутектік байланыс – пептидті байланыстағы – С – N – электртерістігі жоғары
|| |
О---Н
оттекпен электртерісітігі төмен сутек атомы арасында пайда болады.
3. Иондық байланыс – пептидті тізбектерді құрайтын – NH2; – COOH топтары ионданған күйде болған жағдайда.
4. Дисульфидтік байланыстар құрамында күкірт бар ақуыздар молекулалары арасында түзіледі. Мысалы: цестеин
| |
– Cys – S – S – Cys–
| |
5. Гидрофобтық байланыстар – көмірсутек радикалдары арасында іске асырылады.
Пептидті байланыс
Пептидті байланыстар бір амин қышқылының α – карбоксильды тобының келесі амин қышқылының α – амин тобымен әрекеттесуі нәтижесінде түзіледі (сурет – 7.1). Пептидті байланыc – амин қышқылдарын полипептидті тізбекке байланыстыратын амидті ковалентті байланыс. Осыған сәйкес, пептидтер – амин қышқылдарынан түзілген тізбекті полимерлер. Полипептидті тізбекте: бос α – амин топтарынан түзілген N – соңы және бос α – карбоксил тобы бар С – соңын ажыратады (сурет – 7.2, 7.3)
 |
Сурет 7.1 – Пептидті байланыстың түзілуі
 |
Сурет 7.2 – Пептидті тізбектің құрылысы
Тізбектегі амин қышқылдарының реттілігін N – соңды амин қышқылынан бастап бейнелейді. Осыдан амин қышқылды қалдықтардың нөмірленуі басталады. Полипептидті тізбекте мына реттілік көп рет қайталанады: – NH – CH – CO –.
Бұл реттілік пептидтік негізді құрайды. Осыған байланысты, полипептидті тізбек тұрақты, қайталанатын құрылымды негізден (қаңқа) және жекелеген бүйір топтардан (R – топтарынан) тұрады.
 |
Сурет 7.3 – Полипептид құрылысының үлгісі:
А. Глицил – Аспарагил – Лизил – Глутамил – Аргинил – Гистидил – Аланин;
Б. Пролиннің пепетидті байланысты түзуге қатысуы
Ақуыздың құрылысы
Ақуыз – бұл жоғары молекулалы қосылыстар (полимерлер), мономері –өзара бір – бірімен пептидті байланыс арқылы байланысқан α – аминқышқылдары болып табылады. Ақуызда кездесетін барлық 20 амин қышқылы – бұл α – амин қышқылдар. Бұлардың барлығына ортақ белгі α – көміртек атомында NH2 – амин тобы және СООН
– карбоксил тобының болуымен сипатталады. Осы аминқышқылдардың ішіндегі ерекшесі пролин болып табылады, себебі α – жағдайда NH – тобы болады және имин қышқылы деп аталады. α – амин қышқылдары бір – бірінен бүйір тізбектің – радикалдың (R) құрылысымен, осыған байланысты қасиетімен де ерекшеленеді. Барлық амин қышқылдарды бүйір тізбектің полюстігі, яғни рН–тың биологиялық мәніндегі сумен өзара әрекеттесу қабілетіне байланысты топтарға бөлуге болады (кесте
– 7.2, 7.3).
Кесте 7.2 – Аминқышқылдарының полюссіз радикалдарының қасиеттері
| ПОЛЮССІЗ (гидрофобты) R – тобы. R – тобында полюссіз байланыстар С – Н, С – С бар. | ||||||
| Амин қышқылдардың ататуы | R – тобының құрылысы | Амин қышқылдардың ататуы | R – тобының құрылысы | |||
| Глицин Gly, G | – H | Метионин Met, M | – CH2 – CH2 – S –CH3 | |||
| Аланин Ala, A | – СH3 | Фенилаланин Phe, P |
– CH2 – | |||
| Валин Val, V | CH3 – CH CH3 | Триптофан Trp, W | – CH2 – | N H | ||
| Лейцин Leu, L | CH3 – CH2 – CH2 CH3 | Пролин Pro,P | N H | COOH | ||
| Изолейцин Ile, I | CH3 – CH CH2–CH2 |
| ||||
Кесте 7.3 – Амин қышқылдарының полюсті радикалдарының қасиеттері
| ПОЛЮСТІ (гидрофильді) R – тобы. R – тобында полюсті байланыстар С – О, С – N, O – H, S – H бар. | ||||
| А) Полюсті зарядталмаған R – тобы | Б) Полюсті теріс зарядталған R – тобы | |||
| Серин Ser, S | – CH2 – ОН | Аспарагин қышқылы Asp, D | – CH2 – СОО– | |
| Треонин Thr, T | – CH – СН3 | ОН | Глутамин қышқылы Clu, E | – CH2 – СН2 – СОО– | |
| Цистеин Cys, C | – CH2 – SН | В) Полюсті оң зарядталған R – тобы | ||
| Тирозин Tyr | – CH2 – –ОН | Лизин Lys, K | – CH2 – CH2 – CH2 – CH2 – NH3+ | |
| Аспарагин Asn, N | – CH2 – CОNН2 | Аргинин Arg, R | – CH2–CH2 –CH2 – NH – C –NH2 || NH3+ | |
| Глутамин Gln, Q | – CH2 – CH2 –CОNН2 | Гистидин His, H | – CH2 NH NH+ | |
Ақуыздар молекуласының құрылысы
Ақуыздың бірінші реттік құрылымы ретінде полипептидті тізбектегі аминқышқылдарының қатаң түрде бірінен кейін бірінің орналасуының тәртібі (реттілігі) қарастырылады. Ұзындығы және полипептидті тізбектегі аминқышқылдық құрамы бірдей пептидтер әртүрлі заттар болуы мүмкін, себебі тізбектегі аминқышқылдарының реттілігі әртүрлі болуына байланысты.
Бірінші ретті ақуыздар бір – бірімен амидті (пептидті) байланыс арқылы байланысқан α – аминқышқылдың 20 түрінен тұрады. Оның құрамына 50 – ден жүздеген аминқышқылдарының қалдықтары кіреді.
Ақуыздағы аминқышқылдарының реттілігі ерекше және ол гендермен анықталады. Бірінші ретті құрылымның сәл ғана өзгеруінің өзі ақуыздың қасиетін қатты өзгертуі мүмкін. Ақуыздағы әрбір аминқышқылды қалдықтың осы ақуыздың қалыпты құрылымы мен атқаратын қызметін сақтау үшін қажеті зор деп қорытынды жасау қате болар еді. Мысалы, гемоглобиннің аминқышқылды реттілігінің қалыпты қызмет жасап тұрған көптеген нұсқалары анықталған. Бұл құбылыс ақуыздың конформациясына негізделеді.
Дата добавления: 2021-03-18; просмотров: 207; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!