Опыт 1 Открытие непредельных кислот в жире

⇐ ПредыдущаяСтр 7 из 10Следующая ⇒

В три пробирки мерным цилиндром налейте по 2 - 3 мл дистиллированной воды и 5 — 6 капель раствора I₂ в KI. В первую пробирку добавьте 1 мл 1%-ного раствора крахмала. Изменение окраски говорит о том, что крахмал может служить реактивом на присутствие в растворе йода.

Во вторую пробирку пипеткой прибавьте 10-12 капель подсолнечного масла, в третью - 0,5 г сала. Обе пробирки встряхивайте в течение 3 —5 минут, затем прилейте в каждую по 1 мл 1%-ного крахмала. Обратите внимание на различие в окраске растворов в пробирках. Объясните эти причины и напишите соответствующие реакции.

Опыт 2 Гидролиз жира и открытие в гидролизате его составных частей

Гидролиз жира

В широкую пробирку пипеткой налейте 20 капель подсолнечного масла и мерным цилиндром 2 - 3 мл спиртового раствора КОН. Пробирку поместите в кипящую водяную баню на 15 - 20 минут до образования однородного раствора. Напишите уравнение реакции гидролиза триглицерида.

К гидролизату мерным цилиндром прилейте 6 - 8 мл воды, взболтайте и используйте для открытия глицерина и жирных кислот.

Открытие глицерина

В чистую пробирку мерным цилиндром налейте 2 - 3 мл разбавленного гидролизата, добавьте равный объем 10%-ного раствора NaOH и 2 - 3 капли 2%-ного раствора СuSO₄. Смешайте. Наблюдайте появление характерного для глицерата меди окрашивания раствора. 'Напишите уравнение реакции образования глицерата меди.

Открытие жирных кислот

Оставшийся гидролизат разлейте поровну в две пробирки. В первую мерным цилиндром прибавьте равное количество 10%-ного раствора Н₂SO₄ и поместите её в кипящую водяную баню до образования на поверхности раствора жидкого слоя жирных кислот. Во вторую пробирку пипеткой прибавьте 5-6 капель 10%-ного раствора CaCl₂. Встряхните. Наблюдайте появление осадка нерастворимого кальциевого мыла. Напишите уравнение реакции.

Опыт 3 Открытие лецитина в яичном желтке

В две пробирки мерным цилиндром налейте по 1 мл спиртового раствора яичного желтка. В одну пробирку добавьте равное количество воды, в другую - ацетона. Наблюдайте образование эмульсии лецитина в первой пробирке и его осаждение во второй. Напишите структурную формулу лецитина и сделайте вывод о его растворимости.

Опыт 4 Фурфуроловая рекция на желчные кислоты (реакция Петтенкофера)

К 8-10 каплям разведенного 1:2 раствора желчи прибавляют 1 каплю 5%-ного раствора сахарозы и осторожно! (по стенке наклоненной пробирки) подслаивают 1-2 мл H₂SО₄ (концентрированной). На границе двух слоев жидкости появляется красное кольцо.

Реакция обусловлена образованием окрашенных продуктов конденсации желчных кислот с фурфуролом (из сахарозы).

Тема 5 Ферменты

1 Общая характеристика ферментов

2 Строение, свойства и механизм действия ферментов

3 Номенклатура и классификация ферментов

Основные понятия по теме

Ферменты - вещества белковой природы, способные каталитическим путем ускорять протекание химических реакций в организме. Молекулярная масса ферментов от 12 000 до 500 000 и больше. Они обладают высокой активностью и специфичностью. Место образования и действия ферментов - клетки тканей. Они обеспечивают быстрое протекание в организме и вне его большого числа химических реакций. Подсчитано, что живая клетка содержит до 1000 ферментов, каждый из которых ускоряет ту или иную химическую реакцию.

Отличия ферментов от неорганических катализаторов:

- Ферменты осуществляют свое действие в очень мягких условиях (при низких температурах, нормальном давлении, невысоких значениях рН среды) и очень интенсивно;

- Ферменты обладают необыкновенно высокой специфичностью действия - каждый фермент каталитически ускоряет, как правило, одну единственную химическую реакцию или, в крайнем случае, группу реакций подобного типа;

- Самая существенная разница между ферментами и неорганическими катализаторами состоит в том, что процесс ферментативного катализа является серией элементарных превращений веществ, строжайшим образом организованных в пространстве и времени и наследственно обусловленных;

- Ферменты имеют белковую природу и им присущи все свойства белков:

а) при гидролизе образуются аминокислоты;

б) способны денатурировать или коагулировать под действием высоких температур, сильных кислот, солей тяжелых металлов;

в) имеют высокую молекулярную массу;

г) способны кристаллизоваться.

Строение и механизм действия ферментов По строению ферменты делятся на простые - ферменты-протеины, и сложные - ферменты-протеиды.

Ферменты-протеины состоят только из аминокислот. Ферменты- протеиды состоят из двух частей: белка и активного вещества небелковой природы. Белковая часть называется апофермент, а небелковая - кофермент. Часто роль кофермента выполняют витамины. Например, витамин B₆ является коферментом более 30 различных ферментов; 85 входит в состав NAD, NADF; В₃ - в состав ацетилкоэнзима А.

В молекуле фермента различают три центра: активный центр, субстратный и аллостерический центры.

Согласно современным представлениям о механизме ферментативного катализа, в ходе каталитической реакции образуется промежуточное соединение фермента с субстратом, - возникает так называемый "фермент-субстратный" комплекс (FS). Затем происходит активация аллостерического центра, например, гормонами (FS*), что, в свою очередь, активирует активный центр (FS**). После этого произойдёт реакция и образуется новое вещество (Р), соединённое с ферментом (FP). На последнее стадии катализа вещество Р отделяется от фермента (F).

Свойства ферментов, прежде всего, определяются их белковой природой, однако им присущи и некоторые специфические свойства:

- термолабильность ферментов - каждый фермент для проявления оптимального действия требует определенной температуры окружающей среды.

- зависимость активности ферментов от рН среды - каждый фермент осуществляет каталитическое действие в строго определенных интервалах концентраций ионов водорода, т.е. рН среды;

-специфичность действия ферментов - одно из главных свойств. Это свойство ферментов заключается в том, что каждый фермент действует только на определенный субстрат или группу субстратов, сходных по своему строению.

Различают несколько видов специфичности.

а) стереохимическая - фермент катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата.;

б) абсолютная - фермент катализирует превращение только одного субстрата;

в) групповая - фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры.

- активаторы и ингибиторы ферментов - ряд ферментов для проявления своего оптимального действия требуют присутствия веществ, которые повышают их каталитическую активность (активаторы) или угнетают ферментативную активность (ингибиторы, или парализаторы). Деление веществ на активаторы и ингибиторы является условным. Одно и то же вещество при различных концентрациях ведет себя как ингибитор или активатор.

Первоначально ферментам по мере открытия и изучения свойств давали произвольные (тривиальные) названия. Например, фермент, гидролизирующий крахмал, назвали птиалин. Позднее возникла необходимость усовершенствовать их номенклатуру. Наиболее удачной оказалась классификация, по которой называют субстрат, подвергающийся действию фермента, и добавляют окончание -аза. Например, фермент, расщепляющий сахарозу, называют сахараза.

Однако эта классификация не отражала типа химической реакции, в которой участвует тот или иной фермент. В настоящее время пользуются классификацией, предложенной Международной комиссией по ферментам в 1961 году и основанной на принципе действия ферментов.

Выделяют шесть основных классов ферментов:

Оксидоредуктазы — катализируют окислительно - восстановительные реакции.

Представители этого класса: лактатдегидрогеназа, глюкозо-6-фосфатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, алкогольдегидрогеназа, каталаза, цитохромоксидаза.

Трансферазы - ускоряют каталитическим путём реакции переноса группировок атомов с одного соединения на другое.

Сюда относятся: глицеролкиназа, мальтозофосфорилаза, глице-рофосфатацилтрансфераза.

Гидролазы - катализируют реакции расщепления сложных веществ на более простые с присоединением молекулы H₂O. Сюда относится большинство пищеварительных ферментов.

Представители: фосфотаза, мальтаза, пептидгидролаза, аспарагиназа.

Лиазы — катализируют реакции отщепления от субстрата негидролитическим путём определенных молекул с образованием двойных связей и образованием простых соединений (NН₃, CO₂, H₂O, H₂S).

Представители: аланиндекарбоксилаза, фумаратгидратаза.

Изомеразы - катализируют реакции изомеризации одних органических изомеров в другие. Например, альдегидов в кетоны, цис-форм в трансформы. Глюкозофосфатизомераза, превращающая глю-козу-6-фосфат во фруктозу-6-фосфат, относится к этому классу.

Лигазы или синтетазы - ускоряют реакции синтеза с использованием энергии АТФ и других макроэргических соединений. Ацил-КоА-синтетаза, пируваткарбоксилаза - представители данного класса ферментов.

Классы подразделяются на подклассы, а последние на подподклассы или группы, внутри которых каждому ферменту присвоен свой порядковый номер.

Вопросы для самоконтроля

1 Приведите общую характеристику ферментов.

2 Каково строение ферментов?

3 Каков механизм действия ферментов?

4 Перечислите основные свойства ферментов?

5 Номенклатура и классификация ферментов?

Лабораторная работа

Ферменты

Цель: Изучить основные свойства ферментов

Оборудование и реактивы: Амилаза слюны (прополаскивают рот, затем набирают 10 мл дистиллированной воды и держат ее во рту в течение минуты, после чего сливают в стаканчик, фильтруют через бумажный фильтр); крахмал (0,1%-ный раствор); раствор Люголя (20 г йодистого калия и 10 г йода растворяют в 100 мл воды, для работы используют раствор, разведенный в 5 раз); гидроксид натрия (0,1н раствор); соляная кислота (0,1н раствор); мочевина (10%-ный раствор); пепсин в соляной кислоте (0,1н раствор пепсина в 0,2%-ном растворе НС1),фенолфталеин.

Ход работы

Дата добавления: 2018-05-02; просмотров: 1408; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

⇐ Предыдущая 1 2 3 4 5 678 9 10 Следующая ⇒

Мы поможем в написании ваших работ!