Белки. Состав и свойства белков
Белки или протеины – высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков a,L-аминокислот, соединенных пептидными связями. Белки синтезируются из 20 видов a-аминокислот. Пептидная связь образуется при взаимодействии a-карбоксильной группы одной аминокислоты с a-аминогруппой другой аминокислоты. Полимеры, которые содержат до 50 аминокислотных остатков, называют пептидами. К белкам относят полипептиды, содержащие от 50-100 до нескольких тысяч аминокислотных остатков.
Белки относятся к гетерополимерам. Огромное разнообразие белков в природе обусловлено разной последовательностью более чем 20 видов остатков аминокислот в полипептидном остове (первичная структура белка). Различия в первичной структуре отражаются на пространственной организации белковой молекулы.
Правильное чередование жёстких пептидных и гибких ординарных связей в цепи главных валентностей создают возможность для укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру типа спирали, которая стабилизирована водородными связями между пептидными группировками (вторичная структура). Если молекула белка образует непрерывную спираль, то данный белок является фибриллярным.
Если в молекуле имеются аморфные, неспирализованные, участки, то становится возможным дальнейшее сворачивание полипептидной цепи в пространстве за счет взаимодействия аминокислотных радикалов (третичная структура). Такие белки относятся к глобулярным. Характер связи (водородные, электростатические, ван-дер-ваальсовы, гидрофобные, ковалентные) между аминокислотными радикалами зависит от их химической природы. В результате полипептидная цепь сворачивается очень сложным, но вместе с тем строго определенным образом, приобретая характерное пространственное строение.
|
|
|
Межмолекулярные взаимодействия между отдельными полипептидными цепями, обладающими вторичной и третичной структурой, могут при их нестабильности в соответствующих условиях приводить к образованию олигомерных белков с четвертичной структурой.
Пространственная структура белковой молекулы, поддерживаемая совокупностью слабых связей, очень лабильна и легко изменяется под влиянием различных физических и химических воздействий, в результате чего изменяются ее физико-химические и биологические свойства. Некоторые физические факторы (температура выше 50—55°С, разные виды ионизирующего излучения, изменение полярности среды) и действие ряда химических агентов (соли тяжелых металлов, минеральные и органические кислоты, алкалоидные реактивы) вызывают потерю нативной конформации (упорядоченной пространственной укладки), т.е. денатурацию белка (за счет нарушения третичной и вторичной структуры). Денатурация белка сопровождается потерей его биологической активности и изменением многих физико-химических свойств белка, в том числе может резко снижаться растворимость, увеличивается вязкость, изменяется электрофоретическая подвижность, возникает склонность к агрегации молекул. Первичная структура белка при денатурации не изменяется.
|
|
|
К реакциям осаждения белков прибегают при выделении белков из тканей, при разделении смесей белков, а также для обнаружения их в различных биологических жидкостях. Осаждение белков бывает обратимым и необратимым. При обратимом осаждении белок можно перевести в растворенное состояние, удалив осадитель или снизив его концентрацию, при этом белок сохраняет свои нативные (естественные) свойства. Обратимое осаждение белков наблюдается при добавлении в больших концентрациях солей щелочных и щелочно-земельных металлов, а также аммонийных солей, например сульфата аммония. Такое осаждение, при котором происходит дегидратация белковых молекул с одновременной нейтрализацией их зарядов, называется высаливанием. Белки, в зависимости от их x-потенциалов, прямо пропорциональных зарядам и обратно пропорциональных радиусам, осаждаются (высаливаются) растворами солей различной концентрации.
|
|
|
При необратимом осаждении осадок белка не переходит в раствор при удалении осадителя или повышении концентрации первоначального растворителя, что, как правило, обусловлено денатурацией белка. Способность денатурирующих агентов вызывать необратимое осаждение белков используется для обнаружения белков в биологических объектах (белок мочи в клиническом анализе), удаления белка из биологических жидкостей при определении в них содержания сахара, минеральных компонентов, аминокислот и т.д.
Дата добавления: 2016-01-05; просмотров: 29; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!