Обмін аргініну. Оксид азоту як продукт обміну аргініну, роль.
Аргинин является главным источником оксида азота (NO) в организме и все его биологические функции связаны именно с этим. При приеме аминокислоты аргинин в виде пищевой добавки, через 25 – 30 минут из желудка аргинин всасывается в кровь, затем поступает в печень, в которой при помощи ферментов расщепляется на оксид азота (NO) и орнитин.
В организме аргинин присутствует в свободном виде и в составе белков (много аргинина в протаминах).
Многочисленные исследования установили, что дополнительный прием аргинина стимулирует выработку гормона роста. 2 - 3 грамма аргинина в день способствуют уменьшению напряженности гладкой мускулатуры артерий, снижается диастолическая нижняя составляющая кровяного давления. Это свойство связано непосредственно с оксидом азота, именно он, получаясь из аргинина, расслабляет мускулатуру.
Аргинин улучшает реологические свойства крови, препятствует образованию кровяных сгустков и адгезии этих сгустков на внутренней стенке артерий, уменьшая риск возникновения тромбов и атеросклеротических бляшек.
Аминокислота аргинин уменьшает уровень ЛНП-холестерина, не уменьшая уровень ЛВП-холестерина. Способствует здоровой коронарной микроциркуляции, препятствует образованию сгустков крови. Аргинин улучшает сексуальную функцию у мужчин. В результате эксперимента в Нью-Йоркском университете шесть из пятнадцати мужчин, принимавших по 2,8 грамма аргинина в день в течение двух недель, улучшили свою сексуальную функцию, в частности эрекцию, а среди мужчин, принимавших плацебо, таких не оказалось. Аргинин участвует в цикле переаминирования и выведения из организма конечного азота, то есть продукта распада отработанных белков. От мощности работы цикла (орнитин — цитруллин — аргинин) зависит способность организма создавать мочевину и очищаться от белковых шлаков.
|
|
|
Способность аминокислоты аргинин влиять на гормон роста отражается на всем обмене веществ организма: стимулирует рост и обновление, повышет синтез белков, влияет на жировой и углеводный обмены.
Наряду с глицином, аргинин является одним из главных ингредиентов, из которых в печени вырабатывается креатин. В организме человека присутствуют т.н. макрофаги - белые кровяные тельца, которые участвуют в защите организма от бактерий.
В результате исследований было обнаружено, что активность макрофагов связана с накоплением нитритов и нитратов во внеклеточной среде и установлено, что одним из орудий макрофагов служит оксид азота. Большое количество оксида азота может убивать бактерии. Дефицит оксида азота приводит к ослаблению иммунитета.
|
|
|
Обмін сірковмісних амінокислот.
В состав белков человека входят 2 аминокислоты, содержащие серу, - метионин и цистеин. Эти аминокислоты метаболически тесно связаны между собой.
Особенности обмена метионина
Метионин- незаменимая аминокислота. Она необходима для синтеза белков организма, участвует в реакциях дезаминирования, является источником атома серы для синтеза цистеина. Метионил-тРНК участвует в инициации процесса трансляции.
Метальная группа метионина - мобильный одноуглеродный фрагмент, используемый для синтеза ряда соединений. Перенос метильной группы метионина на соответствующий акцептор называют реакцией трансметилирования, имеющей важное метаболическое значение.
Метальная группа в молекуле метионина прочно связана с атомом серы, поэтому непосредственным донором этого одноутлеродного фрагмента служит активная форма аминокислоты.
Реакция активация метионина
Активной формой метионина является S-аденозилметионин (SAM) - сульфониевая форма аминокислоты, образующаяся в результате присоединения метионина к молекуле аденозина. Аденозин образуется при гидролизе АТФ (см. схему А).
Эту реакцию катализирует фермент метионин аденозилтрансфераза, присутствующий во всех типах клеток. Структура (-S+-CH3) в SAM - нестабильная группировка, определяющая высокую активность метильной группы (отсюда термин "активный метионин"). Эта реакция уникальна для биологических систем, так как, по-видимому, является единственной известной реакцией, в результате которой освобождаются все три фосфатных остатка АТФ.
|
|
|
Отщепление метильной группы от SAM и перенос её на соединение-акцептор катализируют ферменты метилтрансферазы. SAM в ходе реакции превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT). Реакции метилирования играют важную роль в организме и протекают очень интенсивно. Это вызывает большой расход метионина, так как он является незаменимой аминокислотой (в клетках метионин синтезироваться не может). В связи с этим большое значение приобретает возможность регенерации метионина с участием заменимых аминокислот (Сер, Гли). В результате отщепления метильной группы SAM превращается в S-аденозилгомоцистеин (SAT), который при действии гидролазы расщепляется на аденозин и гомоцистеин. Гомоцистеин может снова превращаться в ме тионин под действием гомоцистеинметилтранс феразы. Промежуточным переносчиком метильной группы в этой реакции служит производное витамина В12 - метилкобаламин, выполняющий роль кофермента.
|
|
|
Метионин - незаменимая аминокислота, однако может регенерироваться из гомоцистеина. Следовательно, незаменим именно гомоцистеин, но единственным его источником в организме служит метионин. В пище гомоцистеина крайне мало, поэтому потребности человека в метиони-не и гомоцистеине обеспечиваются только мети-онином пиши.
Обмен цистеина
Вторая серосодержащая аминокислота - цистеин. Она условно заменима, так как для её синтеза необходим атом серы, источником которого служит незаменимая аминокислота метионин.
Для синтеза цистеина необходимы 2 аминокислоты:
Серин- источник углеродного скелета;
Метионин- первичный источник атома S (см. схему А).
Синтез цистеина из гомоцистеина происходит в 2 стадии под действием пиридоксальзависимых ферментов цистатионинсинтазы и цис-татионинлиазы (см. схему Б на с. 504).
При нарушении использования гомоцистеина в организме из него образуется гомоцистин
Гомоцистин может накапливаться в крови и тканях" выделяться с мочой, вызывая гомоцистинурию. Возможной причиной является наследственное нарушение обмена гомоцистеина либо гиповитаминоз фолиевой кислоты, а также витаминов В12 и В6. Из других биохимических нарушений можно отметить цистатионинурию, также часто возникающую при недостаточности витаминов группы В.
Биологические функции цистеина разнообразны и очень важны для организма. Так, цис-теин, входящий в состав белков, играет необычайно важную роль в их фолдинге, поскольку тиогруппы цис способны образовывать прочную дисульфидную связь. При этом 2 остатка цистеина формируют молекулу цистина (см. схему В на с. 504).
Окислительная реакция протекает либо с участием кофермента NAD+ под действием фермента цистеинредуктазы, либо неферментативно.
Дисульфидные связи стабилизируют пространственную структуру полипептидной цепи или связывают между собой 2 цепи (например, А- и В-цепи гормона инсулина). Очень многие белки и ферменты в активном центре содержат SH-группы, участвующие в катализе. При их окислении ферментативная активность падает (см. разделы 1, 2). Восстановление SH-групп часто происходит с использованием глутатиона - атипичного трипептида, содержащего γ-глутаминовую кислоту, цистеин и глицин (см. схему Г).
Глутатион способен существовать в 2 формах - восстановленной (Г-SH) и окисленной (Г-S-S-F) и служит активным антиоксидантом в организме человека.
Ещё одним важным путём использования цис-теина можно считать синтез тауринав животных тканях, который происходит путём декарбоксилирования производных цистеина - цистеиновой и цистеинсульфиновой кислот Таурин необходим для синтеза парных жёлч ных кислот в печени. Кроме того, он очень важен в клетках как антиоксидант и используется для снижения ПОЛ и связывания гипохлоританиона (в форме хлораминового комплекса).
Цистеин также служит предшественником тиоэтаноламинового фрагмента HS-KoA (кофермента А).
Катаболизм цистеина происходит окислительным путём (см. схему А .на.с. 505).
Сульфит, который получается в реакции, превращается в сульфат и выводится с мочой, либо превращается в эфиро-серные кислоты, которые также экскретируются почками. Цистеин - практически единственный источник сульфатов мочи.
Дата добавления: 2018-06-01; просмотров: 432; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!