Ситуационные задачи по теме с эталонами ответов:
1. Ингибитор снижает активность фермента до 30% от исходного уровня. Повышение концентрации субстрата катализируемой реакции восстанавливает 80% активности фермента. К какому типу относится данный ингибитор?
Ответ: Конкурентный, т.к. активность фермента восстанавливается при увеличении концентрации субстрата.
2. О чем может свидетельствовать резкое повышение в крови активности аспартатаминотрансферазы, если известно, что этот фермент локализован преимущественно в сердце?
Ответ: О патологии сердечной мышцы.
3. Каким образом высокие концентрации субстрата могут ускорять собственную утилизацию?
Ответ: Субстрат может связываться с аллостерическим центром, что приводит к улучшению конфигурации активного центра.
4. Почему не рекомендуется применять ингибиторы пептидаз при пониженной свертываемости крови?
Ответ: Ингибиторы пептидаз свертывающей системы приводят к снижению свертываемости. Так как свертываемость уже снижена, применять ингибиторы нельзя, так как их применение еще больше снизит свертываемость.
5. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают этанол либо внутрь, либо внутривенно в количествах, которые у здорового человека вызывают интоксикацию. Объясните, почему такое лечение оказывается эффективным.
Ответ: Метанол под действием алкогольдегидрогеназы превращается в ядовитый формальдегид. Этанол конкурирует с метанолом за активный центр данного фермента. Это позволяет использовать этанол для лечения.
|
|
|
6. При инкубации раствора гексокиназы в течение 12 минут при 450С фермент теряет 50% активности, но если гексокиназа инкубируется при 450С в присутствии субстрата глюкозы, то она утрачивает только 3% активности. Объясните, почему тепловая инактивация фермента замедляется в присутствии одного из субстратов?
Ответ: Очевидно, субстрат является стабилизатором фермента, т.е. защищает фермент от тепловой денатурации.
11. Перечень и стандарты практических умений:
1. Умение работать с литературой (структурировать материал, выделять главное, формулировать вопросы и ответы);
2. Умение обращаться с химической посудой и химическими реактивами;
3. Умение работать с приборами (ФЭКом, центрифугой, термостатом);
4. Умение оценивать полученные результаты и использовать их для диагностики различных патологий.
12. Примерная тематика НИРС по теме:
Данный вид работы на занятии не предусмотрен.
Занятие №3
Тема: «Значение ферментов в медицине. Рубежный контроль по теме «Ферменты».
2. Форма организации учебного процесса: лабораторное занятие.
|
|
|
3. Значение темы: Прикладные аспекты темы «Ферменты» связаны с тремя основными моментами – энзимопатологиями, энзимодиагностикой и энзимотерапией.
Цели обучения:
4.1. Общая цель:
Помочь студентам в овладении данной темой.
4.2. Учебные цели:
- общая:
обучающийся должен обладать следующими общекультурными компетенциями (ОК): ОК-1;ОК-5.
обучающийся должен обладать следующими профессиональными компетенциями (ПК):ПК-2; ПК-3; ПК-4; ПК-5; ПК-9; ПК-17; ПК-31; ПК-32.
- учебная :
Знать:
- Что такое энзимопатии. Виды энзимопатий.
- Основные направления использования ферментов в медицине.
Уметь:
- Привести примеры использования ферментов в диагностике и лечении различных заболеваний.
- Использовать полученные знания для решения ситуационных задач.
Владеть:
- Навыками применения ферментативных методов исследования для определения различных веществ в крови и моче.
- Навыками применения определения активности ферментов в диагностических целях.
4. Место проведения лабораторного занятия: учебная комната.
5. Оснащение занятия: набор химической посуды, штативы для пробирок и пипеток, спиртовки, мультимедийное оборудование.
6. Структура содержания темы:
Хронокарта лабораторного занятия
|
|
|
| № п/п | Этапы практического занятия | Продолжит. (мин) | Содержание этапа и оснащенность | ||||
| 1. | Организация занятия | 2 | Проверка посещаемости и внешнего вида обучающихся | ||||
| 2. | Формулировка темы и цели | 3 | Преподавателем объявляется тема и ее актуальность, цели занятия | ||||
| 3. | Контроль исходного уровня знаний, умений | - | Тестирование, фронтальный опрос | ||||
| 4. | Раскрытие учебно-целевых вопросов | 20 | Инструктаж обучающихся преподавателем | ||||
| 5. | Самостоятельная работа обучающихся: | 86 | Преподаватель делит группу на 4 подгруппы. Каждая подгруппа готовит доклад по выбранной теме и вопросы к ней*. Студенты слушают доклады, конспектируют, отвечают на вопросы, решают задачи. - решение ситуационных задач. | ||||
| 6. | Итоговый контроль знаний устно с оглашением оценки каждого обучающегося за теоретические знания и практические навыки по изученной теме занятия | 5120 | Тесты, ситуационные задачи. Рубежный контроль по теме «Ферменты»** | ||||
| 7. | Задание на дом (на следующее занятие) | 3 11 | Учебно-методические разработки следующего занятия и методическиера разработки для внеаудиторной работы по теме
| ||||
| Всего: | 1242 |
| |||||
* примерные темы докладов:
- Аминокислоты – это производные карбоновых кислот.
- Кинетическая характеристика аллостерических и неаллостерических ферментов;
- Лечение ферментами;
- Значение ферментов в диагностике;
- Изоферменты, биологическое и медицинское значение.
**рубежный контроль проводится с помощью письменного или устного опроса: варианты заданий и ответы к ним см. в приложении.
Аннотация
Использование ферментов в медицине идет по трем основным направлениям:
1. Энзимопатология – изучает значение нарушений активности ферментов в развитии заболеваний.
2. Энзимодиагностика:
а) применение ферментов для определения различных веществ в биологических жидкостях;
б) измерение активности ферментов или изоферментов в крови и моче для диагностики болезней, сопровождающихся разрушением клеток.
3. Энзимотерапия – использование ферментов в качестве лекарств.
а) при нарушении пищеварения;
б) для очистки гнойных ран;
в) для лечения вирусных заболеваний (ДНК-аза, РНК-аза).
Возрастные особенности:
Для детского возраста характерна функциональная недостаточность ряда внутриклеточных ферментных систем. На ранних этапах постнатальной жизни активность многих ферментов снижена, особенно тех из них, которые связаны со специфическими особенностями обмена веществ развития органов и тканей. К этой группе относятся ДНК-полимеразы, ферменты гликолиза и пентозофосфатного цикла, цикла Кребса, глюконеогенеза, синтеза мочевины и др.
Наряду с этим активно функционируют ферментные системы, участвующие в энергетическом обмене, процессах биосинтеза, обеспечивающие интенсивный рост ребенка.
Повышенная активность некоторых ферментов в крови новорожденных может быть обусловлена повышенной проницаемостью клеточных мембран. В связи с этим наблюдается повышенная активность аспартатаминотрансферазы в сыворотке крови и печени новорожденных.
Активность многих ферментов повышается после рождени, достигая уровня их у взрослых в разное время в зависимости от органа, ткани, а также особенностей генотипа ребенка.
В процессе онтогенеза формируются ферментные комплексы, характерные для определенных тканей – органоспецифичные ферменты. Наиболее ярким проявлением процессов метаболической дифференцировки служит возникновением изоферментных спектров у ряда ферментов, таких как лактатдегидрогеназа, малатдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа и др.
8. Вопросы по теме занятия:
1. Что такое энзимопатии? Чем первичные энзимопатии отличаются от вторичных энзимопатий?
2. Как в медицине используются знания о ферментах?
3. Почему при ряде заболеваний изменяется активность ферментов в крови?
4. О чем говорит появление в крови ферментов с внутриклеточной локализацией?
5. Как используются ферментативные методы в лабораторной диагностике?
6. Что такое энзимотерапия?
7. Приведите примеры использования ферментов в качестве лекарственных препаратов.
Вопросы рубежного контроля:
1. Что такое ферменты?
2. В чем сходство ферментов и неорганических катализаторов?
3. Чем различаются ферменты и неорганические катализаторы?
4. Чем сложный фермент отличается от простого фермента?
5. Что такое кофактор фермента? Химическое строение кофактора.
6. Чем коферменты отличаются от простетических групп? Приведите примеры.
7. Дайте понятие об активном центре фермента. Строение активного центра простых и сложных ферментов.
8. Что такое специфичность ферментов? Какие виды специфичности ферментов Вы знаете? Чем обусловлена специфичность ферментов?
9. Сформулируйте теории Фишера и Кошланда. Что они объясняют?
10. Какова зависимость активности фермента от температуры?
11. Как активность фермента зависит от рН среды?
12. Дайте понятие об энергии активации. Как ферменты влияют на нее?
13. Назовите факторы, влияющие на снижение энергии активации ферментативной реакции.
14. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации субстрата?
15. Что такое максимальная скорость ферментативной реакции?
16. Что такое константа Михаэлиса? Что она характеризует?
17. Какова зависимость скорости ферментативной реакции от концентрации фермента?
18. Как измерить активность фермента? В каких единицах выражается активность фермента?
19. Дайте понятие об изоферментах.
20. Назовите основные отличия изоферментов друг от друга.
21. Какое значение имеют изоферменты в медицине?
22. Дайте понятие об активаторах и ингибиторах ферментов.
23. Дайте сравнительную характеристику обратимого и необратимого ингибирования.
24. Приведите примеры необратимых ингибиторов. Имеют ли они физиологическое значение?
25. Что такое конкурентное ингибирование?
26. Дайте понятие о неконкурентных ингибиторах и механизме их действия.
27. Приведите примеры конкурентных ингибиторов.
28. Что такое аллостерический центр фермента. Механизм аллостерического изменения активности фермента.
29. Какие вещества могут выступать в роли аллостерических регуляторов?
30. Дайте понятие о химической модификации. Приведите примеры.
31. Что такое ограниченный протеолиз? Чем он отличается от химической модификации?
32. Расскажите об изменении активности ферментов путем взаимодействия «белок-белок».
33. Дайте понятие о ключевых ферментах. Как они регулируются?
34. Какова роль обратных связей в регуляции ферментативных цепей?
35. По какому принципу классифицируются ферменты? Дайте характеристику каждому классу.
36. Что такое энзимопатии? Виды энзимопатий.
37. Назовите основные направления использования ферментов в медицине. Дайте им характеристику.
38. Как в медицине используются конкурентные ингибиторы?
9. Тестовые задания по теме с эталонами ответов:
ТЕСТОВЫЙ КОНТРОЛЬ
01. ЛЕКАРСТВЕННЫЙ ПРЕПАРАТ ПРОЗЕРИН В ОТЛИЧИЕ ОТ СИЛЬНОГО ОТРАВЛЯЮЩЕГО ВЕЩЕСТВА ЗАРИНА
1) уменьшает активность ацетилхолинэстеразы
2) связывается в активном центре фермента
3) образует с ферментом ковалентную связь
4) ингибирует ферменты с остатком Сер в активном центре
5) является обратимым ингибитором
02. УВЕЛИЧЕНИЕ КОНЦЕНТРАЦИИ цАМФ В ГЛАДКОМЫШЕЧНЫХ КЛЕТКАХ БРОНХОВ УЛУЧШАЕТ СОСТОЯНИЕ БОЛЬНЫХ БРОНХИАЛЬНОЙ АСТМОЙ. ДЛЯ ОБЛЕГЧЕНИЯ СИМПТОМОВ ЭТОЙ БОЛЕЗНИ МОЖНО ИСПОЛЬЗОВАТЬ
1) ингибиторы фосфодиэстеразы
2) ингибиторы аденилатциклазы
3) ингибиторы протеинкиназы А
4) активаторы фосфодиэстеразы
5) активаторы протеинфосфатазы
03. В ПЕРВЫЕ 2 ДНЯ ПОСЛЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА В КРОВИ БОЛЬШЕ ВСЕГО ВОЗРАСТАЕТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
1) креатинкиназы
2) лактатдегидрогеназы
3) аланинаминотрансферазы
4) β -гидроксибутиратдегидрогеназы
5) аспартатаминотрансферазы
04. ФЕРМЕНТ ПЕПСИН ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ
1) обработки гнойных ран
2) предотвращения тромбообразования
3) улучшения пищеварения
4) рассасывания рубцов
5) лечения вирусного конъюнктивита
05. ФЕРМЕНТ ГИАЛУРОНИДАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ
1) удаления токсинов
2) лечения злокачественных новообразований
3) рассасывания рубцов
4) улучшения пищеварения
5) предотвращения тромбообразования
06. ПРОТИВООПУХОЛЕВОЕ ДЕЙСТВИЕ ФЕРМЕНТА АСПАРАГИНАЗЫ ОСНОВАНО НА ТОМ, ЧТО
1) фермент ускоряет реакцию: Асн = Асп + NН3
2) лейкозные клетки получают аминокислоту Асн только
из крови
3) фермент аспарагиназу можно вводить в кровь больным лейкозом
4) синтез белков в лейкозных клетках прекращается
5) лейкозные клетки способны амидировать Асп
07. ФЕРМЕНТ ТРИПСИН ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ
1) обработки гнойных ран
2) предотвращения тромбообразования
3) рассасывания рубцов
4) лечения вирусного конъюктивита
08. ФЕРМЕНТ ПЕПСИН ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ
1) обработки гнойных ран
2) предотвращения тромбообразования
3) улучшения пищеварения
4) рассасывания рубцов
5) лечения вирусного конъюктивита
09. ФЕРМЕНТ ЛИПАЗА ИСПОЛЬЗУЕТСЯ В МЕДИЦИНЕ ДЛЯ
1) обработки гнойных ран
2) предотвращения тромбообразования
3) улучшения пищеварения
4) рассасывания рубцов
5) лечения вирусного конъюктивита
10. В ПЕРВЫЕ ЧАСЫ ПОСЛЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА В КРОВИ БОЛЬШЕ ВСЕГО ВОЗРАСТАЕТ АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТА
1) креатинкиназы
2) β-гидроксибутиратдегидрогиназы
3) амилазы
4) гликогенсинтетазы
ОТВЕТЫ:
01-2; 02-1 ; 03-2; 04-2; 05-3; 06-4; 07-1; 08- 3; 09-3; 10-1.
Дата добавления: 2020-01-07; просмотров: 2121; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!