Хронокарта лабораторного занятия
Государственное бюджетное образовательное учреждение высшего профессионального образования «Красноярский государственный медицинский университет имени профессора В.Ф. Войно-Ясенецкого» Министерства здравоохранения
Российской Федерации
ГБОУ ВПО КрасГМУ им. проф. В.Ф.Войно-Ясенецкого Минздрава
России
Кафедра биологической химии с курсами медицинской, фармацевтической и токсикологической химии
Биологическая химия
сборник методических рекомендаций
для преподавателя к лабораторным занятиям
для специальности 060103 - Педиатрия (очная форма обучения)
Красноярск
2012
УДК 577.11 (07)
ББК 28.072
Б 63
Биологическая химия: сб. метод. рекомендаций для преподавателя к лаборатор. занятиям для специальности 060103–Педиатрия (очная форма обучения) / сост. Г.Е.Герцог, С.К.Антонова, А.Д.Климова, [и др.]. – Красноярск : тип. КрасГМУ. 2012. - 203с.
Составители:
к.б.н., доцент Герцог Г.Е.
к.б.н., доцент Труфанова Л.В.
к.б.н., доцент Петрова Л.Л.
старший преподаватель Антонова С.К.
старший преподаватель Климова А.Д.
Сборник методических рекомендаций к лабораторным занятиям предназначен для преподавателя с целью организации занятий. Составлен в соответствии с ФГОС ВПО 2011г. по специальности/ направлению подготовки 060103–Педиатрия (очная форма обучения), рабочей программой дисциплины (2012г.) и СТО СМК 4.2.01-11. Выпуск 3.
|
|
|
Рекомендован к изданию по решению ЦКМС (Протокол №__ от «__»________20__).
КрасГМУ 2012г.
Содержание :
Занятие № 1 «Общие свойства ферментов»..……………………………….…….…..4
Занятие № 2 «Регуляция активности ферментов»…………………………………..13
Занятие № 3 «Значение ферментов в медицине. Контрольная работа по теме «Ферменты»»……………………………………………………………………………...…..22
Занятие № 4 «Этапы катаболизма. Цикл Кребса»…………………………….….…30
Занятие № 5 «Дыхательная цепь»……………………………………………..….….40
Занятие № 6 «Переваривание углеводов. Обмен гликогена»…………………..….52
Занятие № 7 «Гликолиз и глюконеогенез»…………………………………………..62
Занятие № 8 «Пентозофосфатный путь. Сахар крови его регуляция»….………...72
Занятие № 9 «Гетерополисахариды. Контрольная работа по теме «Обмен углеводов»………………………………………………………………………..………..…..82
Занятие № 10 «Переваривание липидов. Липолиз и липогенез. Обмен жирных кислот»………………………………………………………………………………..……..…90
Занятие № 11 «Липиды крови.Кетогенез. Обмен холестерина»……….…….…...102
|
|
|
Занятие № 12 «Патологии липидного обмена. Контрольная работа по теме
«Обмен липидов»»……………………..………………………………………….....114
Занятие № 13 «Переваривание белков. Обмен аминокислот по карбоксильной группе»……………………………………………………………………………………......121
Занятие № 14 «Обмен аминокислот по аминогруппе»…………………….………132
Занятие № 15 «Токсичность аммиака и пути его обезвреживания»…….………..141
Занятие № 16 «Белки плазмы крови. Обмен гемоглобина.Остаточный азот».….150
Занятие № 17 «Обмен нуклеиновых кислот»……………………………………....166
Занятие № 18 «Взаимосвязь обменов. Контрольная работа по теме «Азотистый обмен»…………………………………………………………………………………..…....175
Занятие № 19 «Характеристика и биологическое значение витаминов»……….183
Занятие № 20 «Введение в биохимию регуляций. Биохимическая диагностика сахарного диабета»……………………………………………………………..………..….193
Занятие № 21 «Регуляция водно-минерального обмена»………….……….….....204
Рекомендованная литература……………………………………………..……..….212
Занятие №1
Тема: «Общие свойства ферментов».
2. Форма организации учебного процесса: лабораторное занятие.
|
|
|
3. Значение темы: Знание общих свойств ферментов является основой всего курса биохимии, так как в организме все реакции катализируются ферментами. Многие заболевания являются результатом изменения активности ферментов или их полного отсутствия. Кроме того, действие многих лекарств осуществляется за счет изменения активности ферментов. Поэтому знание данной темы является непременным условием успешного обучения не только по биохимии, но и по другим дисциплинам в дальнейшем.
Цели обучения:
- общая:
обучающийся должен обладать следующими общекультурными компетенциями (ОК): ОК-1; ОК-5.
обучающийся должен обладать следующими профессиональными компетенциями (ПК); ПК-2; ПК-3; ПК-4; ПК-31.
- учебная :
Знать:
- Ферменты. Строение ферментов.
- Отличие ферментов от неорганических катализаторов.
- Активный центр ферментов. Механизм действия ферментов.
- Свойства ферментов, обусловленные белковой природой.
Уметь:
- Пользоваться мерной посудой.
- Приготовить ферментный препарат амилазы слюны.
- Провести лабораторную работу, сделать выводы.
Владеть:
- Навыками лабораторного дела.
-Умением анализировать результаты собственной деятельности на примере изучения свойств амилазы слюны.
|
|
|
4. Место проведения лабораторного занятия: учебная комната.
5. Оснащение занятия: набор химической посуды, набор химических реактивов, обучающие стенды, мультимедийное оборудование.
Структура содержания темы:
Хронокарта лабораторного занятия
| № п/п | Этапы практического занятия | Продолжит. (мин) | Содержание этапа и оснащенность | |
| 11. | Организация занятия | 2 | Проверка посещаемости и внешнего вида обучающихся | |
| 22. | Формулировка темы и цели | 3 | Преподавателем объявляется тема и ее актуальность, цели занятия | |
| 33. | Контроль исходного уровня знаний, умений | 20 | Тестирование, фронтальный опрос | |
| 44. | Раскрытие учебно-целевых вопросов | 25 | Инструктаж обучающихся преподавателем перед лабораторной работой | |
| 55. | Самостоятельная работа обучающихся: | 120 | 1) выполнение лабораторной работы по методичке; 2) оформление полученных результатов; 3) подготовка к защите лаб. работы: - ответы на вопросы к защите; - решение ситуационных задач. | |
| 66. | Итоговый контроль знаний устно с оглашением оценки каждого обучающегося за теоретические знания и практические навыки по изученной теме занятия | 166 | Тесты по теме, ситуационные задачи | |
| 77. | Задание на дом (на следующее занятие) | 36 | Учебно-методические разработки следующего занятия и методическиера разработки для внеаудиторной работы по теме | |
| Всего: | 242 | |||
Аннотация
Общие сведения
Ферменты – это биологические катализаторы белковой природы.
Простые ферменты состоят только из аминокислот, а сложные – из двух частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом.
В отличие от неорганических катализаторов, ферменты:
- действуют в мягких условиях (tо=37оС, рН 7,4, давление 1атм);
-специфичны, т.е. катализируют определенные реакции. При абсолютной специфичности действуют на один субстрат (S) или группу родственных субстратов, а при относительной специфичности действуют на определенный тип связи. Специфичность фермента обусловлена его конформацией:
- обладают высокой эффективностью;
-регулируются, то есть при определенных условиях работают с соответствующими данной ситуации скоростями.
Участок фермента, в котором происходит специфическое связывание субстрата и его превращение в продукт, называется активным центром. У простых ферментов активный центр состоит из аминокислот. У сложных ферментов, кроме аминокислот, в состав активного центра входит кофактор.
По теории Фишера субстрат подходит к ферменту, как ключ к замку, то есть между конформацией активного центра и конформацией субстрата существует абсолютное пространственное соответствие. Согласно теории Кошланда, активный центр фермента формируется окончательно при взаимодействии его с субстратом, то есть субстрат меняет активный центр в соответствии со своей формой в момент контакта с ферментом.
Механизм действия ферментов
Скорость химической реакции определяется энергией активации (Еакт): чем меньше энергия активации, тем легче (скорее) протекает реакция.
В присутствии фермента (Е) реакция (S Р) делится на несколько стадий.
1 2
S + E ES E + P
Вначале фермент (Е) взаимодействует с субстратом (S) с образованием фермент-субстратного комплекса (ЕS). Энергия этой стадии невелика, и комплекс образуется быстро. На второй стадии происходит образование продукта (Р). Поскольку энергия ES-комплекса уже достаточно высока, то Еакт2 второй стадии будет опять невелика и переходное состояние ES достигается быстро.
Этот механизм обеспечивается следующими факторами:
- сближение и ориентация реакционного центра субстрата под каталитическую группу фермента;
- напряжение и деформация как субстрата, так и фермента, приводящее к увеличению энергии фермент-субстратного комплекса, что создает невыгодность его существования;
- кислотно-основной или ковалентный катализ.
Свойства ферментов:
Белковая природа ферментов определяет уникальные свойства этих катализаторов:
1. Активность ферментов зависит от температуры. При низких температурах активность ферментов низкая из-за небольшой скорости движения молекул, при этом вероятность встречи фермента с субстратом мала. При повышении температуры активность фермента возрастает. Однако большинство ферментов при tо=38 и более градусов денатурируют, поэтому активность снижается. Максимальная активность для многих ферментов проявляется при tо =37–38 оС.
2. Активность ферментов зависит от рН среды. Для каждого фермента существует такая область рН (оптимум), в которой он проявляет максимальную активность. В этой зоне рН конформация фермента максимально соответствует субстрату. При снижении или увеличении рН от оптимума разрушаются связи, построенные на кислотно-основных взаимодействиях (водородные, ионные). Это приводит к изменению конформации фермента, а следовательно, и активного центра. В результате активность фермента снижается. Таким образом, ацидоз и алкалоз вызывают снижение активности ферментов и поэтому опасны для жизни. Для большинства ферментов оптимум рН находится при рН 7,4.
3. Скорость ферментативной реакции зависит от концентрации субстрата. При низких концентрациях субстрата вероятность столкновения с молекулой фермента мала и образование продукта будет происходить очень медленно. С увеличением концентрации субстрата вероятность столкновения возрастает, скорость реакции увеличивается. Когда все активные центры молекул фермента заполняются субстратом, скорость реакции становится постоянной (максимальной). Концентрация субстрата, при которой достигается максимальная скорость, называется насыщающей. Концентрация субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной, называется константой Михаэлиса (Км). Км характеризует сродство фермента к субстрату, то есть способность фермента связывать субстрат. Чем меньше Км, тем выше сродство.
4.Зависимость скорости реакции от концентрации фермента.
При насыщающих концентрациях субстрата зависимость прямая.
Определение активности фермента:
Активность ферментов определяют:
- по скорости убывания субстрата;
- по скорости образования продукта.
За единицу любого фермента принимают такое его количество, которое катализирует превращение 1 мкмоль вещества в 1 минуту.
мкмоль
Удельная активность = -----------------------
мин х мг белка
Изоферменты:
Это разновидности ферментов, катализирующие одну реакцию, но отличающиеся по своему составу и физико-химическим свойствам.
Изоферменты имеются у ферментов, имеющих четвертичную структуру. Изоферменты различаются по кинетическим параметрам (Vмакс и Км), тканевой локализации, электрофоретической подвижности, чувствительности к регуляторам и т.д.
В зависимости от возраста, физиологического состояния и других причин, в организме устанавливается определенное соотношение изоферментов, которому соответствует определенный уровень активности фермента в целом. Изменение их соотношения в отдельных тканях или органах является одним из способов регуляции метаболических процессов в организме.
Определение в сыворотке крови активности определенных изоферментов используется для диагностики.
8. Вопросы по теме занятия:
1. Что такое ферменты?
2. Чем сложные ферменты отличаются от простых ферментов?
3. Что такое кофактор фермента? Химическое строение кофактора.
4. Чем коферменты отличаются от простетических групп? Приведите примеры.
5. Дайте понятие об активном центре ферментов. Строение активного центра простых и сложных ферментов.
6.Что такое специфичность ферментов? Чем обусловлена специфичность ферментов?
7.Какова зависимость скорости ферментативной реакции от температуры, рН, концентрации фермента и субстрата?
8. Дайте понятие об энергии активации. Как ферменты влияют на нее?
9. Опишите механизм действия ферментов.
10.Приведите классификацию ферментов и дайте характеристику каждому классу.
11.Что такое изоферменты? Их прикладное значение.
Дата добавления: 2020-01-07; просмотров: 184; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!