Хронокарта лабораторного занятия
| № п/п | Этапы практического занятия | Продолжит. (мин) | Содержание этапа и оснащенность | ||
| 11. | Организация занятия | 2 | Проверка посещаемости и внешнего вида обучающихся | ||
| 22. | Формулировка темы и цели | 3 | Преподавателем объявляется тема и ее актуальность, цели занятия | ||
| 33. | Контроль исходного уровня знаний, умений | 20 | Тестирование, фронтальный опрос | ||
| 44. | Раскрытие учебно-целевых вопросов | 25 | Инструктаж обучающихся преподавателем перед лабораторной работой | ||
| 55. | Самостоятельная работа обучающихся: | 120 | 1) выполнение лабораторной работы по методичке; 2) оформление полученных результатов; 3) подготовка к защите лаб. работы: - ответы на вопросы к защите; - решение ситуационных задач. | ||
| 66. | Итоговый контроль знаний устно с оглашением оценки каждого обучающегося за теоретические знания и практические навыки по изученной теме занятия | 166 | Тесты по теме, ситуационные задачи | ||
| 77. | Задание на дом (на следующее занятие) | 36 | Учебно-методические разработки следующего занятия и методическиера разработки для внеаудиторной работы по теме | ||
| Всего: | 1242 |
| |||
Аннотация
Регуляция активности ферментов
Является главным отличительным свойством ферментов от небиологических катализаторов.
Вещества, изменяющие активность ферментов, называются эффекторами. Эффекторы, снижающие активность ферментов, называются ингибиторами, повышающие активность – активаторами.
|
|
|
Все эффекторы вызывают изменение конформации фермента, в результате изменяется сродство фермента к субстрату.
Механизмы изменения активности ферментов:
1. Аллостерический. Регулятор действует на аллостерический центр.
Аллостерический центр – это участок фермента, пространственно не совпадающий с активным центром. Присоединение регулятора к аллостерическому центру приводит к изменению конформации фермента, а, следовательно, и активного центра. Сродство фермента к субстрату при этом изменяется. Аллостерические регуляторы вызывают активацию или ингибирование фермента. Аллостерическими регуляторами являются метаболиты, макроэрги, коферменты, катионы металлов, цАМФ, субстраты.
2. Химическая модификация.Заключается в изменении химической структуры фермента путем присоединения или отщепления каких-либо химических групп в любом месте фермента. Химическое изменение фермента вызывает изменение конформации, а, следовательно, активности. Химическая модификация может осуществляться путем:
- фосфорилирования - дефосфорилирования;
|
|
|
- метилирования - деметилирования;
- аденилирования – деаденилирования.
3. Частным случаем химической модификации является ограниченный протеолиз. Ограниченный протеолиз – это процесс отщепления какой-либо части фермента в виде олиго- или полипептида. В результате формируется активный центр. Активность фермента при этом возрастает.
4. Взаимодействие «белок-белок».Этот механизм регуляции не является самостоятельным и характерен только для ферментов с четвертичной структурой, то есть состоящих из субъединиц. Диссоциация или ассоциация этих субъединиц приводит к изменению конформации активного центра. Для одних ферментов ассоциация приводит в активации фермента, а диссоциация – к ингибированию, для других наоборот.
Ингибирование
ферментов бывает обратимым и необратимым.
Необратимые ингибиторы прочно связываются с ферментами, при этом связываются или разрушаются функциональные группы, необходимые для проявления каталитической активности. Необратимые ингибиторы не имеют физиологического значения и являются ферментными ядами.
Обратимые ингибиторы действуют недолго. Комплекс «фермент-ингибитор» непрочен и быстро диссоциирует, активность фермента при этом восстанавливается. Обратимые ингибиторы делятся на конкурентные и неконкурентные.
|
|
|
Конкурентный ингибитор похож на субстрат по структуре и форме, поэтому может конкурировать с ним за место в активном центре. Степень ингибирования зависит от концентрации субстрата и ингибитора. Чем больше концентрация ингибитора, тем сильнее ингибирование.
Неконкурентные ингибиторы структурно не похожи на субстрат, поэтому действуют вне активного центра путем аллостерического механизма или путем химической модификации.
Регуляция ферментативных цепей:
Регуляция в ферментативных цепях направлена на ключевые ферменты, которые катализируют, как правило, необратимые реакции. К ключевым ферментам относятся:
а) фермент, стоящий в начале цепи;
б) лимитирующий фермент (имеет наименьшую скорость в цепи);
в) ферменты, стоящие на развилке цепи.
Классификация ферментов:
1. Оксидоредуктазы – катализируют окислительно-восстановительные реакции.
2. Трансферазы – катализируют реакции переноса химических групп.
3. Гидролазы – катализируют расщепление связей с присоединением воды по месту разрыва.
4. Лиазы – катализируют расщепление связей без помощи воды с образованием или расщеплением двойных связей.
|
|
|
5. Изомеразы – катализируют изомерные превращения.
6. Лигазы(синтетазы) – катализируют реакции синтеза с затратой АТФ.
8. Вопросы по теме занятия:
1. Что такое активаторы и ингибиторы ферментов?
2. Дайте характеристику:
- аллостерическому механизму;
- химической (ковалентной) модификации;
- ограниченному протеолизу;
- взаимодействию «белок-белок».
3. Дайте понятие о необратимом и обратимом ингибировании.
4. Что такое конкурентное ингибирование? Как в медицине используются конкурентные ингибиторы?
5. Что такое изоферменты? Каково значение изоферментов в медицине?
6. Какие ферменты называются ключевыми?
Дата добавления: 2020-01-07; просмотров: 479; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!