Этапы занятия и контроль их усвоения.
| № | Этапы проведения занятия | Форма проведения | Время (мин) |
| 7.1 7.2 7.3. 7.4. 7.5 7.6. | Постановка задачи. Контроль исходного уровня знаний. Разбор теоретического материала Разбор практических работ. Приобретение практических навыков. Обсуждение работы студентов. Подведение итогов занятия. | Излагает преподаватель Тестовый контроль. Опрос студентов по контрольным вопросам. Излагает преподаватель. Проведение практических работ и оформление протоколов. Ответы на вопросы студентов. | 5 10 55 10 90 10 |
Пример билета проверочного контроля
Как влияет температура на скорость ферментативной реакции, приведите соответствующий график
Какой тип реакции катализируют ферменты класса трансфераз, приведите пример
Лабораторная работа №5
Влияние неспецифических факторов на активность ферментов. Специфичность действия ферментов.
Ферменты это биологически активные вещества белковой природы, выполняющие в организме роль катализаторов, которые:
а) не сдвигают равновесия реакции, а только ускоряют ее;
б) активны в малых количествах;
в) не входят в состав конечных продуктов реакции;
г) не вызывают новых реакций, а ускоряют реакции, возможные по термодинамическим условиям.
Но в отличие от неорганических катализаторов, ферменты:
а) работают в мягких условиях;
б) высоко специфичны;
|
|
|
в) обладают очень высокой каталитической активностью;
г) характеризуются высокой кооперативностью и запрограмированностью этапов действия;
д) термолабильны;
е) подвержены влиянию рН среды;
ж) изменяют свою активность под действием ингибиторов и активаторов .
Клинические и санитарно-гигиенические аспекты занятия
Ингибирование ферментов является ведущим звеном биохимического механизма патологических состояний, вызванных действием на организм токсических веществ и различных физических факторов (ионизирующая и ультрафиолетовая радиация, шум, вибрация и др.) внешней среды или как результат развития патологии при многих соматических и инфекционных заболеваниях. Поскольку все ферменты имеют белковую природу, их ингибирование может быть следствием конформационных и денатурационных изменений фермента, вызванных химическими или физическими фактором, и в этом смысле рассматривается как неспецифическое. Вместе с тем многие химические вещества обладают высоким сродством к активным центрам ферментов, блокируют их и вызывают специфическое ингибирование ферментов. Поэтому определение ферментативной активности крови, других тканей и жидкостей широко используется в лечебной и гигиенической практике с целью выявления признаков действия на организм вредных факторов среды, для изучения патогенеза заболеваний, оценки эффективности способов их профилактики и лечения. Например, в клинике определяют активность двух трансаминаз — аланинаминотрансферазы (АлАТ) и аспартатаминотрансферазы (АсАТ). Повышение активности АлАТ наблюдается при заболеваниях печени, а повышение активности АсАТ — при патологии сердечной мыщцы. Поэтому метод может быть широко использован при диагностике гепатитов, изучении действия гепатотропных ядов, для диагностики инфаркта миокарда.
|
|
|
Реактивы: 1. Сыворотка крови - источник фермента аланинаминотрансферазы 2. Субстратная смесь, содержащая аланин и a-кетоглутарат 3. Раствор гидроксида калия –10% (вещество, меняющее рН среды); 4. Раствор хлорида кадмия 1% (ионы тяжелого металла); 5. 2,4-динитрофенилгидразин - 0,5% раствор; 6. 0,4 Н раствор гидроксида натрия.
Принцип метода Аминотрансферазы или трансаминазы катализируют межмолекулярный перенос аминогруппы с аминокислот на кетокислоты. Коферментом трансаминаз является фосфопиридоксаль, который служит непосредственным переносчиком аминогрупп. Определение концентрации кетокислот, образующихся в процессе трансаминирования из аминокислот, составляет основу методов количественного определения трансаминазной активности и проводится путем спектрофотометрических или фотоколориметрических измерений. Количество образующейся в данной реакции пировиноградной кислоты определяют по цветной реакции с 2,4-динитрофенилгидразином, в ходе которой развивается красно-бурое окрашивание в щелочной среде.
|
|
|
Аланинаминотрансфераза (К. .Ф. 2.6.1.2) катализирует реакцию переаминирования между L-аланином и а-кетоглутаровой кислотой:
Дата добавления: 2019-02-13; просмотров: 92; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!