Механізми дії ферментів. Активний та алостеричні (регуляторні) центри.
Ферменти: роль, хімічна природа, загальні властивості, класифікація, номенклатура.
Ферменты (энзимы) – это биокатализаторы преимущественно белковой природы, которые принимают участие в химических реакциях в организме.
Номенклатура ферментов:
1. Систематическая номенклатура. Название фермента включает: химическое название субстрата; тип химической реакции (в соответствии с международной классификацией ферментов); суффикс «аза».
2. Рабочая номенклатура. Название фермента образуется из химического названия субстрата с добавлением суффикса «аза» либо из названия химического превращения субстрата с добавлением суффикса «аза». Например: lipos (жир), фермент катализирующий его превращение называется «липаза».
3. Тривиальное (исторически сложившиеся) название. Не дает представления о субстрате или типе химического превращения. Пример: пепсин ,тромбин, трипсин, ренин.Согласно систематической номенклатуре каждому ферменту был дан код (шифр), состоящий из 4х цифр, которые обозначают: 1класс, 2подкласс, 3подподкласс, 4порядковый номер фермента в подподклассе. Например: 1.1.1.27 лактатдегидрогеназа, которая относится к I классу – оксидоредуктазам.
Классификация ферментов(построена по типу химических реакций):
1.класс – оксидоредуктазы: катализируют окислительновосстановительные процессы :(дегидрогеназы, оксидазы, цитохромы).
2.класс – трансферазы: катализируют реакции переноса химических групп, название берут от группы, которую переносят (метилтрансферазы, сульфо
|
|
|
трансферазы, аминотрансферазы, фосфотрансферазы, ацилтрансферазы).
3.класс – гидролазы: катализируют реакции гидролиза, т.е. расщепление
субстрата с участием воды (пептидазы, эстеразы, фосфатазы, гликозидазы).
4.класс – лиазы: катализируют реакции расщепления ковалентных связ
ей между атомами C, O, N, S негидролитическим путем (декарбоксилазы, альдолазы, дегидратазы).
5.класс – изомеразы: катализируют реакции изомеризации (эпимеразы, рацемазы, изомеразы).
6.класс – лигазы: (синтетазы) катализируют реакции синтеза молекул за счет энергии АТФ (АТФсинтаза, пируваткарбоксилаза).
Свойства ферментов как биокатализаторов:
1) Специфичность(избирательность) действия. Выделяют такие виды ее:
а) абсолютная специфичность – фермент катализирует превращение только одного субстрата (один фермент – один субстрат). Пример – уреаза, аргиназа, сахараза, лактаза и др.
б) стереоструктурная– фермент катализирует превращение определенного стереоизомера (лактатдегидрогеназа превращает только Lлактат)
в) относительная – фермент катализирует превращение группы веществ с
|
|
|
одним типом химической связи (один фермент – одна связь). Пример:пептидазы, эстеразы, гликозидазы.
2) Зависимость скорости ферментативной реакции от температуры.
Ферментативные реакции, как и все химические реакции, ускоряются при повышении температуры (в 2-4 раза на каждые 10оС).
3) Зависимость ферментативной активности от рН среды. Каждый фермент имеет свой рН–оптимум - значение рН, при котором его активность максимальна.
4) Ферменты ускоряют как прямую так и обратную реакции (например, лактатдегидрогеназа).
5) Активность ферментов может изменяться под влиянием различных веществ, которые могут повышать (активаторы) или снижать (ингибиторы) скорость катализируемой реакции.
6) Ферменты в отличие от небиологических катализаторов проявляют более высокую активность и проявляют свою способность ускорять реакции в очень маленьких концентрациях.
7) Ферменты, как и небиологические катализаторы, катализируют только те реакции, которые подчиняются II закону термодинамики и являются энергетически возможными. Ферменты не входят в состав конечных продуктов реакции, не влияют на константу равновесия реакции, а только увеличивают скорость ее достижения.
Роль ферментов: Ферменты за счёт своей каталитической активности очень важны для нормальной работы систем нашего организма. Поэтому отсутствие или нарушение активности какого-либо фермента может привести к заболеваниям, а иногда и к гибели. Ферменты необходимы для синтеза белков, переваривания и усвоения питательных веществ, реакций энергетического обмена, мышечного сокращения, нервно-психической деятельности, размножения, процессов выведения веществ из организма и т. Д
|
|
|
Химическая природа: Большинство ферментов имеют белковую природу, но ферментативной активностью обладает также иРНК (работы Томаса Чека).
Доказательства белковой природы ферментов таковы: а) потеря активности при кипячении; б) денатурация при УФ и рентгеновском облучении, действии ультразвука, кислот, щелочей, тяжелых металлов; в) гидролиз до аминокислот; г) осаждение под действием солей (высаливание) без потери каталитических свойств; д)высокая молекулярная масса, амфотерные свойства, способность к электрофорезу; е) возможность искусственного синтеза из аминокислот (впервые так была синтезирована рибонуклеаза).
Механізми дії ферментів. Активний та алостеричні (регуляторні) центри.
Центры ферментов: Молекула фермента взаимодействует с субстратом не всей своей поверхностью, а определенными участками. На поверхности фермента различают: Активный центр– это участок фермента, который взаимодействует с субстратом. Активных центров может быть 2, 4, 6, 8, в каждый входят 715 аминокислот. Наиболее часто в состав активных центров ферментов входят функциональные группы таких аминокислот:
|
|
|
ОН – группы серина, треонина, тирозина;
SН – группы цистеина;
NН – группа гистидина;
СООН – группы глутамата и аспартата;
NН2
– группы аргинина и лизина.
В сложных ферментах в активный центр входят кофакторы (небелковые компоненты): простетические группы, коферменты, ионы металлов. Активный центр является комплементарным к строению S, имеется соответствие (комплементарность) Е и S как “ключа и замка”.
В структуре активного центра выделяют:
• участок, который связывается с субстратом: контактный (“якорный”) участок;
• каталитический участок, в состав которого входят химические группы, принимающие непосредственное участие в преобразовании субстрата.
Кроме активного центра, некоторые ферменты имеют дополнительный, регуляторный, аллостерический (allos – другой, steros – пространственный) центр,
с которым взаимодействуют аллостерические регуляторы (эффекторы, модуляторы). Аллостерические эффекторы могут быть позитивными (активаторами), которые повышают каталитическую активность фермента или негативными (ингибиторами), которые ее снижают.
Активный и аллостерический центры локализуются на разных субъединицах фермента. При взаимодействии аллостерического центра с эффекторами происходят конформационные изменения активного центра фермента, что приводит к увеличению или снижению его активности. Ферменты, имеющие аллостерический центр, называются регуляторными.
Механизм действия ферментов:Считается, что взаимодействие фермента и субстрата происходит по закону комплементарности. То есть конформация активного центра фермента
должна соответствовать конфигурации субстрата (они подходят друг другу как ключ к замку). Позже была предложена теория «индуцированного» соответствия – замок формируется только в момент приближения субстрата к активному центру фермента.
В процессе взаимодействия субстрата с ферментом выделяют 5 этапов:
1) присоединение фермента к субстрату и образование фермент-субстратного комплекса;
2) квантово–механические сдвиги, которые приводят к
ослаблению связей;
3) разрыв или образование связей;
4) образование новых связей ведет к образованию продукта реакции, конфигурация которого уже не соответствует активному центру фермента;
5) освобождение продуктов реакции от фермента
Дата добавления: 2018-06-01; просмотров: 417; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!