Изоферменты. Особенности строения и функционирования. Значение определения изоферментного спектра в диагностике заболевания
Ферменты, катализирующие одну и ту же химическую реакцию, но отличающиеся по первичной структуре белка, называют изоферментами.
Нарушения функционирования ферментов в клетке - энзимопатии.
Все изоферменты одного и того же фермента выполняют одну и ту же каталитическую функцию, но могут значительно различаться по степени каталитической активности, по особенностям регуляции или другим свойствам.
Строение изоферментов: ЛактатДигидроГеназа 1-5.
Появление ЛДГ в крови свидетельствует о повреждении органов (фермент из разрушенных клеток поступает в кровь – гиперферментемия) Повышение активности фракции ЛДГ1 в крови наблюдается при повреждении сердечной мышцы (инфаркт миокарда), а повышение активности ЛДГ5 в крови наблюдается при гепатитах и повреждении скелетных мышц.
3. Гипо- и авитаминозы. Экзо- и эндогенные причины нарушения баланса витаминов в организме, последовательность, подходы к профилактике гиповитаминов.
гиповитаминозы (количество витаминов снижено);
авитаминозы (полное отсутствие тех или иных витаминов).
Гиповитаминозы чаще отличаются стертой симптоматикой, появляющейся постепенно. Для авитаминозов же характерна достаточно яркая специфичная клиническая картина (хотя сейчас они наблюдаются крайне редко).
Витаминная недостаточность может образоваться из-за:
- дефицита витаминов в потребляемой пище (мало ягод, овощей, зелени, фруктов, преобладание рафинированных продуктов и др.);
|
|
|
- длительной нехватки белков
- избытка сахаров (страдает содержание В1);
- недостатка солнечного света или искусственного ультрафиолета;
- некомпенсированной повышенной потребности
При недостатке витаминов, наблюдается:
- поражение языка (гиповитаминоз В2, РР, В12, В6, Н);
- нарушения зрения (нехватка В2, А) и поражение глаз: блефарит, конъюнктивит (дефицит В2, Н, фолиевой кислоты, А);
- частые простуды и другие инфекции (недостаток В9, С, А);
- задержка роста (гиповитаминоз В9);
- необъяснимая усталость (дефицит Н, аскорбиновой кислоты);
- повышенная кровоточивость
Лечение: вся натуральная пища служит своеобразным поставщиком витаминов.
Билет № 4
Вопрос 1.
А) Глобулярные белки́ — белки, в молекулах которых полипептидные цепи плотно свёрнуты в компактные шарообразные структуры — глобулы (третичные структуры белка)
Глобулярная структура белков обусловлена гидрофобно-гидрофильными взаимодействиями.
К глобулярным белкам относятся: ферменты, иммуноглобулины, некоторые гормоны белковой природы (например, инсулин) а также другие белки, выполняющие транспортные, регуляторные и вспомогательные функции.
|
|
|
Фибриллярные белки — белки, имеющие вытянутую нитевидную структуру, в которой отношение поперечной оси к продольной больше 1:10. Большинство фибриллярных белков не растворяется в воде, имеет большую молекулярную массу и высоко регулярную пространственную структуру, которая стабилизируется, главным образом, взаимодействиями (в том числе и ковалентными) между различными полипептидными цепями. Первичная и вторичная структура фибриллярного белка также, как правило, регулярна. Полипептидные цепи многих фибриллярных белков расположены параллельно друг другу вдоль одной оси и образуют длинные волокна (фибриллы) или слои.
К фибриллярным белкам относят:
α-структурные фибриллярные белки (кератины, на долю которых приходится почти весь сухой вес волос и других роговых покровов, тропомиозин, белки промежуточных филаментов)
β-структурные фибриллярные белки (фиброин шёлка)
коллаген — белок сухожилий и хрящей.
| 1 | Происхождение названия | Лат. globulus — шарик | Лат. fibrilla — волоконце, ниточка |
| 2 | Форма молекул | Полипептидные цепи плотно скрученные в шаровидные или овальные структуры — глобулы | Полипептидные цепи расположены параллельно друг другу и образуют длинные волокна (фибриллы) или слой |
| 3 | Механические свойства | Неспособные к сжатию и распрямлению | Способны к сжатию и распрямлению |
| 4 | Растворимость в воде | Водорастворимые | Нерастворимые в воде |
| 5 | Функции | Выполняют преимущественно динамическую функцию | Выполняют преимущественно структурные функции |
| 6 | Примеры | Ферменты, антитела, белки молока, некоторые гормоны, гемоглобин | Белки соединительной ткани (коллаген, оссеин), волосы (кератин), мышц (миозин), шелка (фиброина) |
|
|
|
Б) Доменная структура и ее роль в функционировании белков.
Длинные полипептидные цепи глобулярных белков часто складываются в несколько компактных, относительно независимых областей. Они имеют самостоятельную третичную структуру, напоминающую таковую у глобулярных белков, и называются доменами.Благодаря доменной структуре белков легче формируется их третичная структура.
В доменных белках центры связывания с лигандом часто располагаются между доменами. Так, трипсин - протеолитический фермент, который вырабатывается экзокринной частью поджелудочной железы и необходим для переваривания белков пищи. Он имеет двухдоменное строение, а центр связывания трипсина с его лигандом - пищевым белком - располагается в бороздке между двумя доменами. В активном центре создаются условия, необходимые для эффективного связывания специфического участка пищевого белка и гидролиза его пептидных связей.
|
|
|
Разные домены в белке при взаимодействии активного центра с лигандом могут перемещаться друг относительно друга (рис. 1.15).
Гексокиназа- фермент, катализирующий фосфорилирование глюкозы с помощью АТФ. Активный центр фермента располагается в расщелине между двумя доменами. При связывании гексокиназы с глюкозой окружающие ее домены смыкаются и субстрат оказывается в «ловушке», где и происходит фосфорилирование (см. рис. 1.15).
Рис. 1.15. Связывание доменов гексокиназы с глюкозой
В некоторых белках домены выполняют самостоятельные функции, связываясь с различными лигандами. Такие белки называются многофункциональными.
Вопрос № 2.
Ферменты по локализации делят на 3 группы:
I – общие ферменты (универсальные)
II - органоспецифические
III - органеллоспецифические
Общие ферменты обнаруживаются практически во всех клетках, обеспечивают жизнедеятельность клетки, катализируя реакции биосинтеза белка и нуклеиновых кислот, образование биомембран и основных клеточных органелл, энергообмен. Общие ферменты разных тканей и органов, тем не менее, отличаются по активности.
Органоспецифичные ферменты свойственны только определенному органу или ткани. Например: Для печени – аргиназа. Для почек и костной ткани – щелочная фосфатаза. Для предстательной железы – КФ (кислая фосфатаза). Для поджелудочной железы – α-амилаза, липаза. Для миокарда – КФК (креатинфосфокиназа), ЛДГ, АсТ и т.д.
Внутри клеток ферменты также распределены неравномерно. Одни ферменты находятся в коллоидно-растворенном состоянии в цитозоле, другие вмонтированы в клеточных органеллах (структурированное состояние).
Органеллоспецифические ферменты. Разным органеллам присущ специфический набор ферментов, который определяет их функции.
Вопрос № 3.
Гипервитаминоз (лат. Hypervitaminosis) – острое расстройство организма в результате отравления (интоксикации) сверхвысокой дозой одного или нескольких витаминов, содержащихся в пище или витаминосодержащих лекарствах. Доза и конкретные симптомы передозировки для каждого витамина свои.
Гипервит. Д
Причины Гипервитаминоз Д может возникать по двум причинам: 1. Чрезмерное поступление вещества в организм путем введения специальных препаратов с лечебной или профилактической целью. Токсичной считается доза свыше 1 000 000 ME в сутки. 2. Повышенная индивидуальная чувствительность к витамину Д. В данном случае гипервитаминоз развивается даже на фоне приема умеренных доз витамина Д. Сверхчувствительность, как правило, наблюдается у детей, чьи матери принимали препараты витамина Д в период вынашивания, а также у детей, перенесших внутриутробное кислородное голодание или внутричерепную родовую травму. Повышенная чувствительность также характерна для детей с дисфункцией ЖКТ и хроническими заболеваниями почек
Осложнения и возможные последствия Гипервитаминоз витамина Д может быть чреват рядом негативных последствий. Основные из них: • мочекаменная болезнь; • почечная недостаточность (развивается в результате отложения кристаллов кальция в почках); • нарушение работы вилочковой и паращитовидной желез; • снижение иммунитета; • присоединение вторичной инфекции (пневмония, пиелонефрит); • токсический гепатит; • кальциноз сосудов; • миокардит. Хронический переизбыток вещества у детей может привести к развитию нефрокальциноза, хронического пиелонефрита с последующей хронической почечной недостаточностью, раннего атеросклероза. Гипервитаминоз Д в тяжелых случаях может приводить к летальному исходу
Гипервит. А
Что провоцирует / Причины Гипервитаминоза А:
Передозировка препаратов витамина А, употребление в пищу печени белого медведя, тюленя, кита, моржа, содержащей большое количество свободного витамина.
Симптомы Гипервитаминоза А:
Острый гипервитаминоз у взрослых характеризуется головной болью, тошнотой, рвотой, сонливостью, фотофобией, возможными тератогенными эффектами витамина А.
Острый гипервитаминоз А у детей. Обычно наблюдается в грудном возрасте при случайном или ошибочном введении витамина в избыточной дозе и проявляется гидроцефалией, выпячиванием родничка, лихорадкой, потерей аппетита, рвотой, повышением давления ликвора.
Хроническая интоксикация у детей и взрослых сопровождается пигментацией, шелушением и трещинами кожи, особенно ладоней и ступней, болями в костях и суставах при ходьбе, сухостью и ломкостью ногтей и волос и их выпадением, потерей аппетита и снижением массы тела, бессонницей, повышенной раздражительностью, гепато- и спленомегалией, тошнотой и рвотой.
Билет 5
1. Четвертичная структура белка. Значение типов связей и ее фиксации.
Четверичная структура — взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса.
В состав белка с четвертичной структурой могут входить как идентичные, так и различающиеся полипептидные цепочки. В стабилизации четвертичной структуры принимают участие те же типы взаимодействий, что и в стабилизации третичной.
2. Зависимость скорости ферментативной реакции при температуре, pH, концентрации фермента, субстрата.
При увеличении температуры, увеличивается скорость (30-40)
При (50-60) происходит денатурация фермента.
При (80-90) происходит мгновенная денатурация.
рН
Фермент действует при определенной рН от 6 до 8. Исключение рН2 – пепсин.
При увеличении количества молекул фермента скорость реакции возрастает непрерывно и прямо пропорционально количеству фермента, т.к. большее количество молекул фермента производит большее число молекул продукта
При увеличении концентрации субстрата скорость реакции сначала возрастает, затем наблюдается эффект насыщения, когда все молекулы фермента взаимодействуют с молекулами субстрата. При дальнейшем увеличении концентрации субстрата между его молекулами возникает конкуренция за активный центр фермента и скорость реакции снижается.
Вариант 6
Дата добавления: 2018-04-04; просмотров: 3131; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!