Третичная структура белка. Роль слабых типов связей и дисульфидных мостиков в фиксации третичной структуры
Билет №1
1)Уровни пространственной организации белка. Первичная структура как последовательность аминокислот, связанных пептидной связью.
Ответ:
Первичную структуру белков определяет определенная последовательность аминокислотных остатков, соединенных посредством пептидных связей. Именно первичная структура и определяет свойства и функции той или другой белковой молекулы.
Цепь имеет полностью или частично закружиться в спираль, т.е. приобрести вторичной структуры благодаря водородным связям. Такие связи возникают между атомами водорода NH-группы одного витка спирали и кислорода СО-группы другого витка спирали. Хотя эти связи значительно слабее пептидные, однако вместе они формируют достаточно прочную структуру.
Третичная структура обусловлена способностью полипептидной спирали закручиваться определенным образом в комок, или глобулу, благодаря связям, которые возникают между остатками аминокислоты цистеина (так называемые дисульфидные связи). Поддержание третичной структуры обеспечивают водородные, ионные, гидрофобные и дисульфидные связи, которые образуются в результате взаимодействия между радикалами аминокислот.
Четвертичная структура белков возникает, когда объединяются несколько глобул. Например, молекула гемоглобина состоит из четырех остатков молекул белка миоглобина.
2) Спецефичность действия ферметов, связь со строением активного центра.
|
|
|
Ответ:
Специфичность действия ферментов. В клетках организма протекает 2-3 тыс. реакций, каждая из которые катализирутся определенным ферментом. Специфичность действия фермента – это способность ускорять протекание одной определенной реакции, не влияя на скорость остальных, даже очень похожих.
В процессе катализа реакции в контакт с субстратом вступает не вся молекула фермента, а определенный ее участок, который называется активным центром. Эта зона молекулы не состоит из последовательности аминокислот, а формируется при скручивании белковой молекулы в третичную структуру. Важная особенность строения активного центра - его поверхность комплементарна поверхности субстрата, т.е. остатки АК этой зоны фермента способны вступать в химическое взаимодействие с определенными группами субстрата. Можно представить, что активный центр фермента совпадает со структурой субстрата как ключ и замок.
3) Классификация витаминов по химическому строению и функциям.
Ответ:
По химическому строению и физико-химическим свойствам (в частности, по растворимости) витамины делят на 2 группы.
Водорастворимые витамины при их избыточном поступлении в организм, будучи хорошо растворимыми в воде, быстро выводятся из организма.
|
|
|
Жирорастворимые витамины хорошо растворимы в жирах и легко накапливаются в организме при их избыточном поступлении с пищей. Их накопление в организме может вызвать расстройство обиена веществ, называемое гипервитаминозом, и даже гибель организма.
А. Водорастворимые
Витамин В1 (тиамин);
Витамин В2 (рибофлавин);
Витамин РР (никотиновая кислота, никотинамид, витамин В3);
Пантотеновая кислота (витамин В5);
Витамин В6 (пиридоксин);
Биотин (витамин Н);
Фолиевая кислота (витамин Вс, В9);
Витамин В12 (кобаламин);
Витамин С (аскорбиновая кислота);
Витамин Р (биофлавоноиды).
Б. Жирорастворимые
Витамин А (ретинол);
Витамин D (холекальциферол);
Витамин Е (токоферол);
Витамин К (филлохинон).
Билет№2
1) Вторичная структура белка, ее главнейшие варианты: а-спираль, коллагеновая спираль в-складчатая структура, неупорядоченная цепь. Роль водородных связей в поддержании вторичной структуры белка.
Ответ:
Вторичная структура белка – это способ укладки полипептидной цепи в более компактную структуру, при которой происходит взаимодействие пептидных групп с образованием между ними водородных связей. Различают два вида таких структур - укладка белка в виде каната и и в виде гармошки.
|
|
|
Можно выделить два возможных варианта вторичной структуры: α-спираль (α-структура) и β-складчатый слой (β-структура). В одном белке, как правило, одновременно присутствуют обе структуры, но в разном долевом соотношении. В глобулярных белках преобладает α-спираль, в фибриллярных – β-структура.
Водородная связь представляет собой слабое электростатическое притяжение (взаимодействие, связь) между одним электроотрицательным атомом (например, кислородом или азотом) и водородным атомом, кова-лентно связанным со вторым электроотрицательным атомом. Типы водородных связей представлены далее.
По современным представлениям, водородная связь включает не только электростатические силы притяжения между полярными группами (взаимодействие атомов водорода с электроотрицательными элементами: кислородом, азотом, хлором), но и электронные связи такого же типа, как в ряде комплексных соединений. Водородные связи, являясь нековалентными, отличаются малой прочностью. Так, если для разрыва химических межатомных связей необходимо затратить от 84 до 8400 кДж, то для разрыва одной водородной связи требуется затратить всего лишь 6,3 кДж на 1 моль. Поскольку в белковой молекуле число водородных связей очень велико (в образование водородных связей вовлечены все пептидные группы), они в сумме обеспечивают скручивание полипептидной цепи в спиральную структуру, сообщая ей компактность и стабильность.
|
|
|
2) Международная классификация и номенклатура ферментов. Шифр ферментов.
Ответ:
Тип катализируемой химической реакции в сочетании с названием субстрата (субстратов) служит основой для систематического наименования ферментов. Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы).
3) Провитамины. Механизмы образования активных форм витаминов в организме.
Ответ:
Провитамины(др.-греч. προ-перед, раньше) -биохимические предшественники витаминов. Короч я не знаю, сорянчик))0)
Билет 3
Третичная структура белка. Роль слабых типов связей и дисульфидных мостиков в фиксации третичной структуры.
Гидрофобные¸ ионные и водородные связи слабые, но так как они многократно повторяются в белке, то играют важную роль в формировании третичной структуры. И еще связь ковалентная.
Дисульфи́дныемо́стики, или дисульфи́дная связь — ковалентная связь между двумя атомами серы (—S—S—), входящими в состав серосодержащей аминокислоты цистеина.
Дата добавления: 2018-04-04; просмотров: 3554; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!