Белки как полиэлектролиты
Полиэлектролиты — это ВМС, в состав макромолекул которых входят группы, способные к ионизации в растворе. Полиэлектролиты содержат большое число ионогенных групп («поли»), а их растворы способны пропускать электрический ток («электролиты»). Ионогенные группы могут быть кислотными или основными, а также одновременно кислотными и основными.
К полиэлектролитам относятся некоторые иониты и флокулянты (см. параграфы 6.5 и 10.7)
Кислотную карбоксильную группу (–СООН) содержит растворимая часть крахмала, а сульфогруппу (–SO3) — растворимая часть агар-агара. Основные свойства полиэлектролитов определяются аминогруппой –NH2. Белки являются наиболее распространенными полиэлектролитами. Помимо кислотных (–СООН) белки содержат еще и основные группы (–NH2) и др. По этой причине их можно считать амфолитами.
Макромолекулы белков формируются из аминокислот (NH2–R–COOH). При взаимодействии карбоксильных и аминогрупп образуются пептидные связи
O
||
–C–NH–, которые формируют полипептидные цепи белков.
(20.1)
В прямоугольники заключены пептидные связи, а знаки «–» и «+» указывают на избыточный заряд, обусловленный смещением электронного облака и определяющий гидрофильность макромолекул.
В макромолекулах белков возможно различное сочетание полипептидных цепей, формирующихся всего из 20 простых аминокислот. Число различных сочетаний этих кислот определяется числом образующих макромолекул атомов (порядка 103—104) и значительным количеством конформационных степеней свободы (102–103). По этой причине полипептидная цепь может принимать множество микроскопических, конформационных состояний, порядка 10 n (n — число аминокислотных остатков, достигающее несколько сотен), что и обусловливает многообразие белков.
|
|
|
Полипептидные цепи образуют первичную структуру белков, под которой подразумеваются ковалентная структурная основа макромолекул и определенная последовательность аминокислотных остатков. Молекулярная масса макромолекул белков может колебаться в пределах от 1,2∙104до 106.
Все молекулы данного природного белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной связи. Так, гемоглобин крови человека состоит из 574 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу, равную 64500.
Белки в их естественном состоянии называют нативными, а их коллоидные свойства зависят от структуры макромолекул; различают глобулярную и фибриллярную структуру белков.
Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой полипептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обычно нерастворимы в воде. На рис 20.1 приведена структура фибриллярного белка — кератина волос. Макромолекулы кератина навиты одна на другую подобно канату. В организме фибриллярные белки часто выполняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген и желатин — составные части кожи и сухожилий, а также миозин, входящий в состав мышц.
|
|
|
Белки, которые способны к образованию глобул, называют глобулярными (рис. 20.2, а). Глобулярные белки характеризуются специфической формой свертывания полипептидной цепи в пространстве. Коллоидио-химические свойства у глобулярных белков проявляются в большей степени, чем у фибриллярных. Большая часть полярных гидрофильных центров [см. формулу (20.1)] макромолекул белков находится снаружи глобул, что и определяет их гидрофильность, хорошую растворимость в воде и высокую реакционную способность.
Глобулярные белки содержатся в крови, лимфе, протоплазме клеток. К белкам этой группы относятся альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и др.
20.1. Структура макромолекулы фибриллярного белка кератина
Главная особенность белков, определяющая их индивидуальность, заключается в способности самопроизвольно формировать помимо первичной пространственную структуру, свойственную только данному белку, что можно охарактеризовать как своеобразную самоорганизацию структуры.
|
|
|
Одним из центральных вопросов теории и практики является определение нативной структуры белковой макромолекулы. В значительной части исследований корреляция между аминокислотной последовательностью и структурой макромолекул сводится к свернутой в спираль полипептидной цепи (так называемая α-спираль) и гидрофобной концепции, согласно которой глобула состоит из гидрофобного ядра и гидрофильной внешней оболочки. Результаты исследований более 300 различных белков показали, что содержание регулярных структур в белках сравнительно невелико.
Согласно концепции структурно-функциональной организации белковой макромолекулы, нативная трехмерная структура макромолекул белка полностью определяется аминокислотной последовательностью, отвечает минимуму внутренней энергии, а на всех стадиях самопроизвольного свертывания белковой цепи преобладают внутримолекулярные взаимодействия валентно-несвязанных атомов над межмолекулярными взаимодействиями; причем нативная конформация макромолекулы белка обязана согласованному внутримолекулярному взаимодействию валентно-несвязанных атомов.
|
|
|
Внутримолекулярные взаимодействия, которые реализуются за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых и электростатических сил, могут быть ближними, средними и дальними. Ближние определяют минимальные конформационные возможности внутри каждого аминокислотного остатка, средние — сочетание наиболее выгодных конформационных остатков на локальных участках белковой цепи, а дальние взаимодействия сводятся к образованию между всеми участками белковой цепи стабилизирующих контактов.
В организации глобул белков важнейшими внутримолекулярными взаимодействиями являются гидрофобные (см. параграф 5.5). Углеводородные не боковые цепи кислотных остатков контактируют преимущественно друг с другом, а не с полярными молекулами воды. Наоборот, боковые цепи предпочитают взаимодействовать с водой. В результате белковая цепь может свернуться в глобулу таким образом, что неполярные остатки за счет гидрофобных взаимодействий окажутся во внутренней части макромолекулы, а полярные остатки расположатся на поверхности глобулы, соприкасающейся с водой.
Кроме простых белков, состоящих из остатков аминокислот, существуют сложные белки, содержащие различные группы атомов. К сложным белкам относятся: гемоглобин, в состав которого входит железопорфириновый комплекс; гликопротеиды, содержащие молекулы углеводородов; нуклеопротеиды, которые содержат нуклеиновые кислоты, а также липопротеиды, в состав которых входят молекулы жиров и стероидов.
Помимо белков к биологическим ВМС относятся нуклеиновые кислоты, которые содержатся во всех видах живой материи. Остатки фосфорной кислоты, входящие в макромолекулы нуклеиновых кислот, обусловливают их свойства как кислотных полиэлектролитов. Кроме остатков фосфорной кислоты, в состав нуклеиновых кислот входят и другие группы молекул, в частности пептозановых сахаридов.
Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) содержит дезоксирибозу. ДНК совместно с рибонуклеиновой кислотой (РНК) выполняет в живом организме важную биологическую функцию: определяет наследственность и программирует синтез белка.
Если белка с присущей им способностью к самоорганизации являются активным началом жизни, то ДНК выступает в роли ее потенциального начала. Синтез белков в организме происходит согласно генетическому коду, заложенному в структуре нуклеиновых кислот.
Белки — уникальное творение живых организмов. Будучи продуктами их жизнедеятельности, они сами обеспечивают возможность существования и развития организма.
Дата добавления: 2015-12-21; просмотров: 154; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!