Пациенту с невралгией невропатолог назначил в составе комплексной терапии инъекции тиамина. Какие ферментативные реакции активируются при введении данного препарата и почему?



А. витамины и их производные являются коферментами ферментов, причем они могут либо присоединяться к ним в момент реакции, либо находиться постоянно в активном центре фермента и связываться при этом с ним ковалентными связями.

Б. Тиамин

В. Тиамин относится к лиазам, которые осуществляют декарбоксилирование альфа-кетокислот.

2. Лечебные препараты типа пиридостигмина бромида- неостигмина метилсульфат, дистигмина бромид- ингибируют гидролиз ацетилхолина. Они используются при тяжелых миастениях, атонии ЖКТ и мочевого пузыря, перед операциями, при двигательных нарушениях после травм, параличей, в восстановительном периоде после перенесенного полиомиелита и энцефалита. Ингибирование АХЭ пиридостигмина бромидом отражает схема на рис 2.5

А. ингибитор будет связываться с активным участком данного фермента.

Б. обратимое конкурентное ингибирование.

В. Активность АХЭ уменьшается, концентрация АХ увеличивается и следовательно, проведение импульса улучшится.

Г. побочные эффекты возникают из-за передозировки, когда концентрация АХ сильно возрастает, тогда это приведет к чрезмерному возбуждению и даже судорогам.

                                                      

Для человека фолиевая кислота-незаменимый фактор питания, витамин, состоящий из трех компонентов- птерина, ПАБК и глутаминовой аминокислоты. Объясните, почему сульфаниламидные препараты могут использоваться в качестве антибактериальных препаратов, особенно в тех случаях, когда назначение антибиотиков неэффективно.

а) Фолиевая кислота является витамином для человека и животных. Однако многие патогенные бактерии способны синтезировать это соединение, используя парааминобензойную кислоту (ПАБК) —одну из составных частей фолата. ПАБК поступает в бактериальные клетки из внешней среды. Сульфаниламидные лекарственные препараты —производные сульфаниламида (белого стрептоцида), похожи по строению на парааминобензойную кислоту.

Отличаются они только радикалами

Эти препараты подавляют синтез фолиевой кислоты у бактерий, потому что:

• конкурентно ингибируют бактериальные ферменты синтезафолата, так как являются структурными аналогами парааминобензойной кислоты —одного из субстратов процесса;

• могут использоваться как псевдосубстраты из-за относительной субстратной специфичности ферментов, в результате чего синтезируется соединение, похожее на фолиевую кислоту, но не выполняющее её функции.В обоих случаях в клетках бактерий нарушается обмен одноуглеродных фрагментов и, следовательно, синтез нуклеиновых кислот, что вызывает прекращение размножения бактерий.

б) замедлится

в) конкурентные ингибиторы используются в качестве псевдосубстратов

г) В клетках больного сульфаниламидные лекарственные вещества не вызывают подобных изменений, поскольку человек получает с пищей готовую фолиевую кислоту.

4. Общая схема окисления глюкозы до СО2 и Н2О:

Глк-6ф<-->Р1--> Р2 <-->Р3<--> Р4… <-->…СО2+ Н2О+ АТФ,

Причем каждый этап метаболического пути катализирует определенный фермент. Какой из ферментов может быть регуляторным в указанной цепи реакции и каков его механизм регуляции?

  1. А. аэробный гликолиз:

Б. фосфофруктокиназа и пируваткиназа являются регуляторными ферментами данного пути; при взаимодействии с АТФ они ингибируются.

В. Аллостерическая регуляция.

5. Гем синтезируется в клетках печени и костного мозга в результате серии последовательных реакций: глицин+ сукцинил-КоА-->Р1-->Р2<-->Р3<-->Р4…<--> гем, катализируемых последовательно ферментами Е1, Е2,Е3,Е4,Е n . При повышении концентрации гема в клетках синтез его прекращается. Объясните механизм регуляции метаболических путей и его значение.

А. регуляторными ферментами являются те, которые находятся ближе к началу данного метаболического пути и могут реагировать на концентрацию продукта аллосерическим путем.

 

Б. регуляторные ферменты имеют минимум два протомера в составе олигомерного белка, на одном из которых находится активный центр, а на другом – аллостерический, который и будет взаимодействовать с гемоглобином и снижать активность всего фермента.

 

В. Вид регуляции – аллостерический.

 

Г. гемоглобин и миоглобин имеют в своем составе небелковую часть – гем, который способен связывать с собой кислород.

Фермент креатинкиназа может использоваться в качестве биохимического маркера при диагностике инфаркта миокарда, а также при травмах и повреждениях скелетных мыщц. Какая изоформа КК указывает на поражение сердечной мыщцы, а какая- на травму скелетных мыщц?

А. Креатинфосфокиназа состоит из двух протомеров, причем они представлены М (мышцы) и В (мозг) видами. ММ – для мышцы, МВ – для сердца, ВВ – для мозга. Все это изоферменты – это ферменты, которые могут катализировать одну и ту же реакцию, но иметь разную первичную структуру.

 

Б. применяется КК в энзимодиагностике. Основана она на нескольких принципах: 1) ферменты, специфичные для данной клетки, должны находиться только внутри клетки. 2) ферменты, которые оказались в плазме крови и в норме не встречающиеся в ней, говорят о повреждении ткани. 3) концентрация фермента прямо пропорциональная повреждению ткани. 4) некоторые ферменты могут находиться в плазме в очень низких концентрациях. 5) органоспецифичность фермента.

 

В. Опираясь на принципы диагностики: когда КК проникает в плазму, то это говорит о повреждении ткани. ВВ форма КК не может проникнуть через ГЭБ и не имеет диагностического значения.

Матричные биосинтезы

Ростовые факторы стимулируют клетку к вступлению в фазу G 1клеточного цикла. В ходе этой фазы индуцируется синтез ферментов, катализирующих образование дезоксирибонуклеозидтрифосфатов. В каком процессе используются эти субстраты в фазу S клеточного цикла?

А) рост новых цепей в области репликативной вилки

Б) дочерние нити ДНК образуются на обеих нитях материнской ДНК. Процесс катализирует несколько ДНК-полимераз, которые синтезируют полинуклеотидные цепи из дНТФ: дАТФ, дГТФ.дТТФ и дЦТФ в направлении от 5 -к З'-концу антипараллельно матрице, имеющей направление от 3'-к 5-концу. ДНК-полимеразыдельта, бетта и гамма не способны инициировать синтез новых цепей ДНК, они могут лишь удлинять имеющуюся нуклеотидную цепь. Синтез лидирующей и отстающей нитей начинается с образования затравки или праймера-олигорибонуклеотида (РНК), образование которого катализирует праймаза —субъединица ДНК-полимеразы альфа. Далее этот же фермент, используя в качестве субстратов дНТФ.Синтез лидирующей цепи продолжает ДНК-изомераза бетта, а отстающей —ДНК-полимераза бетта или эпсилон. Оба фермента, помимо, полимеразной обладают еще и экзонуклеазной активностью. В ходе синтеза они могут исправлять допущенную ошибку и отщеплять неправильно включенный нуклеотид, что обеспечивает высокую точность синтеза ДНК.В отстающей нити праймер удаляется эндонуклеазой или РНКазой. Затем ДНК-полимераза бетта заполняет образованную «брешь», присоединяя по принципу комплементарности матрице дезоксирибонуклеотиды в количестве равном вырезанному праймеру. Связывание 3'—ОН-грунпы одного фрагмента с 5'-фосфатом предыдущего фрагмента и образование фосфодиэфирной связи катализирует ДНК-лигаза.


Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 1144; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:






Мы поможем в написании ваших работ!