ФЕРМЕНТЫ МЕТАБОЛИЗМА АЛКОГОЛЯ
Сборник материалов билингвальной студенческой научно-практической конференции с международным участием:
СОВРЕМЕННЫЕ АСПЕКТЫ ПРАКТИЧЕСКОЙ ЭНЗИМОЛОГИИ
ОРЕНБУРГ, 27 МАРТА 2019 Г.
MODERN ASPECTS OF PRACTICAL ENZYMOLOGY
Orenburg, on March, 27, 2019
УДК 577.15 (063)
ББК 28.072
А 43
Редакционная коллегия:
Е. Н. Лебедева – кандидат биологических наук, доцент кафедры биологической химии Оренбургского государственного медицинского университета;
С. Н. Афонина – кандидат медицинских наук, доцент кафедры биологической химии Оренбургского государственного медицинского университета;
Л. В. Амелина – кандидат биологических наук, доцент кафедры биологической химии Оренбургского государственного медицинского университета
Л. В. Гирина – кандидат биологических наук, доцент кафедры биологической химии Оренбургского государственного медицинского университета;
И. В. Мачнева – старший преподаватель кафедры биологической химии Оренбургского государственного медицинского университета.
Материалы Билингвальной студенческой научно-практической конференции с международным участием «Современные аспекты практической энзимологии» – Оренбург: ФГБОУ ВО ОрГМУ Минздрава России, 2019. – 166 с.
ОРГАНИЗАТОРЫ:
Кафедра биологической химии ОрГМУ Кафедра детских болезней ОрГМУ СНО им. Ф. М. Лазаренко ОрГМУ
|
|
|
УЧАСТНИКИ:
УО ГРОДНЕНСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
УО ГОМЕЛЬСКИЙ ГОСУДАРСТВЕННЫЙ МЕДИЦИНСКИЙ УНИВЕРСИТЕТ
SAINT JAMES SCHOOL OF MEDICINE, SAINT VINCENT AND THE GRENADINES
ST. JOSEPH UNIVERSITY IN TANZANIA, ST. JOSEPH COLLEGE OF HEALTH SCIENCE
DAR ES SALAAM TANZANIA, DEPARTMENT OF BIOCHEMISTRY
Кафедра биологической химии ОрГМУ
Кафедра общей и коммунальной гигиены ОрГМУ
Кафедра факультетской хирургии ОрГМУ
Кафедра факультетской терапии, эндокринологии ОрГМУ
Кафедра клинической лабораторной диагностики ОрГМУ
Кафедра факультетской педиатрии, эндокринологии ОрГМУ
Кафедра акушерства и гинекологии ОрГМУ
Кафедра фармакологии ОрГМУ
Кафедра иностранных языков ОрГМУ
Кафедра факультетской терапии, эндокринологии ОрГМУ
Кафедра детских болезней ОрГМУ
Кафедра фармацевтической химии ОрГМУ
Кафедра госпитальной хирургии, урологии ОрГМУ
Кафедра спортивной медицины и лечебной физкультуры
Курского государственного медицинского университета
СОДЕРЖАНИЕ
ОБЩИЕ ВОПРОСЫ
ФЕРМЕНТЫ МЕТАБОЛИЗМА АЛКОГОЛЯ..................................................... 14
О.Б. Бармо, 2 курс
Научный руководитель: к.б.н., доц., Карнаухова И.В
Кафедрабиологическойхимии
Оренбургский государственный медицинский университет
ИСТОРИЯ РАЗВИТИИ ЭНЗИМОЛОГИИ.......................................................... 16
|
|
|
Д. Барде, 2 курс
Научный руководитель - асс. Н.В. Зобкова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ИСТОРИЯ ЭНЗИМОЛОГИИ............................................................................... 19
А.К. Баспакова, Г.Т. Болатхан, Ю.Н. Кудашкина, 2 курс,
Научный руководитель – асс. Д.А. Крайникова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет, Оренбург, Россия
ВЛИЯНИЕ ПРОЛАКТИНА НА ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН..................................... 24
О. А. Бокарева, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц. С. Н. Афонина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ В ПРОЦЕССАХ САМООЧИЩЕНИЯ ПОЧВЫ...................................................................................2 7
Ю.В.Васильева, А.Е.Анисимова, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц. И.Л.Карпенко
Кафедра общей и коммунальной гигиены
Оренбургский государственный медицинский университет
РИБОЗИМЫ КАК БИОКАТАЛИТИЧЕСКИЕ МОЛЕКУЛЫ И ПЕРСПЕКТИВЫ ИХ ИСПОЛЬЗОВАНИЯ............................................................................................. 29
И.П. Гаврилов, В.И. Дудаков, 2 курс
|
|
|
Научный руководитель – к.б.н., доц. И.В. Карнаухова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ В БИОСИНТЕЗЕ ПОЛОВЫХ СТЕРОИДНЫХ ГОРМОНОВ В ПЛАЦЕНТЕ......................................................................................3 3
К.М. Жариков, И.А. Столяр, Н.В. Терехов, 4 курс
Научный руководитель – асс. Н.А. Воронцова
Кафедра акушерства и гинекологии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ КАЛЬЦИЯ И КАЛЬЦИЙСОДЕРЖАЩИХФЕРМЕНТОВ В ОРГАНИЗМЕ ЧЕЛОВЕКА........................................................................................................... 38
А.М. Киселёва, 3 курс
Научный руководитель-к. б. н., доц. Е.И. Шостак
Кафедра фармацевтической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
БИОСОВМЕСТИМЫЕ МАТЕРИАЛЫ ДЛЯ ПОЛУЧЕНИЯ ФЕРМЕНТ-СОДЕРЖАЩИХ НАДМОЛЕКУЛЯРНЫХ СИСТЕМ, ПРИМЕНЯЕМЫХ В ФАРМАЦИИ.................................................................................................................4 1
Ю.С.Кондрашова, 2 курс
Научный руководитель - ст. препод. Н.В. Винокурова
Кафедра фармацевтической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ИММОБИЛИЗОВАННЫЕ ФЕРМЕНТЫ………………………………..………4 5
М.Ю. Кравчук, Е.В. Биктеева, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Л.В. Гирина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
|
|
|
ДНК АБЗИМЫ КАК ВОЗМОЖНЫЕ МОЛЕКУЛЯРНЫЕ ИНСТРУМЕНТЫ В КЛИНИКЕ АУТОИММУННЫХ И ОПУХОЛЕВЫХ ЗАБОЛЕВАНИЙ....... 48
К.Е. Кулешов, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Карнаухова И.В.
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ОСНОВНЫЕ ЖЕЛЕЗОСОДЕРЖАЩИЕ ФЕРМЕНТЫ И СУБСТРАТЫ ОРГАНИЗМА................................................................................................................5 2
Л.В. Меркулова, 3 курс
Научный руководитель - к. б. н., доц. Е.И. Шостак
Кафедра фармацевтической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ENZYMES IN FOOD BIOTECHNOLOGY........................................................... 55
Ndimbirwe R. M., 2st year, Mashiku G. B., 2st year, Nemes N. D., 2st year
Scientific advisor – Associate prof MD PhD E. V. Popova Department of Biochemistry
St. Joseph University in Tanzania,
St. Joseph College of Health Science Dar essalaam Tanzania
ПРИМЕНЕНИЕ ПРЕПАРАТОВ НА ОСНОВЕ ГИАЛУРОНИДАЗЫ В ЛЕЧЕНИИ РУБЦОВ И РУБЦОВЫХ ПОРАЖЕНИЙ КОЖИ............................58
А.Р. Никогосян, С.С. Тейхриб, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц. С.В. Сердюк
Кафедра фармакологии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ СЕЛЕНА В ЖИЗНЕДЕЯТЕЛЬНОСТИ ОРГАНИЗМА............................ 61
Л.И. Сайфуллина, А.А.Швецова , 2 курс
Научный руководитель - к. б. н., доц. М.М. Павлова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
СИНТЕЗ ДОФАМИНА И КАТЕХОЛАМИНОВ И СВЯЗАННЫЕ С ЭТИМ НАРУШЕНИЯ..............................................................................................................6 3
К.А. Самойленко, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. И.В. Карнаухова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ПАПАИН И ДРУГИЕ СУЛЬФГИДРИЛЬНЫЕ ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ФЕРМЕНТЫ................................................................................................................. 65
И.А. Столяр, 4 курс, А.Е. Меркулова, А.Б. Бердбеков, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. И.В. Карнаухова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ВЛИЯНИЕ ПРОЛАКТИНА НА ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН ZINC DEPENDENT ENZYMES..................................................................................................................... 68
D. S.Fomenko, M.V. Shamakina,, 2 course
Supervisor – ass. E.I. Glushihina
Department of Biochemistry
The Orenburg State Medical University
ТЕЛОМЕРНАЯ ТЕОРИЯ СТАРЕНИЯ................................................................ 71
Е.В. Хайбулина, 2 курс
Научный руководитель - асс . Н.В.Зобкова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ЭНЗИМОДИАГНОСТИКА
Оценка уровня активности аминотраНСфераз в крови детей, рожденных путем кесарева сечения…………………….74
А.А. Абдурахманов, 4 курс
Научный руководитель – асс. А.И. Онощенко
Кафедра оперативной хирургии и топографической анатомии
Гродненский государственный медицинский университет, Беларусь
ФЕРМЕНТЫ В ДИАГНОСТИКЕ ИНФАРКТА МИОКАРДА............................ 76
А.А Ахметгареева, А.Г. Янгурчина, Ю.Г. Янгурчина, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц. М.А. Белова
Кафедра клинической лабораторной диагностики
Оренбургский государственный медицинский университет
ДИНАМИКА УРОВНЯ ПЕЧЕНОЧНЫХ ТРАНСАМИНАЗ И АМИЛАЗЫ У БОЛЬНОГО С ОСТРЫМ БИЛИАРНЫМ ПАНКРЕАТИТОМ (КЛИНИЧЕСКИЙ СЛУЧАЙ)...................................................................................8 0
Р.Р.Ахметгареева 5 курс
Научный руководитель: к.м.н., доц. Е.В.Малицкая
Кафедра госпитальной хирургии, урологии
Оренбургский государственный медицинский университет
ИММОБИЛИЗАЦИЯ ФЕРМЕНТОВ: ПРИМЕНЕНИЕ В ДИАГНОСТИКЕ И МЕДИЦИНЕ................................................................................................................. 83
Кхарат Й., 2 курс
Научный руководитель - асс. Н.В. Зобкова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ДИАСТАЗА МОЧИ И ПЕРИТОНЕАЛЬНОЙ ЖИДКОСТИ У БОЛЬНЫХ С ОСТРЫМ ДЕСТРУКТИВНЫМ ПАНКРЕАТИТОМ........................................... 85
Ю.Р. Мамина, 5 курс, И.К. Нурмуканова, 5 курс.
Научный руководитель - к.м.н., доц. Е.В. Малицкая
Кафедра госпитальной хирургии, урологии
Оренбургскийгосударственныймедицинскийуниверситет
ЛЕКАРСТВЕННЫЕ ПРЕПАРАТЫ ИНГИБИТОРЫ КСАНТИНОКСИДАЗЫ 86
В.А. Мельникова 2 курс, М.М. Таралёва 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Л.В. Амелина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ ГАММА-ГЛУТАМИЛТРАНСФЕРАЗЫ ПРИ АЛКОГОЛЬНОМ ПОРАЖЕНИИ ПЕЧЕНИ............................................................................................ 89
Е.К. Немцева, 5 курс
Научный руководитель: к.м.н., доц. Е.Н. Лебедева
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
Фосфолипаза А2 как маркер острого панкреатита……..…....92
В.И. Прищепо, 2 курс, Д.Р. Даутов, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Л.В. Амелина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ЭНЗИМОТЕРАПИЯ
ПРОТЕОЛИТИЧЕСКИЕ ЭНЗИМЫ И ИХ ЗНАЧЕНИЕ В ОПТИМИЗАЦИИ ТЕЧЕНИЯ РАНЕВОГО ПРОЦЕССА И ПРОФИЛАКТИКЕ ПОСЛЕОПЕРАЦИОННЫХ ОСЛОЖНЕНИЙ.................................................... ..94
А.И.Беляева, 4 курс
Научный руководитель – к.м.н., асс. Ю.А.Соболев
Кафедра факультетской хирургии
Оренбургскийгосударственныймедицинскийуниверситет
СИСТЕМНАЯ ЭНЗИМОТЕРАПИЯ ПРИ ЛЕЧЕНИИ АТОПИЧЕСКОГО ДЕРМАТИТА У ДЕТЕЙ........................................................................................... .98
А.И.Беляева, 4 курс, М.В.Кузнецов, 4 курс
Научный руководитель – д.м.н., проф. Л.Ю.Попова
Кафедра детских болезней
Оренбургский государственный медицинский университет
ВЛИЯНИЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ НА ФЕРМЕНТАТИВНУЮ АКТИВНОСТЬ……………………………………………………………………..102
Е.В. Булгакова, 2 курс
Научный руководитель: к.м.н., доц. Е.Н. Лебедева
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ФЕРМЕНТНЫЕ ПРЕПАРАТЫ В КОРРЕКЦИИ ФУНКЦИОНАЛЬНЫХ РАССТРОЙСТВ ПИЩЕВАРЕНИЯ У ДЕТЕЙ................................................. 107
Д.М. Галактионова, 2 курс, А.Р.Шигабутдинова, Э.А. Туктарова, 4 курс.
Научный руководитель – к.м.н., доц. Л. М. Гордиенко
Кафедра факультетской педиатрии и эндокринологии
Оренбургский государственный медицинский университет
РИБОЗИМЫ КАК ЛЕКАРСТВЕННЫЕ СРЕДСТВА ……………………………109
Д.Ф. Идрисова, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Л.В. Гирина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
PLANT ORIGIN ENZYMES IN ENZYMOTHERAPY........................................ 112
Isonda H. M., 2st year, Salum H. A., 2st year
Scientific advisor – Associate Prof MD PhD E. V. Popova
St. Joseph University in Tanzania,
St. Joseph College of Health Science Department of Biochemistry
ИСПОЛЬЗОВАНИЕ ПРЕПАРАТА «ВОБЭНЗИМ» В ГИНЕКОЛОГИИ ПРИ ВОСПАЛИТЕЛЬНЫХ ЗАБОЛЕВАНИЯХ ОРГАНОВ МАЛОГО ТАЗА........115
А.Ж. Кукебаева, 4 курс
Научный руководитель – асс. Е.А. Логинова
Кафедра акушерства и гинекологии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ ФЕРМЕНТОВ В ПАТОГЕНЕЗЕ И ТЕРАПИИ БОЛЕЗНИ АЛЬЦГЕЙМЕРА........................................................................................................1 19
Н. К. Михайлова, 2 курс
Научный руководитель: к. б. н., доц. Е. Н. Лебедева, к. филол. н., ст. преп. О. В. Назина
Кафедра биологической химии
Кафедра иностранных языков
Оренбургский государственный медицинский университет
ИНГИБИТОРЫ ФЕРМЕНТОВ В КАЧЕСТВЕ ЛЕКАРСТВЕННЫХ ПРЕПАРАТОВ....................................................................................................... .123
С.И. Мурзагулова, А.В. Карташова, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. И.В. Карнаухова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
СИСТЕМА ФЕРМЕНТНОЙ ТЕРАПИИ............................................................ 128
Сксена П., 2 курс
Научный руководитель – асс. Н.В. Зобкова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
РОЛЬ ЭНЗИМОТЕРАПИИ ДЛЯ ПОДДЕРЖАНИЯ ИММУНИТЕТА............. 130
И.А. Столяр, Н.В. Терехов, Ф.Р. Сайфутдинов, 4 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц. Н.Э. Артемова
Кафедра факультетской терапии, эндокринологии
Оренбургский государственный медицинский университет
РИБОЗИМЫ И ИХ ПРИМЕНЕНИЕ В МЕДИЦИНЕ………………………………………………………………..………1 34
А.К. Узакова, 2 курс
Научный руководитель –к. б. н., доц. Л.В.Гирина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ОБЩИЕ АСПЕКТЫПОЛИФЕРМЕНТНОЙ ЭНЗИМОТЕРАПИИ НА ПРИМЕРЕ ЖЕЛУДОЧНО-КИШЕЧНОГО ТРАКТА........................................................... 137
П.С. Черкасова, 2 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Е.Н. Лебедева
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ENZYMES IN CANCER THERAPY.................................................................... 140
Shao T. E., 2 st year, Kitinya O. Y., 2st year
Scientific advisor – Associate professor MD PhD E. V. Popova
Department of Biochemistry
St. Joseph University in Tanzania,
St. Joseph College of Health Science
СОВРЕМЕННЫЕ АСПЕКТЫ ЭНЗИМОТЕРАПИИ......................................... 143
А.Г. Янгурчина, Ю.Г. Янгурчина, Ю.А. Бикмаева, 3 курс
Научный руководитель – д.м.н., проф. О.Б. Кузьмин, к.м.н., доц. Л.Н. Ландарь
Кафедра фармакологии
Оренбургский государственный медицинский университет
ЭНЗИМОПАТИИ
ЗНАЧЕНИЕ ГОМОЦИСТЕИНА В ПАТОГЕНЕЗЕ ЗАБОЛЕВАНИЙ ЧЕЛОВЕКА ПРИ ЭНЗИМОПАТИИ И НАРУШЕНИИ ОБМЕНА........................................ 147
Е.В. Варламов, Е.Н. Лебедева
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
БИОХИМИЧЕСКИЕ ОСНОВЫ АЛКАПТОНУРИИ........................................ 151
А. С. Долгова, Д. С. Мастюкова, А. А. Лободина, 2 курс
Научный руководитель - к.м.н., доц. Афонина С.Н.
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ЭТИОЛОГИЯ И ПАТОГЕНЕЗ ТИРОЗИНЕМИИ I ТИПА............................... 170
Д.А. Козедуб, 2 курс
Научный руководитель – к. биол. н., доц. И.В. Карнаухова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
A NEONATAL DEATH DUE TO MEDIUM-CHAIN ACYL-COA DEHYDROGENASE (MCAD) DEFICIENCY........................................................156
V. Minakova,
Associate Professor, PhD
Biochemistry Department,
Saint James School of Medicine,
Saint Vincent and the Grenadines
ГЛУТАРОВАЯ АЦИДУРИЯ I ТИПА……………………………………………157
А.В Савельева, 6 курс
Научный руководитель – к.б.н., доц. Е.Н. Лебедева
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
ELERS-DANLOS SYNDROME - ENZYMOPATHY, CAUSED BY HEREDITARY INSUFFICIENCY OF LYZYLOXIDASE ENZYME .................. 162
A.A. Saidenova , A.A Syrykh, 2 course
Scientific adviser: Ph.D., Associate Professor I.V. Karnaukhova
Department of Biological Chemistry
The Orenburg State Medical University
ФЕНИЛКЕТОНУРИЯ И БЕРЕМЕННОСТЬ..................................................... 163
И.А. Столяр, Н.В. Терехов, Ф.Р. Сайфутдинов, К.И. Ан, 4 курс
Научный руководитель – асс. Е.А. Логинова
Кафедра акушерства и гинекологии
Оренбургский государственный медицинский университет
ОБЩИЕ ВОПРОСЫ
ФЕРМЕНТЫ МЕТАБОЛИЗМА АЛКОГОЛЯ
О.Б. Бармо, 2 курс
Научный руководитель: к.б.н., доц., Карнаухова И.В
Кафедрабиологическойхимии
Оренбургский государственный медицинский университет
THE ENZYMES OF ALCOHOL METABOLISM
O.B. Barmo, 2 course
Supervisor -Candidate of Biological Sciences, Assistant Professor I.V. Karnauhova Department of biological chemistry
The Orenburg State Medical University
Алкоголь — это сильный яд, поэтому организм старается как можно быстрее нейтрализовать его действие. Расщепление этилового спирта проводится под действием двух ферментов: алкоголь-дегидрогеназы (АДГ), ацетальдегид-дегидрогеназы (АЦДГ).
Как только в организм попадает первая доза спиртного, стартует выработка АДГ. Этот фермент расщепляет этанол на практически безвредные продукты.
Единственное исключение — высокотоксичный ацетальдегид. За его нейтрализацию отвечает АЦДГ. От того, как быстро этот фермент будет расщеплять ацетальдегид, зависит степень поражения внутренних органов.
Ключевые слова: ферменты, алкоголь, метаболизм, яд, здоровье, спирт.
Alcohol is a strong poison, so the body tries to neutralize its action as quickly as possible. The splitting of ethyl alcohol is carried out under the action of two enzymes: alcohol dehydrogenase (ADH), acetaldehyde dehydrogenase (ADH).
As soon as the first dose of alcohol enters the body, the production of ADG starts. This enzyme breaks down ethanol into almost harmless products.
The only exception is highly toxic acetaldehyde. ADC is responsible for its neutralization. How quickly this enzyme will break down acetaldehyde, depends on the degree of damage to the internal organs.
Key words: enzymes, alcohol, metabolism, poison, health, ethanol.
Алкоголь-дегидрогеназа способна расщеплять этанол крепостью 57% со скоростью 28,9 гр/час. Ее синтезирует печень в очень большом количестве, еще немного фермента производят ткани желудка.Хотя единственная функция этого фермента в организме — это усвоение этанола, он также вырабатывается у лошадей и всех остальных млекопитающих. Объяснением такого факта может служить то, что бактерии в ЖКТ выделяют ничтожные дозы этилового спирта. В женском организме желудок вырабатывает меньше алкоголь-дегидрогеназы. Поэтому больше этанола в итоге всасывается из кишечника в кровь. Этим объясняется тот факт, что женщины быстрее достигают состояния опьянения.
В процессе окисления спирта появляется ацетальдегид — высокотоксичное вещество, с которым АДГ справиться не может. На этом этапе во всех тканях стартует выработка второго фермента — АЦДГ. Этот фермент завершает преобразование алкоголя в уксусную кислоту, которая является безопасной для организма. Если метаболизм не нарушен, уксусная кислота в дальнейшем быстро превращается в двуокись углерода и обычную воду. При этом выделяется 7 калорий на 1 гр спирта. Они либо расходуются, либо откладываются в организме.
У некоторых людей наблюдается нехватка АЦДГ или полное его отсутствие, вызванная генетической мутацией. Это обуславливает непереносимость алкоголя, которая выражается в покраснении кожи и тела, повышении температуры из-за скопления ацетальдегида.Скорость отрезвления зависит от объема выработки ферментов АДГ и АЦДГ печенью. Ускорить этот процесс невозможно ни с помощью кофе, ни с помощью каких-либо других стимуляторов. Когда алкоголь употребляет здоровый человек, его ферментативная система воздействует исключительно на выпитый напиток. Этанол, который попадает внутрь клеток, не расщепляется.
При хроническом алкоголизме внутриклеточный этанол подвергается воздействию со стороны ферментов. Однако это приводит к тому, что клетки начинают «задыхаться», в них нарушаются жизненно важные процессы. Поэтому возникает сильная тяга к спиртному — нужно восполнить недостаток внутриклеточного спирта.
Если человек выпивает редко, то расщепление алкоголя происходит быстрее. При злоупотреблении спиртным печень начинает вырабатывать больше алкогольдегид-дегидрогеназы.Переработка этанола ускоряется, и в организме начинает быстрее скапливаться ацетальдегид. Однако АЦДГ вырабатывается в прежних количествах и не может работать быстрее.В результате процесс отрезвления замедляется, а токсичное вещество дольше остается в организме. Это вызывает сильную интоксикацию, которая отражается на деятельности всех органов и систем.
В первую очередь страдает печень, на которую ложится максимальная нагрузка. Одновременно ацетальдегид начинает отравлять головной мозг и разрушать нервные клетки, возникают психические отклонения.Также страдает ЖКТ, из-за чего появляются тошнота, рвота, нарушения пищеварения. Поражение сердца и сосудов выливается в резкое повышение давления, аритмии и последующие инфаркты.
Каждый организм обладает разной переносимостью алкоголя. Это обуславливается работой ферментной системы, в которой сбалансирован синтез АДГ и АЦДГ.
Люди с нормальной выработкой ферментов, расщепляющих алкоголь, пьянеют медленно, не страдают от похмельного синдрома. Их организм перерабатывают этанол в стандартном режиме, быстро выводят отравляющий ацетальдегид.
При регулярном употреблении алкоголя в больших количествах неизбежно происходят нарушения ферментативной системы. АДГ начинает вырабатываться быстрее, ускоряя расщепление этанола до высокотоксичного ацетальдегида. АЦДГ не успевает обезвреживать его, поэтому человек начинает пьянеть раньше, а его организм при этом испытывает сильную интоксикацию.
Некоторые люди рождаются с полной непереносимостью алкоголя.Врожденную непереносимость этанола может также спровоцировать полиморфизм гена, который кодирует АДГ. При непереносимости алкоголя симптомы похмелья у человека появляются раньше, чем наступает сам похмельный синдром. Такое состояние может спровоцировать даже маленький бокал вина, поскольку длительное нахождение ацетальдегида в организме отравляет его, вызывает тошноту, головную боль.
ИСТОРИЯ РАЗВИТИИ ЭНЗИМОЛОГИИ
Барде Д., 2 курс
Научный руководитель - ассистент Зобкова Н. В.
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
HISTOTY OF ENZYMOLOGY
Barde D. 2 course
Supervisor – ass. Zobkova N.V.
Department of Biochemistry
The Orenburg State Medical University
Enzymology - it is branch of biochemistry which deals with the study of Enzymes, their kinetics, structure and function as well as their relation to each other.
By the late 17th and early 18th centuries, the digestion of meat by stomach secretions and the conversion of starch to sugars by plant extracts and saliva were known but the mechanisms by which these occurred had not beenidentified.
French chemist AnselmePayen wasthe first to discover anenzyme, diastase, in 1833. A few decades later, when studying the fermentation ofsugarto alcohol by yeast, Louis Pasteurconcluded that thisfermentation was caused by a vital forcecontained within the yeast cells called "ferments", which were thought to function only within living organisms.
In 1877, Germanphysiologist Wilhelm Kuhne(1837– 1900) first used the term enzyme, which comes from Greek enzyme«leavened» or «in yeast», to describethis process. The word enzymewas used later to refer to nonliving substances such as pepsin, and the word fermentwas used to refer to chemical activity produced by living organisms.
Eduard Buchner submitted hisfirstpaper on the study of yeast extracts in 1897. In a series of experimentsat the University of Berlin, he found that sugar was fermented by yeast extracts even when there were no living yeast cells in the mixture. He named the enzyme that brought about the fermentation of sucrose «zymase».In 1907, hereceivedthe Nobel Prize in Chemistry for "his discovery of cell-free fermentation".
The biochemical identity of enzymeswas still unknown in the early 1900s. Many scientists observed that enzymatic activity was associated with proteins, but others (such as Nobel laureate Richard Willstatter) argued that proteins were merely carriers for the true enzymes andthat proteins per se were incapable of catalysis.In 1926, JamesB.Sumner showed that theenzyme urease was a pure protein and crystallized it; he did likewise for the enzyme catalase in 1937. The conclusion that pure proteins can be enzymes was definitively demonstrated by John Howard Northrop and Wendell Meredith Stanley, who worked on the digestive enzymes pepsin (1930), trypsin and hymotrypsin. These three scientists were awarded the 1946 Nobel Prize inChemistry.
The discovery that enzymes could becrystallized eventually allowed their structures to be solved by x-ray crystallography. This was first done for lysozyme, an enzyme found in tears, saliva and egg whites that digests the coating of somebacteria;the structure was solved by a group led by David Chilton Phillips and published in 1965. This high- resolution structure of lysozyme marked the beginning of the fieldof structural biology and the effort to understand how enzymes work atan atomic level ofdetail.
Enzymology is generally believed to have been discovered by Buchner in 1887 because it indicates that the enzyme can be separated from the broken cells in a dissolved, active state, thereby promoting the separation of the enzyme and further exploration of its physicochemical properties. It also promotes in-depthresearch on various enzyme systems related to life processes.
After that, enzymology evolved intwo directions. The first is the application study of enzymes starting from Takamine et al in 1894. Workers in this field applied the theory of enzyme synthesis regulation to the production of enzymes and achieved remarkable results. They used multiple enzyme separation and purification techniques to prepare enzymes of different specifications, developed immobilized enzyme technology, and put them into production of different scales. At the same time, according to the theory of enzyme reaction kinetics, various types of enzyme reactorswereestablished using the results of chemical engineering. Enzyme engineering is actually gradually formed and developed on this basis.
On the other hand, it is engaged in the theoretical study of enzymes, which focuses on the study of the physicochemical properties and catalytic properties of enzymes. For example, Summer and Northrop have opened the way for the separation and purification of enzymes; Sanger, Moore, and Stein have established methods for determining protein primary structure; Kendrew and Perutz and Phillips developed X-ray diffraction crystal analysis techniques and applied them to the study of the structure and function of proteins andenzymes; Michaelis and Menten have laid a solid foundation for enzyme reaction kinetics; Fischer and Koshland proposed the theory of lock and key for enzyme action and the theory of induction fit. These studies have led to a deeper understanding of enzymes. In addition, a considerable number of scholars are more focused on the biological research of enzymes. For example, Hill and Meyerhof have established glycolytic systems; Krebs et al. have established a cycle of tricarboxylic acid; Jacob, Lwoff and Monod have proposed the theory of enzyme synthesis regulation— operon theory; Claude, Palade and de Duve explored the structure and function of organelles ineukaryotes.
Temin and Baltimore discovered reverse transcriptase; Arbert, Smith and Nathans laid the foundation for the role and application of restriction endonucleases; Michell revealed the mechanism of oxidative phosphorylation and proposed the theory of chemical permeation; Koshland and Monod systematically studied the regulation mechanism of allosteric enzymes, and proposed the theory of symmetric homomorphism and order change. These studies have established a milestone in the molecular biology of enzymes, which has strongly promoted the development of enzymology. But whether it is applied research, or the study of the physicochemical properties and catalytic properties of enzymes, or the biological study of enzymes, are not isolated, but are interrelated, mutually infiltrated, and mutually reinforced.
Father of Modern Enzymology: Sumnerreceived the 1946 Nobel Prize in Chemistry for crystallizing the first enzymes, along with his compatriots John H. Northrop.
Enzymes are involved in most of the chemical reactions that take place in organisms. About 4,000 such reactions are known to be catalyzed by enzymes, but the number may be even higher. Modern enzymology is developing in two directions, namely molecular biology and enzymatic engineering of enzymes. Enzyme molecular biology is to reveal the relationship between the structure and function of the enzyme, as well as the catalytic mechanism and regulation mechanism of the enzyme; reveal the life-activity relationship of enzymes; further design enzymes, engineer enzymes; regulate and control enzymes at the gene level. Enzyme engineering is to solve the problem ofhow to produce, prepare and apply enzymes more cost-effectively, use genetic engineering and molecular biology results for enzyme production, and further develop immobilized enzyme technology and enzyme reactors.
ИСТОРИЯ ЭНЗИМОЛОГИИ
А.К. Баспакова, Г.Т. Болатхан, Ю.Н. Кудашкина, 2 курс,
Научный руководитель – асс. Д.А. Крайникова
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
HISTORY OF ENZYMOLOGY
A.K. Baspakova, G.T. Bolathan, Yu.N. Kudashkina, 2 course,
Supervisor - Ass . D.A. Kraynikova
Department of Biological Chemistry
The Orenburg State Medical University
Энзимология – раздел биохимии, изучающий строение, функционирование и регуляцию активности ферментов. Предметом изучения являются ферменты, описание их свойств, а также механизм регуляции активности ферментов.
Термин энзим (от греч. en zyme – в дрожжах), как и фермент (от лат. fermentatio – брожение), означает процесс, связанный с выделением газов, брожением.
Ключевые слова: энзим, энзимология, история, пищеварение.
Enzymology is a section of biochemistry that studies the structure, functioning, and regulation of enzyme activity. The subject of study are enzymes, a description of their properties, as well as the mechanism of regulation of the activity of enzymes.
The term enzyme (from the Greek. En zyme - in yeast), as well as the enzyme (from the Latin. Fermentatio - fermentation), means the process associated with the release of gases, fermentation.
Key words: enzyme, enzymology, history, digestion.
Еще с древности люди использовали ферментативные процессы -это хлебопечение, виноделие, молочнокислое брожение, применение сычуга для приготовления сыров, солода и плесневых грибов- для осахаривания продуктов, также обработки кожи, но не задумывались о их сущности.
В развитии энзимологии большую роль сыграл спор Ю.Либиха с микробиологом Л.Пастером. Пастер считал, что процессы ферментации могут происходить только в целой живой клетке. Либих же считал, что все биологические процессы вызываются определенными химическими веществами, которые были названы ферментами.
Термин «Фермент» был предложен в XVII веке, бельгийским химиком Ян Баптиста ван Гельмонтом при обсуждении механизмов пищеварения. В своей Origin of он доказывал,что пищеварение — это идущий внутри тела, химический процесс, важнейшую роль в котором играет химический реагент, названный им «ферментом». Таким образом, Ван Гельмонт подошёл близко к современному пониманию роли ферментов при пищеварении. Ван Гельмонтом также предложены и описаны шесть различных стадий пищеварения.
Ферменты(Энзимы)- класс высокоспециализированных веществ белковой природы, которые характеризуются высокой специфичностью и эффективностью действия,используются живыми организмами, для того, чтобы ускорить различные химические реакции.
Все в жизни основывается на химических реакциях, которые катализируются специфическими ферментами.
Основным периодом открытия и выделения новых органических веществ является 18 век. Событием, которое положило начало изучению ферментов пищеварительных соков стали исследования Ладзаро Спалланцани.Он изучал действия желудочного сока животных и птиц на различные виды пищи, в основном мясо.
В 1811 исследования Константина Сигизмундовича Кирхгофего дали начало изучению каталитических процессов, он проводил гидролиз крахмала при нагревании в присутствии кислот, представил образцы сахарного сиропа и кристаллического «сахара», которые получил путем гидролиза картофельного крахмала под действием разбавленной серной кислоты. Реакция протекала сутки, при этом серная кислота не расходовалась и по завершении процесса нейтрализовалась. Это был истинно каталитический процесс. В кислой среде или под действием пищеварительных ферментов крахмал подвергается гидролизу с образованием глюкозы:
(C6H10O5)n+nH2O→nC6H12O6
В 1812 году К.С. Кирхгоф, изложил основы этого процесса в статье «О приготовлении сахара из крахмала».
К середине 19 в. были найдены ферменты: амилаза слюны, пепсин желудочного сока, трипсин сока поджелудочной железы.
В 1833 г. Ансель Пайен руководитель сахарного завода в Париже, вместе с Жаном Франца Персо отобрали из проросших зерен ячменя "вещество, разжижающее крахмал". Они выявили у вещества свойства, которые по современным представлениям относятся к универсальным свойствам ферментов.
Например,сравнительно малые количества препарата могли рассасывать большие количества крахмала, но при нагревании препарат терял эту способность. Активная субстанция могла быть получена в виде порошка из раствора, а после повторного растворения в воде вновь становилась активной. Описанная субстанция, получила название диастазы – первый растительный фермент.
В 1855 году Йенсон Якоб Берцелиус ввел в химию понятие о катализе и катализаторах, к их числу были отнесены все известные в то время ферменты. Йенсон Я. Берцелиус считал, что ферменты - это катализаторы, поставляемые живыми клетками. После смерти Й. Я. Берцелиуса. В. Оствальд определил катализатор как вещество, «которое, не входя в конечный продукт химической реакции, увеличивает ее скорость».
В. Оствальд классифицировал четыре типа катализаторов: контактное действие «зародышей», гомогенный катализ, гетерогенный катализ и действие ферментов. В 1902 г. Вильгельму Оствальду был удостоен Нобелевской премии по химии «за работы по катализу и основополагающие исследования скоростей химических реакций».
Следующий шаг в этом направлении был сделан французскими химиками Ансельм Пайеном и Ж. Пирсо, которые в 1833 г. показали, что термолабильный фактор, получаемый из солодового экстракта путем осаждения спиртом, обладает способностью гидролизовать крахмал; они назвали его - диастазой (ныне этот фермент называется амилазой).
Попытки выделения ферментов в чистом виде:
В 1836 г одному из авторов клеточной теории, Теодору Шванну удалось извлечь экстракт желудочного сока, не содержащий соляной кислоты и гораздо активнее чем кислота, разлагающий мясо. Это вещество, которое Шванн назвал пепсином было истинным ферментом.
В 1856 – Л. Корвизар описал другой фермент, переваривающий белки - трипсин. В 1897 году Эдуард Бухнер доказал химическую природу ферментов,растирая дрожжи с инфузорной землей,выделил бесклеточный растворимый ферментный препарат (зимазу),который вызывал спиртовое брожение.
Попытки выделить ферменты в индивидуальном состоянии предпринимали многие исследователи,Александр Яковлевич Данилевский изложил положения, которые легли в основу полипептидной теории структуры белков. Им впервые высказана идея об обратимости действия ферментов и на основании этого осуществлен ферментативный синтез белковоподобных веществ (пластеины). Он разработал оригинальную методику разделения и очистки ферментов путем адсорбции и десорбции.В 1862 г. Данилевскому впервые удалось разделить трипсин и панкреатическую амилазу.
Белковая природа ферментов была доказана в 1926 г. американским биохимиком Джеймсом Бетчеллером Самнером выделившим в кристаллическом виде фермент уреазу в качестве исходного материала он использовал бобы Сanavalia ensiformis. «За открытие явления кристаллизации ферментов»
Джеймсу Самнеру в 1946 г. была присуждена Нобелевская премия по химии. Джон Хоуард Нортрол в 1930 г получил в виде кристаллов пищеварительные ферменты пепсин, трипсин, химотрипсин и их неактивные предшественники. К 1946 г. было отобрано и описано около 30 ферментов.
В 1935 г. Уэнделлом Мередит Стэнли, получил кристаллы вируса табачной мозаики, нуклеопротеина. В 1939 г. Джон Нортроп выделил бактериальный вирус, а в 1940 г – дифтерийный антитоксин в кристаллическом виде. «За получение в чистом виде вирусных белков» Джону Х. Нортропу и Уэнделлу М. Стэнли в 1946 г. была присуждена Нобелевская премия по химии.
Следующий этап в исследовании ферментов, основан на том, что ферменты обладают специфичностью. Исследование ряда каталитических систем провел Эмиль Фишер.Он синтетически получил дипептиды и олигопептиды.
В 1907 г. им был синтезирован октадекапептид, который состоял из 18 разных аминокислот. В 1894 году Э.Фишер начал работы по специфичности действия ферментов. Для объяснения специфичности он сформулировано положение о том, что субстрат подходит к ферменту как ключ к замку. Активный центр фермента соответствует конфигурации субстрата и не изменяется при его присоединении. В 1902 г. Эмиль Фишер был удостоен Нобелевской премии по химии «за исследования сахаров и пуриновых производных».
Скорость ферментативных реакций впервые рассмотрел Г.Тамман. Провел сравнение действия ферментов и химических катализаторов гидролиза и показал, что ферментативный гидролиз гликозидов и дисахаридов аналогичен классическому кислотному.Г.Тамман впервые изучил температурные зависимости скорости ферментативной реакции.
Значительный вклад в основание химической кинетики ферментативного катализа внесли работы Э.Армстронга 1904 г, обнаружившего эффекты ингибирования ферментативных реакций аналогами субстрата, и С. Соренсена,продемонстрировавшего зависимость скоростей ферментативных реакций от концентрации ионов водорода. Таким образом, практически все великие химики 19-го столетия внесли свой вклад в создание фундамента химической энзимологии.
Таким образом энзимология достигла высокого уровня в различных направлениях. Основные направления энзимологии: исследования молекулярного механизма и принципа действия ферментов с законами органической химии, а также разработка теории ферментативного катализа. Изучение ферментов на надмолекулярном и клеточном уровнях ферментных комплексов в сложных системах, исследования механизмов регуляции активности и синтеза ферментов и вклада химической модификации в действие ферментов.
Также проводятся исследования в области инженерной энзимологии, создаются гибридные катализаторы, которые сочетают свойства ферментов, антител и рецепторов. Создание биотехнологических реакторов с участием индивидуальных ферментов и полиферментных комплексов, которые обеспечивают получение и производство наиболее ценных материалов и средств в области медицины.
ВЛИЯНИЕ ПРОЛАКТИНА НА ЛИПИДНЫЙ ОБМЕН
О. А. Бокарева, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доцент С. Н. Афонина
Кафедра биологической химии
Оренбургский государственный медицинский университет
EFFECT OF PROLACTINE ON LIPID EXCHANGE
O. A. Bokareva, 3 course
Supervisor – Candidate of Sciences in Medicine, Assistant Professor S.N. Afonina
Department of Biological Chemistry
The Orenburg State Medical University
Аннотация. Пролактин – классический орексигенный гормон. Период беременности и лактации – идеальная модель для изучения метаболических эффектов пролактина.Особенность данного физиологического периода женского организма заключается в гиперпролактинемией и гиперфагией, позволяющих оценить роль пролактина в регуляции энергетического баланса в норме, а так же определить происхождение ряда метаболических нарушений.
Ключевые слова:пролактин, орексигенные гормоны, беременность, лактация, липогенез, адипогенез.
Annotation.Prolactin is a classic orexigenic hormone. The period of pregnancy and lactation is an ideal model for studying the metabolic effects of prolactin. The peculiarity of this physiological period of the female body is hyperprolactinemia and hyperphagia, which allow to assess the role of prolactin in the regulation of energy balance in normal conditions, as well as to determine the origin of a number of metabolic disorders.
Key words: prolactin, orexigenic hormones, pregnancy, lactation, lipogenesis, adipogenesis.
Пролактин был идентифицирован у животных в 1928 году, у человека в 1971 году. Свое название гормон получил благодаря способности инициировать лактацию у млекопитающих. По настоящее время было открыто множество новых свойств гормона: участие в реализации стрессорного ответа, в регуляции функций иммунной системы, в контроленейрогенеза, туморогенеза и других процессов. Синтез пролактина происходит не только в гипофизе, но и во многих тканях и органах организма. Ген пролактина располагается на 6 хромосоме.
Пролактин – классический орексигенный гормон, рецепторы которого расположены в ряде зон центральной нервной системы (ЦНС), ассоциированных с регуляцией аппетита, включая дугообразные, вентромедиальные, параветрикулярные и дорсомедиальные ядра гипоталамуса. Введение специфических антител к рецепторам пролактина способствует уменьшению обьема потребляемой пищи. Влияние пролактина на аппетит связано с увеличением содержания в ЦНС нейропептидаY и агути-подобного белка.
Период беременности и лактации – идеальная модель для изучения метаболических эффектов пролактина. Особенность данного физиологического периода женского организма заключается в гиперпролактинемией и гиперфагией, позволяющих оценить роль пролактина в регуляции энергетического баланса в норме, а так же определить происхождение ряда метаболических нарушений. При гиперпролактинемииопределяются изоформы пролактина: мономерная форма, димерная форма, полимерная форма – макропролактин, little – пролактин, гликозилированная форма пролактина. Основное значение в развитии гиперпролактинемии имеет мономерная форма пролактина.В виду адаптации организма матери к новым физиологическим условиям, включающим изменения всех систем органов, происходят преобразования энергообмена, направленные на обеспечение дополнительных энергетических ресурсов. Увеличение аппетита и массы тела в течение беременности, подготавливают организм к предстоящим энергетическим потерям, связанным с периодом лактации.
Целью данной работы является изучение влияние гормона пролактина на липидный обмен на основе анализа литературных данных.
Гиперфагия, вызванная пролактином на ранних сроках беременности, опосредована половыми стероидами. Пролактин повышает содержание прогестерона и подавляет продукцию эстрадиола, который снижает аппетит, благодаря активации проопиомеланокортин-нейронов дугообразных ядер. Кроме того, под влиянием эстрадиола повышаются энергозатраты, что связано со стимуляцией ɑ-рецепторов вентромедиальных ядер, экспрессирующих фактор транскрипции стероидогенеза-1 (ФТС-1). Блокирование гена ФТС-1 у животных сопровождается деструкцией ядер и ожирением.
Прогестерон в свою очередь, обладает отчетливым орексигенным эффектом, реализующимся вследствие активации рецепторов, локализованных в дугообразных и вентромедиальных ядрах гипоталамуса. Путем взаимодействия с 5-ɑ-редуктазой и 3-ɑ-гидроксистероид-дегидрогеназой, прогестерон дает начало аллопрегнанолону, которой вносит свой вклад в развитие гиперфагии, подавляя выработкуанорексигенныхгормоновокситоцина и кортикотропин-релизинг гормона.
У человека пролактин секретируется не только в гипофизе, но и в адипоцитах. Открытие 2003 года позволило определить, что экспланты жировой ткани молочной железы секретируют в 10-15 раз больше пролактина, чем экспланты железистой ткани. У пациентов с морбидным ожирением экспланты подкожных депо вырабатывают больше пролактина, чем висцеральные экспланты, в то время как у людей с нормальной массой тела подобная разница не наблюдается.
Основными механизмами, регулирующими запасы липидов в белой жировой ткани, являются липогенез, регуляция которого осуществляется с участием липопротеиновой липазы, синтазы жирных кислот, ацетилкоэнзим-А-карбоксилазы; и липолиз, регулируемый гормон - чувствительной липазой. В период лактации у крыс пролактин подавляет липогенез путем инактивации всех ключевых ферментов, участвующих в данном процессе. Подавление липогенеза под влиянием пролактина отмечено также и в жировой ткани человека. Пролактин блокирует секрецию адипонектина. Концентрация адипонектина, в частности, резко снижена у женщин в период беременности и лактации.
Пролактин принимает активное участие в адипогенезе. Рецепторы пролактина присутствуют в жировой ткани, как у человека, так и у животных, экспрессия гена рецепторов возрастает в период лактации, а также во время дифференциации адипоцитов. Адипогенез предусматривает необходимость последовательного взаимодействия множества специфических генов, факторов транскрипции и структурных белков. Белок-β, связывающий ССААТ/энхансер (С/EBPβ), и ᵧ-рецепторы, активируемые пролифераторамипероксисом (PPARᵧ), – факторы транскрипции, играющие ключевую роль в дифференциации адипоцитов. Введение пролактина повышает экспрессию С/EBPᵦ и PPARᵧ в мультипотентныхмезенхимальныхство-ловых клетках линии NIH-3T3, что приводит к формированию зрелых адипоцитов. Нокаутирование рецепторов пролактина у крыс сопровождается выраженным уменьшением объема жировой ткани, что обусловлено снижением количества адипоцитов.
Таким образом, пролактин оказывает непосредственное влияние на липидный обмен, являюсь одним из главных орексигенных гормонов, не только через центральную нервную систему, но и инактивацию ключевых ферментов липогенеза, подготавливая организм матери к вынашиванию плода и последующей лактации.
РОЛЬ ФЕРМЕНТАТИВНОЙ АКТИВНОСТИ В ПРОЦЕССАХ САМООЧИЩЕНИЯ ПОЧВЫ
Ю.В.Васильева, А.Е.Анисимова, 3 курс
Научный руководитель – к.м.н., доц . И.Л.Карпенко
Кафедра общей и коммунальной гигиены
Оренбургский государственный медицинский университет
THE ROLE OF ENZYME ACTIVITY IN THE PROCESSES OF SOIL SELF-PURIFICATION
J.V.Vasileva, A.E.Anisimova, 3 course
Supervisor - Candidate of Medical Sciences, Associate Professor, I.L.Karpenko
Department of general and community hygiene
The Orenburg State Medical University
Аннотация . Мало кто обращает внимание на роль ферментов в почвенных процессах, но она достаточно велика. При их участии почва осуществляет биогеоценотические функции, обеспечивая биоразнообразие. Также они играют большую роль в поддержании биохимического гомеостаза почвы.
Ключевые слова: ферменты почвы, биохимический гомеостаз почвы, синтез гумуса, трансформация органических веществ.
Annotation. Nowadays many of people don`t pay an attention about the role of enzyme activity in the processes of soil self-purification. The soil realize different biogeocenotic functions to provide biodiversity through participation some enzymes. Also ferments contribute tosustentation biochemical homeostasis of soil.
Key words: enzymes of soil, a biochemical homeostasis of soil, a humus synthesis, an organic matter transformation.
Цель . Изучить основную функциональную роль ферментов в различных почвенных процессах, в том числе и процессах обезвреживания органических веществ.
Задачи . Изучить механизмы действия и установить основные функции ферментов почвы.
Почва содержит в своем составе много разных ферментов. Основную часть составляют гидролитические и окислительно-восстановительные ферменты, участвующие на всех этапах трансформации органических веществ, начиная от минерализации и заканчивая синтезом гумуса.
Ферменты - посредники между компонентами экосистемы, своей активностью отражают функциональное состояние живого населения почвы.
Они участвуют в разложении органических и минеральных соединений.На любые соединения при попадании в почву последовательно воздействуют гидролитические и окислительно-восстановительные ферменты(протеиназы, фосфатазы и др.). При этом возникают промежуточные продукты распада, конечные продукты минерализации. Именно через эти реакции проходит круговорот веществ в природе и окислительно-востановительные реакции.
Также ферменты почвы способствуют преобразованию органических веществ в биологически доступные формы для растений и микроорганизмов.Несомненно, именно почвенные энзимы и микроорганизмы участвуют в образовании гумуса.Данный процесс протекает в два этапа: I этап – расщепление исходных органических остатков до простых мономеров. Образующиеся фенольные соединения и аминокислоты составят основную часть гумусовых кислот; II этап – синтез органических соединений в результате реакций поликонденсации и полимеризации ароматических соединений, аминокислот.
Энзимы вовлекаются в процесс поддержания почвенного гомеокинеза.Благодаря наличию ферментного пула и активной деятельности микроорганизмов почва всегда стремится удержать в определенных пределах свои параметры.Ферменты системы микроорганизмы-почва обладают способностью к гомеостатичности.
Пестициды, индустриальные и другие виды отходов разрушаются под действием энзимов. Это обусловлено содержанием гумуса, буферностью почвы и биологической активностью самих энзимов.
Осуществление биогеоценотических функций происходит, в первую очередь, благодаря реакциям катализации биохимических процессов превращения органических и минеральных соединений. Данные процессы способствуют поддержанию функции источников элементов питания для растений, микроорганизмов и других биоценотических участников экосистемы. Исходя из данных почвенных условий, трансформация органических веществ может проходить по двум путям: либо до абсолютной минерализации, либо до совершения гумификации части органических соединений. Образованные гумусовые вещества, в свою очередь, определяют основные свойства почвы (химические, физико-химические, трофические и др.), реализуют проявление ряда других ее биогеоценотических функций.
Ферменты участвуют в почвенном метаболизме в условиях, неблагоприятных для микроорганизмов. Функциональная активность микроорганизмов и энзимов регулируется показателями температуры, влажности, pН, наличием соединений, выполняющих роль активатора и ингибитора в биохимических реакциях. При их снижении или повышении почвенный метаболизм изменяется. Например, повышенное увлажнение способствует резкому снижению численности микроорганизмов, однако данный фактор практически не повлиял на работу ферментов почвы.
Таким образом, ферменты являются необходимым участником всех этапов биохимических преобразований, выступают основным регулятором в поддержании гомеостаза, а также представляют собой одну из главных характеристик почвы - уровень плодородия.
Дата добавления: 2019-07-17; просмотров: 150; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!