Металл иондары кофактор рет i нде 6 страница
Организмнің күнделікті тіршілігі оның жасушаларында жүріп жататын көптеген биохимиялық реакцияларға негізделген. Осы реакциялар нәтижесінде өсімдіктерде, бір жағынан, тіршілікке қажетті химиялық қосылыстар – ақуыздар, нуклеин қышқылдары, көмірсулар, майлар, витаминдер синтезделетін болса, екінші жағынан, онда ферменттер арқылы күрделі заттар ыдырап, өсімдіктің қоректенуіне, тозған жасушаларын жаңартуына, ағзаға қуат беруге жұмсалады. Бұл құбылыстарды метаболизм деп атайды. Осы реакциялардың бәрінде де ақуыз катализаторлық қызмет атқарады. Қан құрамындағы ерекше ақуыз – гемоглобин бүкіл денеге оттек таратады. Клеткалардағы тотығу ферменттері – цитохромдар тыныс алу процесін реттеп отырады. Сондай-ақ ағза тіршілігіне аса кажетті заттар гормондар да ақуыздан құралған. Ерімтал ақуыздар – гидрофильді коллоидтар – суды бойына көп тартады. Олардың ерітінділері желім сияқты: осмостық қысымы төмен, қозғалу қабілеті нашар, өсімдік пен жануарлар мембранасынан өте алмайды. Белоктардың тағы бір қасиеті – олар амфотерлі электролиттер. Молекулаларында бос карбоксил және амин топтары болатындықтан, олар оң немесе теріс электр зарядты болады. Химиялық табиғаты жағынан ақуыз биополимерлер тобына жатады.
|
|
|
Белоктың құрамында жиырма түрлі аминқышқылдар болады. Әр түрлі ақуыздардың аминқышқылы құрамы жағынан да, олардың тізбектегі орналасу тәртібі жағынан да бір-бірінен айырмашылығы зор. Табиғатта ақуыз түрлерінің көп болуы да осыған байланысты. Мысалы, үш аминқышқылының қосылуынан алты түрлі, төрт қышқылдан жиырма төрт түрлі ақуыз изомерлері пайда болады. Ақуыз молекуласы амин қышқылдарының өзара моншақтай тізіле байланысқан полипептидтік тізбегінен құралады. Белок молекуласының сыртқы пішіні екі түрлі болады. Біріншісі – шар тәрізді домалақ – глобулярлы ақуыздар. Бұларға альбуминдер, глобулиндер, гемоглобин, пепсин және өсімдік жасушасының ақуыздары жатады. Екіншісі фибриллярлық (талшық тәріздес) ақуыздар. Бұларға бұлшық ет ақуызы – миозин, актин, сіңір ақуызы – коллаген және малдың жүні мен піллә жібегі ақуыздары жатады. Белок молекуласының өзіне тән ерекшеліктері мен құрылымдылық дәрежелері көптеген сутектік байланыстар, электрстатикалық қуаттар, күкірттен құралатын дисульфидтік байланыстар, т.б. жағдайлар арқылы қамтамасыз етіледі. Ақуыз ерітіндісін қыздырса немесе оған күшті кышқылмен әсер етсе, ол өзінің табиғи қасиеттерін (ферменттік, гормондық) жояды, кейде ұйып та қалады. Мұндай құбылысты денатурация деп атайды. Ақуыз– адам тағамы мен жануарлар қорегінің, сондай-ақ тері, жүн, жібек сияқты табиғи талшық заттардың негізгі құраушысы болғандықтан, 20 ғасырдың екінші жартысынан бастап оны қолдан өндірудің (микробиологиялық синтез) маңызы артып отыр.
|
|
|
Белоктар – барлық тiрi организмдердiң құрамына кiретiн заттардың iшiндегi ең маңызды биологиялық макромолекулалар. Клетканың құрғақ массасының 50-ы белоктар болады. Белоктар клетканың тiршiлiк процестерiнде әр түрлi маңызды қызметтер атқарады. Мысалы: белоктар клетка мембранасының құрамында рецептор ретiнде қызмет атқарады, бұлшық еттiң жиырылуына қатысады, организмнiң иммундық жүйесiнде антиденелер ретiнде қорғаныштық қызмет атқарады. Белоктардың молекулалық салмағы 50000-нан бiрнеше миллион дальтонға дейiн жетедi. Белоктардың құрылымдық элементтерi, "құрылымдық бөлiктерi" - -аминқышқылдары. Аминқышқылдары – бұл органикалық бифункционалды қосылыстар. Олардың молекуласына карбоксил (СООН) жєне амин (NH2) топтары кiредi.Белоктардың молекулаларында аминқышқылдарыныңқалдықтары өзара бiрiмен-бiрi байланысып, полипептидтiк тiзбек құрады. Полипептидтiк тiзбекте бiр аминқышқылының карбоксил тобының С=О тобы екiншi аминқышқылының NH2-тобындағы NH-пен өзара коваленттiк байланыс арқылы байланысқан. Бұл байланысты (-СО-NH-) пептидтiк байланыс деп атайды.
|
|
|
Тірі организмдегі белок молекуласының өзіне тән белгілі бір кеңістік құрылымы болады. Ондай кеңістік құрылымды конформация д.а.
Конформация – дегеніміз дара байланыс арқылы айналғанда түзілетін органикалық молекуланың әр түрлі кеңістік пішіні.
Белок пішініне сәйкес екі топқа болінеді:
а) глобулярлы белоктар
ә) фибриллярлы белоктар
|
|
|
Глобулярлы белоктың полипептидтiк тiзбегi не коваленттiк байланыстар арқылы жинақталған глобула депаталатын бөлшекке тығыздалып бүктелген. Глобулярлы белоктардың көпшiлiгi суда жєне суерiтiндiлерiнде еридi. Себебi, белок глобуласының бетiнде су мен әрекеттесуге қабiлетi бар аминқышқылдарының полярлы тобы және зарядталған атомдары орналасады.
Глобулярлы белоктарға ферменттер, иммуноглобулиндер, альбуминдер, гемоглобин жатады. Фибриллярлы белоктардың молекулалары спиральданған жазықтың бойында өзара параллель орналасқан полипептидтiк тiзбектерден құрылған. Полипептидтiк тiзбектер көптеген коваленттiк емес және коваленттiк байланыстар арқылы байланысқан (коллаген, кератин, фиброин, фибриноген) Коллаген – сiңiр, терi, тiс және шемiршек сияқты ұлпалардың негiзгi белогы. Кератин – шашта, жүнде, қауырсында, тұяқта, тырнақта кездеседi, фибриноген деген белок қан ұю жүйесiнiң құрамына кiредi.
K. Линдерстрем – Лангенің ұсынысы бойынша белок молекуласының құрылымы төрт деңгейге бөлінеді.
Белоктың бiрiншi реттiк құрылымы д-з – полипептидтiк тiзбекте аминқышқылдарының белгiлi бiр ретпен жалғасып орналасуы, яғни амин қышқылдарының кезектесуi. Белоктың екiншi реттiк құрылымы д-з – бұл полипептидтiк тiзбектегi жақын орналасқан амин қышқылы қалдықтарының кеңiстiк құрылысы. Белоктың үшiншi реттiк құрылымы д-з – бұл полипептидтiк тiзбектегi алыс орналасқан амин қышқылы қалдықтарының кеңістiкқұрылысы. Белоктың төртiншi реттiк құрылымы д-з – белок молекуласы екi, үш, төрт немесе оданда көп полипептидтiк тiзбектен құрылған болса, полипептидтi ктiзбектiң әрқайсысы өзiне ғана тән үшiншi реттiк құрылымға ие болады. Осы полипептидтер суббөлiктер деп аталады. Суббөлiктердiң кеңiстiкте өзара орналасуы төртiншi реттiк құрылым д.а. Кеңiстiк құрылымына қарай белоктар глобулярлы және фибриллярлы белоктарға бөлiнедi.
аминқышқылдарының жалпы формуласы:
R—CHNH2—COOH
Белок түзілетін a-аминқышқылдарының радикалы құрамында ашық тізбек те, тұйық тізбекті әр түрлі сақиналар мен функционалдық топтар да кездеседі.
53. Ферменттер, функциялары. Ферменттердің құрылысы. Бір- және екі компонентті ферменттердің ерекшеліктерін көрсетіңіз.
Ферменттер – бұл биологиялық катализаторлар, организмдегi химиялық реакциялардың жылдамдығын тездететiн белоктық заттар. Организмде химиялық реакцияларды жылдамдату – ферменттердiң қызметi. Табиғатта ферменттер барлық организмдердiң барлық клеткаларында қызмет атқарады. Ферменттер тiршiлiк процесiнiң негiзi болып табылады.
Ферменттердiң химиялық құрамы және құрылымы. Ферменттер химиялық құрамы жағынан - қарапайым белоктар немесе күрделi белоктар. Қарапайым белоктар гидролиз кезiнде амин- қышқылдарына ғана ажырап бөлiнедi. Мысалы, рибонуклеаза, пепсин, трипсин, химотрипсин деген ферменттер – қарапайым белоктар.
Ферменттердiң көбi – күрделi белоктар. Олар екi бөлiктен құрылады: белоктық және белоктық емес. Күрделi ферменттiң белоктық бөлiгi апофермент деп аталады, белоктық емес бөлiгi простетикалық топ немесе кофактор, кофермент деп аталады. Апофермент кофакторсыз активті болмайды. Екi бөлiктен құрылған фермент – простетикалық топпен байланысқан белок холофермент деп аталады. Мысалы, каталаза сутектiң асқын тотығының ыдырауын катализдейдi, бұл фермент екi бөлiктен құрылған: апофермент (белоктық бөлiгi) және феррипротопорфирин деген кофактор.
Ферменттердi ң кофакторлары
Ферменттердiң кофакторлары ретiнде металл иондары немесе органикалық заттар болуы мүмкiн. Кейбiр ферменттер активті болу үшiн екi түрлi кофактор – металл ионы мен органикалық қосылыстар (кофермент) құрамында болу керек. Кофактор температураның әсерiне төзiмдi келедi, ал ферменттiң белоктық бөлiгiнiң молекуласы температураның әсерiнен өзгередi.
Химиялық құрамына байланысты кофакторларды 5 топқа бөлуге болады, олардың 4 тобы – коферменттер, 1 тобы – металл иондары.
1. Алифаттық қосылыстар – мысалы, глутатион, липой қышқылы.
2. Ароматты қосылыстар – мысалы, кофермент Q (убихинон).
3. Витаминдер және олардың туындылары – мысалы, тиаминпирофосфат, пиридоксаль, пиридоксамин.
4. Нуклеотидтер мен нуклеозидтер – мысалы, НАД+, НАДФ+, ФАД, ФМН, АТФ; ГТФ, ЦТФ, УТФ нуклеозиддифосфаттар.
5. Металл иондары – мысалы, Na+, K+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Мо2+, Со2+ Zn2+.
Металл иондары кофактор рет i нде
Ферменттердiң молекулаларында кофактор ретiнде келесi металл иондары анықталған: Na+, K+, Fe3+, Fe2+, Cu2+, Мо2+, Со2+ Zn2+, Mg2+, Mn2+, Ni2+. Металл иондары бөлiнгеннен кейiн белок молекуласының конформациясы бұзылады, фермент активті болмайды.
Металл иондарының кофактор ретiнде атқаратын қызметтерi:
1) ферменттің субстратпен байланысуына дәнекер болады;
2) каталитикалық қызмет атқарады. Мысалы, каталаза деген ферменттiң құрамына кофактор ретiнде темiр атомы кiредi. Осы темiр атомы каталитикалық қызмет атқарады;
3) металл иондары фермент молекуласының активті конформациясының түзiлуi үшiн маңызды бөлiк болып табылады. Осындай қызмет атқаратын металдарды активаторлар деп атайды. Мысалы, супероксиддисмутаза – бұл ферменттiң активті молекуласының құрамына екi металдың ионы кiредi - Cu2+ (мыс) және Zn2+ (мырыш). Мыс ионы каталитикалық қызмет атқарады, мырыш ионы молекула құрылымы тұрақты болу үшiн маңызды. Бұл фермент сутегiнiң асқын тотығы түзілетiн реакцияны катализдейдi:
О2- + О2- + 2Н ® Н2О2 + О2
Коферменттер
Коферменттер - құрамында белоктық бөлiгi жоқ органикалық қосылыстар. Коферменттер апоферментпен әлсiз байланысады. Көптеген ферменттердiң активтiгi үшiн металл иондары және коферменттер болуы қажет.
Коферменттер – төмен молекулалық заттар, олар жоғары температураға төзiмдi келедi және ферменттiң белоктық бөлiгiнен оңай ажырайды. Мысалы, диализ кезiнде коферменттер ферменттiң белоктық бөлiгiнен ажырайды.
Кофакторлар ферменттiң молекуласында мынадай қызмет атқарады:
1) каталитикалық процеске қатысады, мысалы, электрондарды, протондарды, атомдарды немесе функционалды топтарды тасымалдайды;
2) фермент пен субстраттың байланысу процесiне қатысады;
3) апоферменттiң құрамын тұрақтандырады.
Апофермент (ферменттiң белоктық бөлiгi) төмендегідей қызмет атқарады:
1) кофактордың каталитикалық активтiгiн ұлғайтады;
2) ферменттiң ерекшелiгiн белгiлейдi.
Каталитикалық активтiгi әр түрлi ферменттердiң құрамына кофактордың бiр түрi кiруі мүмкiн.
Биохимиялық реакцияларда коферменттер үш түрлi қызмет атқарады:
1) бiр субстраттан екiншi субстратқа немесе басқа ферментке электрондарды немесе протондарды тасымалдайды. Бұл коферменттер тотығу-тотықсыздану ферменттерiмен – оксидоредуктазалармен байланысқан. Мысалы, никотинами-дадениндинуклеотид (НАД), флавинмононуклеотид (ФМН).
2) бiр субстраттан екiншi субстратқа немесе басқа ферментке жеке химиялық топтарды тасымалдайды. Бұл коферменттер трансферазалармен байланысқан. Мысалы, пиридоксальфосфат амин топтарын тасымалдайды, кофермент А ацил топтарын тасымалдайды.
3) күрделi фермент құрамында субстраттың катализдiк өзгеруiне қатысады, бұл кезде кофермент оның активті орталығына енедi. Бұл коферменттер лиазалармен, изомеразалармен және лигазалармен байланысқан. Мысалы, тиаминпирофосфат альдегид топтарын тасымалдайды, кобамид коферменттер алкил топтарды тасымалдайды.
Ферменттiң активті орталығы
Ферменттiк катализ жүзеге асқанда бiрiншi сатысында фермент (Е) субстратпен (S) әрекеттеседi де, фермент-субстратты комплекс (ЕS) түзiледi:
Е + S ® ЕS
Фермент субстратпен өзара байланысқанда, белок молекуласының шағын ғана бөлiгi бұл әрекетке қатысады. Осы фермент молекуласының субстратпен тiкелей жанасатын бөлiгiн ферменттiң актив орталығы деп атайды.
Ферменттiң активті орталығы екi бөлiктен құрылады. Субстратты таңдап алуына жауапты актив орталығының бөлiгi ферменттiң адсорбци я лық орталығы деп аталады. Каталитикалық процеске қатысатын активті орталығының бөлiгi ферменттiң каталиттiк орталығы деп аталады.
Ферменттердiң құрылымында, ерекшелiгiнде, каталитикалық әсерiнiң меха-низмiнде айырмашылығы болады. Осыған қарамастан, әр түрлi ферменттердiң активті орталығының жалпы қасиеттерi бар.
Ферменттердiң актив орталығының жалпы қасиеттерi:
- активті орталығы – фермент молекуласының шағын ғана бөлiгi.
Фермент молекуласындағы аминқышқылы қалдықтарының көбi субстратпен әрекет жасамайды. Мысалы, лизоцим – бұл молекуласы 129 аминқышқылы қалдығынан құрылған, активті орталығы 5 аминқышқылының бүйiрлiк тобынан түзiлген фермент. Рибонуклеаза молекуласы 124 аминқышқылының қалдығынан құрылған, активті орталығы 3 аминқышқылының бүйiрлiк тобынан түзiлген фермент болса, химотрипсин - 245 аминқышқылы қалдығынан құрылған, активті орталығы 3 аминқышқылының бүйірлік тобынан түзілген фирмент;
- ферменттiң активті орталығы – үш өлшемдi құрылым.
Әр түрлi ферменттердiң активті орталығы – күрделi үш өлшемдi құрылым. Активті орталығының түзiлуiне фермент молекуласының полипептидтiк тiзбегiнiң әр түрлi бөлiктерiнде орналасқан аминқышқылы қалдықтарының бүйiрлiк топтары қатысады. Мысалы, лизоцимнің молекуласында 129 аминқышқылы қалдығы бар. Активті орталығы 35, 52, 62, 63 және 101 аминқышқылы қалдықтарының бүйiрлiк топтарынан түзiлген. Рибонуклеазаның активті орталығы Гис-12, Лиз-41, Гис-119 бүйiрлiк топтарынан түзiлген. Химотрипсиннің активті орталығы Гис-57, Асп-102, Сер-195 қалдықтарының бүйiрлiк топтарынан құрылған. Мұндағы сандар белоктың бiрiншi реттiк құрылымындағы аминқышқылдарының нөмірiн көрсетедi;
- субстрат фермент молекуласымен салыстырмалы әлсiз байланысады.
Түзiлген фермент-субстрат ES-комплекстiң тепе-теңдiк константасы 10-2-10-8 М болады. ES-комплекстiң өзара байланысатын бос энергиясы 3-12 ккал /1 мольге тең. Коваленттiк байланыстардың бос энергиясы 50-110 ккал/1 мольге тең;
Дата добавления: 2019-07-15; просмотров: 382; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!