Волокнистые соединительные ткани Межклеточное вещество
Межклеточное вещество, или матрикс (substantiaintercellularis), соединительной ткани состоит из коллагеновых и эластических волокон, а также из основного (аморфного) вещества. Межклеточное вещество как у зародышей, так и у взрослых образуется, с одной стороны, путем секреции, осуществляемой соединительнотканными клетками, а с другой - из плазмы крови, поступающей в межклеточные пространства.
У зародышей человека образование межклеточного вещества происходит, начиная с 1-2-го мес внутриутробного развития. В течение жизни межклеточное вещество постоянно обновляется.
Коллагеновые структуры, входящие в состав соединительных тканей организмов человека и животных, являются наиболее представительными ее компонентами, образующими сложную организационную иерархию. Основу всей группы коллагеновых структур составляет волок-нистый белок - коллаген, который определяет свойства коллагеновых структур.
Коллагеновые волокна (fibraecollagenae) в составе разных видов соединительной ткани определяют их прочность. В рыхлой неоформленной соединительной ткани они располагаются в различных направлениях в виде волнообразно изогнутых, спиралевидно скрученных, округлых или уплощенных в сечении тяжей толщиной 1-3 мкм и более. Длина их различна. Внутренняя структура коллагенового волокна определяется фибриллярным белком - коллагеном, который синтезируется на рибосомах гранулярной эндоплазматической сети фибробластов.
|
|
|
Различают около 20 типов коллагена, отличающихся молекулярной организацией, органной и тканевой принадлежностью.
В организме человека наиболее распространены следующие: коллаген I типа встречается главным образом в соединительной ткани кожи, сухожилиях, кости, роговице глаза, склере, стенке артерий; коллаген II типа входит в состав гиалиновых и фиброзных хрящей, стекловидного тела, роговицы; коллаген III типа находится в дерме кожи плода, в стенках крупных кровеносных сосудов, в ретикулярных волокнах органов кроветворения;IV типа - в базальных мембранах, капсуле хрусталика; V тип коллагена присутствует в хорионе, амнионе, эндомизии, пери-мизии, коже, вокруг клеток (фибробластов, эндотелиальных, гладкомышечных), синтезирующих коллаген.
Молекулы коллагена имеют длину около 280 нм и ширину 1,4 нм. Они построены из триплетов - трех полипептидных цепочек (α-цепочки) предшественника коллагена - проколлагена, свивающихся еще в клетке в единую спираль. Это первый, молекулярный, уровень организации коллагеново-го волокна. Проколлаген секретируется в межклеточное вещество
Второй, надмолекулярный, уровень - внеклеточной организации колла-генового волокна - представляют собой агрегированные в длину и поперечно связанные с помощью водородных связей молекулы тропоколлаге-на, образующиеся путем отщепления концевых пептидов проколлагена. Сначала образуются протофибриллы, а 5-6 протофибрилл, скрепленных между собой боковыми связями, составляют микрофибриллы толщиной около 5 нм.
|
|
|
При участии гликозаминогликанов, также секретируемых фибробласта-ми, формируется третий, фибриллярный, уровень организации коллагенового волокна. Коллагеновые фибриллы представляют собой поперечно исчерченные структуры толщиной в среднем 20-100 нм. Период повторяемости темных и светлых участков 64-67 нм. Каждая молекула коллагена в параллельных рядах, как полагают, смещена относительно соседней цепи на четверть длины, что служит причиной чередования темных и светлых полос. В темных полосах под электронным микроскопом видны вторичные тонкие поперечные линии, обусловленные расположением полярных аминокислот в молекулах коллагена.
Четвертый, волоконный, уровень организации. Коллагеновое волокно, образующееся путем агрегации фибрилл, имеет толщину 1-10 мкм (в зависимости от топографии). В него входит различное количество фибрилл - от единичных до нескольких десятков. Волокна могут складываться в пучки толщиной до 150 мкм.
|
|
|
Коллагеновые волокна отличаются малой растяжимостью и большой прочностью на разрыв. В воде толщина сухожилия в результате набухания увеличивается на 50 %, а в разбавленных кислотах и щелочах - в 10 раз, но при этом волокно укорачивается на 30 %. Способность к набуханию больше выражена у молодых волокон. При термической обработке в воде коллаге-новые волокна образуют клейкое вещество (греч. kolla - клей), что и дало название этим волокнам.
Разновидностью коллагеновых волокон являются ретикулярные и прекол-лагеновые волокна. Последние представляют собой начальную форму образования коллагеновых волокон в эмбриогенезе и при регенерации. В их состав входят коллаген III типа и повышенное количество углеводов, которые синтезируются ретикулярными клетками органов кроветворения. Они образуют трехмерную сеть - ретикулум, что и обусловило их название.
Эластические волокна. Наличие эластических волокон (fibraelasticae) в соединительной ткани определяет ее эластичность и растяжимость. По прочности эластические волокна уступают коллагеновым. Форма поперечного разреза волокон округлая и уплощенная. В рыхлой соединительной ткани они широко анастомозируют друг с другом. Толщина эластических волокон обычно меньше коллагеновых (0,2-1 мкм), но может достигать нескольких микрометров (например, в выйной связке). В составе эластических волокон различают микрофибриллярный и аморфный компоненты.
|
|
|
Основой эластических волокон является глобулярный гликопротеин - эластин, синтезируемый фибробластами и гладкими мышечными клетками (первый, молекулярный, уровень организации). Для эластина характерны большое содержание пролина и глицина и наличие двух производных аминокислот - десмозина и изодесмозина, которые участвуют в стабилизации молекулярной структуры эластина и придании ему способности к растяжению, эластичности. Молекулы эластина, имеющие глобулы диаметром 2,8 нм, вне клетки соединяются в цепочки – эластиновыепротофибрил-лы толщиной 3-3,5 нм (второй, надмолекулярный, уровень организации). Эластиновыепротофибриллы в сочетании с гликопротеином (фибрил-лином) образуют микрофибриллы толщиной 8-19 нм (третий, фибриллярный, уровень организации). Четвертый уровень организации - волоконный. Наиболее зрелые эластические волокна содержат около 90 % аморфного компонента эластического белка (эластина) в центре, а по периферии - микрофибриллы. В эластических волокнах в отличие от коллаге-новых нет структур с поперечнойисчерченностью на их протяжении.
Кроме зрелых эластических волокон, различают элауниновые и окситалановые волокна. В элауниновых волокнах соотношение микрофибрилл и аморфного компонента примерно равное, а окситалановые волокна состоят только из микрофибрилл.
Аморфный компонент межклеточного вещества. Клетки и волокна соединительной ткани заключены в аморфный компонент, или основное вещество (substantiafundamentalis). Эта гелеобразная субстанция представляет собой метаболическую, интегративно-буферную многокомпонентную среду, которая окружает клеточные и волокнистые структуры соединительной ткани, нервы и сосуды. В состав компонентов основного вещества входят белки плазмы крови, вода, неорганические ионы, продукты метаболизма клеток, растворимые предшественники коллагена и эластина, протео-гликаны, гликопротеины и комплексы, образованные ими. Все эти вещества находятся в постоянном движении и обновлении
Протеогликаны (ПГ) - белково-углеводные соединения, содержащие 90-95 % углеводов.
Гликозаминогликаны (ГАГ) - полисахаридные соединения, содержащие обычно гексуроновую кислоту с аминосахарами (N-ацетилгликозамин, N-ацетилгалак-Протеогликантозамин). Молекулы ГАГ содержат много гидроксильных, карбоксильных и сульфатных групп, имеющих отрицательный заряд, легко присоединяют молекулы воды и ионы, в частности Na+, и поэтому определяют гидрофильные свойства ткани. ГАГ проницаемы для кислорода и СО2, но предохраняют органы от проникновения чужеродных тел и белков. ГАГ участвуют в формировании волокнистых структур соединительной ткани и их механических свойствах, репаративных процессах соединительной ткани, в регуляции роста и дифференцировке клеток. Среди этих соединений наиболее распространена в разновидностях соединительной ткани гиа-луроновая кислота, а также сульфатированные ГАГ: хондроитинсульфаты (в хряще, коже, роговице), дерматансульфат (в коже, сухожилиях, в стенке кровеносных сосудов и др.), кератансульфат, гепаринсульфат (в составе многих базальных мембран).
Гепарин - ГАГ, состоящий из глюкуроновой кислоты и гликозамина. В организме человека и животных он вырабатывается тучными клетками, является естественным противосвертывающим фактором крови.
Гликопротеины (ГП) - класс соединений белков с олигосахаридами (гексоза-мины, гексозы, фукозы, сиаловые кислоты), входящими в состав как волокон, так и аморфного вещества. К ним относятся растворимые ГП, связанные с протеогли-канами; ГП кальцинированных тканей; ГП, связанные с коллагеном. ГП играют большую роль в формировании структуры межклеточного вещества соединительной ткани и определяют его функциональные особенности (фибронектин, хондро-нектин, фибриллин, ламинин и др.).
Фибронектин - главный поверхностный ГП фибробласта. В межклеточном пространстве он связан главным образом с интерстициальным коллагеном. Полагают, что фибронектинобусловливает липкость, подвижность, рост и специализацию клеток и др.
Фибриллин формирует микрофибриллы, усиливает связь между внеклеточными компонентами.
Ламинин - компонент базальной мембраны, состоящий из трех полипептидных цепочек, связанных между собой дисульфидными соединениями, а также с коллагеном V типа и поверхностными рецепторами клеток.
32.Собственно соединительные ткани: общая характеристика, классификация, виды.
Соединительные ткани со специальными свойствами: локализация, строение, функции.
Ультраструктура липоцитов белой и бурой жировой ткани.
Дата добавления: 2018-06-01; просмотров: 1189; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!