Опишите белки молока.
Общее содержание белков в молоке колеблется от 2,9 до 4%. Белки молока разнообразны по строению, физико-химическим свойствам и биологическим функциям. Они необходимы для обеспечения нормального развития теленка, а также имеют особое значение в питании людей.
В молоке содержится целая система белков, среди которых выделяют две главные группы: казеины и сывороточные белки.
Казеин. Среднее количество его в молоке составляет 81% от общего содержания белков в молоке. Химически чистый казеин – белое аморфное вещество без запаха и вкуса – практически не растворяется в воде. Казеин, получаемый в промышленности, имеет желтоватый оттенок вследствие наличия в нем некоторых веществ, попадающих в него из молока (например, жира), и изменения белка при сушке. Высушенный казеин гигроскопичен и хранить его нужно в закрытой таре в сухом помещении. В молекулу казеина входит углерод, азот, водород, кислород, сера и фосфор. Фосфор находится в виде фосфорной кислоты, образующей эфирную связь с оксиаминокислотами (серином и треонином) казеиновой молекулы. На этом основании многие рассматривают казеин как сложный белок.
Молекулярный век казеина около 30000.
Казеин, как и все белки – сложное соединение аминокислот, в которых имеются свободные аминные (основные) и кислотные группы. Таким образом, казеин – амфотерный электролит, способный диссоциировать как кислота и как основание в зависимости от реакции среды. При щелочной реакции раствора казеин заряжается отрицательно, вследствие чего он способен реагировать с кислотами:
|
|
|
Наоборот, в кислом растворе казеин приобретает способность реагировать со щелочами, т.е. катионами, при этом он заряжается отрицательно:
Следовательно, казеин может образовывать соли и с основаниями, и с кислотами.
Вследствие того, что количество карбоксильных групп больше, чем аминных, реакция казеина кислая; для нейтрализации его в растворе нейтральных солей при индикаторе фенолфталеине требуется около 8,1 мл 0,1 н. раствора щелочи на 1 г казеина.
В кислотах как минеральных, так и органических (уксусная, муравьиная и т.д.) казеин растворяется. Растворы казеина – это вязкие коллоидные трудно фильтрующиеся жидкости. Из соединений казеина наибольший интерес представляют соли щелочных и щелочноземельных металлов.
Соли казеина со щелочными и щелочноземельными металлами называют казеинатами. Соли казеина со щелочными металлами, растворяясь в воде, образуют прозрачные или слегка опалесцирующие (рассеивающие свет) жидкости.
В молоке казеин находится в форме кислых солей – кальциевых казеинатов.
Наличие у казеина аминогруппы NH2 (дающие с водой гидроксильные ионы NH2 + HOH = NH3+ + OH-) обусловливает образование с кислотами двойных растворимых солей:
|
|
|
H2SO4 + NH2 – R – COOH => H2SO4 . NH2 – R – COOH
Присутствие аминогруппы в молекуле белка вызывает реакцию казеина с формалином – образование метиленового белка, причем в слабокислой среде реакция проходит по уравнению:
R – NH2 + CH2O + H2N – R => R – NH – CH2 – NH – R + H2O
казеин формалин казеин метиленовый белок
в слабощелочной:
R – NH2 + CH2O => R – N = CH2 + H2O
Такая реакция наблюдается при консервировании молока формалином. Образование метиленового казеина вследствие разрушения в нем аминных групп, обладающих щелочной реакцией, вызывает увеличение кислотности молока.
Альбумин. В молоке альбумина не много – около 0,4%. Молочный альбумин (лактоальбумин) в противоположность казеину растворим в воде, но выпадает из раствора при нагревании его до 70-800С. Такой выпавший альбумин вновь в воде не растворяется, так как при нагревании происходит изменение в строении белковой молекулы альбумина – денатурация его. В кислых растворах при нагревании альбумин выделяется хлопьями.
В нейтральных жидкостях (например, в некислой молочной сыворотке) альбумин может быть высален насыщенным раствором сернокислого аммония, сернокислым натрием, танином и рядом других веществ.
|
|
|
Молекулярный вес альбумина близок к молекулярному весу казеина. При действии сычужного фермента альбумин не свертывается. В молекуле альбумина фосфора нет, поэтому он относится к простым белкам.
Растворимость альбумина в молоке и то, что он не коагулирует в изоэлектрической точке, объясняется тем, что молекулы и частички альбумина сильно гидротированы.
Такие молекулы и частички белка при большой гидратированности могут находиться в растворе, несмотря на уменьшение их электрического заряда или даже при полном отсутствии его. Гидратация понижает поверхностную энергию коллоидной частицы. Вокруг коллоидной части белка группируются молекулы воды, причём первый слой боле плотно соединён с коллоидной частицей. Связь последующих слоёв воды с коллоидной частицей постепенно ослабевает.
При недостаточной гидратации частиц белка водный слой становится слабым и частицы их при потере электрического заряда стремятся соединиться, укрупняясь и коагулируя.
Частицы альбумина гидратированы в большей степени, чем казеина, поэтому в изоэлектрической точке они не коагулируют, хотя устойчивость их вследствие нейтрализации электрических зарядов уменьшается. Спирт, отнимая от белков, в частности от альбумина, воду, нарушает его устойчивость в растворе, и альбумин выпадает в осадок. Реакция альбумина кислая, по величине близкая к казеину. В химическом отношении он также аналогичен казеину, образует соединения как со щелочами, так и с кислотами.
|
|
|
Молочный глобулин – это третий белок молока, количество его ещё меньше, чем альбумина, - всего около 0,2%.
Между глобулинами молока различают собственно молочные глобулины – 0,15% и иммунные глобулины – 0,05%.
Выделить глобулины можно при полном насыщении молочной сыворотки сернокислым магнием, осадок глобулина надо отфильтровать и диализом освободить от минеральных солей.
Глобулин, выделяемый в чистом виде из молока, представляет собой порошок, растворимый в воде, содержащей соли.
В молоке глобулин находится в растворенном состоянии. При нагревании раствора, имеющего слабокислую реакцию, до 750С глобулин выпадает в осадок. Обычно осаждение его при пастеризации происходит вместе с альбумином молока.
По пространственному расположению полипептидных цепей белки молока относятся к глобулярным белкам. Изучение их вторичной и третичной структуры показало, что казеин в отличие от обычных глобулярных белков почти не содержит α-спиралей; α-лактальбумин и β-лактоглобулин содержат большее количество спирализованных участков.
Дата добавления: 2016-01-05; просмотров: 28; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!