ПРОМЕЖУТОЧНЫЙ ОБМЕН АМИНОКИСЛОТ В ТКАНЯХ



Ранее было отмечено широкое участие природных аминокислот (точнее углеродных скелетов, колец и различных функциональных групп) в синтезе биологически активных соединений. О многообразии таких синтезов свидетельствует приведенная ниже схема:

ОБЩИЕ ПУТИ ОБМЕНА АМИНОКИСЛОТ

Несмотря на то, что почти для каждой аминокислоты выяснены индивидуальные пути обмена (см. ниже), известен ряд превращений, общих почти для всех аминокислот. К этим превращениям относятся реакции дезаминирования, трансаминирования, декарбоксилирования и рацемизации. Рассмотрим подробно три первые реакции, имеющие значение для всех живых организмов. В то же время реакции рацемизации характерны только для микроорганизмов, в которых открыты ферменты, катализнрующие рацемизацию ряда аминокислот (Ала, Глу, Про, Мет, Лиз, Сер) и эпимеризациюоксипролина и α,ε-диаминопимелиновой кислоты. Физиологическая роль рацемаз микроорганизмов сводится к синтезу ряда D-изомеров аминокислот, которые затем используются для построения клеточной оболочки.

  • Дезаминирование аминокислот
  • Трансаминирование аминокислот

Судьба α-кетокислот

 

Образовавшиеся в процессе дезаминирования и трансдезаминирования α-кетокислоты подвергаются в тканях животных различным превращениям. Прежде всего α-кетокислоты могут подвергаться восстановительному аминированию с образованием соответствующей аминокислоты. Это так называемый синтетический путь превращения. Опыты с перфузией растворов α-кетокислот и аммиака через изолированную печень показали, что в оттекающей из печени жидкости действительно открываются соответствующие исходным кетокислотам L-аминокислоты. Этот синтез протекает преимущественно по механизму трансреаминирования, т. е. при участии трансаминирования (см. выше). Доказаны, кроме того, глюкогенные, кетогенные и окислительные пути, ведущие к образованию глюкозы, жирных кислот, ацетоновых тел и компонентов цикла трикарбоновых кислот (рис.)

Углеродные скелеты аминокислот могут включаться в ЦТК через следующие соединения: ацетил-КоА (опосредованно через пируват), ЩУК, α-КГ и сукцинил-КоА непосредственно. Пять аминокислот (Фен, Лиз, Лей, Три и Тир) считаются "кетогенными", поскольку они являются предшественниками ацетоновых тел, в частности ацетоуксусной кислоты, в то время как большинство других аминокислот, обозначаемых как "глюкогенные", служат в организме источником углеводов, в частности глюкозы. Подобный синтез углеводов denovo наблюдается при некоторых патологических состояниях, например при сахарном диабете, а также при гиперфункции коры надпочечников и при введении глюкокортикоидов (см. Гормоны). Такое разделение аминокислот на кетогенные и глюкогенные имеет, однако, условный характер, поскольку из 9 углеродных атомов тирозина, например, четыре используются при синтезе ацетоуксусной кислоты, а три - при синтезе глюкозы через пируват.

  • Декарбоксилирование аминокислот

Судьба биогенных аминов. Накопление биогенных аминов может отрицательно сказаться на физиологическом статусе и вызывать ряд серьезных нарушений в организме. Однако органы и ткани как и целостный организм располагают специальными механизмами обезвреживания биогенных аминов, которые в общем виде сводятся к их окислительному дезаминированию с образованием соответствующих альдегидов и освобождением аммиака:

Ферменты, катализирующие эти реакции, получили названия моноамин- и диаминоксидаз. Более подробно изучен механизм окислительного дезаминирования моноаминов. Этот ферментативный процесс является необратимым и протекает в две стадии:

    1. R-CH2-NH2 + E · ФАД + Н2О --> R-CHO + NH2 + E · ФАДH2
    2. ФАДH2 + O2 --> E · ФАД + Н2О2

Видно, что в первой, анаэробной, стадии образуются альдегид, аммиак и восстановленный фермент. Последний в аэробной фазе окисляется молекулярным кислородом. Образовавшаяся перекись водорода далее распадается на воду и кислород. Моноаминоксидаза - ФАД-содержащий фермент - преимущественно локализуется в митохондриях, играет исключительно важную роль в организме, регулируя скорость биосинтеза и распада биогенных аминов. Укажем также, что некоторые ингибиторы моноаминоксидазы (ипраниазид, гармин, паргилин) нашли применение при лечении гипертонической болезни, депрессивных состояний, шизофрении и др.

9)синтезкератина,судьба в организме,креатинфосфат, химическая природа значение Креатина,химическая природа значение ,принцип диагностических определении креатина в сыворотке крови

Креатин – вещество скелетных мышц, миокарда, нервной ткани. В виде креатинфосфатакреатин является "депо" макроэргических связей, используется для быстрого ресинтеза АТФ во время работы клетки.

 


Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 331; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ