Кининовая система плазмы крови, белки острой фазы и связывания комплемента, белки- ферменты, их характеристика, значение



Кинины плазмы вызывают расширение сосудов, снижая тем самым артериальное давление, повышают проницаемость сосудов и оказывают стимулирующее действие на мышцы кишечника, бронхов и матки. Речь идет о тканевых гормонах, образующихся в плазме крови под действием протеазы калликреина из а-глобулинов.

Физиологическая роль кининов плазмы. В настоящее время не существует единого мнения о роли брадикинина и других кининов плазмы в физиологических процессах, происходящих в организме. Фармакологические свойства кининов, а также наличие ферментов, вызывающих их образование, в крови и в различных железах свидетельствуют о том, что брадикинин, как и другие кинины плазмы, играют определенную роль в кровообращении в железах внутренней секреции. Было показано также, что кинины являются одними из факторов, вызывающих общую внезапную остановку кровообращения. До сих пор не установлено, проявляют ли кинины регулирующее действие на кровообращение в других органах и имеют ли они непосредственное отношение к вызыванию ощущения боли, явлениям повышения температуры и аллергии.

 

Белки-ферменты плазмы крови

По функции белки-ферменты плазмы крови делят на:

1.       собственно ферменты плазмы- выполняют специфичные метаболические функции в плазме. К собственно ферментам плазмы относятся такие протеолитические системы, как система комплемента, система регуляции сосудистого тонуса и некоторые другие;

2.       ферменты, поступающие в плазму в результате повреждения того или иного органа, той или иной ткани в результате разрушения клеток. Обычно не выполняют в плазме метаболическую функцию. Однако для медицины представляет интерес определение активности некоторых из них в плазме крови в диагностических целях (трансаминазы, лактатдегидрогеназа, креатинфосфокиназа и др.).

 

 

Б Е Л К И О С Т Р О Й Ф А З Ы

Белки острой фазы – большая группа белков сыворотки крови (в основном

α-глобулинов) с молекулярной массой от 12 кДа до 340 кДа и различными функциями, объе-

диненных по общему признаку – быстрое и значительное увеличение концентрации при

бактериальной, вирусной, паразитарной инфекции, физической или химической травме,

токсической или аутоиммунной реакции, злокачественных новообразованиях. Смысл

данного увеличения заключается в повышении резистентности клеток к окислению, в огра-

ничении повреждения тканей, в подавлении скорости размножения бактерий.

Синтез белков острой фазы осуществляется печенью, моноцитами, лимфоцитами,

нейтрофилами. Их концентрация зависят от стадии заболевания и/или от масштабов повре-

ждений. Синтез белков включается и регулируется рядом медиаторов, среди которых цито-

кины, анафилотоксины и глюкокортикоиды

К белкам острой фазы относят С-реактивный белок, сывороточный амилоид А, гап-

тоглобин, α2-макроглобулин, церулоплазмин, α1-гликопротеин, α1-антитрипсин, оро-

зомукоид, компоненты комплемента С1-С4, С9. Трансферрин также относят к белкам ост-

рой фазы, но его концентрация при воспалениях снижается – негативный белок.

Увеличение концентрации белков острой фазы в крови является хорошим индикаторомне только явного, но и скрытого воспаления (например, атеросклероз).__

 

Химия эритроцитов. Участие гемоглобина в переносе газов Ph крови

Эритроциты составляют основную массу форменных элементов – 44% от общего

объема крови, в то время как на долю других клеток приходится лишь

около 1%.

У человека в 1 мкл крови содержится 5•106 эритроцитов (красные кровяные

клетки), которые образуются в костном мозге. Зрелые эритроциты человека

и других млекопитающих лишены ядра и почти целиком заполнены

гемоглобином. Средняя продолжительность жизни этих клеток 125 дней.

Разрушаются эритроциты в селезенке и печени. Концентрация гемоглобина

в крови зависит от общего количества эритроцитов и содержания в каждом

из них гемоглобина. Поэтому выделяют гипо-, нормо- и гиперхром-

ную анемию в зависимости от того, сопряжено ли падение уровня гемо-

глобина крови с уменьшением или увеличением его содержания в одном

эритроците.

Большую часть гемоглобина взрослого человека составляет HbA1 (96–

98% от общего содержания гемоглобина), в небольшом количестве присут-

ствуют НbА2 (2–3%), а также HbF (менее 1%), которого много в крови

новорожденных. У некоторых людей в крови обнаруживаются генетически

обусловленные аномальные гемоглобины (см. главу 2), всего описано более

100 типов таких гемоглобинов. Появление в крови аномальных типов

гемоглобина нередко приводит к возникновению характерных анемий,

которые получили название ≪гемоглобинопатии≫, или ≪гемоглобинозы≫.

Следует заметить, что в эритроцитах интенсивно протекают гликолиз

и пентозофосфатный путь.

 

Основной составной частью эритроцитов является гемоглобин Hb. Вещества, остающиеся после удаления гемоглобина, носят название стромы.

Большая часть гемоглобина находится в эритроцитах не в свободном состоянии, а образует со стромой подвижное, легко разрушаемое соединение. В крови содержится 10—12% гемоглобина. Строма от веса эритроцитов составляет всего 2,5%. В составе стромы содержится 70% белков и 25% липоидов.

Гемоглобин — сложный белок, состоящий из белка глобина и небелковой группы. Простетическая группа его известна под названием гем; в ее состав входит железо.

1 молекула гемоглобина содержит 4 атома железа и, следовательно, 4 гема. Молекулярный вес гемоглобина 68 000. По химической структуре гем представляет собой металлопорфирин, который в гемоглобине связан с белком глобином. Изоэлектрическая точка гемоглобина лежит при pH 6,74, а глобина — при pH 8,1.

Строение гема у различных животных одинаково. Гемоглобины различаются по белковой части (глобину). Гем содержит двухвалентное железо, поэтому получить его в неизмененном виде очень трудно. Железо быстро окисляется, переходя в трехвалентное; при этом образуется так называемый гематин. Гем содержится в гемоглобине, оксигемоглобине, азоксигемоглобине, гематин — в метгемоглобине и других окисленных пигментах.

Оксигемоглобин OHb — соединение гемоглобина с кислородом ярко-красного цвета, образующееся при дыхании. Это соединение нестойкое. Кислород легко переходит в ткани, в которых происходит процесс внутреннего (клеточного) дыхания.

Процесс поглощения кислорода в легких гемоглобином, перенос его к тканям, поглощение кровью углекислого газа, образовавшегося в тканях и доставка его к легким, которыми он выделяется, называется наружным дыханием.

Гемоглобин обладает способностью легко соединяться не только с кислородом, но и с различными газами. В атмосфере, содержащей сотые доли процента окиси углерода, гемоглобин или оксигемоглобин переходит в карбоксигемоглобин СОНb, — соединение более прочное, чем оксигемоглобин. С таким явлением мы сталкиваемся при угаре; если с окисью углерода будет связано больше 50% гемоглобина крови животного, наступает смерть, так как оставшийся гемоглобин не может обеспечить организм кислородом.

Гемоглобин легко соединяется с окислами азота; при этом образуется азоксигемоглобин NOHb, соединение красного цвета. Такое явление наблюдается при действии нитрита в слабокислой среде.

При действии сильных окислителей гемоглобин переходит в коричневый метгемоглобин MHb, в котором железо содержится в окисленной форме (Fe+++). Метгемоглобин образуется при долгом стоянии крови на воздухе, при действии перекиси водорода, марганцевокислого калия, бертолетовой соли и др. При действии на оксигемоглобин H2S образуется сульфогемоглобин зеленоватого цвета. Присутствием сульфогемоглобима обусловлена зеленоватая окраска тушек птицы, иногда наблюдаемая при хранении.

Гемоглобин и его производные — оксигемоглобин, метгемоглобин, карбоксигемоглобин, азоксигемоглобин и сульфогемоглобин — можно обнаружить по характерным для них спектрам поглощения.


Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 493; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ