Классификация ферментов. Характеристика классов. Шифр ферментов. Примеры.
3. Современные классификация и номенклатура ферментов были разработаны Комиссией по ферментам Международного биохимического союза и утверждены на V Международном биохимическом конгрессе в 1961 г. в Москве.
Согласно Международной классификации, ферменты делят на шесть главных классов, в каждом из которых несколько подклассов: 1) оксидоредуктазы; 2) трансферазы; 3) гидролазы; 4) лиазы; 5) изомеразы; 6) лигазы (синтетазы)
7) Оксидоредуктазы. К классу оксидоредуктаз относят ферменты, катализирующие с участием двух субстратов окислительно-восстановительные реакции, лежащие в основе биологического окисления
8) Трансферазы. К классу трансфераз относят ферменты, катализирующие реакции межмолекулярного переноса различных атомов, групп атомов и радикалов.
9) Гидролазы. В класс гидролаз входит большая группа ферментов, катализирующих расщепление внутримолекулярных связей органических веществ при участии молекулы воды.
10) Лиазы. К классу лиаз относят ферменты, катализирующие разрыв связей С—О, С—С, С—N и других, а также обратимые реакции отщепления различных групп от субстратов не гидролитическим путем. Эти реакции сопровождаются образованием двойной связи или присоединением групп к месту разрыва двойной связи.
11) Изомеразы. К классу изомераз относят ферменты, катализирующие взаимопревращения оптических и геометрических изомеров
12) Лигазы (синтетазы). К классу лигаз относят ферменты, катализирующие синтез органических веществ из двух исходных молекул с использованием энергии распада АТФ (или другого нуклеозидтрифосфата)
|
|
|
Шифр ферментов:
Каждый фермент имеет свой шифр из четырехзначного числа, где первая цифра означает класс ,вторая – подкласс , третья – подподкласс , а четвертая – порядковый номер фермента в данном подподклассе .
Пример: Пепсин имеет классификационный номер – КФ.3.4.4.1. где 3 – класс гидролаз, 4-подкласс реакции гидролиза пептидн. связи белка ,4-подподкласс,1-порядковый номер фемента в данном подподклассе
Номенклатура ферментов:
Каждый фермент, как правило, имеет две номенклатуры; одна из них рабочая (тривиальная), а другая - систематическая. Систематическое название фермента складывается из названий субстратов химической реакции ,на которую действует фермент ,название типа катализируемого химического превращения и окончание –аза.
Пример: L-Лактат : (субстрат I) НАД+ (субстрат II) – Оксидоредуктаза тип химического превращения
Систематическое название дается только по изученным ферментам!!!
Факторы, влияющие на активность ферментов
К основным свойствам ферментов относят:
• термолабильность;
|
|
|
• зависимость активности от pH среды;
• специфичность действия;
• влияние на активность активаторов и ингибиторов.
Влияние температуры
В соответствии с законами химической кинетики скорость химической реакции повышается в два раза при повышении температуры на 10°С. Однако вследствие белковой природы ферментов тепловая денатурация фермента при повышении температуры будет снижать эффективную концентрацию фермента. Так, до 45- 50°С преобладает эффект повышения скорости реакции, выше 45°С более существенной становится тепловая денатурация и быстрое падение скорости реакции.
Оптимальной температурой для действия большинства ферментов теплокровных является диапазон 37-40°С. При 100‘С почти все ферменты утрачивают свою активность (исключение - миоки- наза мышц, аденилаткиназа - выдерживающие режим кипячения). При низких температурах (0° и ниже ферменты, как правило, не денатурируют, хотя активность их падает почти до 0).
Термозависимость ферментов используется в практике:
• для разработки режима хранения продуктов питании; ферментативных препаратов; органов и тканей, являющихся материалом для трансплантации (сохранность их при низких температурах является результатом низкой акгивности собственных ферментов и ферментов микроорганизмов)
|
|
|
• при проведении длительных и травматичных операций на фоне искусственной гипотермии (замедление скорости ферментативных реакций позволяет снизить потребность в энергетических субстратах и кислороде и повышает толерантность тканей, в частности, к гипоксии и кровопотере)
• при искусственной гиперпирексии как составного компонента терапии ряда хронических инфекционных процессов
Влияние pH среды
Большинство ферментов наиболее активно в пределах узкой зоны концентрации водородных ионов, соответствующей физиологическим значениям pH среды (pH 6,0-8,0). Оптимум pH среды для конкретного фермента - это такое значение pH среды, при котором фермент проявляет максимальную активность
Большая часть ферментов клеток имеет оптимум pH, близкий к нейтральному (исключение - пепсин имеет оптимум pH 1,5- 2,0). Отклонение pH в ту или другую сторону ведёт к снижению скорости ферментативной реакции, что связано с изменением ионизации кислых или основных групп аминокислотных остатков активного центра.
Дата добавления: 2019-07-17; просмотров: 1448; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!