Характеристика ферментов как биологических катализаторов. Строение ферментов.
Ферменты – это катализаторы биологической природы (белки), которые обеспечивают протекание биохимических процессов в живых клетках. Ф. не входят в состав конечных продуктов реакции. Ф. не тратятся в процессе катализа. Ф. только ускоряют реакции, протекающие без них. Ф. не могут возбудить реакции, протекающие по законам термодинамики. Ф. не смещают положение равновеся, а лишь ускоряют его движение. Одна молекула Ф. при обычных условиях может катализировать превращение от тысячи до миллиона молекул в-ва в минуту. Простые ферменты состоят только из АК, а сложные из 2х частей: белковой (апофермент) и небелковой (кофактор). Если кофактор прочно связан с апоферментом, он называется простетической группой, если непрочно – коферментом. Кофактор – это ионы металла или сложные органические соединения, которые выполняют функцию стабилизаторов молекулы субстрата, активного центра фермента и конформации белковой молекулы фермента
Ферменты как биологические катализаторы обладают всеми общими свойствами обычных катализаторов. Общие свойства катализаторов: 1) сами не вызывают химическую реакцию, а только ускоряют реакцию, которая протекает и без них; 2) не влияют на энергетический итог реакции; 3) в обратимых реакциях ускоряют как прямую, так и обратную реакцию, причем в одинаковой степени. Все ферменты — белки, поэтому имеют свои особенности. Общие свойства ферментов: 1) высокая эффективность действия — ускоряют реакцию в 10^8–10^12 раз; 2) высокая избирательность ферментов к субстратам (субстратная специфичность) и к типу катализируемой реакции (специфичность действия); 3) высокая чувствительность к неспецифическим физико-химическим факторам среды — температуре, рН, ионной силе раствора; 4) высокая чувствительность к химическим реагентам; 5) высокая и избирательная чувствительность к физико-химическим воздействиям тех или иных химических веществ, которые благодаря этому могут взаимодействовать с ферментом, улучшая или затрудняя его работу.
|
|
|
Строение ферментов
Субстрат (S) — вещество, химические превращения которого в продукт (Р) катализирует фермент (Е).
S + E ——> P, фермент снижает энергию активации; за счет этого реакция ускоряется.
Активный центр фермента — участок поверхности молекулы фермента, непосредственно взаимодействующий с молекулой субстрата. Образован из остатков аминокислот, находящихся в составе различных участков полипептидной цепи или различных полипептидных цепей, пространственно сближенных. Возникает на уровне третичной структуры белка-фермента.
В его пределах различают три области:
1) каталитический центр — область (зона) активного центра фермента, непосредственно участвующая в химических преобразованиях субстрата. Формируется за счет радикалов 2–3 аминокислот, расположенных в разных местах полипептидной цепи фермента, но пространственно сближенных между собой за счет изгибов этой цепи. Если фермент — сложный белок, то в формировании каталитического центра нередко участвует простетическая группа молекулы фермента — кофермент (например, все водорастворимые витамины и жирорастворимый витамин K);
|
|
|
2) адсорбционный центр — участок активного центра молекулы фермента, на котором происходит сорбция (связывание) молекулы субстрата. Формируется 1, 2, чаще 3 радикалами аминокислот, расположенными рядом с каталитическим центром. Главная функция — связывание молекулы субстрата и передача этой молекулы каталитическому центру в наиболее удобном положении (для каталитического центра). Сорбция происходит только за счет слабых типов связей и потому обратима. По мере формирования этих связей происходит конформационная перестройка адсорбционного центра, которая приводит к более тесному сближению субстрата и активного центра фермента, более точному соответствию между их пространственными конфигурациями. Именно структура адсорбционного центра определяет субстратную специфичность фермента;
|
|
|
3) аллостерические центры — такие участки молекулы фермента вне его активного центра, которые способны связываться слабыми типами связей (значит — обратимо) с тем или иным веществом (лигандом). Это связывание приводит к такой конформационной перестройке молекулы фермента, которая распространяется и на активный центр, облегчая либо затрудняя (замедляя) его работу. Соответственно такие вещества называются аллостерическими активаторами, или аллостерическими ингибиторами данного фермента. Аллостерические центры найдены не у всех ферментов.
Дата добавления: 2019-07-17; просмотров: 558; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!