Современнавя классификация ферментов, характеристика каждого класса ферментов (конкретные примеры метаболических реакций). Шифр ферментов.
Существуют шесть классов ферментов
на классы – по типу катализируемой реакции,
каждый класс подразделяется на подклассы – по природе атакуемой химической группы,
подклассы делятся на подподклассы – по характеру атакуемой связи или по природе акцептора.
Выделяют 6 классов ферментов:
I класс – Оксидоредуктазы (подробно)
II класс – Трансферазы (подробно)
III класс – Гидролазы (подробно)
IV класс – Лиазы (подробно)
V класс – Изомеразы (подробно)
VI класс – Лигазы (подробно)
Каждому ферменту присвоен четырехзначный классификационный номер, включающий класс, подкласс, подподкласс и порядковый номер в подподклассе.
Например, алкогольдегидрогеназа имеет номер КФ 1.1.1.1. – это оксидоредуктаза, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с первым порядковым номером в своем подподклассе; лактатдегидрогеназа – КФ 1.1.1.27, действует на ОН-группу донора с НАД в качестве акцептора с порядковым номером 27 в своем подподклассе
Проферменты: биологическая роль, образование активных ферментов (привести конкретные примеры). Изоферметы (привести конкретные примеры). Энзимодиагностика и энзимотерапия.
Проферменты, или проэнзимы, зимогены, энзимогены — функционально неактивные предшественники ферментов, подвергающиеся тем или иным преобразованиям, в результате чего образуется каталитически активный продукт — фермент. Достигнув места действия они превращаются в активные формы ферментов. К ним относятся пепсиноген, активной формой которого является пепсин (основной протеолитический фермент желудочного сока), трипсиноген — трипсин, химотрипсиноген — химотрипсин.
|
|
|
Изоферменты – это молекулярные формы одного и того же фермента, возникшие в результате небольших генетических различий в первичной структуре фермента, но катализирующие одну и ту же реакцию. Изоферменты отличаются сродством к субстрату, максимальной скоростикатализируемой реакции, разной чувствительности к ингибиторам и активаторам, условиямработы (оптимум pH и температуры).
Как правило, изоферменты имеют четвертичную структуру, т.е. состоят из двух или более субъединиц. Например, димерный фермент креатинкиназа (КК) представлен тремя изоферментными формами, составленными из двух типов субъединиц: M (англ. muscle – мышца) и B (англ. brain – мозг). Креатинкиназа-1 (КК-1) состоит из субъединиц типа B и локализуется в головном мозге, креатинкиназа-2 (КК-2) – по одной М- и В-субъединице, активна в миокарде, креатинкиназа-3 (КК-3) содержит две М-субъединицы, специфична для скелетной мышцы.
Изоферменты креатинкиназы
| 
Изоферменты лактатдегидрогеназы
|
Также существует пять изоферментов лактатдегидрогеназы (роль ЛДГ) – фермента, участвующего в обмене глюкозы. Отличия между ними заключаются в разном соотношении субъединиц Н (англ. heart – сердце) и М (англ. muscle – мышца). Лактатдегидрогеназы типов 1 (Н4) и 2 (H3M1) присутствуют в тканях с аэробнымобменом (миокард, мозг, корковый слой почек), обладают высоким сродством к молочной кислоте (лактату) и превращают его в пируват. ЛДГ-4 (H1M3) и ЛДГ-5 (М4) находятся в тканях, склонных к анаэробномуобмену (печень, скелетные мышцы, кожа, мозговой слой почек), обладают низким сродством к лактату и катализируют превращение пирувата в лактат. В тканях с промежуточнымтипом обмена (селезенка, поджелудочная железа, надпочечники, лимфатические узлы) преобладает ЛДГ-3 (H2M2).
|
|
|
Энзимодиагностика– это исследование активности ферментов плазмы крови, мочи, слюны с целью диагностики тех или иных заболеваний (подробнее). Примером может служить фермент лактатдегидрогеназа, определение его активности в плазме крови необходимо при заболеваниях сердца, печени, скелетной мускулатуры. Увеличение активности α-амилазы в плазме крови и моче наблюдается при воспалительных процессах в поджелудочной и слюнных железах.
|
|
|
С другой стороны, заболевания тех или иных органов всегда сопровождаются специфичным "ферментативным профилем". Например, инфаркт миокарда сопровождается увеличением активности лактатдегидрогеназы, креатинкиназы, аспартатаминотрансферазы.
Энзимотерапия – это использование ферментов в качестве лекарственных средств.
Самыми распространенными ферментативными препаратами являются комплексы ферментовжелудочно-кишечного тракта , содержащие пепсин, трипсин, амилазу и т.п., и используемые для заместительной терапии при нарушениях переваривания веществ в желудочно-кишечном тракте.
Тканевой фермент гиалуронидазанужна организму для обратимого изменения проницаемости межклеточного вещества, в основе которого находится гиалуроновая кислота. Лекарственную форму гиалуронидазы – лидазу– вводят для размягчения рубцов, появления подвижности в суставах, рассасывания гематом.
Цитохром с – белок, участвующий в процессах тканевого дыхания. Его применяют при асфиксии новорожденных, астматических состояниях, сердечной недостаточности, различных видах гепатита и т.п.
Рибонуклеазаи дезоксирибонуклеазавходят в состав глазных капель для лечения вирусных конъюнктивитов. При нанесении на рану они разжижают гной, при ингаляциях уменьшают вязкость слизи, деполимеризуя нуклеиновые кислоты в мокроте.
|
|
|
Трипсинингалируют при бронхолегочных заболеваниях для разжижения густой и вязкой мокроты.
Фициниспользуется в фармацевтической промышленности в качестве добавки к зубным пастам для удаления зубного налета.
Коллагеназуприменяют для ускорения отторжения некротизированных тканей, для очистки трофических язв.
Использование ингибиторов ферментов
Ингибиторы холинэстеразы (физостигмин, прозерин) приводят к накоплению нейромедиатора ацетилхолина в синапсах и показаны при миастении, двигательных и чувствительных нарушениях при невритах, радикулитах, психогенной импотенции.
Ингибиторыангиотензинпревращающего фермента (каптоприл, эналаприл и т.п.) используются как антигипертензивное средство и вызывают расширение периферических сосудов, уменьшение нагрузки на миокард, снижение артериального давления.
Аллопуринол – ингибиторксантиноксидазы, фермента катаболизма пуринов, требуется для снижения образования мочевой кислоты и подавления развития гиперурикемии и подагры.
Ингибиторкарбоангидразы (ацетазоламид) используется как мочегонное средство при лечении глаукомы, отеков, эпилепсии, алкалозах и горной болезни.
Способы внутриклеточной регуляции действия ферментов. Активация и ингибирование, индукция и репрессия ферментов. Привести конкретные примеры регуляции ферментативной активности, осуществляемой в организме.
Активность ферментов в клетке непостояннаво времени. Ферменты чутко реагируют на ситуацию, в которой оказывается клетка, на факторы, воздействующие на нее как снаружи, так и изнутри. Главная цель такой чувствительности ферментов – отреагировать на изменение окружающей среды, приспособить клетку к новым условиям, дать должный ответ на гормональные и иные стимулы, а в некоторых ситуациях – предоставить клетке шанс выжить.
Дата добавления: 2018-08-06; просмотров: 887; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!