Учебно-материальное обеспечение

а) наглядные пособия (таблицы)

б) технические средства обучения: (компьютер, видеопроектор)

в) химическая посуда, реактивы

Литература:

а) обязательная

1. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО

« Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.

2. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.

3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.

4. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.

5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2011 – 624 с.

6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.

7. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.

б) дополнительная

1.  Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.

2. Интернет-ресурсы(http://www.biblioclub.ru/. http://www.studmedlib.ru/ и др.). 

Практическое занятие № 3

Тема: «Строение и функции ферментов. Механизм ферментативного катализа. Классификация и номенклатура ферментов»

Мотивация:  знания химической природы ферментов, механизма их действия необходимо для понимания природы биокатализа и дальнейшего изучения свойств ферментов.

Общая цель: научиться применять знания о строении, свойствах, функциях ферментов и ферментном составе органов и плазмы крови при последующем изучении особенностей метаболизма органов и систем, а также для решения вопросов диагностики, профилактики и лечения болезней, связанных с нару­ше­нием функционирования ферментов. Полученные по данной теме знания формируют профессиональные компетенции (ПК-9, ПК-15), необходимые  в последующем для изучения вопросов клинической  направленности.

Конкретные цели и задачи.В результате изучения темы студенты должны:

- знать  особенности строения ферментов и особенности ферментативного катализа; виды специфичности ферментов; основы классификации ферментов; классы ферментов (примеры катализируемых реакций); строение кофакторов и коферментов, их роль в катализе; основы ферментативной кинетики; единицы активности ферментов.

 - уметь  объяснять свойства ферментов и особенности ферментативного катализа; определять принадлежность ферментов к определенному классу (подклассу) в соответствии с номенклатурой; рассчитывать активность ферментов и оценивать сродство ферментов к субстрату.

- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): ферменты   (энзимы), кофактор, кофермент, ингибитор, органо­­специфические ферменты, изоферменты.

Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы: строение и свойства белков-ферментов (органическая химия)

Этапы проведения занятия:

1. Вводная часть

2. Основная часть занятия: семинар                                                                                          

3. Заключительная часть занятия

Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию

Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний:

1. Строение и функции ферментов.

2. Общие представления о катализе. Механизм ферментативного катализа.

3.  Зависимость активности ферментов от температуры и рН среды, количества фермента и субстрата

4. Единицы активности ферментов.

5. Специфичность действия ферментов.

6. Кинетика ферментативных реакций. Уравнение и график Михаэлиса-Ментен. Преобразование Лайнуивера-Бэрка.

7. Металлоферменты и ферменты, активируемые металлами.

8. Кофакторы и коферменты.

9. Классификация и номенклатура ферментов.

10. Изоферменты.

Задания для СРС во внеучебное  время:

Заполнить таблицу(использовать материалы учебника) «Классификация ферментов»

№ класса	Название класса	Кофакторы (коферменты, металлы)	Тип  катализируемой реакции
1	Оксидоредуктазы	НАД, ФАД	Дегидрирование,  окисление
2
3
4
5
6

Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):

1. Выберите правильный ответ.  Ферменты, катализирующие внутримолекулярный перенос групп, называются:

а. гидроксилазы                          б. оксигеназы  

в. изомеразы                                г. лигазы      

2. Выберите неправильный ответ. Фермент:

а. ускоряет реакцию                    

б. соединяется с субстратом необратимо              

в. после завершения реакции обнаруживается в неизменном виде и количестве

г. не изменяет состояния равновесия 

д. узнает субстрат среди множества других соединений     

3. Выберите правильный ответ.  α-амилаза относится к классу ферментов

а. оксидоредуктазы                     б. трансферазы     

в. гидролазы                                г. изомеразы     

 4.Выберите один правильный ответ.  Дж. Самнер в 1926 г. впервые получил в кристаллическом состоянии фермент:

   а. аспарагиназу                            б. аргиназу       

   в. пепсин                                       г. уреазу       

5. Выберите правильный ответ. Примером необратимой регуляции

активности ферментов является

а. фосфорилирование под действием протеинкиназ

б. аллостерическая регуляция

в. дефосфорилирование под действием протеинфосфатаз

г. ингибирование конкурентными ингибиторами

д. частичный протеолиз ферментов, участвующих в переваривании белков

6. Выберите правильный ответ. В присутствии фермента энергетический барьер реакции

а. повышается                                   б. меняется неоднозначно

в. понижается                                   г. не изменяется

 7. Выберите правильный ответ. Комбинация аминокислот, обеспечивающая

взаимодействие фермента с субстратом и катализ называется

а. активный центр                           б. аллостерический центр

в. апофермент                                  г. кофермент                            

8. Выберите правильный ответ. Небелковая часть фермента,

присоединяющаяся к нему в момент реакции носит название

а. холофермент                                б. апофермент

в. кофермент                                    д. аллостерический центр

9. Выберите утверждение, которое нарушает порядок событий в ходе катализа:

а. устанавливается индуцированное комплементарное соответствие между

   активным центром фермента и субстратом

б. образуется фермент-субстратный комплекс

в. фермент возвращается в исходное состояние
г. происходит химическое превращение субстрата

д. продукт реакции отделяется от фермента

10. Выберите правильный ответ. Участок молекулы фермента, при связывании

с которым определенных веществ изменяется активность фермента, называется

а. кофермент                                            б. активный центр

в. аллостерический центр                        г.  простетическая группа         

Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время:

1. Каким образом ферменты снижают энергетический барьер реакций?
2. Для многих реакций  необходима энергия активации. Что является её

источником?     

1. Как устроен активный центр фермента? Какие функции он выполняет?
2. Что такое направленность действия фермента и чем она обеспечивается?
3. Каковы последствия изменения специфичности  фермента (трансформации)?
4. Какие факторы могут вызывать трансформацию ферментов?
5. Каковы принципы классификации и номенклатуры ферментов?
6. Какова роль металлов в составе ферментов?
7. Какой смысл имеет разделение ряда ферментов на изоферменты? Что отличает один изофермент от другого?
8. Какое значение имеет определение активности изоферментов в диагностике?

Решить задачи:

Задача 1. При острых панкреатитах происходит преждевременная активация проферментов в клетках поджелудочной железы. Объясните:

А) какие ферменты могут активироваться при этом?

Б) какие последствия может вызвать такая активация?

В) как можно уменьшить разрушительное действие этих ферментов?

Задача 2. Оптимальное значение рН для пепсина желудочного сока 1,5-2,0, а для трипсина, который секретируется с панкреатическим соком, 7,8. Нарисуйте графики зависимости скорости реакции от рН для этих ферментов и объясните:

А) почему изменение рН приводит к уменьшению активности ферментов

Б) какое значение для организма человека имеет различие в рН-оптимуме этих ферментов.

Задача 3. Объясните, почему протеолитические ферменты и дезоксирибонуклеаза используются для лечения гнойных ран:

А) какие реакции катализируют эти ферменты?

Б) как изменится вязкость гнойного содержимого, если она зависит от концентрации макромолекул в его составе?

Задача 4. Лекарственные ферментные препараты (например, лидаза для инъекций) хранят в сухом виде в вакуумизированных ампулах (без кислорода) при оптимальном

для хранения температурном режиме (в защищенном от света месте при температуре не выше +15⁰ С), а перед использованием растворяют сухой препарат в дистиллированной воде при осторожном перемешивании. Объясните требования к хранению и использованию ферментных препаратов (в тексте они выделены).

Задача 5. Токсический эффект тяжелых металлов, например Cd²⁺, Hg²⁺, объясняется тем, что они могут замещать Zn²⁺ в активном центре определенных ферментов. Приведите примеры ферментов, в активном центре которых содержатся металлы и объясните, как при этом изменится активность ферментов и почему?

---

Дата добавления: 2018-04-05; просмотров: 999; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

---

---

Мы поможем в написании ваших работ!