Ферменты и коферменты дыхательной цепи
НАД –зависимые дегидрогеназы.
В качестве кофермента содержат НАД и НАДФ. Пиридиновое кольцо никотинамида способно присоединять электроны и протоны водорода.
НАД-зависимая дегидрогеназа расположена на матриксной поверхности внутренней мембраны митохондрий отдает пару электронов водорода на ФМН-зависимую дегидрогеназу. При этом из матрикса пара протонов переходит также на ФМН и в результате образуется ФМН Н2. В это время пара протонов, принадлежащих НАД выталкивается в межмембранное пространство.
Строение митохондрий
Субстратами НАД-зависимых дегидрогеназ являются спирты, альдегиды, амины, дикарбоновые и кетокислоты. Все НАД-зависимые дегидрогеназы являются анаэробными дегидрогеназами, то есть посылают атомы водорода на ближайший в окислительной цепи другой фермент.
Примером НАД-зависимой дегидрогеназы является алкогольдегидрогеназа из печени животных. Фермент состоит из двух субъединиц, каждая из которых несет молекулу НАД+ и атом Zn. Он катализирует реакцию окисления спирта в альдегид.
ФАД-зависимые дегидрогеназы.
Флавиновые дегидрогеназы содержат в качестве простетических групп ФАД или ФМН. Рабочей частью ФАД и ФМН является витамин В2, к которому присоединяются от окисляемого субстрата два протона Н+ и два электрона.
Большинство ФАД-зависимых дегидрогеназ – растворимые белки, локализованные в матриксе митохондрий. Они являются акцепторами протонов Н+ и электронов от субстратов: ацил-КоА, глицерол-3-фосфат и др.
|
|
Исключение составляет сукцинат-фумарат дегидрогеназа, находящаяся во внутренней мембране митохондрий - это II комплекс в ЦПЭ. Она является акцептором протонов Н+ и электронов от субстрата – янтарная кислота (сукцинат).
3. Убихинон (коэнзимQ10). Убихинон –это жирорастворимый хинон с длинной изопреноидной боковой цепью. Он найден практический во всех клетках. Количество изопреноидных единиц отображается в названии. В большинстве животных клеток и клеток млекопитающих присутствует убихнон с количеством изопреноидных единиц -10: Ко Q10.
ВорганизмечеловекакоэнзимQ10синтезируетсяизмевалоновойкислотыипродуктовобменатирозинаифенилаланина. Кофермент Q принимает участие в реакциях окислительного фосфорилирования, является компонентом цепи переноса электронов в митохондриях. Ингибиторы работы убихинона останавливают реакции окислительного фосфорилирования.
АнтиоксидантнаяактивностькоэнзимаQ10болеечемв2разапревышаеттаковуюстандартногокомплексавитаминов-антиоксидантов.
4. Цитохромы-это гемопротеины, белки, содержащие в качестве прочно связанной простетической группы гем с Fe+3, окрашенные вкрасный или коричневый цветЦитохромы — это гемопротеины, характерной особенностью которых является перенос электронов, сопряженный с обратным изменением степени окисления простетической группы. Это изменение окислительно-восстановительного состояния включает обратимое равновесие между Fe2+ и Fe3+ состояниями гема:
|
|
Цитохромы относятся к одноэлектронным окислительно-восстановительным соединениям. Οʜᴎ не могут принимать или отдавать водород, в связи с этим их называют переносчиками электронов. Цитохромы присутствуют во многих тканях животного, растительного и бактериального происхождения. Цитохромы подразделяются на цитохромы a, b, c и d в соответствии с положением их спектральных полос поглощения в восстановленном состоянии.
Структура гема цитохрома
5. Цитохромоксидаза(a и a3)содержат кроме гема катион меди Сu+2. Цитохромоксидаза,цитохром, а, a3, фермент класса оксидоредуктаз, конечный компонент цепи дыхательных ферментов, переносящий электроны от цитохрома с на молекулярный кислород. Цитохромоксидаза открыта в 1926 году немецким учёным О. Варбургом (т. н. «дыхательный фермент Варбурга»). В растительных и животных клетках локализована во внутренней мембранемитохондрий. По химической природе цитохромоксидаза — сложный белок, в состав молекулы которого входят два гема, два атома меди, а также 20—30% липидного компонента. Оба гема представлены гемом а, но только часть гема а окисляется кислородом и обозначается a3. Связь меди с белком осуществляется через S-содержащий лиганд. При отделении меди Цитохромоксидаза теряет активность. Молекулярная масса цитохромоксидаза (по разным данным) от 50 000 до 240 000 Да. Ингибиторами цитохромоксидазы являются цианид, азид, CO, гидроксиламин
|
|
6. Железосерные белки – Fe-S-белки, это окислительно-восстановительные системы, переносящие электроны. Железосерные белки (FeS-белки) содержат атомы железа связанные, с одной стороны, с серой аминокислоты цистеина, а с другой – с неорганической сульфидной серой.Железосерные белки имеют небольшую молекулярную массу около 10 кДа. Дыхательные цепи содержат большое число FeS-центров. Эти белки участвуют в переносе протонов и электронов и, как предполагают, на нескольких стадиях. Однако до сих пор не ясен механизм, по которому железосерные белки претерпевают обратимое окисление-восстановление. Наиболее известный белок из этого семейства, называется ферредоксином.
|
|
Железосерные белки-это окислительно-восстановительные системы, переносящие электроны. Они содержат атомы железа, связанные, с одной стороны, с серой аминокислоты цистеина, а с другой-с неорганической сульфидной серой. Последняя очень легко отщепляется в виде сероводорода при подкислении. Остатки цистеина входят в состав полипептидных цепей Fe-S-центры можно рассматривать как простетические группы полипептида. Участвующие в дыхательной
Дата добавления: 2018-02-28; просмотров: 5102; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!