The reaction of transamination amino acids.

Transamination (or aminotransfer) is a chemical reaction between two molecules. One is an amino acid, which contains an amine (NH₂) group. The other is a keto acid, which contains a keto (=O) group. In transamination, the NH₂ group on one molecule is exchanged with the =O group on the other molecule. The amino acid becomes a keto acid, and the keto acid becomes an amino acid.

Transamination in biochemistry is accomplished by enzymes called transaminases or aminotransferases. This process is an important step in the synthesis of some non-essential amino acids (amino acids that can be synthesized de novo by the organism). The chirality of an amino acid is determined during transamination. This reaction uses the coenzyme PLP, and has been shown to be a kinetically perfect reaction. The product of transamination reactions depend on the availability of alpha-keto acids. The products usually are either alanine,aspartate or glutamate, since their corresponding alpha-keto acids are produced through metabolism of fuels.

Lysine and threonine are the only two amino acids that do not always undergo transamination and rather use serine or threonine dehydrogenase.

The second type of transamination reaction can be described as a nucleophilic substitution of one amine or amide anion on an amine or ammonium salt.^[1] For example, the attack of a primary amine by a primary amide anion can be used to prepare secondary amines:

RNH₂ + R'NH⁻ → RR'NH + NH₂⁻

Symmetric secondary amines can be prepared using Raney nickel (2RNH₂ → R₂NH + NH₃). And finally, quaternary ammonium salts can be dealkylated using ethanolamine:

R₄N⁺ + NH₂CH₂CH₂OH → R₃N + RN⁺H₂CH₂CH₂OH

 

91. The reaction of decarboxylation amino acids

Decarboxylation is a chemical reaction that removes a carboxyl group and releases carbon dioxide (CO₂). Usually, decarboxylation refers to a reaction of carboxylic acids, removing a carbon atom from a carbon chain. The reverse process, which is the first chemical step in photosynthesis, is called carboxylation, the addition of CO₂ to a compound. Enzymes that catalyze decarboxylations are called decarboxylases or, the more formal term, carboxy-lyases

92. Ammonia neutralization in cell of animals. Urea formation on Ornithinic cycle

Chemical reactions in the body release ammonia as a waste product and the liver turns it into a less toxic chemical called urea. The kidneys remove the urea from the body in the urine. According to the National Institutes of Health, the normal range of ammonia in the blood is between 15 and 45mcg/dL. Abnormal cell function in the liver means ammonia levels increase in the blood.

The urea cycle (also known as the ornithine cycle) is a cycle of biochemical reactions occurring in many animals that produces urea ((NH₂)₂CO) from ammonia (NH₃). This cycle was the first metabolic cycle discovered (Hans Krebs and Kurt Henseleit, 1932), five years before the discovery of the TCA cycle. In mammals, the urea cycle takes place primarily in the liver, and to a lesser extent in the kidney. Organisms that cannot easily and quickly remove ammonia usually have to convert it to some other substance, like urea or uric acid, which are much less toxic. Insufficiency of the urea cycle occurs in some genetic disorders (inborn errors of metabolism), and in liver failure. The result of liver failure is accumulation of nitrogenous waste, mainly ammonia, which leads to hepatic encephalopathy. The urea cycle consists of five reactions: two mitochondrial and three cytosolic. The cycle converts two amino groups, one from NH₄⁺ and one from Asp, and a carbon atom from HCO₃⁻, to the relatively nontoxic excretion product urea at the cost of four "high-energy" phosphate bonds (3 ATP hydrolyzed to 2 ADP and one AMP). Ornithine is the carrier of these carbon and nitrogen atoms.

93. Features of an exchange of amino acid tryptophan

Tryptophan is one of the 22 standard amino acids and an essential amino acid in the human diet, as demonstrated by its growth effects on rats. Plants and microorganisms commonly synthesize tryptophan from shikimic acid or anthranilate.^[6] The latter condenses withphosphoribosylpyrophosphate (PRPP), generating pyrophosphate as a by-product. After ring opening of the ribose moiety and following reductive decarboxylation, indole-3-glycerinephosphate is produced, which in turn is transformed into indole. In the last step, tryptophan synthase catalyzes the formation of tryptophan from indole and the amino acid serine. The industrial production of tryptophan is also biosynthetic and is based on the fermentation of serine and indole using either wild-type or genetically modified bacteria such as B. amyloliquefaciens, B. subtilis, C. glutamicum or E. coli. These strains carry either mutations that prevent the reuptake of aromatic amino acids or multiple/overexpressed trp operons. The conversion is catalyzed by the enzyme tryptophan synthase

94. Features of an exchange sulfur contenting amino acids – cysteine, cystine and methionine.

Cysteine is an α-amino acid with the chemical formula HO₂CCH(NH₂)CH₂SH. It is a semi-essential amino acid, which means that it can be biosynthesized in humans. Like other amino acids, cysteine has an amphoteric character. In animals, biosynthesis begins with the amino acid serine. The sulfur is derived from methionine, which is converted to homocysteinethrough the intermediate S-adenosylmethionine. Cystathionine beta-synthase then combines homocysteine and serine to form the asymmetrical thioether cystathionine. The enzyme cystathionine gamma-lyase converts the cystathionine into cysteine and alpha-ketobutyrate. In plants and bacteria, cysteine biosynthesis again starts from serine, which is converted to O -acetylserine by the enzyme serine transacetylase. The enzyme O-acetylserine (thiol)-lyase, using sulfide sources, converts this ester into cysteine, releasing acetate

Cystine is the amino acid formed by the oxidation of two cysteine molecules that covalently link via a disulfide bond. This organosulfur compound has the formula (SCH₂CH(NH₂)CO₂H)₂. It is a white solid that is slightly soluble in water. he cystine formation reaction starting from cysteine is the following one:

The reaction starts with two cysteine molecules. When the reaction has finished, it produces a cystine molecule and also 2 protons (H+) and 2 electrons (e-), due to the disulfide bond that is formed between the two sulfurs of the two cysteines.

Methionine is an α-amino acid with the chemical formulaHO₂CCH(NH₂)CH₂CH₂SCH₃. This essential amino acid is classified as nonpolar. As an essential amino acid, methionine is not synthesized de novo in humans, who must ingest methionine or methionine-containing proteins. In plants and microorganisms, methionine is synthesized via a pathway that uses both aspartic acid and cysteine. First,aspartic acid is converted via β-aspartyl-semialdehyde into homoserine, introducing the pair of contiguous methylene groups. Homoserine converts to O -succinyl homoserine, which then reacts with cysteine to produce cystathionine, which is cleaved to yieldhomocysteine. Subsequent methylation of the thiol group by folates affords methionine. Both cystathionine-γ-synthase andcystathionine-β-lyase require pyridoxyl-5'-phosphate as a cofactor, whereas homocysteine methyltransferase requires vitamin B₁₂ as a cofactor.

 

95. Features of an exchange amino acid lysine

As an essential amino acid, lysine is not synthesized in animals, hence it must be ingested as lysine or lysine-containing proteins. In plants and bacteria, it is synthesized from aspartic acid (aspartate):

· As an essential amino acid, lysine is not synthesized in animals, hence it must be ingested as lysine or lysine-containing proteins. In plants and bacteria, it is synthesized from aspartic acid (aspartate).L-aspartate is first converted to L-aspartyl-4-phosphate by aspartokinase (or Aspartate kinase). ATP is needed as an energy source for this step.

· β-Aspartate semialdehyde dehydrogenase converts this into β-aspartyl-4-semialdehyde (or β-aspartate-4-semialdehyde). Energy from NADPH is used in this conversion.

· Dihydrodipicolinate synthase adds a pyruvate group to the β-aspartyl-4-semialdehyde, and two water molecules are removed. This causes cyclization and gives rise to 2,3-dihydrodipicolinate.

· This product is reduced to 2,3,4,5-tetrahydrodipicolinate (or Δ¹-piperidine-2,6-dicarboxylate, in the figure: (S)-2,3,4,5-tetrahydropyridine-2,6-dicarboxylate) by dihydrodipicolinate reductase. This reaction consumes a NADPH molecule.

· Tetrahydrodipicolinate N-acetyltransferase opens this ring and gives rise to N-succinyl-L-2-amino-6-oxoheptanedionate (or N-acyl-2-amino-6-oxopimelate). Two water molecules and one acyl-CoA (succinyl-CoA) enzyme are used in this reaction.

· N-succinyl-L-2-amino-6-oxoheptanedionate is converted into N-succinyl-LL-2,6-diaminoheptanedionate (N-acyl-2,6-diaminopimelate). This reaction is catalyzed by the enzyme succinyl diaminopimelate aminotransferase. A glutaric acid molecule is used in this reaction and an oxoacid is produced as a byproduct.

· N-succinyl-LL-2,6-diaminoheptanedionate (N-acyl-2,6-diaminopimelate)is converted into LL-2,6-diaminoheptanedionate (L,L-2,6-diaminopimelate) by succinyl diaminopimelate desuccinylase (acyldiaminopimelate deacylase). A water molecule is consumed in this reaction and a succinate is produced a byproduct.

· LL-2,6-diaminoheptanedionate is converted by diaminopimelate epimerase into meso-2,6-diamino-heptanedionate (meso-2,6-diaminopimelate).

· Finally, meso-2,6-diamino-heptanedionate is converted into L-lysine by diaminopimelate decarboxylase.

 

Lysine is metabolised in mammals to give acetyl-CoA

96. Features of an exchange asparaginic and glutaminic acids and them amides

Glutamic acid is one of the 20-22 proteinogenic amino acids, and its codons are GAA and GAG. It is a non-essential amino acid. The carboxylate anions and salts of glutamic acid are known as glutamates. In neuroscience, glutamate is an important neurotransmitter that plays a key role in long-term potentiation and is important for learning and memory

Reactants	Products	Enzymes
Glutamine + H2O	→ Glu + NH3	GLS, GLS2
NAcGlu + H2O	→ Glu + Acetate	N-acetyl-glutamate synthase
α-ketoglutarate + NADPH + NH4+	→ Glu + NADP+ + H2O	GLUD1, GLUD2[8]
α-ketoglutarate + α-amino acid	→ Glu + α-keto acid	transaminase
1-Pyrroline-5-carboxylate + NAD+ + H2O	→ Glu + NADH	ALDH4A1
N-formimino-L-glutamate + FH4	→ Glu + 5-formimino-FH4	FTCD
NAAG	→ Glu + NAA	GCPII

 

 

97. Features of an exchange of amino acids arginine and histidine

Arginine is an α-amino acid. It was first isolated in 1886.^[2] The L-form is one of the 20 most common natural amino acids. Arginine is synthesized from citrulline by the sequential action of the cytosolic enzymes argininosuccinate synthetase (ASS) andargininosuccinate lyase (ASL). In terms of energy, this is costly, as the synthesis of each molecule of argininosuccinate requires hydrolysis of adenosine triphosphate (ATP) to adenosine monophosphate (AMP), i.e., two ATP equivalents. In essence, taking an excess of arginine gives more energy by saving ATPs that can be used elsewhere.

Citrulline can be derived from multiple sources:

· from arginine via nitric oxide synthase (NOS)

· from ornithine via catabolism of proline or glutamine/glutamate

· from asymmetric dimethylarginine (ADMA) via DDAH

The pathways linking arginine, glutamine, and proline are bidirectional. Thus, the net utilization or production of these amino acids is highly dependent on cell type and developmental stage.

Histidine (abbreviated as His or H)^[2] is an α-amino acid with an imidazole functional group. It is one of the 22 proteinogenic amino acids.

The imidazole sidechain of histidine is a common coordinating ligand in metalloproteins and is a part of catalytic sites in certainenzymes. In catalytic triads, the basic nitrogen of histidine is used to abstract a proton from serine, threonine, or cysteine to activate it as a nucleophile. In a histidine proton shuttle, histidine is used to quickly shuttle protons. It can do this by abstracting a proton with its basic nitrogen to make a positively charged intermediate and then use another molecule, a buffer, to extract the proton from its acidic nitrogen. In carbonic anhydrases, a histidine proton shuttle is utilized to rapidly shuttle protons away from a zinc-bound water molecule to quickly regenerate the active form of the enzyme. Histidine is also important in haemoglobin in helices E and F. Histidine assists in stabilising oxyhaemoglobin and destabilising CO-bound haemoglobin. As a result, carbon monoxide binding is only 200 times stronger in haemoglobin, compared to 20,000 times stronger in free haem.

98. Exchange of nucleoproteids, their disintegration in a stomach and an intestines, absorption their products of hydrolysis

Nucleoprotein, conjugated protein consisting of a protein linked to a nucleic acid, either DNA(deoxyribonucleic acid) or RNA (ribonucleic acid). The protein combined with DNA is commonly either histone or protamine; the resulting nucleoproteins are found in chromosomes. Many viruses are little more than organized collections of deoxyribonucleoproteins. Little is known about the proteins linked with RNA; unlike protamine and histone, they appear to contain the amino acid tryptophan.

Нуклеопротеиды построены из белка и нуклеиновых кислот — дезоксирибонуклеиновой (ДНК) и рибонуклеиновой (РНК). ДНК составляет основу хромосомного наследственного аппарата ядра, РНК — рпбосомных гранул эргастоплазматического ретикулума цитоплазмы и ядрышек ядра.

Обмен клеточной ДНК и РНК взаимосвязан и подчинен белковообразователыной функции клетки. Нуклеиновые кислоты выявляются специфическими гистохимическими реакциями (ДНК — по методу Фельгена, РНК — по методуБраше). Эндогенная продукция и поступление нуклеопротеидов с пищей уравновешиваются их распадом и выведением в основном почками конечных продуктов нуклеинового обмена — мочевой кислоты и ее солей.

При нарушении обмена нуклеопротеидов и избыточном образовании мочевой кислоты ее соли могут выпадать в тканях и вызывать тяжелые изменения, что наблюдается при подагре и мочекислом инфаркте.

Гидролиз:

Нуклеопротеиды пищи, подвергаясь перевариванию, образуют низкомолекулярные продукты, которые всасываются в кишечнике. Распад нуклеопротеида на нуклеиновую кислоту и белок происходит под действием кислоты желудочного сока, т. е. под влиянием пепсина, кислоты, а в кишечнике расщепление нуклеинпротеидов на белок и нуклеиновую кислоту происходит под влиянием трипсина. Изменения нуклеиновых кислот в процессе пищеварения происходят под влиянием ряда ферментов, именуемых нуклеазами. Нуклеазы расщепляют нуклеиновые кислоты до более простых соединений — до мононуклеитидаз, всасывающихся в кишечник. Всосавшиеся нуклеотиды и нуклеозиды частично используются в организме для синтеза простетических групп нуклеопротеидов.

99. Disintegration of mononucleotides, absorption products of their hydrolysis

Синтез мононуклеотидов происходит у всех организмов по общим путям. Считают, что мононуклеотиды в кишечнике под действием неспецифических фосфатаз (кислой и щелочной), которые гидролизируют фосфоэфирную связь мононуклеотида (нуклеотидазное действие), расщепляются с образованием нуклеозидов и фосфорной кислоты и в таком виде всасываются. Согласно второму предположению, мононуклеотиды всасываются, а распад их происходит в клетках слизистой оболочки кишечника. Имеются также доказательства существования в стенке кишечника нуклеотидаз, катализирующих гидролитический распад мононуклеотидов.

100. Formation of uric acid and allantion in an organism of animals

Азотной кислотой мочевая кислота окисляется до аллоксана, под действием перманганата калия в нейтральной и щелочной среде либо перекиси водорода из мочевой кислоты образуются сначала аллантоин, затем гидантоин и парабановая кислота. Метод синтеза заключается в конденсации мочевины с цианоуксусным эфиром и дальнейшей изомеризации продукта в урамил (аминобарбитуровую кислоту), дальнейшей конденсации урамила с изоцианатами, изотиоцианатами или цианатом калия. У человека и приматов — конечный продукт обмена пуринов (см. Пуриновые основания), образующийся в результатеферментативного окисления ксантина под действием ксантиноксидазы; у остальных млекопитающих мочевая кислота превращается в аллантоин. Небольшие количества мочевой кислоты содержатся в тканях (мозг, печень, кровь), а также в моче и поте млекопитающих и человека. При некоторых нарушениях обмена веществ происходит накопление мочевой кислоты и её кислых солей (уратов) в организме (камни в почках и мочевом пузыре, подагрические отложения, гиперурикемия). У птиц, ряда пресмыкающихся и большинства наземных насекомых мочевая кислота — конечный продукт не только пуринового, но и белкового обмена. Система биосинтеза мочевой кислоты (а не мочевины, как у большинства позвоночных) в качестве механизма связывания в организме более токсичного продукта азотистого обмена — аммиака — развилась у этих животных в связи с характерным для них ограниченным водным балансом (мочевая кислота выводится из организма с минимальным количеством воды или даже в твёрдом виде).

 

101. Exchange of chromaproteides and their transformations in cells of animals

Хромопротеины сост из простого белка и связ с ним окраш небелкового компонента, откуда и произошло их название (от греч. chroma - краска). Среди хромопротеинов различают гемопротеины, (содержащие в качестве простетической группы железо), магний-.порфирины и флавопротеины (содержащие производные изоаллоксазина). Хромопротеины наделены рядом уникальных биологических функций они участвуют в таких фундаментальных процессах жизнедеятельности, так фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углерода, окислительно-восстан овите льные реакции, свето- и цветовосприятие и др. Т. о., хромопротеины играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности Достаточно, например, подавить дыхательную функцию гемоглобина путем введения оксида углерода или утилизацию (потребление) кислорода в тканях путем введения синильной кислоты или ее солей (цианидов) ингибирующих ферментные системы клеточного дыхания, как моментально наступает смерть организма. Хромопротеины являются непременными и активными участниками аккумулирования солнечной энергии в зеленых Гемопротеины. К ним относятся гемоглобин и его производные, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты (вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза) Все они содерж в качестве небелкового компонента структурно сходные железо (или магний)-порфирины, но различные по составу и структуре белки обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.

Биосинтез гемоглобина и родственных ему пигментов. Образование гемоглобина происходит в процессе созревания гемопоэтических клеток костного мозга, в то время как миоглобин образуется, по-видимому, внутри мышечных волокон, а цитохромы и цитохромоксидаза — непосредственно в содержащих их тканях, причем концентрация цитохромов в различных тканях одного и того же животного пропорциональна интенсивности дыхания данной ткани и в некоторой степени зависит от особенностей питания организма.
В процессе биосинтеза гемоглобина и миоглобина происходит образование тетрапиррольного кольца протопорфирина (см. Порфирины), включение в него железа и последующее соединение образовавшегося железопорфиринового комплекса (гема) с белком — глобином. В животном организме кольцо протопорфирина IX (тип III) образуется из уксусной кислоты и глицина. Уксусная кислота, включаясь в цикл трикарбоновых кислот (см. Окисление биологическое), превращается в янтарную кислоту, которая при участии кофермента А (см. Ферменты) конденсируется с α-углеродным атомом глицина и превращается в α-амино-β-кетоадипиновую кислоту. Эта кислота, теряя карбоксильную группу, переходит в α-аминолевулиновую кислоту; две молекулы этой кислоты в результате конденсации образуют циклическое соединение — порфобилиноген. Порфобилиноген является прямым предшественником пирроловых колец молекулы порфирина.

---

Дата добавления: 2016-01-04; просмотров: 31; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

---

---

Мы поможем в написании ваших работ!