Как повлияет прием кофеина на активность протеинкиназы А? Какую реакцию катализирует протеинкиназа А? Какое значение имеет эта реакция?
Оптимальные условия действия амилазы – фермента, расщепляющего крахмал: рН 6.8, 37°С. Как изменится активность фермента, если рН инкубационной среды составит 5.0? Как изменится активность фермента, если температура инкубационной среды составит 30°С? Ответ поясните. С чем связано изменение активности ферментов при сдвигах рН и температуры? К какому классу и подклассу ферментов относится амилаза? Активность амилазы подавляется кислой средой, т.к. это фермент поджелудочной железы, для которой характерно создание щелочной среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса. Известно, что температурный оптимум фермента = 37 грдусов по Цельсию, при помещении его в инкубационную среду с температурным показателем 30 градусов по Цельсию будет наблюдаться уменьшение активности фермента (уменьшение скорости образования фермент-субстратного комплекса). Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. АМИЛАЗА: класс – гидролаз, подкласс – гидролизуют связь в сахарах. 2. При употреблении большого количества сырого яичного белка может развиться гиповитаминоз биотина (витамина Н) – болезнь Свифта, сопровождающаяся специфическим дерматитом. В основе гиповитаминоза лежит образование в ЖКТ нерастворимого комплекса яичного белка авидина с биотином.
|
|
|
Почему вареные яйца такого эффекта не вызывают? В состав какого кофермента входит витамин Н? В реакциях какого типа участвует этот кофермент?
При варке яичный белок подвергается действию высокой температуры и денатурируется, поэтому он не может образовывать нерастворимый комплекс с биотином.
Витамин Н входит в состав кофермента биоцитина. Биоцитин – кофермент лигаз, участвует в реакциях соединения 2 субстратов ковалентной связью (синтез).
|
|
|
3. Константа Михаэлиса липазы сердца на порядок меньше данного показателя в жировой ткани. В какой ткани будет преобладать гидролиз жиров в постабсорбтивный период (более 4 часов после приема пищи), когда их концентрации в крови невысокая? Ответ поясните.
К какому классу и подклассу относится фермент липаза?
Липаза – гидролаза, гидролаза эфирных связей.
Константа Михаэлиса липазы сердца на порядок меньше , чем липазы жировой ткани, это значит, что липаза сердца имеет большее сродство к субстрату (жиру), т.е. она будет расщеплять жиры даже при их невысоко концентрации в крови. Поэтому в постабсорбтивный период, когда содержание жиров в крови невысокое, будет преобладать их гидролиз в сердечной мышще.
Константа Михаэлисагексокиназы мозга значительно меньше данного показателя в гепатоцитах. В каком органе будет преобладать реакция, катализируемая данным ферментов в постабсорбтивный период (более 4 часов после приема пищи), когда концентрации глюкозы в крови невысокая? Ответ поясните.
К какому классу и подклассу относится гексокиназа? Чем отличаются изоформыгексокиназы?
Гексокиназа – трансфераза, фосфотрансфераза. У человека существует 4 изоформы гексокиназы, они синтезируются в разных органах и у них разные константы Михаэлиса.
|
|
|
Т.к. константа Михаэлиса гексокиназы мозга меньше, чем Км гепатоцитов (т.е. сродство гексокиназы мозга к глюкозе выше, чем у гексокиазы гепатоцитов), то в постабсорбтивный период (когда содержание глюкозы в крови невысокое) будет преобладать реакция, катализируемая гексокиназой мозга.
Метанол в чистом виде нетоксичен для организма, однако приём его внутрь может привести к смерти. Объясните причину. Один из методов лечения при отравлении метанолом состоит в том, что больному назначают этанол.
Объясните, почему такое лечение оказывается эффективным? Назовите фермент, который катализирует метаболизм этих спиртов. К какому классу и подклассу ферментов он относится? Объясните понятие субстратной специфичности фермента. Какой показатель характеризует специфичность субстрата и фермента?
При принятии внутрь метанол (в чистом виде нетоксичен для организма) ферментом алкогольдегидрогеназой превращается в формальдегид – ядовитое для человека соединение.
Один из методов лечения – дать человеку выпить этанол. АДГ, расщепляющая спирты в организме, имеет бОльшее сродство к этанолу, чем к метанолу, поэтому при поступлении в кровь этанола АДГ начнет расщеплять его, а метанол выведется из организма в чистом виде.
|
|
|
Алкогольдегидрогеназа – оксидоредуктаза, анаэробная дегидрогеназа.
Субстратная специфичность – способность фермента взаимодействовать с одним или несколькими субстратами со сходным строением и типом связей.
Специфичность субстрата и фермента характеризует константа Михаэлиса.
6. При исследовании желудочного сока методом гель-фильтрации выделили неактивную форму пепсина с молекулярной массой 42 кДа. После добавления к ферменту соляной кислоты молекулярная масса уменьшилась до 35 кДа и фермент стал активным.
Объясните полученные данные. Какой вид регуляции активности характерен для данного фермента? Каков биологический смысл образования неактивной формы данного фермента? К какому классу и подклассу ферментов относится пепсин?
Пепсин – гидролаза, пептидаза.
При добавлении НСl к неактивной форме пепсина (профермент) от профермента отщепляется специфический ингибитор и профермент переходит в активную форму – активный пепсин. Этот способ регуляции – частичный протеолиз, в результате изменяется конформационная структура фермента.
7. Липаза в жировой ткани может находиться в 2-х формах с различной активностью: в виде простого белка и фосфопротеина.
Объясните, каким путем происходит переход одной формы в другую и почему этот переход сопровождается изменением активности фермента. Какой тип реакций катализирует липаза? Назовите подкласс данного фермента.
Липаза – гидролаза, гидролаза эфирных связей. Липаза катализирует гидролиз эфирных связей в молекулах жиров.
Переход липазы из неактивной формы (простой белок) в активную (фосфопротеин) происходит путем фосфорилирования. К молекуле фермента присоединяется фосфатная группа, меняется конформационная структура белка, открывается или формируется активный центр, в результате чего фермент становится активным.
8. Кофеин является конкурентным ингибитором фосфодиэстеразы – фермента распада цАМФ.
Как повлияет прием кофеина на активность протеинкиназы А? Какую реакцию катализирует протеинкиназа А? Какое значение имеет эта реакция?
Прием кофеина повысит активность протенинкиназы А.
Фосфодиэстераза расщепляет цАМФ, а кофеин ингибирует этот процесс. Нерасщепленный цАМФ - активатор протеинкиназы А – и обеспечивает ее повышенную активность.
Протеинкиназа А осуществляет активацию и инактивацию ферментов путем фофорилирования.
Установлено, что ацетилсалициловая кислота (противовоспалительное средство) является ингибитором циклооксигеназы – фермента, участвующего в синтезе эйкозаноидов – биологически активных веществ, регуляторов развития воспалительного ответа.
Объясните механизм ингибирования фермента под влиянием препарата, если известно, что в результате ингибирования образуется салициловая кислота, а образование эйкозаноидов восстанавливается только после синтеза новых молекул фермента.
Архидоновая кислота превращается в эйкозаноиды под действием циклооксигеназы. Циклооксигеназы необратимо ингибируется путем ацетилирования активного центра (неконкурентное ингибрование).
Механизм ингибирования обусловлен переносом ацетильного остатка от молекулы ацетиловой кислоты к активном центру фермента. Чтобы восстановилось образование эйкозаноидов необходим синтез новых молекул фермента. Экспрессия гена фермента циклооксигеназы не нарушается и продуцируются новые молекулы фермента
10. Сукцинилхолин – аналог ацетилхолина – используют в хирургии как миорелаксант.
Почему его применение не рекомендуют больным со сниженной белоксинтезирующей функцией печени? Расскажите о процессе инактивации анестезирующего препарата и о ферменте, который этот процесс катализирует
Сукцинилхолин — фермент, относящиеся к классу гидролаз. Поступая в кровоток, сукцинилхолин разрушается путём гидролиза псевдохолинэстеразой и распадается на сукцинилмонохолин и холин. Сукцинилхолин действует дольше при увеличении дозы, а также нарушении метаболизма, низкой концентрации или наследственном дефекте псевдохолинэстеразы. Концентрация псевдохолинэстеразы в сыворотке крови может снижаться при беременности, заболеваниях печени.
Сукцинилхолин инактивируется Дибукаином — местный анестетик, который ингибирует активность нормальной псевдохолинэстеразы.
Применение трипсина при местном воздействии основано на способности расщеплятьнекротизированные ткани и фибринозные образования, разжижать вязкие секреты, экссудаты, сгустки крови.
По отношению к здоровым тканям фермент неактивен и безопасен. Объясните почему. К какому классу и подклассу ферментов относится трипсин? Почему данный фермент используют для обработки и лечения гнойно-некротических ран?
Ответ: Здоровые клетки содержат антитрипсин, который является ингибитором протеолитических ферментов. Трипсин — фермент класса гидролаз, расщепляющий пептиды и белки; обладает также эстеразной (гидролиз сложных эфиров) активностью. Катализирует гидролиз белков и пептидов.
| 12. Аспартаткарбамоилтрансфераза (12 протомеров) после выдерживания в течение 4 мин при 60°С теряет чувствительность к аллостерическому ингибитору ЦТФ при сохранении ферментативной активности. При этом происходит диссоциация фермента на отдельные протомеры. Какие особенности строения и функционирования аллостерических ферментов подтверждают представленные данные? |
Аллостерические ферменты являются олигомерными белками. Активный и аллостерический центр находятся в разных протомерах. После выдерживания в течение 4 мин аспартаткарбамоилтрансфераза происходит диссоциация фермента на отдельные протомеры. В результате аллостерический центр отделяется от активного, поэтому теряется чувствительность к аллостерическому ингибитору, при сохранении ферментативной активности.
13. В злокачественных опухолях преобладает анаэробный тип метаболизма углеводов и накапливается молочная кислота. Известно, что взаимопревращения пирувата и лактата, которые катализирует лактатдегидрогеназа (ЛДГ), быстро протекают в миокарде. Следовательно, изоферментный состав ЛДГ опухолевых клеток и кардиомиоцитов будет близким.
Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 1417; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!