Структуры белковых молекул, типы связи, стабилизирующие структуры белков. Денатурация белков. Факторы устойчивости белков в биологических жидкостях.



Структуры белковой молекулы.

Первичная структура

Под первичной структурой белка понимают число и последовательность аминокислот, соединенных друг с другом пептидными связями в полипептидной цепи.

В организме человека свыше 10000 различных белков, и все они построены из одних и тех же 20 стандартных аминокислот. Аминокислотная последовательность белка определяет его биологическую функцию. В свою очередь эта аминокислотная последовательность однозначно определяется нуклеотидной последовательностью ДНК. Замена одной-единственной аминокислоты в молекулах данного белка может резко изменить его функцию, как это наблюдается, например, при так называемой серповидноклеточной анемии.

 

Первичная структура белка.

В настоящее время расшифрована первичная структура около 2500 белков, а в природе имеется 1012 разнообразных белков.

           Первичная структура – это последовательность (порядок) соединения аминокислотных остатков с помощью пептидной связи.

           Пептидная связь образуется за счет карбоксильной группы одной аминокислоты и аминогруппы другой аминокислоты.

           В образовании первичной структуры участвуют -аминокислоты.

           Пептидная связь образует остов полипептидной цепи, она является повторяющимся фрагментом.

Свойства первичной структуры белка

1. Детерминированность – последовательность аминокислот в белке генетически закодирована. Информация о последовательности аминокислот содержится в ДНК.

2. Уникальность – для каждого белка в организме характерна определенная последовательность аминокислот.

Аминокислоты, входящие в состав белков делят на 2 группы:

· Взаимозаменяемые аминокислоты – это амиокислоты, сходные по структуре и свойствам.

· Невзаимозаменяемые аминокислоты, отличающиеся по структуре и свойствам.

В белковой молекуле различают 2 вида замен аминокислот:

Консервативная – замена одной аминокислоты на другую сходную по структуре. Такая замена не приводит к изменению свойств белка.

Примеры: гли-ала, асп-глу, тир-фен, вал-лей.

Радикальная замена – замена одной аминокислоты на другую отличающуюся по структуре. Такая замена приводит к изменению свойств белка.

Примеры: глу-вал, сер-цис, про-три, фен-асп, илей-мет.

           При радикальной замене возникает белок с другими свойствами, что может привести к патологии.

           3.Универсальность первичной структуры. Белки, выполняющие одинаковые функции в разных организмах имеют одинаковую или близкую первичную структуру.

В природных белках одна и та же аминокислота не встречается подряд больше 3 раз.

Радикальная замена глу на вал в шестом положении в молекуле гемоглобина приводит к развитию серповидно-клеточной анемии. При этой патологии эритроциты в условиях низкого парциального давления приобретают форму серпа. После отдачи кислорода такой гемоглобин превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов,. Тактоиды деформируют клетку и эритроциты приобретают форму серпа. При этом происходит гемолиз эритроцитов. Болезни протекает остро и дети погибают. Эта патология называется серповидно-клеточной анемией.

Классическим примером наследственной гемоглобинопатии является серповидноклеточная анемия.Глу в 6-м положении в бетта –цепи заменен на валин.Эритроциты в условиях низкого парциального давления кислорода принимают форму серпа.Такой гемоглобин после отдачи кислорода превращается в плохо растворимую форму и начинает выпадать в осадок в виде веретенообразных кристаллоидов, названных тактоидами ,которые деформируют клетку и вызывают массивных гемолиз.


Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 679; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ