Лабораторная диагностика нарушений белкового обмена
БЕЛКИ
Белки – это биологические гетерополимеры, мономерами которых являются аминокислоты.
Аминокислоты обладают свойствами кислоты и основания (они амфотерны), поэтому могут соединяться друг с другом. В белках встречается 20 видов различных аминокислот, десять аминокислот из 20 (валин, лейцин, изолейцин, лизин, метионин, триптофан, треонин, фенилаланин, аргинин и гистидин) не могут быть синтезированы в организме и называются незаменимыми.
Другие десять аминокислот заменимы, так как могут синтезироваться в организме. Те и другие очень важны для организма, их количество в одной молекуле может достигать нескольких сотен. Чередование разных аминокислот в разной последовательности позволяет получать огромное количество различных по структуре и функциям белков.
Белки в организме выполняют определенные функции:
Каталитическая (ферментативная) – белки ускоряют все биохимические процессы, идущие в клетке: расщепление питательных веществ в пищеварительном тракте, участвуют в реакциях матричного синтеза. Каждый фермент ускоряет одну и только одну реакцию (как в прямом, так и в обратном направлении). Скорость ферментативных реакций зависит от температуры среды, уровня ее рН, а также от концентраций реагирующих веществ и концентрации фермента.
Транспортная – белки обеспечивают активный транспорт ионов через клеточные мембраны, транспорт кислорода и углекислого газа, транспорт жирных кислот.
|
|
|
Защитная – антитела обеспечивают иммунную защиту организма; фибриноген и фибрин защищают организм от кровопотерь — белки принимают участие в свёртывании крови.
Структурная – одна из основных функций белков. Белки входят в состав ядер,
цитоплазмы и клеточных мембран. Белок кератин образует волосы и ногти; белки
коллаген и эластин – хрящи и сухожилия. Белки входят в состав костей.
Сократительная – обеспечивается сократительными белками – актином и миозином.
Сигнальная – белковые молекулы могут принимать сигналы и служить их
переносчиками в организме (гормонами, но не все гормоны являются белками).
Энергетическая – при длительном голодании белки могут использоваться в качестве дополнительного источника энергии после того, как израсходованы углеводы и жиры.
Обмен белков:
Белковый обмен направлен на использование и преобразование аминокислот белков в организме человека.
При переваривании пищи белки распадаются на аминокислоты, которые всасываются в кровь. Основная масса всосавшихся аминокислот поступает в кровь воротной вены и поступают в печень, где происходит синтез белков, специфичных для данного организма. Кроме того, в печени происходит синтез белков крови - альбумина, глобулина, фибриногена, и там же откладываются небольшие запасы этих белков. Наиболее интенсивно синтезируются альбумины, т.к. период полураспада их короткий - до 3-х суток. Неиспользованные печенью аминокислоты с током крови разносятся по всем органам и тканям, которые для образования собственных белков, ферментов, гормонов выбирают нужные аминокислоты и полипептиды и из крови поступают в каждую клетку организма.
|
|
|
Из аминокислот, полученных в процессе пищеварения, синтезируются специфические для данного вида, организма и для каждого органа белки. Так, из аргинина и глицина в почках образуется гликоциамин, который с кровью переносится в печень, где подвергается метилированию и поступает в кровь уже в виде креатина, 98% которого из печени поступает в мышцы где фосфорилируется за счет АТФ и превращается в макроэргическое соединение креатинфосфат, участвующий в сокращении миоцитов. При распаде креатинфосфата освободившийся креатин подвергается деградации и дает креатинин. Креатинин организма не используется и удаляется через почки вместе с мочой.
|
|
|
Другие лишние, ненужные для клеток организма аминокислоты с током крови поступают в печень, почки, головной мозг, где подвергаются дезаминированию и используются как энергетический материал.
При любом дезаминировании из аминокислоты образуется жирная кислота и аммиак. В малых концентрациях аммиак является физиологическим раздражителем, в больших концентрациях токсичен.
Обезвреживание аммиака
1. Часть идет на образование пуриновых и пиримидиновых оснований, которые частично используются для синтеза нуклеотидов и нуклеиновых кислот, частично окисляются и выводятся в виде мочевой кислоты.
2. Аммиак, образующийся в почках, расходуется на нейтрализацию аминокислот и выводится с мочой в виде аммонийных солей.
3. Основная масса образовавшегося в тканях аммиака нейтрализуется путем амидирования, при котором аммиак включается в дикарбоновые кислоты (аспарагиновая и глутаминовая), давая соответствующие амиды (аспарагин, глутамин), которые с током крови приносятся в печень, где из аммиака, освободившегося из этих амидов, образуется мочевина.
Таким образом, конечным продуктом белкового обмена является мочевина, креатинин и аммиак, которые не используются организмом и удаляются, главным образом, через почки с мочой, отчасти через потовые железы с потом.
|
|
|
.
Регуляция белкового обмена
На регуляцию белкового обмена влияют нервная система, гормоны гипофиза (соматотропный гормон), щитовидной железы (тироксин), надпочечников (глюкокортикоиды).
Центр регуляции белкового обмена расположен в гипоталамусе промежуточного мозга. Активность нейросекреторных клеток этого центра передается в гипофиз, а тот, в свою очередь, своими гормонами влияет на обмен веществ и на активность других желез. Так, например, соматотропный гормон гипофиза (гормон роста) задерживает белки (азот) в организме и стимулирует рост размеров и массы всех органов. Гормоны щитовидной железы (тироксин и трийодтиронин) стимулируют синтез белка и рост тканей. Гормоны надпочечников (гидрокортизон и кортикостерон) стимулируют синтез белков в печени и способствуют его распаду в мышечной и лимфоидных тканях, то есть регулируют обменные процессы.
Лабораторная диагностика нарушений белкового обмена
Изменения содержания общего белка плазмы крови и отдельных фракций может быть обусловлено многими причинами, причем это касается как количественного, так и качественного состава белков. Это не специфические изменения, они отражают общий патологический процесс (воспаление, некроз, новообразование), его динамику, тяжесть, эффективность лечения.
I .Общий белок
В норме концентрация общего белка в сыворотке крови составляет 65–85 г/л.
Изменения концентрации общего белка могут иметь как абсолютный, так и относительный характер. Так, гипергидратация приводит к относительной гипопротеинемии, а обезвоживание – к относительной гиперпротеинемии.
Абсолютная гипопротеинемия развивается при:
1) недостаточном поступлении белков с пищей;
2) нарушении усвоения белков (снижение активности ферментов ЖКТ и др.);
3) понижении процессов биосинтеза белка (поражение паренхимы печени);
4) потере белка с мочой, кровью и др.
Абсолютная гиперпротеинемия (до 120 г/л и выше) встречается редко, наблюдается при миеломной болезни, макроглобулинемии, хронических воспалительных процессах.
Парапротеинемии - это появление в крови аномальных патологических белков.
Дефектопротеинемии- когда отсутствует какой-либо белок или целая фракция плазмы крови.
· анальбуминемия;
· афибриногенемия;
· ацерулоплазминемия.
II .Альбумин
Содержание альбумина в сыворотке крови является важнейшим показателем
В норме концентрация альбумина в крови 35–50 г/л.
Гиперальбуминемия встречается при избыточном введении альбумина, дегидратации организма.
Гипоальбуминемия имеет место при нарушении синтеза альбумина в печени, при недостатке белка в питании, недостаточном всасывании в кишечнике и потерях его в связи с поносами, при потерях белка через почки, через кожу, а также при повышенном катаболизме на почве тяжелого тиреотоксикоза, длительного приема гормонов и антиметаболитов.
III . Белковые фракции
При изучении белкового спектра крови в качестве унифицированного метода используется электрофоретическое разделение белковых фракций методом капиллярного электрофореза, разделяются на 6 основных фракций: альбумины, альфа-1-, альфа-2-, бета-1, бета-2 и гамма-глобулины.
Дата добавления: 2021-07-19; просмотров: 44; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!