В формирование третичной структуры
Г транспорт в митохондрии
33. Аминокислоты, незаменимые для человека
А изолейцин
Б аланин
В глицин
Г валин
Д аспарагин
34. Полярные аминокислоты
А гистидин
Б валин
В аргинин
Г лизин
Д изолейцин
35. Аминокислота, являющаяся производным глутаровой кислоты
А аспарагиновая кислота
Б глутаминовая кислота
В аргинин
Г лизин
Д гистидин
36. Избыточным отрицательным зарядом обладают аминокислоты
А аспарагин
Б глутамин
В глутамат
Г аргинин
Д аспартат
37. Белки с различной молекулярной массой нельзя разделить, используя
А трихлоруксусную кислоту
Б гидроксид натрия
В сульфат меди
Г сульфат аммония
38. Положительно заряженные белки
А альбумины
Б глобулины
В глутелины
Г гистоны
Д протамины
39. К простым белкам нельзя отнести
А протамины
Б миоглобин
В гистоны
Г флавопротеины
Д гемоглобин
40. Для очистки белков от солей используют методы
А гель-фильтрации
Б диализа
В бумажной хроматографии
|
|
|
Г гидролиза
Д все вышеперечисленные
41. Положительную реакцию Фоля дают
А триптофан
Б гистидин
В метионин
Г треонин
Д цистеин
42. Наиболее прочные связи в молекуле белка
А пептидные
Б дисульфидные
В водородные
Г ионные
Д гидрофобные
43. Субъединичный состав олигомерных белков определяет
А первичную структуру
Б вторичную структуру
В третичную структуру
Г четвертичную структуру
Д доменное строение
Коллоквиум 2
1. Фермент амилаза относится к
А оксидоредуктазам
Б гидролазам
В лиазам
Г синтетазам
Д изомеразам
2. Смесь ферментов нельзя разделить
А высаливанием
Б диализом
В гель-фильтрацией
Г электрофорезом
Д ионообменной хроматографией
3. Фермент, который катализирует превращение альдоз в кетозы, должен быть отнесен к классу
А оксидоредуктаз
Б трансфераз
В гидролаз
Г изомераз
Д лиаз
|
|
|
4. Фермент холинэстераза гидролизует связи
А сложноэфирные
Б гликозидные
В пептидные
Г дисульфидные
Д водородные
5. Молекула гема состоит из производных
А пиррола
Б пурина
В пиримидина
Г имидазола
Д пиридина
6. Активировать ферменты могут
А субстрат
Б аллостерический активатор
В продукт реакции
Г кофактор
Д изменение рН
7. Один катал - это
А количество фермента, катализирующее образование 1 моль продукта в секунду при стандартных условиях
Б количество молекул субстрата, превращающихся на 1 молекуле фермента за 1 секунду
В число единиц фермента, приходящееся на 1 мг белка в препарате фермента
Г количество фермента, вызывающее превращение 1 мкмоль субстрата в минуту при стандартных условиях
Д активность фермента по отношению к наилучшему субстрату
8. Участку ДНК - ГТАЦАГ будет комплементарна последовательность РНК
А ЦУГУАЦ
Б ЦАУГУЦ
В ЦТГТАЦ
Г ЦАТГТЦ
Д ГАЦАТГ
|
|
|
9. Нуклеотидом является
А аденин
Б аденозингидролаза
В цитидин
Г прион
Д аденозинмонофосфат
10. В молекуле ДНК неверно
А А+Ц = Г+Т
Б А = Т
В Г = Ц
Г А+Т = Г+Ц
Д Г+А = Ц+Т
11. Молекула гемоглобина
А мономер
Б димер
В тример
Г тетрамер
Д гексамер
12. Какой процесс реализуется путем необратимой модификации фермента
А аллостерическая регуляция
Б конкурентное ингибирование
В активация проферментов
Г связывание апофермента с коферментом
Д фосфорилирование гидроксильных групп серина в молекуле фермента
13. Фермент каталаза относится к
А оксидоредуктазам
Б трансферазам
В гидролазам
В лиазам
Г изомеразам
14. В активном центре фермента не может связаться
А субстрат
Б продукт
В кофермент
Г конкурентный ингибитор
Д аллостерический эффектор
15. Общее количество субъединиц в лактатдегидрогеназе
А две
Б три
|
|
|
В четыре
Г шесть
Д восемь
16. Неокрашенный белок
А пепсин
Б каталаза
В миоглобин
Г гемоглобин
Д цитохром С
17. Простетической группой гликопротеинов могут быть
А галактоза
Б глюкозамин
В глутаминовая кислота
Г аспарагиновая кислота
Д все вышеперечисленные вещества
18. Активировать апофермент может
А субстрат
Б аллостерический активатор
В продукт реакции
Г кофермент
Д изменение рН
19. Нуклеиновые кислоты отличаются от белков тем, что
А это высокомолекулярные соединения
Б имеют сложную пространственную структуру
В поглощают свет в УФ области спектра
Г состоят из мономеров
Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 127; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!