В третичной структуры белков
Коллоквиум 1
1. Аминокислоты, незаменимые для человека
А фенилаланин
Б тирозин
В триптофан
Г треонин
Д метионин
2. Избыточным положительным зарядом обладают аминокислоты
А аспарагин
Б глутамин
В лизин
Г глутамат
Д гистидин
3. К серосодержащим аминокислотам относятся
А метионин
Б лизин
В валин
Г цистеин
Д аргинин
4. Гидрофобные аминокислоты
А глутамин
Б валин
В треонин
Г фенилаланин
Д изолейцин
5. При денатурации белка не нарушаются связи
А дисульфидные
Б водородные
В пептидные
Г ионные
Д гидрофобные
6. Донором метильных групп может служить аминокислота
А валин
Б лейцин
В метионин
Г аргинин
Д треонин
7. Величина Rf при бумажной хроматографии будет наибольшей для аминокислоты
А глицина
Б треонина
В серина
Г глутамата
Д валина
8. Изоэлектрическая точка белка зависит от
А наличия гидратной оболочки
Б суммарного заряда
В наличия водородных связей
Г наличия спиральных участков в молекуле
|
|
|
Д всех перечисленных параметров
9. Биуретовая реакция будет положительной для
А простых белков
Б дипептидов
В трипептидов
Г белковых гидролизатов
Д желатины
10. Олигомерные белки
А проходят через полупроницаемую мембрану
Б не содержат a-спиральных участков
В состоят из нескольких полипептидных цепей
Г не обладают четвертичной структурой
Д соответствуют всем вышеуказанным утверждениям
11. К гидрофобным аминокислотам не относятся
А глутамин
Б серин
В аргинин
Г фенилаланин
Д аспарагин
12. Аминокислота, не имеющая стереоизомеров
А тирозин
Б глицин
В аланин
Г цистеин
Д серин
13. Аминокислоты, незаменимые для человека
А лизин
Б треонин
В орнитин
Г валин
Д цистеин
14. Незаряженные аминокислоты
А треонин
Б триптофан
В аргинин
Г гистидин
Д серин
15. Аминокислоты, которые являются производными пропионовой кислоты
|
|
|
А аланин
Б серин
В цистеин
Г треонин
Д фенилаланин
16. Наиболее гидрофобная аминокислота
А серин
Б лейцин
В глицин
Г цистеин
Д лизин
17. Денатурация белка может происходить при добавлении
А концентрированной азотной кислоты
Б сульфата меди
В азотнокислого серебра
Г концентрированной щелочи
Д сульфата аммония
18. Сульфгидрильную группу (тиогруппу) содержит аминокислота
А аспарагин
Б гистидин
В лизин
Г цистеин
Д метионин
19. Методом ионообменной хроматографии нельзя разделить одну из следующих пар аминокислот
А глутамат и лизин
Б глутамат и лейцин
В лейцин и лизин
Г лейцин и валин
Д валин и глутамат
20. Денатурация белка всегда связана с
А нарушением третичной структуры белка
Б нейтрализацией зарядов
В снятием гидратной оболочки
Г образованием функциональных комплексов с другими белками
|
|
|
Д потерей нативных биологических свойств
21. Третичную структуру белков стабилизируют связи
А сложноэфирные
Б гидрофобные
В водородные
Г ионные
Д дисудьфидные
22. Нингидриновая реакция не дает окраски с
А простыми белками
Б дипептидами
В трипептидами
Г свободными аминокислотами
Д карбоновыми кислотами
23. Коллаген содержит наибольшее количество остатков аминокислоты
А гистидина
Б глицина
В аспарагина
Г лейцина
Д глутамата
24. Аминокислоты, незаменимые для человека
А лейцин
Б аланин
В фенилаланин
Г пролин
Д аспарагин
25. Производным янтарной кислоты является
А глутаминовая кислота
Б гистидин
В пролин
Г триптофан
Д аспарагиновая кислота
26. Молекулярную массу белков можно определить
А электрофорезом в полиакриламидном геле
Б диализом
В ионообменной хроматографией
Г колориметрически
|
|
|
Д гель-фильтрацией
27. Альбумины растворимы в
А дистиллированной воде
Б фосфатном буфере, pH=6,8
В полунасыщенном растворе сульфата аммония
Г полунасыщенном растворе сульфата меди
Д насыщенном растворе сульфата аммония
28. Смесь белков с различной молекулярной массой можно разделить
А гель-фильтрацией
Б ультрафильтрацией через фильтры с молекулярным размером пор
В диализом
Г ультрацентрифугированием
Д высаливанием
29. Положительную ксантопротеиновую реакцию дают
А фенилаланин
Б метионин
В триптофан
Г аргинин
Д аспарагин
30. Шапероны участвуют в образовании
А первичной структуры белков
Б первичной структуры нуклеиновых кислот
В третичной структуры белков
Г четвертичной структуры белков
Д сложных белковых комплексов
31. Гидрофильными аминокислотами являются
А фенилаланин
Б лейцин
В треонин
Г серин
Д аланин
32. Фолдинг белка - это
А формирование первичной структуры
Б модификация аминокислотных остатков
Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 104; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!