Аминокислоты, белки, нуклеиновые кислоты. Азотистый обмен
3. Общее строение и особенности структуры природных аминокислот, физико-химические свойства (изомерия и стереоизомерия, электролитическая диссоциация и изоэлектрическая точка, растворимость и др.). Классификации: по физико-химическим свойствам, биологическому значению (заменимые и незаменимые), структуре боковых радикалов.
4. Протеиногенные и иные аминокислоты. Реакции посттрансляционной модификации аминокислот в белках. Роль отдельных аминокислот в организме (примеры). Аминокислоты ‑ лекарственные препараты. Общие и специфические реакции обнаружения аминокислот.
5. Белки: определение, физико‑химические свойства, форма, молекулярная масса, коллоидное состояние и факторы его стабилизации. Классификации по химическому строению, форме молекул, функциям. Определение последовательности аминокислот в белке (отщепление N‑концевой аминокислоты, ферментативное и химическое расщепление по специфическим участкам, перекрывающиеся фрагменты).
6. Нативность и коллоидоустойчивость белка. Обратимое и необратимое осаждение (высаливание и др.) и денатурация белка, механизмы процессов и вызывающие их факторы (физические, химические). Реакции на белки в медицинской практике (биуретовая, с трихлоруксусной и сульфосалициловой кислотами), клинические пробы (тимоловая, Вельтмана). Методы оценки концентрации белка, разделения и очистки белков (электрофорез, хроматография и др.), значение методов.
|
|
|
7. Строение полипептидной цепи. Уровни пространственной организации белковой молекулы. Свойства пептидной связи, механизм и химизм её образования на рибосомах и путем нематричного синтеза, роль нематричного синтеза. Типы связей между аминокислотами в молекуле белка (ковалентные – пептидная, дисульфидная, специфические сшивки в белках; слабые типы связей – водородные, ионные, гидрофобные), свойства и условия образования этих связей, показать все связи на рисунке.
8. Типы вторичной структуры (α-спираль, коллагеновая спираль, β-складчатость разной направленности, нерегулярная цепь, включая образование изгибов, поворотов типа «шпилька»), разнообразие надвторичных структур. Сравнительная характеристика третичной и четвертичной структуры, высшие структуры глобулярных (миоглобин и гемоглобин) и фибриллярных (коллагены, миозин) белков. Домены. Кооперативные изменения конформации. Образование активных, аллостерических центров. Самосборка молекул, фолдинг, шапероны. Зависимость биологических свойств белка от структуры, примеры (миоглобин и гемоглобин, изменения при серповидноклеточной анемии).
9. Биологические функции белков. Типы природных лигандов (простетические группы, кофакторы, протомеры, субстраты, транспортируемые вещества, аллостерические эффекторы – активаторы и ингибиторы), их взаимодействие с белками, примеры. Механизмы избирательности взаимодействия белка с лигандом («узнавание», качественные характеристики и необходимое количество «опознавательных знаков», специфическое и слабые неспецифические взаимодействия, индуцированное соответствие и его детерминированность).
|
|
|
10. Виды, классификация, особенности строения и биологическая роль простых белков. Фибриллярные растворимые и нерастворимые белки. Белки плазмы крови, их функции. Белки, сопровождающие нуклеиновые кислоты (ядро клетки, сперматозоиды), характеристика типов гистонов (ключевые аминокислоты), участие в формировании нуклеосом. Белки пищевых растений.
11. Классификации сложных белков. Фосфо‑ и металлопротеины, гликопротеины и протеогликаны, липопротеины мембранные и транспортные, хромопротеины (ретиналь‑, флаво‑, гемопротеины и их разнообразие): для каждого класса ‑ особенности строения, химизм связи с небелковым компонентом, биологическая роль, характеристика основных представителей.
|
|
|
12. Разнообразие и строение нуклеотидов, связи. Свойства и функции отдельных моно‑ и динуклеотидов, роль в организме, примеры (в ДНК и РНК, АТФ/ГТФ и НАДФН, циклонуклеотиды, ФМН и ФАД, нуклеотидирование в активации субстратов ‑ УДФГК и ФАФС, УДФ‑сахара, ЦДФ‑холин и др.).
13. Нуклеопротеины: типы, локализация, биологическая роль, структура белковой и небелковой части. Классификация и строение простетических групп. ДНК и РНК: физико‑химические свойства, уровни организации молекул, типы связей в молекулах (первичная структура – с формулами; остальные – схематично). Характеристика белкового компонента нуклеопротеинов, связи нуклеиновых кислот с белком.
14. Основные пищевые источники и нормы белка в питании, критерии полноценности пищевых белков, коэффициент изнашивания, недифференцированный азот. Азотистый баланс: типы, характеристика. Переваривание белков в желудочно‑кишечном тракте, регуляция. Синтез и роль соляной кислоты, протеиназы ‑ проферменты и пути их активации, специфичность, экзо‑ и эндопептидазы, пристеночное и полостное пищеварение. Переваривание сложных белков.
15. Продукты переваривания белков в желудочно-кишечном тракте, всасывание аминокислот в кишечнике, транспортеры. Пути создания и расхода метаболического фонда аминокислот крови. Механизм транспорта аминокислот в клетки. Глутатион-зависимый транспорт.
|
|
|
16. Гниение белка в кишечнике: реакции декарбоксилирования и образование трупных ядов, распад серосодержащих и ароматических аминокислот (с получением газов, индола, скатола, фенола, крезола). Механизмы детоксикации в печени продуктов гниения, этапы биотрансформации токсинов – химическая модификация и конъюгация, участие ФАФС и УДФГК, получение и роль индикана.
17. Направления использования аминокислот в тканях (схема). Пути распада аминокислот (С‑, N‑концы, боковой радикал), основные продукты распада. Понятие о кетогенных и гликогенных аминокислотах, включение аминокислот в общие пути катаболизма, распад (ала, глу, асп) до СО2 и Н2О, энергетический выход.
18. Роль отдельных аминокислот в обмене веществ (примеры реакций). Болезни, связанные с недостатком белка в питании, патологией метаболизма отдельных аминокислот (на примере фен и тир: фенилкетонурия, тирозинемии, альбинизм и др.).
19. Протеолиз как способ образования и утилизации белков в клетке, внеклеточном матриксе, плазме крови. Понятие о каскадных системах протеолиза, значение, примеры. Убиквитин, маркировка дефектных белков. Протеасомы. Протеазы лизосом. Металлопротеиназы матрикса, разнообразие и субстраты. Ингибиторы протеиназ плазмы крови, слюны и тканей.
20. Типы дезаминирования, характерные для человека (неокислительное, окислительное, трансдезаминирование), и известные в природе (восстановительное, гидролитическое, внутримолекулярное, окислительное) и используемые микрофлорой полости рта, биологическая роль. Механизм неокислительного дезаминирования, продукты. Оксидазы аминокислот, роль витамина В2.
21. Механизм переаминирования. Роль витамина В6 в реакциях, катализируемых аминотрансферазами, значение глутаматдегидрогеназы и её кофактора, сопряжение с биологическим окислением (цикл Кребса). Практический смысл определения активности аланиновой и аспарагиновой аминотрансфераз в клинике, коэффициент де Ритиса.
22. Декарбоксилирование аминокислот: механизм реакции, значение ферментов и витамина В6. Биогенные амины, их роль в организме. Синтез гистамина, серотонина, ГАМК, дофамина (реакции). Пути инактивации биогенных аминов, аминооксидазы и витамин В2; О‑ и N‑метилтрансферазы и S‑аденозилметионин (примеры реакций).
23. Основные источники аммиака в организме (схема), пути его обезвреживания (схема), причины и молекулярные механизмы токсичности. Пути утилизации аммиака: выведение из организма (синтез мочевины в печени, аммониогенез в почках) и использование для синтезов (азотистые основания, заменимые аминокислоты), в том числе синтеза транспортных форм ‑ амидов аминокислот и аланина, аланиновый цикл. Химизм процессов утилизации, ферменты, роль в организме.
24. Понятие остаточного азота, его фракции и их соотношение в крови, моче, слюне. Нормы и клиническое значение показателей мочевины, мочевой кислоты, креатина, креатинина, клиренса креатинина. Понятие азотемии и её виды, врожденная и вторичная гипераммониемия.
25. Принципы биосинтеза и распада пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Источники азота для синтезов, продукты распада. Метаболическая и биологическая взаимосвязь участия аминокислот и нуклеиновых кислот в биосинтезах, значение. Возможные нарушения обмена нуклеотидов, болезни.
26. Генетический код, его основные положения. Структуры, участвующие в реализации генетического кода. Репликация ДНК, полуконсервативная схема репликации, модель катящихся колец, синтез ведущей и отстающей нитей, роль праймеров, ферментов, фрагменты Оказаки. Ошибки репликации, репарация повреждений. Теломераза. ПЦР-анализ.
27. Механизм и значение биосинтеза РНК (транскрипции), ферменты. Процессинг различных видов РНК, кэпирование и полиаденилирование, сплайсинг, роль малых РНК. Функциональные комплексы РНК (иРНК, рРНК) с белком.
28. Схема биосинтеза белка (трансляция), основные фазы, ферменты, энергетика. Механизм активации аминокислот, ферменты. Роль рибосом в трансляции, аминоацильный и пептидильный центры. Представление об информосоме, полисомах. Регуляция (схема Жакоба, Моно), патология синтеза белка. Понятие о молекулярных болезнях. Мутации. ИФА-исследования в клинике.
Ферменты. Витамины
29. Ферменты: определение, сходство и отличия от минеральных катализаторов, строение, понятие об апоферменте и кофакторе, их биологическом взаимодействии и роли в катализе. Функциональные центры фермента, их строение. Коферментные функции витаминов. Изоэнзимы и множественные формы фермента.
30. Специфичность действия ферментов. Регуляция активности ферментов. Активаторы и ингибиторы, механизмы действия, виды ингибирования. Компартментализация. Механизм действия ферментов. Теории ферментативного катализа. Механизмы катализа. Зависимость скорости ферментативных реакций от различных факторов.
31. Классификация, номенклатура ферментов. Характеристика отдельных классов ферментов, характерные для них коферменты. Принципы определения активности ферментов, единицы измерения.
32. Локализация ферментов в клетке, маркерные ферменты. Конституциональные и индуцибельные ферменты. Значение ферментов и их ингибиторов в медицине: энзимопатии, энзимодиагностика, энзимотерапия.
33. Витамины: определение, классификация, основные функции в организме. Провитамины, витаминоподобные вещества и их отличия и сходство с витаминами, антивитамины. Потребность организма в витаминах, степени обеспеченности организма витаминами, причины гипер‑, гипо‑, авитаминозов. Роль печени в обмене витаминов.
34. Витамин А: химическая природа (строение), провитамины, активные формы, пищевые источники, суточная потребность, гиповитаминоз, токсичность, биологическая роль, участие в созревании тканей зуба.
35. Витамины группы D: строение, пищевые источники, суточная потребность, проявления недостаточности и гипервитаминоза. Провитамин D3, синтез активных форм, механизм действия на клетку, биологическая роль, участие в метаболизме кальция и фосфатов, вклад в формирование кости и тканей зуба.
36. Витамин E (токоферолы). Биологическая роль, особенности строения, на основе которых реализуются функции, участие в системе антиоксидантной защиты, предохранении мембран от свободно‑радикальной атаки. Природные источники, суточная потребность. Гиповитаминоз.
37. Витамин К. Биологическая роль, участие в синтезе Са‑связывающих gla‑белков и формировании матрицы костной ткани. Природные источники, суточная потребность. Гиповитаминоз.
38. Витамин В1, образование и строение ТДФ, его коферментные функции. Пищевые источники, суточная потребность. Симптомы гиповитаминоза, связанные с ним патологии и проявления токсичности продуктов обмена веществ.
39. Витамин В6 (пиридоксол), биологическая роль. Строение активных форм, механизмы участия в обмене аминокислот (по группам ‑NH2 и ‑COOH), фосфолипида. Гиповитаминоз. Пищевые источники, суточная потребность.
40. Амид никотиновой кислоты и рибофлавин: пищевые источники, суточная потребность, клиника гиповитаминозов. Строение коферментных форм (ФМН и ФАД, НАД и НАДФ), роль в реакциях метаболизма, НАД‑ и ФАД‑зависимые ферменты в биологическом окислении, реакции синтеза НАДФ и понятие о метаболической энергии (использование восстановительной способности в реакциях синтеза и защиты).
41. Биотин и пантотеновая кислота как обязательные участники обмена жирных кислот, активные формы, механизм их действия. Биотин и VI класс ферментов. Гиповитаминозы. Источники, суточная потребность.
42. Витамины, участвующие в кроветворении (фолиевая кислота, кобаламин), понятие обактивных формах, биологическая роль. Гиповитаминозы. Пищевые источники, суточная потребность.
43. Витамины С и Р, строение и активный центр, роль в регуляции проницаемости мембран. Гиповитаминозы. Пищевые источники, суточная потребность. Участие аскорбата в редокс‑регуляции, созревании твёрдых тканей зуба, влияние на соединительную ткань и пародонт.
Дата добавления: 2020-04-25; просмотров: 188; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!