Пуринді пиримидинді рибоза дезоксирибоза
аденин урацил
гуанин тимин, цитозин
Нуклепротеиндер тірі организмде маңызды рөл атқарады. Жасушада, тіндерде жүретін барлық белоктардың синтезіне тікелей қатысады,белоктардың ерекшелігін ,құрылысын , қасиеттерін қамтамасыз етеді.Көбею процесіне қатысады,тұқым қуалау белгілерін ұрпақтан ұрпаққа жеткізеді.
22.Ферменттер, түсінік. Фермент пен бейорганикалық катализаторлардың ұқсастықтары.Ферменттердің әсер ету механизмі. Ферменттердің әсер ету қуаттылығы.
Ферменттер-табиғаты белок болып келетін биологиялық катализаторлар,олар жануар ағзасындағы биохимиялық реакцияларды жылдамдатады.
Фермент пен бейорганикалық катализаторлардың ұқсастықтары:
1) Фермент пен бейорганикалық катализаторлар активтену энергиясын төмендетеді;
2)Фермент пен бейорганикалық катализаторлар активтену энергетикалық мүмкіндігі бар реакцияларды ғана тездетеді.
3)Фермент пен бейорганикалық катализаторларреакциялардың бағытын ,тепе-теңдігін өзгертпейді,тек оның тепе-теңдікке жетуін тездетеді.
4) Фермент пен бейорганикалық катализаторларреакция кезінде жұмсалмайды және өнімнің құрамына кірмейді.
|
|
|
Ферменттердің әсер ету механизмі:
1)Фермент –субстрат комплексінің түзілуі.
Субстрат фермент молекуласына активті аймақ деп аталатын бөлігі арқылы жалғасады.Жалғасу субстраттың химиялық табиғатына байланысты әртүрлі байланыстар арқылы жүзеге асады.
2)Фермент- реакция өнімі комплексінің түзілуі.
Фермент – субстрат комплекстің конфигурациясы өзгеріп ,субстраттың құрамындағы байланыстар созылып ,соңында үзіліп кетеді. Бірақ фермент пен субстрат арасындағы байланыс сақталады. Бұл сатысы аз уақыт жүреді.
3)Фермент- реакция өнімі комплексінің фермент пен өнімге ыдырауы.
Бұл сатысы ұзақ уақыт жүреді.Реакцияның ұзақтығы да осы сатыға байланысты.
Ферменттердің әсер ету қуаттылығы.Ферменттер өте жоғары қуаттылыққа ие,сондықтан ферменттің субстратқа деген ыниықтығы жоғары болады және олар активтену энергиясын күшті төмендетеді.Ферменттің активтілігінің өлшем бірлігі- катал.Катал дегеніміз- ферменттің бір молекуласының бір минуттың ішінде өзгеріске ұшырататын субстрат молекуласының саны.Мысалы каталазаферментінің каталы 1000000 тең болса ,амилазаныкі 240000 ға тең.
|
|
|
23. Ферменттердің жалпы қасиеттері (атап шығу). Изоферменттер. Айырмашылықтары менұқсастықтары. Диагностикалық маңызы.
Ферменттердің жалпы қасиеттері:
- Ферменттердің табиғаты белоктық болғандықтан ,олар белоктың он түрлі қасиетін көрсетеді
- Ферменттердің құрылысы өте күрделі
- Ферменттер өте субстраттық және әсер ету арнайылықты көрсетеді
- Ферменттер өте жоғары биологиялық белсенділікті көрсетеді,ол ферменттің субстратқа деген ынтықтығығынан туады және олар активтену энергиясын өте қатты төмендетеді .Ферменттің өлшем бірлігі-катал.
- Ферменттер өте жайлы жағдайда әсер етеді( Т-37-45 градус, қысым 1 атм)
- Ферменттер –белсенділіктері реттелетін катализаторлар.
Изоферменттер. Айырмашылықтары мен ұқсастықтары. Диагностикалық маңызы.
Изоферменттер - бір ферменттің молекулалық түр өзгерісі. Олардың коферменнтері бірдей,апоферменттері әртүрлі. Бір типіреакциялардың жылдамдықтарын арттырады,бір субстратқа,бірақ әртүрлі жағдайда әсер етеді.
|
|
|
Полипептидті тізбектерінің құрамына амин қышқылдарының саны мен сапасы әртүрлі болғандықтан олар молекулалық салмағы, заряды бойынша, электрофорезде жылжу жылдамдығымен ерекшеленеді. Изоферменттерде ағзалық (мүшелік) арнайылықтары болады, оның клиникада диагностикалық маңызы зор,себебі әртүрлі мүшелердің зақымдануында изоферменттер қанға өтіп, анықталады.Мысалы ,лактатдегидрогиназа(ЛДГ)ЛДГ-нің 5 түрі болады:
- ЛДГ1-4 Н-тип тізбегінен тұрады,жүректе кездеседі.
- ЛДГ2-3 Н,1 М –тип тізбегінен тұраы ,жүректе,бүйректе кездеседі
- ЛДГ3- 2 Н, 2 М-тип тізбегінен тұрады,өкпеде кездеседі.
- ЛДГ4- 1Н,3 М-тип тізбегінен тұрады,бауырда басым кездеседі
- ЛДГ5- 4 М-тип тізбегінен тұрады,бұлшықетте бауырда кездеседі.
24.Ферменттің құрылысының күрделілігі(біркомпонетті және екікомпонентті ферменттер.)Ферменттердің активті орталығы.Аллостерикалық ферменттер.
Құрылысы бойынша ферменттер - протеиндер (біркомпонентті),фермент-протеидтер (екікомпонентті).
|
|
|
Фермент - протеиндерге жататын ферменттердің құрылысы туралы айтатын болсақ олар қарапайым типті ақуыздардан,айырмашылығының бірі оның активті орталығы болады. Активті орталықтың болуы ферменттің каталитикалық активтілігін қамтамасыз етеді.
Активті орталық - бұл әр фермент үшін аминқышқыл қалдықтарының функциональды топтарының уникальді жинағы. Олар ферменттің жоғарғы бетінде орналасқан және кеңістікте қатаң түрде үшіншілік ал кей кезде төртіншілік ферменттің арқасында орналасқан. Осындай қалыппен активті орталыққа бос аминотоп ДАМК, карбоксильді топ МАДК, серин мен треониннің гидроксильді топтары,аргининнің гуанидин тобы,метиониннің тиоэфирлі тобы,цистеиннің тиотобы,фенилаланиннің ароматты сақинасы, индол триптофанның сақинасы,имидазол гистидиннің сақинасы, валиннің, лейциннің, изолейциннің полярлы емес топтары.
Активті орталықтын екі аймағы бар:
1.субстратты (контактный),ферменттің субстратты спецификасын байланыстырып тұратын және субстратпен оның қатынасын қамтамасыз етіп тұратын аймақ.
2.каталитикалық орталық.Субстраттың химиялық түзілулеріне жауап беретін.
Субстрат пен ферменттің қатынасы активті орталықпен субстраттың қатынасының арқасында мүмкін болып келеді.Активті орталықтың пішіні тар ойық тәрізді немесе саңылау тәрізді.Осы саңылауда байланыс немесе катализ үшін полярлы аминқышқыл қалдықтары орналасқан.Активті центрдің саңылау тәрізді пішіні катализ үшін маңызды болып келетін микроаймақ құрайды. Ол жерге су молекуласы кіре алмайды,тек кейбір белгілі жағдайларда ғана болмаса. Мысалы,егер су молекуласы әсер етушілердің бірі болатын жағдайда ғана ене алады. Активті орталықтар фермент молекуласының кішкене бөлігін алып жатады,ал ферменттің басқа бөлігі активті центрдің бұзылудан сақтап тұрады. Біркомпонентті ферменттерге асқазан-ішек жолының барлық ферменттері жатады.
Фермент-протеидтер екікомпонентті холофермент.Белокты бөліктен апофермент тұрады және белоксыз бөліктен комферменттен.Кейбір ферменттерде осы апофермент пен коферменттің байланысы өте берік болып келеді,олар бұзылған жағдайда ферментте бұзылады.Ферментативті активпен тек осы холоферменттер ғана иемдене алады.Апофермент пен коферменттің қызметі ұқсассыз болып келеді.Белокты бөлігі ферменттің субстратты спецификасын байланыстырып тұрады,ал кофермент бөлігі ферменттің каталитикалық бөлігіне енген кезде сол ферменттің жүргізіп жатқан белгілі бір реакциясының спецификалық әсерін қамтамасыз етеді.Коферменттердің қызметін витаминдер және әртүрлі металлдар атқарады.
Аллостерикалық ферменттер.
1. Олигомерлі белоктар.
2.Аллостерикалық орталығы бар.Бір немесе бірнеше.
3.Активті орталық және аллостерикалық орталықтары әртүрлі протомерлерде орналасады.
4.Активтің регуляторлары-эффекторлар (активаторар,ингибиторлар)
5.Регуляторлы протомердің конформациясының өзгеруі молекуланың конформациясының түгелдей өзгеруіне әкеледі ал оның өзгеруі активті центрдің өзгеруіне әкеледі.
6.Кілтті реакцияларды катализдейді.
7.Аллостерикалық регуляция қайтымды
8.Эффекторлар мысалы:
Реакцияның өнімі( ингибиторлар)
АТР-ингибитор, ADP-энергетикалық алмасудың кілтті ферменттерінің активаторы
25.Ферменттердің арнайылығы: а) субстраттық арнайылықтың түрлері б) әсер ету арнайылығы. Мысалдар келтіру.
А) Субстраттық арнайылық – ферменттің белгілі бір субстратпен әрекеттесі мүмкіндігі. Егер фермент бір субстратпен әрекеттессе оны абсолютті субстраттық арнайылық деп атайды. Егер фермент байланыс түрі бірдей бір топ субстраттарға әсер етсе оны салыстырмалы субстраттық арнайылық деп атайды.
Субстраттық арнайылықтың түрлері: 1) Салыстырмалы – ферменттің байланыс түрлері бірдей бір топ субстраттардың өзгерістерін катализдейтіні. Мысалы: пепсин жануар және өсімдік белоктарын бірдей ыдыратады. Пепсиннің әсер ету аймағы пептидтік байланыс. 2) Абсолютті – ферменттің бір субстраттың өзгерісін катализдейтіні. Мысалы: аргиназа тек аргининді ыдыратады. 3) Стереохимиялық арнайылық – L- және D- оптикалық изомерлердің болуына негізделген. Фермент тек бір стереоизомерге ғана әсер етеді. Мысалы: фумараза фумар қышқылының ( транс-изомер) өзгерісіне ғана әсер етеді, ал малеин қышқылына (цис-изомер) әсер етпейді.
Б) Ферменттің әсер ету арнайылығы – ферменттің белгілі бір реакция түрін катализдеуі. Мысалы: реакция – гистидиннің декарбоксильденуі. (гистидиндекарбоксилаза).
26.Фермент активтілігіне әсер ететін факторлар ( атап шығу ). Фермент активтілігіне температураның әсері ( графикалық түрінде көрсету ) . Қайтымды және қайтымсыз инактивация.
Фермент активтілігіне әсер ететін факторлар: температура, ортаның pН-ы, ферменттің және субстраттың концентрациялары, эффекторлар.
Фермент активтілігіне температураның әсері: Барлық ферменттер температураға сезімтал болады. Температураны әр 10градусқа көтергенде реакцияның жылдамдығы екі есе артады. Бірақ температураны 60 градустан жоғары көтерсе реакция тежеледі, себебі табиғаты жағынан фермент белок болғандықтан қайтымсыз денатурацияға ұшырайды да, реакцияның жүруі тоқталады. Ферменттің ең жоғарғы белсенділігіне сәйкес температураны ферменттердің әсер етуінің оптималды температурасы деп атайды.(45 градус) Температура 37 градустан төмендегенде молекулаға активтену энергиясы жетіспегендіктен ферменттің белсенділігі төмендейді, бірақ бұл қайтымды үрдіске жатады. Температураны төмендету арқылы ферменттің белсенділігін тежеу хирургияда және мал шаруашылығында пайдаланылады (сперма мен ұрықтарды тоңазытуға, мүшелерді тоңазытып кейін қайта пайдалануға, операция кезінде т.б.) Дене температурасы жоғарлаған кезде (дірілдеу, қалтырау кезінде) ферменттің белсенділігі күшейеді, температураны 70 градустан жоғары көтерсе, кейбір ферменттер денатурацияға ұшырап биохимиялық реакциялар бұзылады.
| Активтенудеңгейі |
| 100 370 450 600 |
| Температура t0 |
| Оптималды температура |
Инактивацияны қайтымды, қайтымсыз деп бөледі. Қайтымды ингибирлену де ингибитор мен субстраттың құрылыстары ұқсас болады да екеуі де ферменттің активті орталығына бәсекелесіп, фермент-субстратты комплекстің орнына фермент-ингибитор комплексін түзетіндіктен реакция жүрмейді. Бірақ субстраттың концентрациясы жоғарылағанда ол ингибиторды ығыстырып шығарады, реакция жылдамдығы артады. Мысалы: СДГ ферментінің субстраты янтар қышқылы болса, малон және қымыздықсірке қышқылдары ингибитор болады. Қайтымсыз ингибирленуде субстрат пен ингибитордың ұқсастықтары болмайды, ингибитор ферменттің катализдік орталығымен байланысып фермент – субстрат-ингибитор комплексін түзеді де катализдік реакцияны жүргізбей тежейді. Мұндай ингибиторларды парализаторлар деп те атайды. Оларға цианидтерді жатқызу болады.
27.Ферментативтік реакцияның жылдамдығына орта рН-ның әcepi.
Көптеген ферменттер үшін ортаның оптималды рН= 4-7 аралығында болады. Бұл аралықта ферменттің субстратқа ынтықтығы жоғары болады және субстраттың өнім мен ферментке диссоцияциялануы да максималды болады. Ферменттер ИЭН-де максималды белсенділік көрсетеді. Ортаның рН-н өзгерте отырып реакцияның жылдамдығын өзгертуге болады.
Ферментативтік катализді жылдамдығына субстрат пен ферменттің концентрацияларының әcepi.
Субстраттың концентрациясының жоғарылауынан реакция жылдамдығы алғашқыда артады, ceбeбi ферменттің активті орталықтары субстратпен толтырылады, ал субстрат концентрация жоғарылағанда, ферменттің активтіорталығы толық қаныққандықтан, реакция жылдамдығы өзгермейді. Реакция жылдамдығының фермент концентрациясына тәуелдігі тура пропорционал артады. Ceбeбi ферменттің концентрациясы артқан сайын оның активті орталықтарыда көбейеді.
28.Фермент әсерінің активаторлары мен ингибиторлары. Арнайылықты (таңдап әсер ететін) және арнайылығы жок эффекторлар.
Активаторлар ферменттердің белсенділіктерін арттырады, ал ингибиторлар тежейді. Eкеуіде: арнайылықты және арнайылығы жоқ болып бөлінеді. Біріншілері тек бip ғана ферментің әсер ету жылдамдығына, ал екіншілері – бip топ ферментке әсер етеді.
1. Арнайлығы жоқ активаторлар бip топ ферменттердің активтілігін артырады. Мысалы: магнийиондары барлық фосфотазаларды активтендіреді.
2. Арнайлығы бар (арнайылықты ) активаторлар - тек қана бip ферментті активтендіреді. Мысалы: жұп өт қышқылдарыныңтұздарыұйқы безісөлінің липазасын.
Ингибиторларда (тежегіштері) eкіге бөлінеді:
1. Арнайлығы жоқ ингибиторлар, бip топ ферменттердің активтілігін тежейді. Мысалы: көміртегі оксиді -СО жэне цианидтер гемі бар ферменттердің активтілігін тежейді.
2. Арнайлығы бар ингибиторлар - бip ғана ферменттің активтілігін тежейді. Оларға полипептидтер жатады, ферменттің активті орталығын жауып әсерін тежейді. Мысалы: бұл жерде ферменттердің активсіз түрлерін атауға болады. Пепсиноген, прокарбоксипептидаза. Ингибирленуді қайтымды, қайтымсыз және аллостерикалық деп бөледі. Қайтымды ингибирленуде ингибитор мен субстраттың құрылыстары ұқсас
болады да, екеуіде ферментің активті орталығына бәсекелесін, фермент-субстраттың комплекстың орнына фермент-ингибитор комплексі түзететіндіктен реакция жүрмейді. Бірақсубстраттың концентрациясы жоғарылағанда ол ингибиторды ығыстырып шығарады, реакция жылдамдығы артады. Мысалы : СДГ ферментінің субстраты янтар қышқылы болса, малон жэне қымыздықсірке қышқылдары ингибитор болады.
НООС---- СООН(Қымыздықсірке қышқылы)
НСОО—СН2---СООН (Малон қышқылы)
НСОО---СН2---СН2---СООН (Янтарь қышқылы)
Қайтымсыз ингибирленуде • субстрат пен ингибитордың ұқсастықтары болмайды, ингибитор ферменттің катализдік орталығымен байланысып фермент - субстрат-ингибитор комплексы түзеді де катализдік реакцияны жүргізбей тежейді. Мұндай ингибиторларды парализаторлар деп те атайды. Оларға цианидтерді жаткызуға болады.
29. Бәсекелес және бәсекелес емес ингибирлену. Мысалдар келтіру.
30. Ферменттердің жіктелуі. Ферменттердің кластарына жалпы сипаттама
Ферменттер — барлық тірі организмдер құрамына кіретін арнайы ақуыздар. Химиялық реакцияларды жеделдетеді. Реакция түрлеріне сай ферменттер 6 топқа бөлінеді:
1. Оксиредуктаза - электрондардың тасымалын катализдейді, тотығу-тотықсыздану реакциялары. Мысалы, каталаза ферменті.
2. Трансфераза - функционалды топтардың және молекулалық қалдықтардың бір қосылыстан екінші қосылысқа тасымалдайды. Мысалы, фосфотрансфераза, аминотрансфераза.
3. Гидролаза - гидролитикалық ыдырау реакция жылдамдығын жылдамтады. Мысалы, пепсин, мальтаза т.б.
4. Лиазалар – молекулалар арасындағы химиялық байланыстарды гидролиз реакциясыз катализдейді,бір өнімнің ішінде қос байланысты түзеді. Субстратты ыдыратады және жаңа өнімді синтездейді.
5. Изомеразалар – бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.
6. Лигазалар – синтез раекцияларын жылдамдатады, энергияңа бай байланыстарды ыдыратады.Изомеразалар – бір субстрат молекуласының құрылымдық немесе кеңістіктік өзгерістерді катализдейді, изомерлі формалар түзіледі.
Ферменттер құрылыс бойынша: біркомпонентті және екікомпонентті бөліп бөлінеді. Біркомпонентті фермент тек нәруыздан құралады, ал екікомпонентті фермент нәруызды және нәруызды емес бөліктер кіреді. Нәруызды бөлікті апофермент деп атайды, ал нәруызды емес бөлікті кофермент деп атайды. Коферменттердің рөлін: В1,В2,В5,В6 және т.б. витаминдер ойнай алады.
Катализдеу реакциясының түрі бойынша ферменттер 6 топқа жіктеледі : оксидоредуктаза, гидролаза, трансфераза, лиаза, изомераза, лигаза
1. Оксидоредуктаза – ферменттер реакцияны катализдейді, онда субстрат атомдарды қабылдайды немесе береді, Н және Оатомдарын немесе электрондарды бір заттан екінші затқа тасымалдайды.(дегидрогеназа, оксидаза .)
2. Гидролаза –Гидролиз реакцияларына қатысады ,реакция нәтижесінде бір субстраттан екі өнім пайда болады .Мысалы :липаза, пептидаза, амилаза.Гидролитикалық ферменттер суға қосады.
3. Трансфераза – … топты алмастыратын фермент .белгілі бір атомның топтарын тасымалдайды: фосфат тобы, амин тобы,метил топтарын. Мысалы мына ферменттер : трансаминаза, киназа .
4. Лиаза - субстраттан атом топтарын тартып алу немесе қосып алу. Мысалы: декарбоксилаза,фумараза,альдола
5. Изомераза - Молекула ішінде өзгерістер жасайды.Олар :изомераза, мутаза.
Лигаза – Екі молекуланың бірігіуін катализдейтін фермент .Екі молекуланы қосып алады, нәтижесінде жаңа байланыс пайда болады .Мысалы : фосфатаза.
31. Гидролазалар класы, эстеразалар тобы, өкілдері, кездесетін орны, катализдік әсері
Гидролазалар - судың қатысымен күрделі заттарды жай заттарға дейін ыдырататын ферменттер. Гидролазалардың ішіндегі ең маңыздыларына: көмірсуларды, белоктарды, липидтерді ыдырататын ферменттердің топшалары жатады. 1-шi топшаға - күрделі эфирлік байланыстарды гидролиздейтін эстеразалар жатады. 2-шi топшаға - көмірсулардағы гликозидтік байланыстарды гидролиздейтін гликозидазалар жатады. З-шi топшаға - белоктардағы жэне полипептидтердегі пептидтік байланыстарды гидролиздейтін пептидгидролазалар жатады. Көптеген гидролазалар кұрылысы жағынан жай бip компонентті болады. Гидролазалардьщ біразы активті күйде болады, олар АШЖ-ға тағам түскенде активтенеді. Жасушаларда гидролазалар арнайы органелла- лизосомаларда кездеседі. Жұқпалы аурулар, қабыну, гипоксия, pH өзгерген кезде лизосомалар жарылып ферменттер сыртқа шығып кетеді де жасушаны аутолизге ұшыратады. Жасушаньң өліміне әкеледі, бұл кезде гидролазалар жасушаның «өзін-өзі өлтіруші» деп аталады.
Эстераза тобы 6 топшаға бөлінеді. Эстеразалар ТАГ-ң күрделі эфирлері байланыстарын гидролиздейді. Өкілдері:1) липазалар, тағам корытатын сөлдерде кең қолданылады (асказан, ұйқы бeзi, ішек сөлі), липидтердің гидролизін тездетеді. (ТАГ); 2) фосфолипазалар, фосфолипидтердің гидролизін тездетеді: A1,A2, С және Д деп бөлінеді. Асқазан сөлі липазасы - активсіз, тек эмульгирленген триглицеридтерді (сүттің майларын) ыдыратады. Ересек адамдарда асказан сөлінің рН-шы 1,5-2,0 тең болғандықтан липаза активсіз болады, ал сәбилерде pH 4,5-5,0 тең. Оларда асқазан сөлі липазасы активті. Ұйқы бeзi сөлінің липазасы - активсіз түрде бөлінеді, жұп өт қышқылдарының әсерінен активтенеді. Ішек сөлі липазасы - активті түрде бөлінеді, бірақ өте аз мөлшерде. Асқазан сөлі жэне ұйқы безі липазалары ТАГ - терді біртіндеп ыдыратады.
Фосфоэстеразалар фосфор қышқылынан құралған күрделі эфирлік байланыстарды үзеді. Өкілдері: глюкоза-6-фосфатаза, АТФ-аза, ФДЭ-аза жэне т.б.
32. Гидролазалар класы, гликозидазалар тобы, өкілдері, кездесетін орны, катализдік әсері Гликозидазалар топшасы гликозидтик байланыстарды узеди, жасушаларда, тагам корытатын солдерде болады, 6ipaK асказан солинде болмайды. Окилдери: а-амилаза- крахмал мен гликогенди мальтозага дейин ыдыратады; мальтаза мальтозага эсер етип оны eKi молекула глюкозага дейин ыдыратады; сахараза сахарозаны глюкоза мен фруктозага дейин ыдыратады; лактаза лактозаны глюкоза мен галактозага дейш ыдыратады; у- амилаза гликогенд1 глюкозага дейш ыдыратады
33. Гидролазалар класы, пептидгидролазалар тобы, өкілдері, кездесетін орны, катализдік әсері
Пептидгидролазалар топшасы белоктарга эсер етеди жэне пептидтик байланыстардын узилуине мумкиндик тугызады. Ол 2 топшадан турады: - эндопептидазалар- белок молекуласынын ишки жагындагы пептидтик байланыстарды узип оны полипептидтерге дейин ыдыратады; - экзопептидазалар - полипептидтердин сондарындагы пептидтик байланыстарды узип оларды амин кышкылдарына дейин гидролиздейди.
34. Трансферазалар ÿÿÿÿÿÿÿÿÿÿкласы, аминотрансферазалар тобы. Құрылысы (коферментінің формуласын жазу), катализдейтін реакциялары. Қан сарысуында аминотрансферазаларды анықтаудың диагностикалық маңызы (АЛТ және АСТ мысалында). В6 витаминінің авитаминозының көріністері
Трансферазалар - атомдарды немесе атомдар тобын 6ip субстраттан баска субстратка тасымалдайтын ферменттер класы. Булар негизинен еки компонентти, жасуша ишилик ферментгер. Тасымалдайтын топтарына карай олар бирнеше топшаларга жиктеледи аминотрансферазалар, метилтрансферазалар, ацилтрансферазалар, фосфотрансферазалар.
35. Метилтрансферазалар,құрылысы,химиялық табиғаты, каталитикалық әcepi .Метилтрансферазалар-6ip көміртекті радикалдарды:метилен-, метин-, оксиметил-, формил топтарын тасмалдайды.Метилдену реакцияларын тездетеді.Адреналиннен норадреналинің, гуанидинсірке кышкылынан креатиннің, урацилден тиаминнің тузілуін катализдейді. Метил тобының көзі- метионин амин кышкылы.Метилтрансферазалар – екі компонентті, коферменTi ТГФК (тетрагидрофоль кышкылы) Вс витаминінің гидроксилденген туындысы.
В12витамині (цианкобаламин, антианемиялық витамин).
В12 витаминінің химиялық құрылымын Дороти Ходжкин (1956 ж.) рентген сəулелерімен дифракция жасау əдісі арқылы анықтады. B12
витамині химиялық құрамы ең күрделі витаминге жатады жəне құрамында металл бар бірден бір витамин болып
табылады. Формула :C63H88CoN14O14P Молярная масса: 1 355,365 г/моль
Ол дені сау адамның асқазан сөлінде кездесетін, құрамында 11-12% гексамині бар, мукопротеин белогі. В12витаминінің ішіндегі ең активтісі цианкобаламин, мұндағы кобальт CN тобымен байланысқан. В12витаминінің көптеген аналогтары жасанды жолмен алынған (30 астам).B12витамині молекуласында пиррол сақинасының жұбы өзара тікелей байланысқан, екінші жұбы, гем порфириндегідей, метин көпіршесі арқылы байланысады.
Корфирин ядросында сутегі атомдарының орнын метилдік, ацетамидтік жəне пропиониламидтік топтар басқан кезде коррифирин деп аталатын қосылыс пайда болады.Коррифирин молекуласында 8 метилдік, 3 ацетамидтік, 4 пропиониламидтік топтар бар. Коррифирин азот атомы арқылы кобальтпен байланысып, кобаламин түзеді. Ортасында кобальтпен циан тобы байланысады, сондықтан B12витамині цианкобаламин деп те аталады. Екі валентті кобальт гемдегі темір орналасқандай жағдайда болады.B12витамині жануарлар ұлпасында коферменттік қызмет атқарады. Оның екі туындысы – метилкобаламин жəне -5-дезоксиаденозилкобаламин (5-ДоАК) кобамидтік ферменттер қатарына жататын кофакторлар болып табылады.B12 – авитаминозы кезінде қатерлі анемия ауруына ұшырайды, мұндай ауру салдарынан қанда жетілмеген жəне тұрақсыз көптеген эритроциттер пайда болады. Эритроциттердің жалпы саны азаяды. Сол сияқты лейкоциттердің де саны кемиді.Осы ауру кезінде жілік майында жүретін митоз құбылысы шектеледі де, ДНҚ синтезі тоқталады. Сол сияқты тез өнетін басқа да ұлпалар зақымданады. Нерв жүйесінің зақымдануы асқына түседі.B12витамині фоли қышқылымен өзара əрекеттесіп, эритроциттердің дамып жетілуін тездетеді, ағзада қан түзілу қызметін қамтамасыз етеді.Азық-түлік құрамында кобальт болса, B12витаминін асқазан, ішек жолында микроағзалар синтездейді. Кобальт, əсіресе, жануар тектес өнімдерде – бауырда, бүйректе, жүректе, мида, сиыр етінде, жұмыртқаның сары уызында, сүтте көп болады.Өсімдіктерде іс жүзінде синтезделмейді. Ересек адамға тəулігіне қажетті 2-3 мкг, балаларға қажет мөлшері 0,5-2,0 мкг.
Фоли қышқылы (Всвитамині, В9витамині, фолацин). Фоли қышқылы молекуласы птерин мен пара-аминобензой қышқылының сақиналарынан жəне глутамин қышқылынан тұрады. Птерин мен n–аминобензой қышқылынан құралған қосылыс птероил қышқылы деп аталады, ол қосылыс глутамин қышқылымен əрекеттеседі де, фоли қышқылы витаминін (птероил-глутамин қышқылын) береді, folium – латынша көк жапырақ. Всдеген атқа ие болу себебі: құс балапандарына жүргізілген тəжірибелер арқылы бұл витаминнің биологиялық қызметі анықталады, ағылшынша chicken – балапан деген мағынаны береді.
Фоли қышқылы (Всвитамині).Фоли қышқылы сары түсті кристалдық зат, суық суда жəне спиртте нашар ериді, ацетон, хлороформда мүлдем ерімейді.Фоли қышқылына тотығу-тотықсыздану реакциясы тəн. Фермент əсері арқылы сутегі атомдарымен тотықсыздандырған кезде ең алдымен дигидрофоли қышқылына айналады, одан кейін
тетрагидрофоли қышқылы (ТГФҚ) түзіледі, ал қышқыл ауадағы оттегімен оңай тотығады.
Тетрагидрофоли қышқылы Bс витаминінің акивті түрі,коферменттік қызмет атқарады, фолаттық кофермент түзеді. ТГФК сүтқоректі жануарлардың көпшілігіне, солардың ішінде адамға да қажет.
Фолаттық коферменттер жəне олардың туындылары қатысатын жиырмаға жуық реакция белгілi, мысалы: олар жыныс
бездерінің қызметін жақсартады.
Вс-авитаминозы кезінде қанның қызыл жəне ақ жасушалар саны азаяды жəне микроцитарлы (қатерлі емес) анемияға ұшырайды, мұндай авитаминоз кезінде жануарлардың жұқпалы ауруларға төзімділігі нашарлайды.Фоли қышқылы жануар тектес өнімдерде, əсіресе, өсімдіктектес өнімдерде көп кездеседі. Əртүрлі өсімдіктердің жасыл жапырақтары, жас көкөністер, ашытқы ондай қышқылдарға бай болады. Ересек адамға бір тəулікте қажетті мөлшері 1-2 мг. Емдік мақсатпен күніне 3-20 мг мөлшерінде витамин беруге болады
36. Ацилтрансферазалар. НSKoA-ның құрылысы туралы түсінік (В5 вит.). Ацилтрансферазалар катализдейтін реакциялар. В5 витаминінің авитаминозының көріністері.
Ацилтрансферазалар – карбон қышқылдарының, әсіресе, сірке қышқылының қалдықтарын тасымалдайды (сірке қышқылының қалдығын тасымалдаса, ацетилтрансферазалар деп атайды). Ацилтрансферазалар - карбон қышқылдарының қалдықтарын тасымалдайды, соның ішінде cipкe қышқылының қалдығын тасымалдайды. Бұл ферменттер eкi компонентті, коферменті HSKoA (пантотен қышқылы + аденозин-3- монофосфат + фосфор қышқылының 2 қалдығы+ тиоэтаноламин). Функционалдьқ тобы тио топ - SH болғандықтан, кофермент HSKoA түрінде жазылады. Ферменттің субстратқа қосылуы коферментті активтендіреді. Cipкe қышқылының активті формасы ацетил- КоА деп аталады, ал май қышқылдарының активті түpi келесі түрде жазылады: Р R-C~SkoA.
В5 (РР) / Никотинамид – никотин қышқылы/. Никотин қышқылы – барлық витаминнің ішіндегі құрылымы ең қарапайым қосылыс, ол карбоксил тобы бар пиридин сақинасынан құралады, Катализделінетін реакциялары: Тотығу-тотықсыздану реакциялары
Ацетилтрансферазалар катализдейтін реакциялар: конъюгация реакциялары
--COOH --CONH2
N Никотин қышқылы N Никотинамид
РР-авитаминозына тəн белгілі пеллагра – терінің жарылып түрпіленуі. Пеллагра сырқаты кезінде терінің ашық жерлері қабынады, ауыз ойылып стоматит болады, тіл ауырады («қара тіл» дерті), ол семіп, жансызданады, асқорыту жүйесі бұзылады. Сол сияқты нерв жүйесі зақымданады, адам есінен айрылады. Пеллагра сырқаты көбінесе тұрмысы нашар, негізгі азық-түлігі жүгері өнімдері мен шошқаның майы болатын елдерде (АҚШ-тың оңтүстік аудандары, Италия, Оңтүстік Африка) байқалады.
.
37. Фосфотрансферазалар. Құрылысы, катализдейтін реакциялары (қайтвымды және қайтымсыз реакцияларын жазу). Креатинфосфокиназы (КФК) анықтаудың диагностикалық маңызы.
Фосфотрансферазалар (киназалар) фосфорлану реакцияларын тездетеди, олар фосфор кышкылынын калдыгын тасымалдайды. Олар 6ip компонентти жай ферментгер, Kо6i тортиншилик курылымга ие, аллостерикалык орталыктары болады. Фосфотрансферазалардын acepi ушин магний иондары кажет. Фосфор кышкылынын кози ретинде АТФ-тi пайдаланады. Егер ол макроэргияльк байланысы сактала тасымалданса, онда реакция кайтымды болады, ал ондай байланыс сакталмаса реакция кайтымсыз болады: 1. Фосфор кышкылыныц K03i АТФ болган жагдайда: а/ кайтымсыз реакциялар
1. гексокиназалар - комирсулар алмасуында манызы зор.
Глюкоза---- глюкоза 6 фосфат
Бул реакция кайтымсыз, ce6e6i фосфор кышкылы жэй курдели эфирли байланыс аркылы косылады.
2. протеинкиназа - жасушаларда активсиз куйде кездеседи, активти туринде белоктардын фосфорлануын катализдейди
3. глицеролкиназа - глицеринди фосфорлайды: глицерин----- глицерофосфат
Б . Кайты м д ы р е а к ц и я л а р : Креатинкиноза креатинфосфаттын тузилуин катализдейди; креатин----- креатинфосфат
Бул реакция булшык еттин жыйырылуында манызды рол аткарады.
2. аденилаткиназа келеа реакцияны катализдейдк; АтФ+ АМФ= 2АДФ
37.Фосфотрансферазалар. Құрылысы, катализдейтін реакциялары (қайтымды және қайтымсыз реакцияларын жазу). Креатинфосфокиназы (КФК) анықтаудың диагностикалық маңызы.
Фосфотрансферазалар (киназалар) фосфорлану реакцияларын тездетеді, олар фосфор қышқылының қалдығын тасымалдайды. Олар бip компонентті жай ферменттер, көбі төртіншілік құрылымға ие, аллостерикалық орталықтары болады. Фосфотрансферазалардын әcepi үшін магний иондары кажет. Фосфор қышқылының көзі ретінде АТФ-тi пайдаланады. Егер ол макроэргияльқ байланысы сақтала тасымалданса, онда реакция қайтымды болады, ал ондай байланыс сақталмаса реакция қайтымсыз болады:
АТФ + глюкоза → АДФ + глюкоза -6- фосфат
38) Кетоқышқылдарының декарбоксилазалары. Мультиферменттік комплекстің құрамы, коферменттері (В1, В5, В3 витаминдері). Катализдейтін реакциясы. В1 витаминінің авитаминозының көріністері.
Кетоқышқылдарының декарбоксилазалары екі компоненті, коферменті тиаминдифосфат деп аталады (B1 витамині және eкi фосфор қышқылының қалдығы). Апофермент пен кофермент арасындағы байланыс магний иондары арқылы жүзеге асады. Өкілдеріне: пируват декарбоксилаза (ПДК) жатады, ол пирожүзім қышқылының декарбоксилденіп cipкe альдегидін түзетін реакцияны катализдейді. Бұл реакция тек микроорганизмдердің жасушаларында жүреді, ал сүтқоректілер мен адамдарда ПДК мультиферментті комплекстің құрамында кездеседі. Бұл комплекстің құрамында бірнеше фермент болады: пируват декарбоксилаза, ацетилтрансфераза және НАД-тәуелді пиридин фермент.
Екінші өкілі - альфа-кетоглутаратдекарбоксилаза (а-КГДК), бұл ферментте ПДК тәрізді мультиферментті комплекстің құрамында кездеседі. Альфа-кетоглутар қышқылының активті янтарь қышқылына айналу реакциясын катализдейді. УКЦ-ң маңызды реакциясы.
39 ) Амин қышқылдарының декарбоксилазалары, коферменттінің формуласын жазу. Катализдейтін реакциялары, биогенді аминдер туралы түсінік. Серотониннің, гистаминнің, ГАМҚның, -аланиннің биологиялық ролі. В6 витаминінің авитаминозының көріністері
Аминкышкылдарының декарбоксилазалары- коферменті фосфо пиридоксаль ( Вб витамині + Н3РО4) болатын екі компонентті фермент, олар амин кышкылдарының декарбоксилденуін, биогендік аминдердің тузілуін (гистамин, серотонин, брадикинин) тездетеді, шіру процесіне катысады.
40. Оксидоредуктазалар, жіктелуі,курылысы, биологиялық рөлі
Оксидоредуктазалар- тотығу- тотыксыздану реакцияларын тездететін ферменттердің үлкен класы. Барлық ферментгер жасушаішілік, eкi компонентті. Тотығу түрлерінекарай оларды 4 топкабөледі 1) дегидрогеназалар; 2) цитохромдар; 3) каталаза мен пероксидазалар; 4) оксигеназалар
Дегидрогеназалар, өкілдері каталитикалык әcepi, құрылысы.
Дегидрогеназалар- субстратты дегидрлеу, яғни сутек атомын бөліп алу арқылы тотықтырады Өкілдері 1) пиридиндік ферменттер: 2) флавиндік ферменттер; 3) кофермент Q немесе убихинон. Пиридиндік ферменттер, курылысы, каталитикалық әсері, коферментінің химиялык табиғаты.
Пиридиндік ферменттер- коферменттері НАД (никотинамидадениндинуклеотид) жэне НАДФ (ни- котинамидадениндинуклеотидфосфат), екі компонентті күрделі ферменттер. Коферменттің құрамына РР витамині никотинамид кіреді.
Пиридиндік ферменттер екі түрлі формада болады тотыққан және тотыксызданган. Пиридиндік ферменттер – біріншілік дегидрогеназаларга жатады. Биологиялык тотыгу тізбегінде олар 6ipiнші болып субстраттан сутекті бөліп алады. Сутек атомдары НАД- ты тотықсыздандырады, оның құрылысын өзгертеді. Тотыккан кезде олар сутек атомдарын ФП-га береді. НАДФ коферменті биологиялык тотыгу тізбегіне қатынаспайды, 6ipaқ сутек доноры ретінде көптеген биологиялық реакцияларга қатсады.
Флавиндік ферменттер, курылысы, каталитикалық әcepi, коферменттерінің химиялык табигаты. Флавиндік ферменттер- коферменттері ФМН (флавинмононуклеотид) жэне ФАД (флавинаденин- динуклеотид), eKi компонентті ферменттер. Коферменттерінің құрамына В2 витамині (рибофлавин) кіреді.Пиридиндік ферменттер сиякты флавиндік ферменттер де тотыккан және тотыксызданган күйде болады. Коферменті ФМН флавиндік ферменттер БТ тізбегіне қатысады, олар екіншілік дегидрогеназаларға жатады, ce6e6i сутек атомдарын біріншілік пиридиндік дегидрогеназалардан алады. Коферменті ФАД флавиндік ферменттер сутекті тікелей субстраттан бөліп алатындыктан 6ipiншілік детидрогеназаларга жатады.
Убихинон (KoQ), химиялык табигаты, өмip сүру формасы, биологиялык тотыгудагы рөлі
Кофермент Q немесе убихинон тотыккан жэне тотыксызданган күйде болады. Химиялык табигаты
жагынан ол – изопреннің қалдыгымен (10 молекуласы) байланыскан бензохинонның туындысы. Убихинон липофильдік касиет керсетеді. Убихинонның апо- ферменті жок. KoQ ФП-ға қарағанда күшті тотықтырғыш, сондыктан ФПН2-ні тотықтыра алады, ол уакытта өзi тотықсызданады. Убихинондагы сутек атомдары 2 протонга жэне 2 электронга ыдырайды.
Цитохромдар- екі компонентті ферменттер, коферменттері әртурлі құрлыстағы гемдер. Гемнің құрамындагы темір ионы валенттігін өзгертіп отырады (Fe2+)------(Fe3+), сондыктан цитохромдар тотыққан(ферри (Fe3+)) жэне тотыксызданган (ферро (Fe2+) куйде электрондарды БТ-тізбегінде тасымалдайды.
Каталаза мен пероксидазалар, курылысы, жануар агзасындагы рөлдері.
Каталаза мен пероксидаза БТ-га тікелей қатысы жок, 6ipaқ тотығу кезінде сутек пероксидін ыдыратуга қатысады. Каталазаның коферменті гемоглобиннің геміндей 4 гемi бар, 6ipaқ геміндегі темірдің валенттігі 3+ болатын eкi компонентті фермент. Каталаза сутек пероксидін су мен молекулалык оттекке дейін ыдыратады.Каталаза жасушаларды пероксидтік тотыгудан қорғайды. Пероксидазада 6ip гем бар. Пероксидаза негізінен өсімдік кең тараған, 6ipaқ та жануар агзасында да лейкоцигтерде миелопероксидаза, сүтте лактатпероксидаза түрінде кездеседі. Гемоглобин де әлсіз пероксидаздық касиет корсетеді, оган сапалык реакция бензидин сынамасы осыган негізделген.
12. Гидроксилазалар, құрылысы туралы ұғым, турлері, каталитикалык әcepi.
Гидроксилазалар стероидтар, ксенобиотиктер жэне баска да циклді қосылыстардың алмасуында маңызды роль атқарады. Eкi компонентті, коферментінің құрамында С витамині бар ферменттер. Гидроксилазалар монооксигеназалар мен диоксигеназаларга бөлінеді. Ксенобиотиктерді зиянсыздандырудың 6ipiнші сатысына монооксигеназа қатысады. Гидроксилазалар холестерин мен адреналиннің синтезіне де катысады. Бул ферменттер цитоплазмада, мембрананың эндотелиалдық жүйесінде, митохондрияларда және микросомаларда кездеседі.
41. Оксидоредуктазалар класы, дегидрогеназалар тобы, коферменттерінің құрылысы, биологиялық тотығудағы ролі.
Оксидоредуктазалар - тотығу - тотықсыздану реакцияларын тездететін ферменттердің үлкен класы. Барлық ферменттер жасушаішілік, eкi компонентті. Тотығу түрлеріне қарай оларды 4 топқа бөледі: 1) дегидрогеназалар; 2) цитохромдар; 3) каталаза мен нероксидазалар; 4) оксигеназалар.
Дегидрогеназалар, өкілдері каталитикалық әcepi, құрылысы.
Дегидрогеназалар - субстратты дегидрлеу, яғни сутек атомын бөліп алу арқылы тотықтырады. Өкілдері: 1) пиридиндік ферменттер: 2) флавиндік ферменттер; 3) кофермент Q немесе убихинон
Пиридиндік ферменттер, құрылысы, каталитикалық әсері коферменттің химиялық табиғаты. Пиридиндік ферменттер - коферменттері НАД (никотинамидадениндинуклеотид) және НАДФ (ни- котинамидадениндинуклеотидфосфат), екі компонентті күрделі ферменттер. Коферменттің құрамына РР витамині - никотинамид кіреді. Пиридиндік ферменттер екі түрлі формада болады тотыққан және тотықсызданган. Пиридиндік ферменттер - 6ipiншілік дегидрогеназаларга жатады. Биологиялық тотығу тізбегінде олар бipiншi болып субстраттан сутекті бөліп алады. Сутек атомдары НАД- ты тотьқсыздандырады, оның құрылысын өзгертеді. Тотыққан кезде олар сутек атомдарын ФП-ға береді. НАДФ коферменті биологиялық тотығу тізбегіне қатынаспайды, бipaқ сутек доноры ретінде көптеген биологиялық реакцияларға қатысады.
Флавиндік ферменттер, құрылысы, каталитикалық әcepi, коферменттерінің химиялык табиғаты.
Флавиндік ферменттер - коферменттеріФМН (флавинмононуклеотид) және ФАД (флавинаденин- динуклеотид), eкi компонентті ферменттер. Коферменттерінің құрамына В2 витамині(рибофлавин) кіреді. Пиридиндік ферменттер сияқты флавиндік ферменттер де тотыққан және тотықсызданған күйде болады. Коферменті ФМН флавиндік ферменттер БТ тізбегіне қатысады, олар екіншілік детидротеназаларға жатады, ceбeбi сутек атомдарын бipiншілік пиридиндік дегидрогеназалардан алады. Коферменті ФАД флавиндік ферменттер сутекті тікелей субстраттан бөліп алатындыктан бipiншілік детидрогеназаларға жатады.
Тотықсызданған ФП убихинонмен тотығады. Флавинферменттер үшінші түpi- бірден субстратқа әсер етіп, одан сутектерін оттегіне 6epiп сутегінің аскын тотығын тузеді. Мысалы: ксантиноксидаза- ксантиннін несеп кышкылына айналып сутегінің аскын тотығын тузуді катализдейді. Осындай касиетке (МАО) моно- және (ДАО)- диоксидазаларда ие. Флавинферменттері аэробты дегидрогеназаларға жатады, оларды оксидазалар деп те атайды.
Убихинон (KoQ), химиялық табиғаты, өмір суру формасы, биологиялык тотыгудағы рөлі. Кофермент Q немесе убихинон тотыққан және тотықсызданған күйде болады. Химиялық табиғаты жағынан ол - изопреннің қалдығымен (10 молекуласы) байланысқан бензохинонның туындысы. Убихинон липофильдік қасиет көрсетеді. Убихинонның апоферменті жоқ - KoQ ФП-қарағанда күшті тотықтырғыш, сондықтан ФПН2-ні тотықтыра алады, ол уакытта өзі тотықсызданады. Убихинондағы сутек атомдары 2 протонға және 2 электронға ыдырайды.
42. Оксидоредуктазалар класы, цитохромдар тобы, өкілдері, биологиялық тотығу тізбегіне қатысуы. Цх b гемінің формуласын жазу._
Оксидоредуктазалар - тотығу - тотықсыздану реакцияларын тездететін ферменттердің үлкен класы. Барлық ферменттер жасушаішілік, eкi компонентті. Тотығу түрлеріне қарай оларды 4 топқа бөледі: 1) дегидрогеназалар; 2) цитохромдар; 3) каталаза мен нероксидазалар; 4) оксигеназалар.
Цитохромдар, жалпы сипаттамасы, рөлі. Цитохромдар - екі компонентті ферменттер, коферменттері әртүрлі құрылыстағы гемдер. Гемің кұрамындағы темір ионы валенттігін өзгертіп отырады (Fe2+)------(Fe3+), сондықтан цитохромдар тотыққан (ферри (Fe3+)) және тотықсызданған (ферро (Fe2+) куйде электрондарды БТ-тізбегінде тасымалдайды. Цитохромдар А,В,С,Д деп төрт топқа бөлінеді. Адам ағзасында Д цитохромы кездеспейді. Әр топтың цитохромдары бip бipінен коферменттерімен ерекшеленеді, ал әр топшаның цитохромдары бip бipiнен апоферменттерімен ерекшеленеді.
ЦитохромВ, өкілдер, құрылысы, рөлі
Өкілдері: цхв және цхв5. Цхв5 ксенобиотиктердің метаболизміне қатысады, ал цхв БТ төзбегіне тіклей катысады. Цхв коферменті гем, екі компонентті фермент. Гемнің құрылысы гемоглобин мен миоглобиндікіндей. Рационалды аталуы: -1,3,5,8- тетраметил, -2,4-дивинил, -6,7- дипропион кышкылының темір(ІІ) порфині.
Цхв-ның биологиялық тотығу тізбегіне қатысуы: ол электрондарды тотықсызданған KoQ-дан алып цхс-ға береді. KoQ тотығады да, цхв тотықсызданады.
Формула цхв(Fe3+)--------цxв(Fe2+)
| Цитохром В |
| N |
| N |
| N |
| N |
| Fe |
ЦитохромС, өкілдер, құрылысы, рөлі
Өкілдері: цхс жэәне цхс1. Коферменттері гем түрінде бірдей, апоферменттері әртүрлі екі компонентті фермент. Гемнің аталуы: -1,3,5,8- тетраметил, -2,4-диэтил, -6,7- дипропион кышкылының темір(ІІ) порфині. Цхс1 дің биологиялық тотығу тізбегіне қатысуы: ол цхв- ны тотықтыру арқылы одан электрондарды алып өзі тотықсызданады:
ЦитохромА, өкілдер, құрылысы, рөлі
Өкілдері: цха және цха3 . Коферменттері бірдей, апоферменттері әртүрлі. Гемнің құрылысы мынандай: l-шi,3-шi орындарда метил тобы, 2-шi орында 15 көміртек атомдарынан тұратын радикал, 8-шi орында формил гобы, 4-ші көміртекте винил тобы, 6-шы және 7-шi орындарда пропион қышқылының калдықтары орналаскан. Цха ның биологиялық тотығу тізбегіне қатысуы: Цха электрондарды тотықсызданған цхс -дан алып тотықсызданады, ал цхс тотығады.
43. Энергия алмасуы, түсінік. Энергия алмасуының сатыларының өзара байланысының схемасы. Сатылары арасындағы қабысу нүктелері.
Энергия алмасудың сатылары:
а) 1-сатысы - арнайылықты катаболизм жолдары
Белоктар Көмірсулар Липидтер
↓ ↓ ↓ ↓
Аминқышқылдар Глюкоза глицерин БМҚ
↓
Фосфотриозалар
NH3
Пируват
↓
ацетил КоА
Тағамдық заттардың қорытылуындағы неізгі аралық зат активті cipкe қышқылы: ацетил- КоА болып табылады. Аэробты жағдайда ацетил- КоА глюкозадан- ПЖҚ-ның тотығудан декарбоксилденуінен түзіледі; липидтерден БМҚ-ның β-тотығуынан және глицериннің тотығуынан түзіледі; 18 амин қышқылдарынан аралық қосылыстар арқылы: пируват (ала,гли,сер,цис,тре), α-кетоглутарат және оксалоацетат (аси, глу, фен, тир, тис, арг, мет, про, вал), ацетоацетил-КоА (лей, лиз, фен, тир, три) түзіледі. Ацетил- КоА-ның орталық рөл атқаруының ceбeбi, ол белоктардың, көмірсулардың, липидтердің көптеген амин кышкылдарының катаболикалық өнімі бола отырып, үшкарбон қышқылы циклінде (УКЦ) тотыға алуында.
б) 2-сатысы- УКЦ. УКЦ энергия алмасуының 2-сатысына жатады және барлық органикалық заттардың катаболизмінің басы болып табылады. УКЦ-ның жалпы теңдеуі: АцетилКоА ------ - 2 СО2 + ЗНАДН2 + ФПН2 + АТФ
УКЦ-ның атқаратын қызметтері:
1. УКЦ - амфиболикалық циклге жатады, ceбeбi онда катаболикалық та, анаболикалық та процестер жүреді. УКЦ-дағы анаболикалык процестер - көптеген молекулалардың синтездерінің алдыңғы заттары. Мұны УКЦ-ның пластикалық кызметі деп те айтуға болады. Мысалы, α- кетоглутараттан аланинмен әрекеттестіріп қайта аминдену реакциясы арқылы амин қышқылы - глутаматты және пируватты, ал оксалоапетатты аланинмен әрекеттестіріп осындай жолмен аспартатты алуға болады. Сукцинил-КоА-ны гемоглобиннің, миоглобиннің, цитохромнын, каталазаның және пероксидазаның гемдерінің синтезіне пайдалануға болады. Лимон кышкылын бос май кышкылдарының синтезіне колданады. УКЦ-дағы катаболикалык процестер ацетил-КоА-ның, БМҚ-ның және амин кышкылдарынңн ыдырауын туғызады.
2. УКЦ- жасушалардың тыныс алуының және энергияны жинақтап, оны аэробты жасушалардың жумсауының маңызды бөлігі болып табылады. Бул циклде активті cipкe кышкылы «жанады», яғни бул АСК-ның жасушалардагы тотығуының жалғыз жолы. УКЦ энергия көздері болып табылатын барлык метаболикалык косылыстардың - көмісуларының, БМК-ның, кетон денелерінің, амин кышкылдарының толык тотығуының жалпы жолының басы деп есептелінеді. Керсетілген косылыстар кофермент- КоА-ға, НАД+-ка және ФАД-ка таласады.
3. УКЦ-да готыксызданған дегидрогеназалар тузіледі, олар ары карай БТ тізбегінде пайдаланыла ды. Сондыктан УКЦ БТ-ға тотыксызданған ДГН2 -нi апарушы процеске жатады.
4. УКЦ ( Кребс циклі) барлык зат алмасуының айкаскан ортасы болғандықтан, осының нәтижесіндебарлык заттардың метаболизмдерінің бір бірімен бай ланысын тудырады.
44. Үшкарбон қышқылдарының циклі (ҮКЦ), мәні, маңызы реакциялар реті. ҮКЦ дегі дегидрлену реакцияларын формуламен жазып көрсету. АСҚ-ның бір молекуласы тотыққандағы энергия балансы.
УКЦ энергия алмасуының 2-сатысына жатады және барлык органикалык заттардың катаболизмінің басы болып табылады. УКЦ-ның жалпы тендеуі: АцетилКоА ------ - 2 СО2 + ЗНАДН2 + ФПН2 + АТФ
УКЦ-ның атқаратын қызметтері:
1. УКЦ - амфиболикалык циклге жатады, ceбeбi онда катаболикалык та, анаболикалык та процестер жүреді. УКЦ-дағы анаболикалық процестер - көптеген молекулалардың синтездерінің алдыңғы заттары. Мұны УКЦ-ның пластикалык кызметі деп те айтуға болады. Мысалы, альфа- кетоглутараттан аланинмен әрекеттестіріп кайта аминдену реакииясы аркылы амин кышкылы-глутаматты және пируватты, ал оксалоацетатты аланинмен әрекеттестіріп осындай жолмен аспартатты алуға болады. Сукцинил-КоА-ны гемоглобиннің миоглобиннің цитохромның, каталазаның және пероксидазаның гемдерінің синтезіне пайдалануға болады.
2. УКЦ- жасушалардың тыныс алуының және энергияны жинақтап, оны аэробты жасушалардың жумсауының маңызды бөлігі болып табылады. Бул циклде активті cipкe кышкылы «жанады», яғни бул АСК-ның жасушалардагы тотығуының жалғыз жолы. УКЦ энергия көздері болып табылатын барлык метаболикалык косылыстардың - көмісуларының, БМК-ның, кетон денелерінің, амин кышкылдарының толык тотығуының жалпы жолының басы депесептелінеді. Керсетілген косылыстар кофермент- КоА-ға, НАД+-ка және ФАД-ка таласады.
3. УКЦ-да готыксызданған дегидрогеназалар тузіледі, олар ары карай БТ тізбегінде пайдаланыла ды. Сондыктан УКЦ БТ-ға тотыксызданған ДГН2 -нi апарушы процеске жатады.
4. УКЦ ( Кребс циклі) барлык зат алмасуының айкаскан ортасы болғандықтан, осының нәтижесіндебарлык заттардың метаболизмдерінің бір бірімен бай ланысын тудырады.
УКЦ-да жүретін реакциялар:
1-реакция. УКЦ -дағы реакциялар оксалоацетат ( ҚСҚ) мен ацетил-КоА-ның конденсациялануынан цитраттың түзілуінен басталады:
COOH
CH3 COOH H2O CH2
С=О + CH2 HO—C--COOH
SKoA C=O HSKoA CH2
COOH COOH
ацетилКоА ҚСҚ Цитрат
2-реакция. Цитрат аконитаза ферментінің қатысуымен цисаконитатқа айналады,бул кезде су бөлініп шығады:
COOH COOH
CH2 CH2
HO--- C---COOH C---COOH
CH2 H2O CH
COOH COOH
Цитрат Цис-аконитат
3-реакция. Цис-аконит қышқылы гидратазаның әсерінен суды қосып алып изоцитратқа айналады:
COOH COOH
CH2 H2O CH
C---COOH H---C---COOH
CH CHOH
COOH COOH
Дата добавления: 2019-07-15; просмотров: 2413; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!