Глицин Аланин Глицилаланил
Глицин Аланин глицилаланин
Дисульфидті байланыс – цистеиннің екі молекуласындағы тио топтар өзара әрекеттескенде түзіледі, бұл байланыс нәтижесінде цистин түзіледі.
CH2---CH---COOH CH2---CH---COOH
SH NH2 S NH2
SH S
CH2---CH---COOH CH2---CH---COOH
NH2 NH2
Цистеин Цистин
Ковалентті емес байланыстар – оңай үзілетін әлсіз байланыстар. Ковалентті емес байланыстарға сутектік, иондық, гидрофобтық байланыстар жатады.
Сутектік байланыстар –пептидтік байланыс түзуге қатысқан сутек пен оттектегі артық заряд есебінен түзіледі.
Иондық байланыстар – диссоциацияланған күйде болатын МАДК-ң (моноаминодикарбон) бос СООН тобы мен ДАМК-ң (диаминомонокарбон) бос NH3+ тобы арасында түзіледі. Сутектік және иондық байланыс полярлық сипатқа ие.
Гидрофобтық байланыс – нәруызда суда ерімейтін және заряды жоқ, полярсыз топтардың өзара тартылысынан пайда болатын байланыс. Бұл байланыс нәруыз молекуласының ішіндегі полярлы емес радикалдардан гидрофобты ядроның түзілуіне әсер етеді.
|
|
|
C NH3+ CH
O- O- CH3 CH3
H+ C O CH3
N CH2 CH3
сутектік иондық гидрофобты
Нәруыз молекуласының бірінші реттік құрылымын пептидтік байланыс қамтамасыз етеді. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстар қамтамасыз етеді. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық және гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Төртінші деңгейдегі құрылымды иондық, сутектік, дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы – бірінші реттік құрылым, ең әлсізі – төртінші реттік құрылым.
|
|
|
Трипептид Гли-Ала-Вал:
4. Нәруыздардың амфотерлік қасиеттері. Нәруыздардың зарядының амин қышқылдық құрамына және орта рН-ына тәуелділігі. Нәруыздардың ИЭК және ИЭН туралы түсінік.
Нәруыздар амин қышқылдарынан құралғандықтан, олар амфотерлік қасиетке ие. Нәруыздардың бұл қасиеті организмнің гомеостазын сақтауда маңызы зор. Нәруыздардың амфотерлік қасиеті олардьң молекуласындағы диссоциациялануға кабілетті бос функционалдық топтарға: полипептидтік тізбектің шетіндегі карбоксил және амин топтары, қышқыл амин қышқылдарының (асп, глу) карбоксил тобы, негіздік амин қышқылдарының (лиз) амин тобы; аргининнің гуанидин тобы, гистидиннің имидазол сақинасы жатады. Карбоксил және амин топтарының көпшілігі пептидтік байланыс түзуге жұмсалады. Бірақ кейбipeyi бос күйде кездеседі, кем дегенде нәруыз молекуласының eкi шетінде бос бip амин тобы және бip карбоксил тобы болады, сондықтан белок молекуласын былай сипаттауға болады:
|
|
|
NH2 NH3OH NH3+ + OH-
R R R
COOH COOH COO- + H+
Гидратталған күйде Диссоциацияланған күйде
Нәруыздардың молекуласының заряды орта реакциясына тәуелді. Егер нәруызға суды қосса, онда нәруыз гидраттанады. Нәруыздың функциональды топтары диссоциацияланып, оң зарядтың мөлшеріне теріс зарядтың мөлшері тең болып, нәруыз молекуласы нейтралды болады. Яғни нәруыз молекуласы зарядсыз қалады, электронейтралды күйге (pH=7) айналады. Нәруыздардың мұндай күйі изоэлектрлік күй деп аталады. Ал нәруыздың изоэлектрлік күйін қамтамасыз ететін ортаның рН-ы изоэлектрлік нүкте (ИЭН) деп аталады. Нейтралды нәруыздардың ИЭН-і нейтралды ортада болады, яғни 7-ге тең. Нәруыз молекуласының заряды біріншіден ортаның рН-на, екіншіден, нәруыздың құрамына кіретін амин қышқылдардың түріне тәуелді болады.
|
|
|
Нәруыздарды, егер құрамында МАМҚ болса, нейтрал, МАДҚ болса, қышкылдық, ал ДАМҚ негіздік деп бөлуге болады. Егер нәруыз моноаминомонокарбон қышқылдарынан тұрса, сулы ортада заряды жоқ нейтрал қасиетке ие болады. Егер нәруыз молекуласында моноаминодикарбон қышқылдары басым болса, онда сулы ортада ол тepic зарядталып, қышқылдық қасиетке ие болады. Нәруыз молекуласында диаминомонокарбон қышқылдары болса, сулы ортада сілтілік қасиет көрсетіп, оң зарядқа ие болады.
Қышқылдық нәруыздардың ИЭН-і қышқылдық ортада (мысалы, пепсин ИЭН=1,5), негіздік нәруыздарың ИЭН-і сілтілік ортада (мысалы, гистонның ИЭН=10) орналасады. ИЭН-де нәруыз тұрақсыз және тұнбаға жеңіл түседі.
5. Нәруыз ерітінділерінің коллоидты қасиеттері. Ерітіндідегі нәруыздың тұрақтылық факторлары.
Нәруыз жоғары молекулалы қосылыс болғандықтан олар суда коллоидты ертітінді түзеді.
Коллоидты ерітінділерге тән:
- белгілі бір оптикалық қасиет көрсетуі, яғни нәруыздардың жарықты
шағылыстырып, сындыру қасиетіне негізделген;
- жартылай өткізгіш мембранадан өте алмауы;
- ерітінділердің тұтқырлығы;
- диффузия жылдамдығының баяу болуы;
- гель түзе алуы;
- нәруыз молекуласының беткі қабатында заряды және оны қоршап тұратын гидратты қабаты бар. Осы екі фактор арқасында нәруыз молекуласы тұрақтылығын сақтайды.
Нәруыздардың жоғары аталған қасиеттері практика жүзінде де қолданылады.
Нәруыздың оптикалық қасиетін нефелометрия әдісі арқылы анықтайды. Олардың жартылай өткізгіш мембранадан өте алмауы төмен молекулалы қосылыстардан диализ әдісімен тазартуда қолданады. Диффузия жылдамдығының баяу жүруі, гель түзуі, ерітінділердің тұтқырлығы нәруыздардың пішініне де тәуелді болады. Глобулярлы нәруыздар ұлкен жылдамдықпен диффузияланады, ал фибриллярлы нәруыздар баяу диффузияланады. Тұтқырлығы жоғары келетін нәруыздар ғана гельді жақсы түзеді.
Нәруыз молекуласының беткі қабатында заряды және де оны қоршап тұрған гидратты қабатының болуына байланысты нәруыз ерітінділері тұрақты болады. Оларды тұрақтылық факторлары деп атайды. Егер тұрақтылық факторларының бірін жоятын болса, онда нәруыз тұнбаға түседі.
6. Нәруыз молекуласының құрылымдары. Сипаттама беру. Берілген құрылым арқылы анықталатын нәруыздардың қасиеттері, құрылымды қамтамасыз ететін байланыс. Дипептидті жазу.
Амин қышқылдарының жүйелілікпен тізбектелуі және нәруыз молекуласының кеңістік құрылымы төрт деңгеймен сипатталады: бірінші, екінші, үшінші, төртінші реттік құрылым. Бірінші, екінші, үшінші реттік құрылым барлық нәруыздарда болады, ал төртінші реттік құрылымтек кейбір нәруыздарда кездеседі.
Нәруыздың біріншілік құрылымы дегеніміз – аминқышқылдары белгілі бір тәртіппен өзара байланысып, полипептид тізбегін құрауы. Нәруыздардың бірінші реттік құрылымын берік ковалентті байланыс - пептидтік байланыс құрайды. Полипептид тізбегіндегі аминқышқылының бір қалдығының басқасымен ауысуы немесе оның орнының алмасуы осы нәруыздың қызметін бұзады. Мысалы, адам гемоглобиніндегі 564 аминқышқылдары қалдықтарынан құралған полипептид тізбегіндегі бір қышқылдың қалдығы екіншісіне ауысса, адам ауыр сырқатқа ұшырайды. Әрбір нәруыз бірінші деңгейдегі құрылымымен өзгеше, оның бұзылуы нәруыздың физико-химиялық және функционалдық қасиетін өзгертеді. Сонымен қатар, нәруыздардың антигендік қасиеті де бірінші деңгейдегі құрылымына байланысты.
Нәруыздың екіншілік құрылымы –полипептид тізбегінің оралып, шумақталып спираль түзу немесе белгілі бір конформация түзу тәсілі. Бұл полиппептид тізбегінің жеке бөліктерінің арасында сутектік байланыстардың түзілуі нәтижесінде пайда болады. Екінші реттік құрылымды сутектік байланыстар қамтамасыз етеді. Екіншілік деңгейдегі құрылым 2 түрге бөлінеді: α-құрылым және β-құрылым.
α-құрылым – спираль, оңға қарай ширатылып үнемі қайталанып отырады. Әрбір оралымында 3,6 амин қышқылы орналасады. α-спираль құрылымын сутегі атомдарының біріне бірі жақын орналасуы нәтижесінде пайда болатын сутектік байланыс қамтамасыз етеді, бағыты ось бойымен параллель болады.
β-құрылым кейбір фибриллярлы нәруыздарға тән, қатпарланған қабаттан түзіледі. Сутектік байланыстар тек бір полипептидтік тізбекте ғана емес, әр түрлі тізбектер арасында да түзіледі.
Үшінші реттік құрылым – полипептид тізбегінде глицин, пролин, оксипролин амин қышқылдарының қалдығының болуына байланысты, полипептид тізбегінің иілуінің нәтижесінде пайда болады. Үшінші реттік құрылымның беріктігі дисульфидтік, иондық, гидрофобты байланыстармен қалыптасады. Үшінші реттік құрылым түзу кезінде нәруыз молекуласы оралып, шиыршықталып жинақталады. Осы кезде қайталанбайтын жоғары спецификалық, жеке нәруыз молекуласына ғана тән конформация түзіледі.
Төртінші реттік құрылым - нәруыз молекуласындағы бірнеше табиғи конформацияланған полипептидтердің өзара кеңістікте орналасуы. Төртінші деңгейдегі құрылымды сутектік, иондық және дисульфидтік байланыстар қамтамасыз етеді. Төртіншілік құрылым маңызы: генетикалық материалды үнемдейді; реттеуші әсерін қалыптастырады. Нәруыздардың реттік құрылымдарын түзетін байланыстарды салыстырғанда, ең мықтысы-І реттік құрылым, ең әлсізі-ІV-реттік құрылым.
Дипептид: H O H
O O O
NH2—CH2—C + H—N—CH---C NH2—CH2---C---N---CH---C + H2O
OH OH CH 3 OH
Глицин Аланин Глицилаланил
7. Денатурация және ренатурация. Денатурациялаушы агенттер. Денатурация механизмі.
Нәруыздардың биологиялық белсенділігінің және өзіне тән қасиеттерінің жойылуына әкеліп соғатын құрылымының өзгеруі денатурация деп аталады. Денатурация процесі төмендегідей денатурациялаушы агенттер әсерінен туындауы мүмкін:
1. Температураның 420С-тан жоғары көтерілуі нәруыз молекуласындағы сутектік және гидрофобтық байланыстарды үзеді;
2. Қышқылдар мен негіздер нәруыз зарядын өзгертіп, полярлы байланыстарға әсер етеді;
3. Органикалық еріткіштер гидрофобтық байланыстарға әсер етеді;
4. Мочевина және гуанидин нәруыз молекуласында көптеген сутектік байланыстар түзеді, осының салдарынан белоктың құрылымы өзгереді, бұл жағдайда нәруыз денатурацияға ұшырайды;
5. Ауыр металдың тұздары нәруыз молекуласының зарядын өзгертеді, себебі әлсіз байланыстарды үзеді;
6. Ультра күлгін сәуе әсерінен болады;
7. Тиолды қосылыстар дисульфидті көпіршелерді тотықсыздандыру арқылы үзеді. Денатурациялаушы агенттер үшінші реттік, тіпті екінші реттік құрылымды
түзетін байланыстарды да үзеді. Денатурацияланған нәруыз ферменттер әсерінен оңай ыдырайды, себебі пептидтік байланыспен ферменттің жанасу аймақтары ұлғаяды. Денатурация кей жағдайларда (нейтралды тұздар әсер еткенде) қайтымды болады. Ол кезде денатурациялаушы агенттің әсерін тоқтатқанда немесе концентрациясын азайтқанда, нәруыз өзінің активті күйіне қайта келеді. Яғни ренатурация жүреді.
8.Нәруыздарға түсті реакциялар. Осы реакциялардың медицинадағы маңызы. Нәруыздарды тұнбаға түсіру реакциялары, тұнбаға түсу механизмі және нәруыздарды бөлу әдістері.
Барлық нәруыздарға түсті реакциялар тән. Жалпы түсті реакцияға биурет реакциясы және a-амин тобын ашатын нингидрин реакциясы жатады. Бұл реакция арқылы кез келген биологиялық сұйықтықтағы нәруызды ашуға болады. Жеке амин қышқылдарын ашуға арналған түсті реакциялар бар. Олардың көмегімен белоктарға сапалық реакциялар жасап, белоктардың құндылығын анықтауға болады.
Биурет реакциясы арқылы нәруыздардың құрамындағы пептидті байланысты ашады. Жұмыс барысы: пробиркаға несеп нәрінің аз мөлшері алынып, балқығанша қыздырылады. Балқу кезінде аммиак бөлініп шығады. Пробиркадағы кристалды затты салқындаған соң, суда ерітілген NаOH және CuSO4 ерітінділерінен 2-3 тамшыдан қосамыз. Қоспаның күлгін түске боялуы биуреттің түзілгендігін көрсетеді.
Нәруыздар белгілі бір күйде тұнбаға түседі. Нәруыз заряды жойылса, гидратты қабатынан айырылып, нәруыздардың ерігіштігі нашарлап, тұнбаға түседі. Нәруыздардың зарядын нейтралдайтын заттарға ауыр металдардың тұздары, алкалоидты реактивтер жатады. Ал концентрлі қышқылдар гидратты қабатқа әсер етіп гидратсызданады. Нәруыздарды нейтрал тұздар да тұнбаға түсіре алады. Бұл процесті тұздалу немесе тұнбаға шөгу деп атайды.
Нәруыздарды анықтағанда түсті реакциялардан басқа тұндыру реакциялары да қолданылады. Белоктарды тұнбаға түсіру үшін тұздарды, ауыр металдардың тұздарын және қыздыруды пайдаланады.
Қайтымды тұндыру бейтарапты тұздардың әсерімен болады. Әр түрлі конденсациядағы тұз ерітінділерімен тұнбаға түсіріліп, белоктар тазартылып және бөлініп алынады. Ол үшін тұз ретінде аммоний сульфатын алу қолайлы. Ерітіндідегі тұздар коцентрациясын арттыру нәтижесінде белоктарды бөліп алу әдістері қолданылады. Мысалы, аммоний сульфатының концентрациясын 50 % - ке дейін жеткізген кезде глобулиндер тұнбаға түседі, альбуминдер тек қанық (100 %) ерітіндіде ғана тұнады.
Нәруыздарды табиғи шикізаттан және органикалық синтез жолымен алады. Алдымен шикізатты (микробтық, өсімдік және жануар тектес) ұсақтайды. Ол үшін коллоидты және шарлы диірмендер, гомогенизаторлар, ультрадыбыс, кварц құмымен келіде ұнтақтау әдістері қолданылады.
9.Нәруыздардың жіктелуі. Жай және күрделі нәруыздар.
Барлық нәруыздар құрылысы және құрамы бойынша жіктеледі. Құрамына қарай екі үлкен топқа бөлінеді: қарапайым нәруыздарға немесе протеиндерге және күрделі нәруыздарға немесе протеидерге. Нәруыздар молекула пішіні бойынша: глобулярлы (альбуминдер, глобулиндер, гистондар, протаминдер) және фибриллярлы деп бөлінеді. Суда ерігіштігіне қарай: суда еритін(актин, миозин, фибриноген) және суда ерімейтін (коллагендер, эластиндер, кератиндер).
Протеиндер гидролизденгенде тек аминқышқылдарына ыдырайды, басқа қосымша заттар шықпайды, ал протеидтер гидролизденгенде аминқышқылдарымен қатар әртүрлі заттар: көмірсулар, фосфор қышқылы, гетероциклды қосылыстар түзіледі. Протеиндер тек амин қышқылдарының қалдықтарынан тұрады. Протеидтер жай белоктан және белок емес бөліктен тұрады. Белок емес бөлігін простетикалық топ деп атайды. Жай нәруыздардың өкілдері: альбуминдер, глобулиндер, гистондар, протаминдер, склеропротеиндер.Күрделі нәруыздарды жіктеу простетикалық тобының химиялық құрылысына жіктеледі. Күрделі нәруыздардың өкілдері: фосфопротеидтер, гликопротеидтер(көмірсулар бар), хромопротеидтер(простетикалық тобы - боялған зат), металлопротеидтер(құрамында металлдар бар), нуклеопротеидтер(құрамында нуклеин қышқылдары бар), липопротеидтер(липидтер бар).
Алайда, нәруыздардың бұл жіктелуі шартты түрде, себебі іс жүзінде жай нәруызға жататын нәруыздардың көпшілігінде табиғаты нәруыз емес заттар аз мөлшерде кездеседі. Күрделі нәруыздарды жіктеуде белок емес бөлігі ескеріледі.
10. Альбуминдер, қасиеттері, маңызы, амин қышқылдық құрамының ерекшеліктері, ағзада таралуы.
Альбуминдер – бейтарап тұздармен, мысалы, аммоний сульфатымен немесе натрий сульфатымен толық қанықтырылған кезде тұнбаға түседі. Протеиндердің өкілдері суда еритін альбуминдер, табиғатта кеңінен тараған нәруыз. Құрамында глутамин қышқылы болғандықтан, оның қышқылдық қасиеті бар.
Қасиеттері. Альбуминдер – молекулалық массалары жоғары емес, қарапайым глобулярлы ақуыздар; жануарлардың және өсімдіктердің қарапайым глобулярлы ақуыздары; суда тұздар, қышқылдар және негіздер ерітінділерінде жақсы ериді, қышқылдарда және сілтілерде араластырылады.
Маңызы. Альбуминдер жұмыртқа ақуыздары қан сарысуының, сүттің, өсімдіктің, жапырақтарының және тұқымдарының және т.б. құрамында болады. Олар ағзаның резервтегі негізгі ақуыздары олар рН қанның осмотикалық қысымына көмекші ретінде маңызды рөл атқарады. Альбуминдердің жиынтық қалыптастыра алу қабілетінің арқасында қанға дәрумендер, кейбір гормондар майлы қышқылдарды әкеледі. Ерітіндіні аммоний сульфатымен 50%-дан жоғары қанықтырғанда альбуминдер тұнбаға түседі. Альбуминдер сүт құрамында (лактальбумин), жұмыртқада (овальбумин), өсімдік дәндерінде, т.б. кездеседі. Альбуминдер – организмнің негізгі қор ақуызы. Сонымен қатар дәрумендермен, микроэлементтермен, гормондармен кешенді байланыс түзіп, оларды бүкіл организмге тасымалдайды.
Ағзада таралуы. Альбуминдер әсіресе, адамның қан плазмасының құрамында көп, оның үлесіне плазмадағы жалпы нәруыз мөлшеріне шаққанда 50% тиеді. Альбумин молекуласы теріс зарядталған.
11. Глобулиндер, қасиеттері, фракциялары, маңызы, амин қышқылдық құрамының ерекшеліктері, ағзада таралуы.
Глобулиндер – бейтарап тұздармен жартылай қанықтырған кезде тұнбаға шөгеді.Өзі альбуминдер бар жерде кездеседі. Глобулин - сәл қышқылдау белоктарға немесе бейтарап белоктарға жатады. Қасиеті. Ол сұйытылған тұз ерітінділерінде ериді, суда ерімейді, рН=6-7,3. Глобулиндер қанда көп мөлшерде кездеседі. Глобулиндер аммоний сульфатының 50%ертіндісінде тұнбаға түседі.
Глобулиндерге адам мен жануарлар қаны сарысуының антиденелері (гаммаглобулиндері), өсімдіктер тұқымдарының негізгі ақуыздары жатады. Олар өздерінің құрамы, молекулалық массасы және биологиялық қызметі жағынан бір бірінен өзгеше.
Қызметі: ағзадағы глобулиндер құрылымдық, қорғаныс, транспорттық функцияларды орындайды.
* қан ақуыздарының жартысын құрайды;
* ағзаның иммундық қасиеттерін анықтайды;
* қанның ұюын анықтайды;
* темір көлігі мен басқа да процестерге қатысады.
Глобулиндер қалыпты жағдайды мөлшері 20-35 г/л, қанның глобулиндерінде барлық глобулиндерге тән қасиеттер бар. Қан плазмасының глобулиндері бip текті емес, барлығы тepic зарядқа ие, бipaқ заряд мөлшері әртүрлі болады. Сондықтан электрофорез кезінде глобулиндер анодқа(+) қарай жылжиды, бірақ әртүрлі жылдамдықпен. Осыған байланысты глобулиндер келесі фракцияларға бөлінеді: 
Глобулиндердің функционалдық маңызы: 
глобулиндер- мысты және липидтерді тасымалдау, протеазалардың ингибиторы. 
-темір мен липидтерді тасымалдау; 
-гуморальды иммунитетке қатысады.
Патология кезінде өзгереді: 
глобулиндер-жедел қабыну кезінде; -Созылмалы қабынуда; -Аутоиммунды процестерде, жұқпалы ауруларда, қабыну созылмалы түрге ауысқанда, иммунодефицитте.
12. Гистондар, қасиеттері, маңызы, амин қышқылдық құрамының ерекшеліктері, ағзада таралуы.
Гистондар - бұл ақуыздар негіздік қасиет көрсетеді, олардың құрамына негізінен лизин мен аргинин (20-30%) кіреді. Гистондар екінші реттік құрылым ғана түзеді, олардың молекулалық салмағы жоғары емес (11000-24000) құрамындағы лизин мен аргининнің сандық мөлшеріне байланысты, гистондардың бес фракциясы белгілі: H1, Н2а, Н2в, Н3, Н4. Гистондық фракциялардың изоэлектірлік нүктелері 9,5-ДНҚ аралығында болады. Табиғи жағдайда гистондар хроматиннің ДНҚ-сымен электростатикалық байланыстармен байланысқан (көпжасушалы организмнің рН мағынасында гистон оң, ал ДНҚ теріс зарядталынған). Гистондар құрылымдық реттеуші қызметтерін атқарады. Гистондардың төрт фракциясы нуклесомдарды түзуге, ал Hi фракциясы нуклесомдар арасындағы ДНҚ-ның фрагменттерін орауға қолданылады, яғни хроматинді және хромосомды түзуге жұмсалады Гистондардың реттеуші қызметтеріне, олардың әсерімен ДНҚ-даі РНҚ=ға берілетін гендік мәліметтердің реттелуі жатады Гистондар ДНК-ның белгілі 6ip бөлімдерімен байланысып транскрипцияны тежейді. Гистондар протеинкиназа ферментінің катысуымен АТФ аркылы фосфорланып, транскрипцияның ингибирленуін болдырмайды. Қасиеті. Гистонның екі функциясы бар: 1. Геном белсенділігінің реттелуі, атап айтқанда – олар транскрипцияларға кедергі келтіреді. 2. Құрылымдық - ДНҚ кеңістіктік құрылымын тұрақтандырады.
13.Коллагендер, қасиеттері, құрылымдары, амин қышқылдық құрамының ерекшеліктері,маңызы. Коллагеннің түрлері. Ағзада таралуы. Коллагеноздар туралы түсінік.
Коллаген - бірегей құрылымы бар фибриллярлы ақуыз, сіңірдің, сүйектің, шеміршектің, терінің және басқа ұлпалардың дәнекер тіндерінің жасушааралық затының негізін құрайды. Ол организмдегі ақуыздың жалпы санының 25-тен 33% - ға дейін, яғни дене салмағының ~6% құрайды. Түрлі тіндерде коллагеннің әртүрлі түрлері басым, ал бұл өз кезегінде, коллаген нақты органда немесе тіндерде ойнайтын рөлмен анықталады. Мысалы, қаңқаның жалпақ және түтік тәрізді сүйектерінің көпшілігі салынған пластиналы сүйек тінінде коллаген талшықтары қатаң бағытталған: бойлық — пластинкалардың орталық бөлігінде, көлденең және бұрышта — перифериялық бағытта. Қасиеттері. Көлденең бағытталған коллаген талшықтары сүйек пластинкаларының арасындағы аралық қабаттарға өрілуі мүмкін, соның арқасында сүйек тінінің беріктігіне қол жеткізіледі. Құрғақ сіңірлерде коллаген тығыз параллель талшықтарды құрайды, бұл құрылымдарға үлкен механикалық жүктемелерге төтеп беруге мүмкіндік береді. Шеміршек матрикстерінде коллаген шеміршек беріктігін беретін фибриллярлы желіні құрайды, ал көздің мөлдір қабығында коллаген децеметті мембраналардың гексагоналды торларының түзілуіне қатысады, бұл мөлдір қабықтың мөлдірлігін қамтамасыз етеді, сондай-ақ осы құрылымдардың жарық сәулесінің сынуына қатысуы.
Аминқышқылы құрамының ерекшелігі. Коллагеннің полипептидті тізбегі 1000 аминқышқылдарынан тұрады және α-тізбек деп аталады. Коллагеннің α-тізбегінің 30-ға жуық нұсқасы бар, бірақ олардың барлығы бір жалпы белгіге ие – үлкен немесе аз дәрежеде қайталанатын триплетті [Гли-Х-Y] қамтиды, мұнда X және Y –барлық аминқышқылдардан глициннен басқа. X жағдайында пролин жиі немесе кейде 3-оксипролин, Y жағдайында пролин және 4-оксипролин кездеседі. Сондай-ақ Y жағдайында жиі аланин, лизин және 5-оксилизин бар. Басқа амин қышқылдарына барлық амин қышқылдарының үштен бір бөлігі келеді.Коллагеннің синтезделген молекуласы өзара тығыз жгут – тропоколлагенге өрілген 3 полипептидті тізбектен құрылған (ұзындығы 300 нм, диаметрі 1,6 нм). Полипептидті тізбектер лизин қалдықтарының арасында тығыз байланысты. Тропоколлаген диаметрі 10-300 нм ірі коллаген талшықтарын қалыптастырады.
Коллагеноз. Нативті коллаген әдеттегі пептидгидролаздармен гидролизденбейді. Оның катаболизмінің негізгі ферменті — коллагеназа, ол коллагеннің спирализацияланған облыстарының белгілі бір учаскелерінде пептидті байланысты ыдыратады. Коллагеназаның 2 түрі белгілі: Тіндердің коллагеназасы адамда әртүрлі органдар мен тіндерде болады. Қалыпты жағдайда ол дәнекер тінінің жасушаларымен, ең алдымен, фибробластармен және макрофагтармен синтезделген. Мата коллагеназа-Белсенді орталықта Zn2+бар металға тәуелді фермент. Қазіргі уақытта осы ферменттің 4 изоформасы белгілі. Коллагеназаның белсенділігі жасушааралық матриксте оның активаторлары мен тежегіштерінің арақатынасына байланысты. Бактериялық коллагеназа кейбір микроорганизмдермен синтезделген.
Ағзада таралуы: Адамның сіңірі, сүйек, шеміршек, тері құрамындағы, дәнекер тінінің жасушааралық затында болады.
Медицинада коллагеннің маңызы:Коллаген хирургияда күйік ауруларын емдеу және офтальмологияда көздің іріңді ауруларын емдеу үшін медициналық тәжірибеде қолданылады.
14.Эластиндер, кератиндер, амин қышқылдық құрамының ерекшеліктері, қасиеттері,құрылымдары, маңызы. Ағзада таралуы.
Эластин - эластикалық талшықтардың, байламдардың, сіңірлердің ақуызы. Эластин суда ерімейді, ісінуге қабілетсіз. Аминқышқылдық құрамы коллаген сияқты аминқышқыл қалдықтарының үштен бірі глицин болып табылады. Эластинде үлесі жоғары глицин, валин, лейцин (25 – 30%). Эластин жүктеменің әсерінен созылып, жүктемені түсіргеннен кейін өз өлшемдерін қалпына келтіруге қабілетті. Икемділік эластинада лизин амин қышқылының қатысуымен бүйрек аралық тігістердің көп болуымен байланысты. Екі тізбек лизил – норлейцин байланысын құрайды, төрт тізбек-десмозин байланысын құрайды. Эластин бұғазына да бай. Алайда, эластиндегі коллагенге қарағанда гидроксипролин өте аз, гидроксилизин петі және полярлық аминқышқылдары аз эластин аланин, валин, лейцин және изолейцинге бай.
Кератиндер - терінің сыртқы қабаты мен оның өнімдерінің, (шаш, түк, қауырсын, тырнақ, тұяқ, мүйіз т.б.) ақзаттары. Терімен одан пайда болған заттарға мықтылық береді. Тері құрамында цистеин (15%), глутамин кышқылы, лейцин көп болса, гистидин, лизин, серин мөлшері өте аз болады Олар тұз, қышқыл, сілті ерітінділерінде ерімейді. Құрамында кератинов бар фракциясы, құрамында үлкен саны серосодеоржащих амин қышқылдары (7 – 12%) құрайтын дисульфидті көпірлер, придающие жоғары беріктігі осы белоктар. Кератиндердің α-құрылымы мен β-құрылымы болуы мүмкін.
15.Фосфопротеиндер, құрылысы, қасиеттері, маңызы, өкілдері.
Фосфопротеидтер - молекула курамында жай белоктан жэне простетикалык топ – фосфор қышқылының калдыктарынан тұратын курделі белок. Фосфор қышкылы күрделі эфирлік байланыспен гидроксил тобы бар амин кышкылдарына жалгасады. Серин, треонин, тирозин амин қышқылдарына бip немесе бірнеше фосфор қышқылдарының қалдықтары қосылуы мумкін. Фосфопротеидтер маңызы: - негізінен қышқыл, құнды белок, алмастырылмайтын амин қышқылдары мен фосфор қышқылдарының көзі ретінде маңызы зор. Сондықтан фосфопротеидтер дамып келе жаткан организм үшін энергиялық, пластикалық материалдың көзі, фосфолипидтердің синтезіне жұмсалады. Фосфолипидтер жасушалық мембраналардың түзілуіне қажет. Фосфопротеиндер фосфорлану жэне фосфорсыздану реакциялары үшін фосфор қышқылының көзі, әpi осы процестер арқылы кейбір ферменттердің активтенеді және ингибирленуі жүреді. Фосфопротеидтер нуклеин қышқылыдарының синтезіне қолданылады. Фосфопротеидтердің өкілдеріне: сүттің казеиногені (құрамында шамамен 1% фосфор болады), жұмыртқаның сарыуызында кездесетін фосвитин жэне вителлин, балық уылдырығында кездесетін ихтуллин жатады. Фосфопротеидтердің баска өкілдерінде фосфордың мөлшері 10% дейін жетеді. Фосфопротеидтердің барлығы қайнатқанда ұйымайды, суда ерімейтін құнды белоктap.
16. Хромопротеиндер, жіктелуі. Тыныс алу нәруыздары (гемоглобин, миоглобин), құрылысы,маңызы. Гемнің химиялық табиғаты.
Хромопротеидтер - боялған күрделі белоктар: жай белоктан және құрамында металы бар простетикалық топтан куралган. Алайда, металдар гемнің құрамында болады. Хромопротеидтердің маңызы зор, кейбір өкілдері фотосинтезге, бүкіл организмннің тынысалуына, оттегі жэне СО, тасымалдауға, сәуле және түсті ажыратуға, тотығу-тотықсыздану реакцияларына қатысып, энергияны бөліп шығарады. Хромопротеидтер құрамындағы металдарға байланысты 3 топқа бөлінеді:
1. Гелнэпротеидтер, құрамында гемi бар күрделі белоктар.
2. Магнийпорфириндер, простетикалық; тобының құрамындағы порфирин сақинасында магний элементі бар зат. Магний порфириндердің негізгі өкілі- хлорофилл.
3. Пигменттер теріге, шашка, көзге түс беретін зат. Пигмент құрамы жай белок және меланоидты компоненттен турады. Меланоид құрамына кіретін негізгі заты меланин.Тыныс алу белоктарына гемоглобин (НЬ) жэне миоглобин (Mb) жатады. Миоглобин - жай белоктан (полипептидтік тізбегінде 153 амин кышкылы бар) және простетикалық топ - 1 гемнен тұрады. Гемнің құрамында темірі бар порфин сақинасынан тұрады. Порфин 3 пиррольды жэне бip пирролинді сақиналар метин көпіршелері арқылы байланысқан циклды қосылыс. Молекулалық массасы 17000 Д.
Миоглобин саркоплазманьң митохондрияға жақын жерінде кездеседі, ол гемоглобиннен оттегіні тынысалу ферменттеріне тасымалдайды. Миоглобин гемоглобинге қарағанда оттегімен жақсы байланысқан. Сондықтан да суда жүретін жануарлардың бұлшықетінде миоглобин көп болады. Адамдарда миоглобин қандағы оксигемоглобинмен әрекеттесіп, оксимиоглобин тұзеді. Шыныққан адамдардың бұлшықетінде оксимиоглобиннің мөлшері көп болады. Миоглобин бұлшықеттің арнайы белогы, сондықтан қанның сарысуында оның кездесуі бұлшықеттің жаракаттанғандығын көрсетеді. Миоглобиннің аньқтаудың диагностикалық маңызы зор. Миокард инфаркты кеселінің дамуының екінші сагатында қанда көп мөлшерде миоглобин пайда болады. Сондықтан миоглобиннің қанда табу миокард инфаркты кеселі жылдам және дәл анықтауға мүмкіндік береді.
Гемоглобин. Гемоглобин (НЬ) молекуласы жай белок глобиннен жэне простетикалық топ: төрт гемнен құралган. Глобин белогы 4 мономерден: екі α-тізбектен (әрбip тізбекті 141 амин қышқылының қалдығы бар) және eкi β-тізбектен (әрбір тізбекте 146амин қышқылының калдығы бар) кұралған. Гемоглобиннің молекулалық массасы 70000 Д. Түр ерекшелігі глобин белогының құрамына кіретін амин қышқылдарының сапасымен анықталады. Мысалы, адамның глобин белогында изолейцин амин қышқылы болмайды, ал басқа жануарлардың глобинінің құрамында бұл амин қышқылы кездеседі. Барлық жануарларда кездесетін гемоглобиннің гемнің құрылысы бірдей. Гемоглобиннің құрамына кіретін бөлiктepi бip-бipiнe әсерін тигiзeдi. Глобин белогы суда нашар еритін, химиялық инертті гемді суда жақсы еритін, оттегімен байланысатын белсенді гемге айналдырады. Гем – құрамында темірі бар порфиннің туындысы. Порфиннің 3-көміртегінде орынбасушы радикалдар болса, ол порфирин деп аталады. Порфириндердің бip-бipiнен айырмашылығы орын басушы радикалдардың ерекшелігімен сипатталады. Гемде кeлeci орынбасушы радикалдар бар: С1, С3, С5, С8 - метил топтары, С2, С4 - винил радикалдары, Ch, С7 — пропион қышқылынын қалдыгы.
17.Гликопротеиндер, құрылысы, қасиеттері, жіктелуі
Гликопротеидтер деген атау «glucos» - тәтті деген сөзден шыққан, олардың құрамында көмipcулap бар. Простетикалық тобы әр түрлі көмірсулардан және олардың туындыларынан түзілген. Олардың арасындағы химиялық байланыстың түрi ковалентті, көмірсупептидті. Қaзipгi кезде қанның сарысуының альбуминдерден басқа барлық белоктардың құрамында аз мөлшерде көмірсулар кездесетіндігі анықталды. Ал гликопротеидтерге құрамындағы көмірсулардың мөлшері 4%-дан артық болғандары ғана жатады. Барлық гликопротеидтердің молекулалық массасы өте үлкені (бipнeшe миллион Д), қышқылдық қасиет көрсетеді, суда, сілтінің және нейтрал тқздардың әлсіз ерітінділерінде ериді, қышқылдармен әрекеттескенде тұнбаға түседі, жоғары тұткырлық қасиеті бар. Гликопротеидтер жоғары температураға, сырткы ортаның және химиялық әсерлерге төзімді, бұл қасиеттері гликопротеидтердің құрамына кіретін көмірсуларға байланысты. Көмірсулар гликопротеидтерге арнайы ерекше қасиеттер береді,олар құрамындағы көмірсулар арқылы басқа молекулаларды тани алады. Гликопротеидтер дәнекер тініндегі жасушааралық заттардың құрамында қан плазмасында, сілекейде және цитозольда, мембраналардың құрамында көп мөлшерде кездеседі. Гликопротеидтердің рөлі сан алуан. Олар гидрофобты заттар мен металл иондарын тасымалдайды; мембрана рецепторларының құрамына кipe отырып, арнайы жанасуды қамтамасыз етеді.
Тіндердің жіктелуіне әсерін тигізіп, иммунологиялық реакцияларда маңызы өте зор. Сонымен қатар кілегейлі, шырышты қабаттың құрамына кіре отырып, қорғаныс қызметін атқарады. Гликопротеидтер құрамындағы көмірсулардың және белоктардың мөлшеріне және сапасына қарай нағыз гликопротеидтер және протеогликандар деп бөлінеді. Гликопротеидтердің мұндай жіктелуі белокты бөлігінің % арақатынасына, простетикалық топ және оның құрылысына негізделіп жасалған.
18.Нағыз гликопротеиндер, құрылысы, маңызы, өкілдері.
Нағыз гликопротеидтердің өкілдері: муциндер, иммуноглобулиндер; канның тобын анықтайтын белоктар; гормондар; тасымалдаушы белоктар жатады. Нағыз гликопротеиндерде белоктың мөлшері шамамен 80 %, ал простетикалык топ шамамен 20%. Простетикалык тобының құрамында түрлі полисахаридтер және олардың амин туындылары нейраминдер, сиал қышқылдары әр түрлі мөлшерде болады, белгілі бip жүйелілік байқалмайды, яғни жүйесіз көмірсулардан тұрады. Нағыз гликопротеидтер ағзада кең таралып, алуан түрлі қызметтер атқарады. Нағыз гликопротеидтерге муциндер, қан тобын анықтайтын белоктар, рецепторлар, кейбір ферменттер мен гормондар, тасымалдаушы белоктар жатады. Муциндер - шырышты белоктар. Жоғары тұтқырлық қасиеті бар, ол сілекей құрамында болып, тағамды шылауға қатысады. Простетикалық тобының құрамында моносахаридтер, гексозаминдер, сиал жэне нейрамин қышқылдары бар. Моносахаридтерден муциннің құрамында: глюкоза, галактоза, фруктоза жэне т.б. кездеседі. Муциннің тұтқырлығы оның құрамындағы сиал қышқылдарының санына байланысты. Муциндер: ас қорыту, зәр шығару, тыныс алу жуйелерінің сілекейлі қабатында ішкі органдарды механикалық, химиялық әсерлерден, құрғап кетуден сақтайды, яғни қорғаныштық қызмет атқарады.
Кан тобын анықтайтын белоктар. Олар простетикалық тобының химиялық құрамы жағынан нағыз гликопротеидтерге жатады. Бірақ олармен салыстырғанда: көмірсулардың мөлшері өте жоғары 85%, простетикалық тобының құрамында ацетилглюкозаминнің болуымен, сонымен қатар арнайы белокты бөлімінің болуымен ерекшелінеді. Арнайы белокты бөлім дегеніміз - амин қышқылдарының 2/3 бөлігін 4амин қышқылы: тре-, про-, сер-, ала- құрайды. Бұл белоктар антигендік қасиетке ие.
Антигенді қасиеттері тізбектің соңында келесі көмірсулардың: Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин-Д-галактоза-N-ацетилглюкозамин болуымен анықталады.
Рецепторлар мембрананың сыртқы қабатында, цитоплазмада жэне органеллалардың ядроларында орналасады. Кейбір ферменттер мен гормондар құрамында көмірсулар болғандықтан, гликопротеидтерге жатады. Ондай белоктарға транскортин, гаптоглобин жэне иммуноглобулиндерді жаткызуға болады.
19.Протеогликандар, құрылысы, маңызы, өкілдері.
Протеогликандар құрылысы: 2-2,3% белоктан ( 10%), ал простетикалық тобы - 90-98% көмірсулардан тұрады. Протеогликандар құрамындағы көмірсулардың құрылысы жүйелі түрде болады.
Маңызы. Протеогликандар - күрделі белоктар, дәнекер тіндердің негізін құрайды. Олар үлкен теріс зарядты полианион болғандықтан катиондармен байланысып, олардың диффузиясын қамтамасыз етеді, фибриллярлы структура түзуге қатысады, базальды мембрананың құрамына кipe отырып, заттардың диффузиясын қамтамасыз етеді. Протеогликандар құрылымдық белоктармен байланысып, молекулалық елек түзеді, олар метаболиттердiң, судың диффузиясын реттейді, катиондардың алмасуын қамтамасыз етеді.
Протеогликандардың простетикалық топтары гликозамингликандар (ГАГтар). Олар үш топқа бөлінеді: гиалурон қышқылы, хондроитин сульфат, гепарин.
Протеогликандар құрылысы жүйелі түрде қайталанып отыратын дисахаридтерден тұрады. Дисахаридтің құрамына урон қышқылы жэне ацетилгексозаминдер кіреді. ГАГ-тардың 6 түpi болады: гиалурон қышқылы, хондроитин сульфаттар, А, В, С, кератансульфаттар жэне гепарин. Олардың бip-бipiнeн айырмашылығы урон қышқылдарының, гексозаминдердің табиғатында, сульфаттану дәрежесінде, мономерлерді бip-бipiмeн байланыстыратын химиялық байланыстың түрінде және молекулалық массасы мен қасиеттерінде.
Гиалурон қышқылы 
-1,3-гликозидтік байланыс арқылы құрылған 100 ден 20000-ға дейін дисахаридтер қалдығынан тұратын күрделі қосылыс. Дисахаридтік қалдықтар -глюкурон қышқылы мен -ацетил глюкозаминдерден тұратын, -1,3-гликозидті байланыс арқылы құрылған. Гиалурон қышқылы шыны тәрізді денеде, кіндік бауда кездесіп, патогенді агенттің таралуына жол бермейді. Дәнекер тіндерде кездесіп, өткізгіштігін реттеуге, дәнекер тінінің негізгі цементтеуші заты болып табылады. Гиалурон қышқылы буынаралық сұйықтықта майлау pөлін аткарып, буындардың беттерінің бip бipiмен үйкелісін азайтады. Митозды жылдамдататын фактор.
Хондроитин кұкірт қышқылы қысқа тізбекті сульфатталған полисахарид. Молекулалық тізбегінің құрамында 20-дан бірнеше жүзге дейін дисахаридтер қалдығынан тұрады. Дисахаритік құрамы –глюкурон қышқылынан жэне ацетилгалактозаминсульфаттан құралады, олар бip бipiмен -1,3-гликозидті байланыс арқылы қосылған. Хондроитинсульфаттар үш түрде болуы мүмкін. Хондроитин күкірт қышқылы суйек және шеміршектің тіндерінде минералдануға, кальцийлену процестеріне және фибриллогенезге қатысып, митозды баяулатады.
Гепарин құрамында күкірт қышқылы бар қысқа тізбекті қосылыс. Гепариннің мономері дисахаридті қалдық, - глюкуронилсульфаттан және α-ацетилглюкозаминсульфаттан тұрады. Олардың арасындағы химиялық байланысы α-1,4 гликозидті. Гепарин дәнекер тінінің семіз клеткаларында синтезделеді. Қанның ұю процесінде антикоагулянт, ЛПЛ ферментінің активаторы, атерогенді ЛП антиатерогенді ЛП айналдырады. Гепарин кейбір ферменттерді активсіздендіреді, мысалы, гиалуронидазаның әсеpiнe кедергі жасап, капиллярлардың өткізгіштігін төмендетеді, тіндерді гистаминнің артық мөлшерінен босатады. Осы қасиетіне сүйене отырып, гепаринді қабыну процесіне қарсы қолданады.
Өкілдері. Протеогликандардың өкілінің бipi гиалуропротеид, молекуласының 2-2,3% белоктан, ал қалған бөлігі гиалурон қышқылынан турады. Бұл белок буын аралық сұйықтықта кездеседі.
Екінші өкілі - хондромукоидтар, олар 10% белоктан ал 90% хондроитинсульфаттардан тұрады. Хондроитинсульфаттар шеміршектер мен сүйек тіндерінің оссификациясында, фибриллогенезде және митозда маңызды рөл атқарады.
20.Металлопротеиндер, құрылысы, маңызы, өкілдері.
Металлопротеидтер - курделі белок, құрамына жай белок және металл кіреді. Металдар простетикалық топтың рөлін атқарады. Атқаратын pөлінe байланысты металлопротеидтердің арасындағы байланыстар беpiк және әлсіз болады. Металлопротеидтердің құрамында кіретін металл топтарына байланысты: құрамында темipi бар металлопротеидтер, құрамында мыс атомы бар металлопротеидтер, мырыш атомдары бар металлопротеидтер және т.б. болып жіктеледі. Олар негізінен тасымалдаушы және қор жинаушы қызметтер атқарады. Металлопротеидтер кейбір ферменттер мен витаминдердің құрамына кіреді. Өкілдеріне:трансферрин, ферритин, гемосидерин жатады. Трансферин құрамында темірдің мөлшері 0,13% 3+ - валентті тeмipi бар, тасымалдаушы қызмет атқарады. Ферритин құрамында темірдің мөлшері 20% ке дейін жетеді. Ол организмде темірді бауырда және көк бауырда қор ретінде жинайды. Гемосидериннің құрамында темірден басқа нуклеотидтер және көмірсулар бар. Олардың рөлі анықталмаған. Бұл белок бауыр және көк бауырдың клеткаларында жиналады. Церрулоплазмин - бауырда түзіледі, мысты тасымалдайды, оның қоры ретінде қызмет атқарады. Сонымен қатар, бұл белок ферменттік (ферроксидазанмн) қызмет атқарады. Құрамындағы Си-фермент кератиндену процесіне қатысады. Құрамында мырыш атомы бар белоктар - карбангиораза-СО тасымалдайды; карвоксипептидаза гидролаза класына жатады, полипентидтердің қорытылуына қатысады.
21. Нуклеопротеиндер, құрылысы, рөлі.
Нуклеопротеиндер -күрделі белоктар, молекула құрамында көп мөлшерде фосфор қышқылының қалдығы болғандықтан, әлсіз қышқылдық қасиет көрсетеді. Нуклеопротейндер суда, сілті ерітінділерінде ериді, молекулалық массасы бірнеше миллион немесе тіпті миллиард дальтонға дейін жетеді. Нуклеопротеиндердің молекуласы жай белоктан және простетикалық топтан тұрады. Простетикалық тобы нуклеин қышқылы.
Нуклеопротеиндер
Жай белоктар нуклеин қышқылдары
(протаминдер,гистондар, ( полинуклеотидтер)
альбуминдер,глобулиндер)
N(нуклеотидтер)
нуклеозид фосфор қышқылы
негіздер пентозалар
Дата добавления: 2019-07-15; просмотров: 2346; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!