Какие из отмеченных свойств характерны для всех денатурированных белков?
-
Наличие водородных связей
+
Наличие пептидных связей
+
Нарушение конформации
-
Повышение растворимости в воде
-
Сохранение функциональной активности
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Что происходит при денатурации белков?
+
Разрушение гидрофобных связей между радикалами белка
-
Увеличение сродства к природным лигандам
+
Изменение растворимости белка
+
Разрыв дисульфидных связей
-
Изменение молекулярной массы
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие из перечисленных факторов могут вызывать денатурацию белка?
+
Кипячение
-
Связывание с субстратом
-
Гидролиз
+
Изменение рН
+
Действие солей тяжелых металлов
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите гетероциклические аминокислоты:
+
Гистидин
-
Тирозин
+
Триптофан
-
Цистеин
-
Валин
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите алифатические аминокислоты:
-
Аспарагин
-
Лизин
+
Валин
-
Аргинин
+
Лейцин
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите положительно заряженные аминокислоты:
+
Гистидин
-
Лейцин
+
Аргинин
-
Аспарагин
-
Глутамин
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите амиды дикарбоновых аминокислот:
+
Аспарагин
-
Лизин
+
Глутамин
-
Аргинин
-
Гистидин
##theme 14
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите аминокислоты с полярным незаряженным радикалом:
+
Серин
-
Лизин
+
Тирозин
-
Аргинин
|
|
|
-
Лейцин
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите структурные компоненты простетической группы гемоглобина:
+
Четыре алкилированных пиррольных кольца, соединенных метиновыми группами
-
Четыре метилированных пиррольных кольца, соединенных метиленовыми мостиками
+
Fe2+
-
Cu2+
-
Fe3+
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите простые белки:
-
Цитохром
+
Альбумин
+
Гистон
-
Церулоплазмин
-
Глутамин
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите белки, имеющие окраску:
+
Флавопротеин
-
Коллаген
-
Апотрансферрин
+
Цитохром
-
Иммуноглобулин
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите свойства, общие для гемоглобина и миоглобина:
+
Окраска белка обусловлена наличием простетической группы
+
Сродство к кислороду зависит от величины парциального давления кислорода
-
2,3-Дифосфоглицерат одинаково влияет на связывание кислорода
-
Одинаковы кривые диссоциации оксигенированных форм
-
Кислород связывается с протопорфирином гема
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите белки, при гидролизе которых обнаруживаются не только аминокислоты:
+
Иммуноглобулин
-
Альбумин
+
Церулоплазмин
-
Гистон
+
Цитохром
|
|
|
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Подберите к гемоглобину соответствующие характеристики:
+
Содержит простетическую группу
+
Имеет четвертичную структуру
-
В протомере много участков с β-структурной организацией
+
Состоит преимущественно из α-спиралей
+
Участвует в транспорте кислорода от легких к тканям
-
Служит депо кислорода в тканях
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Какие из перечисленных факторов могут регулировать биологическую активность белков in vivo?
-
Изменение рН
+
Взаимодействие с ингибиторами
+
Фосфорилирование
+
Ограниченный протеолиз
-
Воздействие растворов концентрированных кислот и щелочей
-
Воздействие солей тяжелых металлов
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите свойства, присущие альбуминам:
-
Хорошо растворимы в 70-80% спирте
+
Хорошо растворимы в воде
-
Нерастворимы в солевых растворах умеренных концентраций
-
Являются сложными белками
+
Осаждаются после глобулинов при разделении методом высаливания
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите функции белков:
-
Поддержание осмотического давления
+
Структурная
+
Рецепторная
+
Антибиотики
-
Нейромедиаторы
-
Терморегуляторная
|
|
|
##theme 16
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите функции пептидов:
-
Участвуют в иммунном ответе
-
Ферментативная
-
Рецепторная
+
Гормональная
+
Нейромедиаторы
-
Терморегуляторная
##theme 18
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ультрацентрифугирование
5
Высаливание
6
Аффинная хроматография
0
Метод основан на различиях в молекулярных массах белков
0
Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов
0
Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе
##theme 18
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Диализ
6
Гель-фильтрация
0
Метод основан на разделении белков, различающихся разным суммарным зарядом при определенных значениях рН
0
Метод основан на неспособности белков проходить через полупроницаемую мембрану
0
Метод основан на том, что вещества с разной молекулярной массой по-разному распределяются между подвижной и неподвижной фазами в хроматографической колонке, заполненной сефадексом
|
|
|
##theme 18
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Ионообменная хроматография
5
Изоэлектрофокусирование
6
Электрофорез
0
Метод основан на взаимодействии заряженных групп белка с ионными группами полимеров-ионообменников
0
Метод основан на том, что при изменении рН изменяется подвижность белка в электрическом поле
0
Метод основан на том, что белки двигаются в электрическом поле со скоростью, пропорциональной их суммарному заряду
##theme 18
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Метод пептидных карт
5
Аффинная хроматография
6
Распределительная хроматография
0
Метод используется для выявления различий в первичной структуре гомологичных белков
0
Метод основан на избирательном взаимодействии белков с лигандами, иммобилизованными на твердом носителе
0
Метод основан на различной способности белков растворяться в используемых растворителях
##theme 18
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите соответствующий принцип для каждого метода разделения белков:
4
Высаливание
5
Электрофорез в полиакриламидном геле
6
Изоэлектрофокусирование
0
Метод основан на различиях в растворимости белков в растворах с разной концентрацией солей щелочных и щелочно-земельных металлов
0
Метод основан на том, что скорость движения белков в электрическом поле зависит от заряда и молекулярной массы
0
Метод, в котором значение рН используется в качестве основного параметра разделения белков
##theme 19
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Дана смесь белков. Укажите, в какой последовательности, начиная от катода, будут располагаться белки после проведения электрофореза в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия:
1
Церулоплазмин (М = 151 000, Рi белка = 4,4)
2
γ-Глобулин (М = 150 000, Рi белка = 6,3)
3
α-Лактоглобулин (М = 37 100, Рi белка = 5,2)
5
Цитохром (М = 13370, Рi белка = 10,65)
4
Химотрипсиноген (М = 23240, Рi белка = 9,5)
##theme 19
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
В какой последовательности будут выходить из хроматографической колонки пептиды при разделении их методом ионообменной хроматографии с использованием анионообменной смолы:
4
АСП-ТРЕ-АЛА
5
ГЛУ-СЕР-АСП
3
ГЛН-ТРЕ-АЛА
2
ГИС-СЕР-ЛЕЙ
1
АРГ-ЛИЗ-СЕР
##theme 19
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите последовательность этапов вестерн-блота, выбрав необходимые этапы из предложенных:
4
Внесение ферментативного молекулярного зонда
1
Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия
2
Перенос белков на нитроцеллюлозную мембрану
3
Блокировка пустых зон раствором неспецифического белка
5
Внесение хромогенного субстрата
0
Ауторадиография
##theme 19
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите последовательность методов, используемых при определении первичной структуры белка:
4
Гидролиз под действием трипсина
1
Гель-фильтрация
2
Изоэлектрофокусирование
3
Электрофорез в полиакриламидном геле с додецилсульфатом натрия
5
Дансилирование
6
Секвенирование
##theme 19
##score 1
##type 5
##time 0:00:00
Установите последовательность методов, используемых для выделения и очистки белков:
4
Диализ
6
Аффинная хроматография
5
Ионообменная хроматография
3
Высаливание
1
Гомогенизация биологического материала
2
Экстракция белков
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Для аминокислот, имеющих незаряженные радикалы, изоэлектрическоя точка находится в ____________________ среде.
нейтральной
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Диаминомонокарбоновыми аминокислотами являются лизин и ____________________.
аргинин
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
К ароматическим аминокислотам относят фенилаланин и ______________.
тирозин
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
В слабокислой среде не имеют заряда аминокислоты аспартат и ____________________.
глутамат
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Гидрофобные радикалы содержат алифатические аминокислоты аланин, валин, лейцин и ____________________.
изолейцин
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Ферментам присущи указанные ниже свойства, кроме:
-
Высокой активности
+
Термостабильности
-
Зависимости активности от рН среды
+
Способности смещать равновесие реакции
-
Специфичности действия
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Роль ферментов в катализе:
-
Изменяют константу равновесия, способствуя образованию продуктов реакции
+
Не расходуются и не образуются в процессе реакции
+
Не изменяют свободную энергию субстратов и продуктов реакции
+
Понижают энергию активации реакции
-
Не изменяют скорость достижения равновесия реакции
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Выберите различия между ферментами и химическими катализаторами:
-
Не изменяют равновесия химической реакции
+
Их количество и активность можно регулировать in vivo
+
Обладают высокой специфичностью
-
Влияют на скорость химической реакции
+
Катализируют реакции в физиологических условиях
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Cпецифическая регуляция активности фермента достигается путем изменения:
+
Концентрации неконкурентного ингибитора
-
Температуры
+
Концентрации конкурентного ингибитора
-
рН среды
+
Концентрации субстрата
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В фермент-субстратном комплексе различают следующие типы связей:
-
Пептидные
+
Электростатические
+
Гидрофобные
-
Гликозидные
+
Водородные
##theme 22
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Фруктозо-1,6-дифосфат + Н2О → Фруктозо-6-фосфат + Ортофосфат
10
Гистидин → Гистамин + СО2
8
Глутамат + Пируват → α-Кетоглутарат + Аланин
7
Глюкозо-6-фосфат ↔ Фруктозо-6-фосфат
6
Глюкозо-6-фосфат + НАДФ+ ↔ 6-Фосфоглюконолактон + НАДФН∙ Н+
0
Оксидоредуктаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза
##theme 22
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
10
Малат ↔ Фумарат + Н2О
8
(Гликоген)n + Н3РО4 → (Гликоген)n-1 + Глюкозо-1-фосфат
6
Цитруллин + Аспартат + АТФ → Аргининосукцинат + АМФ + пирофосфат
9
Мочевина + Н2О → 2NH3 + СО2
7
3-Фосфоглицерат ↔ 2-Фосфоглицерат
0
Лигаза
0
Изомераза
0
Трансфераза
0
Гидролаза
0
Лиаза
##theme 22
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
6
R–CH2–СН(ОН)–R' ↔ R–CH=CH–R' + H2O
7
Н2О2 + АН2 → 2Н2О + А
8
2Н2О2 → 2Н2О + О2
9
АН2 + В → А + ВН2
10
АН2 + О2 → А + Н2О2
0
Лиаза
0
Пероксидаза
0
Каталаза
0
Дегидрогеназа
0
Оксидаза
##theme 22
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
8
Фруктозо-6-фосфат + АТФ → Фруктозо-1,6-дифосфат +АДФ
9
L-Глутамат ↔ D-Глутамат
7
Пируват → Ацетальдегид + СО2
6
Валилтирозин + H2O → Валин + Тирозин
10
Глюкоза + НАДФН∙ Н+ → Сорбитол + НАДФ+
0
Гидролаза
0
Лиаза
0
Трансфераза
0
Изомераза
0
Оксидоредуктаза
##theme 22
##score 1
##type 4
##time 0:00:00
Подберите к реакциям соответствующие ферменты:
9
Соединение двух молекул, сопряженное с разрывом пирофосфатной связи АТФ
8
Перенос протонов (электронов) на промежуточный субстрат, но не на кислород
7
Перенос протонов (электронов) с субстрата на кислород
6
Включение атома кислорода в субстрат с образованием ОН-группы
10
Восстановление пероксида водорода с образованием воды
0
Оксигеназа
0
Оксидаза
0
Дегидрогеназа
0
Лигаза
0
Перокскидаза
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Скорость химической реакции при повышении температуры на 10 º С увеличивается в:
+
2 раза
-
3 раза
-
4 раза
-
8 раз
-
16 раз
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Температурный оптимум для большинства ферментов составляет:
-
45 – 55ºС
-
50 – 60ºС
-
20 – 30ºС
+
35 – 40ºС
-
70 – 80ºС
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
График зависимости скорости ферментативной реакции от величины рН имеет вид:
-
Гиперболы
+
Колокола
-
S-образный
-
Ломаной линии
-
Прямой линии
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При низкой концентрации субстрата и постоянной концентрации энзима скорость ферментативной реакции подчиняется кинетике:
-
Нулевого порядка
+
Первого порядка
-
Второго порядка
-
Смешанного порядка
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
В условиях избытка субстрата скорость реакции:
-
Не зависит от концентрации фермента
+
Прямо пропорциональна концентрации фермента
-
Сначала растет, затем остается на постоянном уровне
-
Сначала падает, затем возрастает
-
Сначала возрастает, затем падает
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
При отклонении от рН-оптимума скорость реакции уменьшается вследствие:
-
Изменения конфигурации молекулы фермента
-
Изменения конфигурации молекулы субстрата
-
Гидролиза пептидных связей субстрата
+
Изменения ионизации функциональных групп фермента
-
Увеличения свободной энергии реакции
##theme 23
##score 1
##type 1
##time 0:00:00
Все приведенные ниже причины снижения скорости ферментативной реакции при нагревании верны, за исключением:
-
Нарушается третичная структура энзима
-
Нарушается вторичная структура энзима
-
Нарушается конформация энзима
+
Нарушается конфигурация энзима
-
Разрушаются нековалентные связи
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Международная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 секунду.
моль
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Стандартная единица активности фермента – это количество фермента, которое превращает 1 ____________________ субстрата в продукт за 1 минуту.
{мкмоль;микромоль}
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Активность фермент, характеризующая количество субстрата, превращенное за единицу времени в продукт в пересчете на содержание белка в растворе, называется____________________.
удельн*
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Единица активности фермента, имеющая размерность моль/с, называется ____________________.
катал*
##theme 20
##score 1
##type 3
##time 0:00:00
Молекулярная активность фермента – это количество молекул субстрата, которое превращается 1 ____________________фермента в продукт за 1 секунду.
молекулой
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В ходе ферментативного катализа при образовании фермент-субстратного комплекса происходят нижеследующие процессы, за исключением:
-
Изменения конформации субстрата
+
Изменения вторичной структуры фермента
-
Сближения функциональных групп, участвующих в катализе
+
Изменения конфигурации фермента
-
Усиления комплементарности между энзимом и субстратом
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
В активном центре фермента имеются участки:
+
Якорный
+
Каталитический
-
Коферментный
-
Кофакторный
+
Способствующий
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Коферментами являются:
+
Витамин К
+
Нуклеотиды
+
Металлы
-
Витамин Е
+
Глутатион
+
Убихинон
+
Витамин РР
-
Витамин Д
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Теория Кошленда предполагает:
-
Изменение конфигурации и фермента, и субстрата
+
Изменение конформации и фермента, и субстрата
-
Изменение конформации только фермента
-
Изменение конфигурации только субстрата
+
Пространственную комплементарность энзима и субстрата
+
Электростатическое соответствие энзима и субстрата
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Нижеследующие положения характеризуют активный центр ферментов, кроме:
-
Непосредственно взаимодействует с субстратом и участвует в катализе
+
Занимает значительную часть молекулы фермента
-
Комплементарен субстрату
+
В его состав входят исключительно гидрофильные аминокислоты
+
В его состав входят исключительно гидрофобные аминокислоты
-
Составляет относительно небольшую часть молекулы фермента
##theme 21
##score 1
##type 2
##time 0:00:00
Дата добавления: 2018-09-22; просмотров: 408; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!