Какое свойство белковой молекулы используют в методе ионообменной хроматографии?



-

Способность изменять пространственную структуру при изменении рН

-

Способность денатурировать в концентрированных растворах неорганических кислот

+

Способность изменять заряд в зависимости от рН среды

-

Способность растворяться в органических растворителях

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Связывание белка специфическим лигандом, ковалентно присоединенным к нерастворимому полимеру, используется при разделении белков методом:

-

Ионообменной хроматографии

+

Аффинной хроматографии

-

Гель-фильтрации

-

Блот-анализа

-

Распределительной хроматографии

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Метод распределительной хроматографии позволяет разделить белки по:

-

Величине заряда

-

Молекулярной массе

-

Размеру и форме

+

Растворимости в различных растворителях

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Лиганд при аффинной хроматографии можно вытеснить:

-

Нагреванием

-

Ультрацентрифугированием

+

Избытком свободного лиганда

-

Избытком аналогов белка

-

Воздействием солей тяжелых металлов

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В образовании сложноэфирной связи между белком и простетической группой в молекуле липопротеинов участвует аминокислота:

-

Глицин

-

Цистеин

-

Гистидин

+

Треонин

-

Глутамат

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В образовании фосфоэфирной связи между простетической группой и белком в молекуле фосфопротеина может принимать участие аминокислота:

-

Валин

+

Треонин

-

Триптофан

-

Фенилаланин

-

Цистеин

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Коллаген является сложным белком. Что является его простетической группой?

-

Рибоза

-

Остаток фосфорной кислоты

-

Ионы цинка

+

Галактоза

-

Лецитин

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

В молекуле нуклеопротеина между гистоновыми белками и нуклеиновой кислотой образуется связь:

-

Гликозидная

-

Фосфоэфирная

+

Ионная

-

Дисульфидная

-

Пептидная

 

 

##theme 9

##score 1

##type 1

##time 0:00:00

Выберите аминокислоту, которая принимает участие в образовании N-гликозидной связи в молекуле гликопротеина:

-

Аланин

-

Аргинин

-

Гистидин

+

Аспарагин

-

Триптофан

 

 

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите методы разделения белков по молекулярной массе:

-

Блот-анализ

-

Ионообменная хроматография

+

Гель-хроматография

-

Изоэлектрофокусирование

+

Ультрацентрифугирование

 

 

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите методы, которые можно использовать для определения молекулярной массы белков:

-

Адсорбционная хроматография

-

Изоэлектрофокусирование

+

Двухмерный электрофорез

-

Ионообменная хроматография

+

Гель-хроматография

 

 

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что стабилизируется в белковой молекуле при обработке ее додецилсульфатом натрия?

-

Молекулярноя масса

+

Заряд молекулы

+

Форма молекулы

-

Вторичная структура

-

Первичная структура

 

 

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите среды, в которых можно разделять белки методом электрофореза:

+

Буферный раствор

+

Полиакриламидный гель

-

Нитроцеллюлоза

-

Желатиновый гель

+

Ацетатцеллюлоза

 

 

##theme 11

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Белки на электрофореграмме можно выявить путем:

-

Нагревания электрофореграммы при высокой температуре

+

Окрашивания специфическими красителями

-

Использования блотинга с последующей обработкой первичными антителами к искомому белку

+

Использования блотинга с радиоактивным молекулярным зондом

-

Проведения изоэлектрофокусирования

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Что понимают под изменением конформации белков?

-

Гидролиз полипептидной цепи

+

Изменение вторичной и третичной структур полипептидных цепей

-

Замену остатка фосфорной кислоты в сложном белке на молекулу глюкозы

+

Изменение взаиморасположения в пространстве субъединиц олигомерного белка (фермента) при взаимодействии с ингибитором

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Комплементарностью молекул обусловлены взаимодействия:

+

Антигена с антителом

+

Протомеров в олигомерном белке

-

Белка с диполями воды в растворе

+

Субстрата с активным центром фермента

-

Радикалов аминокислот при формировании третичной структуры белка

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите правильные утверждения относительно взаимоотношений структуры и функции у гемоглобина:

+

Оксигенация одной группы гема увеличивает аффинность к кислороду другой группы

-

Оксигенация одной группы гема снижает аффинность к кислороду другой группы

-

Углекислый газ взаимодействует с железом гема, изменяет конформацию молекулы гемоглобина и снижает его сродство к кислороду

+

Оксигенация одной группы гема вызывает конформационные изменения других частей молекулы гемоглобина

-

2,3-Дифосфоглицерат понижает сродство гемоглобина к кислороду, так как  связывается с железом гема и вызывает конформационные изменения всей молекулы

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Кривые диссоциации гемоглобина и миоглобина различаются, потому что:

+

Гемоглобин имеет четыре полипептидные цепи и его оксигенация зависит от pH

-

Миоглобин может присоединять несколько молекул кислорода к одному гему

+

В миоглобине оксигенация одной молекулы не влияет на оксигенацию других молекул

-

Сродство гемоглобина к кислороду выше

-

Гемоглобин и миоглобин функционируют в разных тканях

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Центр связывания белка с лигандом представляет собой:

-

Структурный домен, сформированный на уровне надвторичной структуры

+

Совокупность радикалов аминокислот, сближенных при формировании четвертичной структуры

-

Последовательность нуклеотидов в гене

+

Участок молекулы белка, комплементарный лиганду

-

Конфигурацию полипептидной цепи

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Факторы, способствующие осаждению белковых молекул:

+

Большие размеры частиц

-

Гидратная оболочка

+

Высокая молекулярная масса

+

Денатурация

-

Электрический заряд белка

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите нерастворимые белки:

+

Волокна коллагена

-

Миозин

+

Волокна кератина

-

Фосфопротеин

-

Гемоглобин

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите факторы, которые влияют на растворимость белков в водной среде:

+

Заряд белковой молекулы

+

рН раствора, в котором находятся молекулы

+

Молекулярная масса молекулы

-

Способность связывать природные лиганды

-

Высокая биологическая активность молекулы

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

В изоэлектрической точке белок:

+

Осаждается

-

Имеет наибольший заряд

-

Является катионом

-

Является анионом

-

Денатурирует

+

Не имеет заряда

 

 

##theme 12

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Выберите растворимые белки:

+

Иммуноглобулины

-

Волокна коллагена

+

Липопротеины

-

Волокна кератина

+

Металлопротеины

 

 

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

При денатурации белков:

+

Разрушается конформация

+

Сохраняется конфигурация

+

Изменяется растворимость

-

Сохраняется конформация

-

Разрушается конфигурация

 

 

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00

Денатурацию белка вызывают:

-

Кратковременное воздействие спирта или ацетона

+

Воздействие концентрированной азотной кислоты

-

Изменение pH в пределах 5,5 – 8,5

-

Высаливание

+

Воздействие солей тяжелых металлов

 

 

##theme 14

##score 1

##type 2

##time 0:00:00


Дата добавления: 2018-09-22; просмотров: 232; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:






Мы поможем в написании ваших работ!