Вторичная и превичная структура белка
Белки – нерегулярные полимеры, мономеры которых - α – L – аминокислоты.
α – NH2 присоединена к тому же атому, что и СООН. Или – все они содержат NH2 группу, присоединенную к тому же атому, что и СООН.
L – левовращающий стереоизомер ( вращают плоскость поляризованного света)
D – аминокислот много в организме, но они не входят в состав белков.
α – аманитин - D – аминокислота входит в состав пептида – токсин бледной поганки
( нет противоядия) – ингибирует РНК – полимеразу II ( в 10 в - 8 М)
20 аминокислот – в состав белков (одна из них иминокислота - пролин). 2 минорные – пирролизин и селеноцистеин.
Первичная структура – последовательность расположения в нём аминокислотных остатков.
Средний белок – 500 амин – остатков. Разнообразие первичных структур – 20 в 500 степ.
На земле не было, нет и не будет, 2 – х людей с полностью идентичным набором белков (протеомом)!
Белки являются основой видовой и индивидуальной специфичности.
Вторичная структура – пространственная конформация полипептидной цепи. обусловленная водородными связями между С=О и N-Н не входящих в радикал.
Мы рассмотрим 2 варианта – регулярная α – спираль и β – складчатая структура.
NH – группа какого-то аминокислотного остатка связана с С=О группой (n-4) - го остатка.
На виток α – спирали – 3,6 аминокислотных остатков. Период идентичности – 18 аминокислотных остатков – 5 витков ( 18 – первое целое число)
|
|
|
Упорядоченная, но нерегулярная β – складчатая структура – другой вариант.
β – складки могут образовывать разные полипептидные цепочки.
Белки делятся по преобладанию вторичной структуры.
а) α – белки - α – спираль – гемоглобин.
б) β – белки - β – складки – конканавалин. ( 7 β – складок)
в) α + β – обе структуры – папаин (белок, протеолитический растительный фермент, катализирующий гидролиз белков)
г) α /β белки - α участки чередуются с β складками – самый распр. вариант.
Основная причина нарушения α – спирали – пролин (не может образовать водородную связь)
Вторая причина – подряд идут одноимённо заряженные аминокислоты (отталкиваются)
Вопрос 10
Третичная и четвертичная структура.
Третичная структура – пространственная конформация полипептидной цепи, обусловленная след. связями между радикалами:
1) Ковалентными S – S ( дисульфидные мостики) – только между цистеинами.
2)Электростатические взаимодействия между разноимённо заряженными радикалами. Пример – аргинин – глутаминовая кислота.
3)Водородные связи между радикалами с ОН – группой и радикалами с NH и COOH группами. Серин, треонин, тирозин.
|
|
|
Протеинкиназы – фосфорилирование (специфичны для каждой из 3 – х кислот) Если злок. опухоль вызвана онковирусом – он даёт доп. тирозин. протеинкиназу.
4) гидрофобные взаимодействия между неполярными радикалами. Гидрофобные радикалы сближаются с образованием конформации с минимальной свободной энергией или с образование гидрофобного ядра.
Белки с гидрофобным ядром – глобулярные и они растворимы в воде в силу наличия полярно заряженной оболочки.
Гидрофобные самые слабые, но они являются определяющими в третичной структуре в силу многочисленности. ( 8 аминокислот), неизберательности и нахождения в воде.
Четвертичная структура – агрегаты, состояние из одинаковых или разных полипептидных цепей, удерживаемых за счёт следующих взаимодействий
- ковалентые S – S.
- электрост. взаимодействия.
- водородных связей.
Гидрофобные участвуют редко. Очень редко.
Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуноглобулин, инсулин. Почти все ДНК- и РНК- полимеразы имеют четвертичную структуру. Пример – Гемоглобин: гемм и глобин.
Глобин - 2α и 2β полипептидные цепи – все они α – спиральны.
Всего – 574 аминокислотных остатка.
|
|
|
Гемоглобин – основной белок эритроцитов.
У больных серповидноклеточной анемией на 6 – ом месте от N – конца β - цепи стоит неполярный валин, у здоровых людей – (-) заряженная глутаминовая кислота. 2 остатка из 574 заменены. Такой дефектный белок имеет иную третичную и четвертичную структуру и образует нерастворимые тяжи, изменяющие форму эритроцита на серповидную ( плохо переносит О2 и СО2) Тяжёлое неизлечимое наследственное заболевание – дети больные не доживают до 2 – х лет. Больные – Гомозиготы.
В Сибири – 1 больной на 10 миллионов. В Грузии – 5% - болота комары.
Там отбор против домин. гомозигот. Доминирование неполное, и Аа – 85% норм. гемоглобина. и 15% дефектного и моляр. плазмодий не живёт в их эритроцитах => не болеют малярией. В Африке такой же процент больных. Гетерозиготам не рекомендуется подниматься высоко в горы.
Вопрос 11
Глобулярные и фибриллярные белки.
95% белков имеют гидрофобное ядро.
5% фибриллярные белки.
Подавляющее число глобулярных белков растворимо.
Фибриллярные белки – вытянутые нити. Деление по форме, принимаемой в растворах.
Большинство фибриллярных белков нерастворимо, нет гидрофобного ядра, много полярных и заряженных радикалов , взаимодействующих друг с другом.
|
|
|
Пример α – кератин – самый многочисленный на планете ( ногти, волосы, рога, копыта, панцири, иглы, пун, перья).
Каждая фибрилла кератина - α – спираль (нет β – складок), соединяются между собой электростатически и ковалентно много S – S мостиков.
Хим. завивка волос – смоченный и намотанный на бигуди волос обрабатывают восстан. агентом. – разрыв S – S мостиков и восстановление до SH групп. Волос нагревают и вытягивают, затем окисл. агент – новые S- S мостики.
3 α – спирали, соединённые S – S мостиками, образуют, 3 –х жильный “канат”
(11 “канатов” – миофибрилла волоса).
β – кератин (фиброин) - β – складки, образуемые разными цепями (внутри цепи складок нет), образованные только водородными связями. Менее растяжим и более эластичен. Белок шелка
Коллаген ( сухожилия и кожа), эластин ( связки)
Вопрос 12
Дата добавления: 2018-08-06; просмотров: 364; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!