Природа и свойства ферментов.

Номенклатура и классификация ферментов.

Названия ферментов включает корень слова, отражающий характер катализируемой реакции или атакуемого субстрата, и окончание «аза» (тирозиназа – тирозин). Объединение ферментов в классы основано на типе катализируемых реакций. 1)Оксидоредуктазы – окисл-вост. реакции. 2)Трансферазы – реакции межмолекулярного переноса (A-B+C=A+B-C). 3)Гидролазы – реакции гидролитического расщепления =С - - О, =С - -N= и других связей. 4) Лиазы - реакции негидролитического расщепления с образованием двойных связей. 5) Изомеразы - реакции изменения геометрической или пространственной конфигурации молекулы. 6) Лигазы (синтетазы) – реакции соединения двух молекул, сопровождающиеся гидролизом макроэргов. Каждый из 6 классов делях на подклассы и подподклассы, уточняющие типы субстратов, переносимых группировок и другие детали.Каждый фермент обозначают шифром, включающим номер класса, подкласса, подподкласса, и номер фермента в подподклассе. Затем следует рациональное название (лактат: НАД-оксиредуктаза) и обычно употребляемое (лактатдегидрогеназа).

Охарактеризовать зависимоть скороти ферментативной реакциии от времени.

Позволяет отнести исследуемый процесс к реакциям нулевого или первого порядка. Реакции 0 порядка, скорость исчезновения субстракта остается постоянной в течение всей реакции. Реакции 1 порядка, проходят при убыли субстакта за единицу времени, пропорциональной имеющемся в данный момент кол-ву субстракта.

Эффекторы.

- химические соединения, кот тормозят (ингибиторы) или ускоряют (активаторы) ферментативные реакции.

Аллостерические эффекторы, их особенности.

Аллостерические эффекторы отличаются следующими тремя особенностями:1) Их структура часто существенно отличается от природного субстрата фермента. 2)Они настолько специфичны, что даже близкие по структуре к ним вещества не способны изменять активность фермента. 3)Действуют исключительно на фермент, катализирующий первое звено в цепи многоступенчатого ферментативного процесса. Примером аллостерического активатора может служить АТФ, пример аллостерического ингибитора – гем.

О белковой природе живого.

О белковой природе ферментов говорит факт инактивирования ферментов брожения при кипячении. При кипячении имеют место явления необратимой денатурации белка – фермента. Фермент при этом теряет присущие ему свойства катализировать химическую реакцию. Ферменты при гидролизе, как и белки, распадаются на аминокислоты.

Назвать общие свойства ферментов и неорганических катализаторов.

Ферментыинеорганические катализаторыувеличивают скорость хим. реакции и не расходуются при этом. Не изменяют константу равновесия (Кр), но состояние равновесия наступает быстрее. Могут ингибировать и активировать хим. Реакцию

Что называют pH и температурным оптимумом.

Температурный оптимум – то значение t при котором данный фермент обладает наибольшей активностью. РН - то значение pH при котором данный фермент обладает наибольшей активностью.

Назвать энзим, который катализирует гидролитическое расщепление уксусного эфира масляной кислоты, назвать класс к которому он относится.

Эстеразы. Гидролаза.

Назвать класс и общее название энзима, катализирующего реакцию, в которой субстрат является донатором водорода.

Оксиредуктазы, подкласс – дегидрогеназы.

Энзим, катализирующий ОВР.

Оксиредуктаза

Энзим катализирующий перенос метильной группы от донора к акцептору.

Трансфераза, метилтрансфераза В₁₂ каболамин

Мы поможем в написании ваших работ!