ІІ. Ферменти та енергетичний обмін
Модуль
Фармацевтичний факультет (2011)
І. Структура, властивості і функції білків та аміно кислот
1. Гемоглобін відноситься до складних білків, який транспортує кисень в організм і виводить вуглекислий газ із нього. Вкажіть до якого класу речовин він відноситься.
A Нуклеопротеїнів
B. Металопротеїнів
C. Ліпопротеїнів
Д.Хромопротеїнів
Е.Глікопротеїнів
2. В клінічній практиці для фракціонування білків сироватки крові та інших біологічних рідин використовується метод висолювання. Які сполуки застосовуються для цієї мети?
A. Солі лужних металів
B. Детергенти
C. Солі важких металів
D. Кислоти
E. Луги
3. При електрофоретичному розділенні білків сироватки крові альбуміни проявляють найбільш виявлені електронегативні властивості. Яка амінокислота у великій кількості міститься в молекулах альбумінів і визначає їх кислотні властивості?
A. Триптофан
B. Лізин
C. Лейцин
D. Аланін
Е.Глутамінова кислота
4. Для поліпшення тканинного дихання при асфіксії новонароджених та для відновлення окиснювальних процесів в організмі використовують цитохром С. До якого класу речовин належить ця сполука?
A. Фосфопротеїни
B. Ліпопротеїни
C. Гемопротеїни
D. Нуклеопротеїни
E. Глікопротеїни
5. Хворий знаходиться у відділенні 'штучна нирка'. Вкажіть метод який використовується для очищення його крові від низькомолекулярних сполук.
A. Висолювання
|
|
|
B. Діаліз
C. Електрофорез
D. Гідроліз
E. Денатурація
6. Вивчення просторової конформації білків здійснюється за допомогою певного методу. Вкажіть його.
A. Рентгеноструктурний аналіз
B. Висолювання
C. Електрофорез
D. Діаліз
E. Ізоелектричне фокусування
7. Альфа-спіраль є однією з форм вторинної структури білка. Вкажіть, які зв'язки стабілізують цю структуру.
A. Пептидні
B. Гідрофобні
C. Водневі
D. Іонні
E. Міжмолекулярної взаємодії
8. Наведіть приклад олігомерного білка, що має надмолекулярну структуру.
A. Вірус тютюнової мозаїки
B. Глобулін
C. Альбумін
D. Міоглобін
E. Інсулін
9. Виберіть із списку гемопротеїн:
A. Гіалуронова кислота
B. Хондроітинсірчана кислота
C. Каталаза
D. Іхтулін
E. Вітелін
10. Який газ утворює стійку сполуку із гемоглобіном крові?
A.N2
B. О2
С.СО
D.CO2
E. NO
11. Білки складаються з амінокислот. За якими структурними компонентами можна судити про інтенсивність білкового обміну?
A. Азот
B. Вуглець
C. Водень
D. Кисень
E. Магній
12. Структурною особливістю фібрилярних білків є утворення мультимолекулярних ниткоподібних комплексів – фібрил, які складаються з декількох паралельних поліпептидних ланцюгів. Назвіть фібрилярний білок, що входить до складу волосся, шкіри, нігтів.
|
|
|
A. Протромбін
B. Альбумін
С.Альфа-кератин
D. Глобулін
E. Гістон
13. При формуванні третинної структури більшості глобулярних білків неполярні залишки амінокислот занурені у внутрішню гідрофобну фазу молекули. Назвіть одну з таких гідрофобних амінокислот.
A. Валін
B. Лізин
C. Аргінін
D. Глутамінова кислота
E. Аспарагінова кислота
14. Багато білків має четвертинну структуру, тобто складається із декількох поліпептидних ланцюгів, кожен з яких має свою характерну впорядковану конформацію. Вкажіть один з таких білків.
A. 1-глобулін
B. Міоглобін
C. Альбумін
D.Гемоглобін
E. Преальбумін
15. Пацієнту, що страждає на захворювання суглобів лікар призначив мазь, діючою речовиною якої є глікозаміноглікан – найважливіший компонент хряща. Яка це речовина?
A.Хондроітинсульфат
B. Гепарин
C. Глікоген
D. Арабіноза
E. Вітелін
16. Основну субстанцію міжклітинного матриксу сполучної тканини утворюють протеоглікани, вуглеводним компонентом яких є глікозаміноглікани. Який глікозаміноглікан відіграє важливу роль в регуляції проникності тканин?
A. Кератансульфат
B. Гепарин
C. Гемоглобін
D. Гіалуронова кислота
E. Гепарансульфат
17. При багатьох захворюваннях для підтвердження діагнозу в біохімічних лабораторіях проводять аналіз білкових фракцій за допомогою електрофоретичного методу. Яка властивість білків лежить в основі даного методу?
|
|
|
A. Наявність заряду
B. Оптична активність
C. Велика молекулярна маса
D. Здатність до набухання
E. Висока в’язкість
18. У фармацевтичній промисловості із біологічних рідин виділяють білки, які використовують як фармпрепарати при лікуванні. Вкажіть, який метод для цього використовують:
A.Денатурація
B. Секвенація
С. Висолювання
D. Електрофорез
E. Діаліз
19. У клініці для парентерального білкового харчування, використовують фармпрепарати гідролізату білків. Повноцінність гідролізатів визначається за наявністю незамінних амінокислот. Вкажіть, яка із перерахованих амінокислот відноситься до незамінних:
A. Метіонін
B. Цистеїн
C. Аланін
D. Тирозин
E. Гліцин
20. У результаті оксидазних реакцій утворюється пероксид водню, який є токсичною речовиною для організму. Важливу роль у його відновленні відіграє глутатіон. Назвіть амінокислоти, які входять до складу глутатіону:
A. Ізолейцин, гістидин, аланін
B. Аспарагінова кислота, валін, серин
C. Лізин, метіонін, триптофан
|
|
|
D. Фенілаланін, лізин, тирозин
E.Глутамінова кислота, цистеїн, гліцин
21. Хворому після операції призначили глікозаміноглікан, що має антикоагуляційну дію. Назвіть дану речовину:
A.Гіалуронова кислота
B. Кератансульфат
C. Гепарин
D. Хондроїтин-6-сульфат
E. Хондроїтин-4-сульфат
22. У структурі тРНК на теперішній час окрім головних азотистих основ виявлено понад 50 мінорних. Назвіть одну з них.
A. Дигідроурацил
B. Урацил
C. Аденін
D. 5-метилурацил
E. Цитозин
23. При термічній обробці їди спостерігаються незворотні зміни просторової структури білка. Цей процес отримав назву:
A.Діаліз
B. Денатурація
C. C. Висолювання
D. Ренатурація
E. Гідратація
24. У склад білка входять протеїногенні амінокислоти. В якому положенні обов’язково повинна бути в їх структурі аміногрупа?
A.a-положенні
B. b- положенні
C. g-положенні
D. d -положенні
E. e-положенні
25. В організмі людини присутні як прості, так і складні білки. Чим відрізняються по структурі складні білки від простих?
A. Наявністю небілкового компоненту у білку
B. Відсутністю небілкового компоненту в білку
C. Послідовністю амінокислотних залишків у білку
D. Просторовою організацією білкової молекули
E. Кількістю амінокислотних залишків у білку
26. Простетична група складних білків приєднується до поліпептидного ланцюга за допомогою різних зв'язків. Через яку групу приєднується залишок фосфорної кислоти до білків у фосфопротеїнах?
A.NH-групу лізину
B. SH-групу цистеїну
C.ОН-групу серину
D. СОО-групу глутаміну
E. СН-групу метионіну
27. При дослідженні крові виявлені структурні зміни еритроцитів та гемоглобіну. Заміна якої амінокислоти у b-ланцюгу гемоглобіну може до цього призводити?
A.Глютамінової кислоти на валін
B. Глютамінової кислоти та серин
C. Аспарагінової кислоти на валін
D. Аспарагінової кислоти на лейцин
E. Глютамінової кислоти на аланін
28. Препарат танін використовується в практичній медицині як в’яжучий засіб при гострих і хронічних захворюваннях кишечника. В’яжуча дія таніну пов’язана з його здатністю:
A. Гідролізувати білки
B. Денатурувати білки
C. Ренатурувати білки
D. Висолювати білки
E. Окислювати білки
29. Для отримання із підшлункової залози тварин у чистому вигляді ферменту амілази використовують метод афінної хроматографії із закріпленим на носієві лігандом. Яку із наступних речовин використовують в якості ліганда?
A. Лактозу
B. Целюлозу
C. Крохмаль
D. Сахарозу
E. Глюкозу
30. Білки мають високий рівень просторової організації. Які зв'язки приймають участь у формуванні та стабілізації вторинної структури білкової макромолекули?
A. Водневі
B. Ефірні
C. Гідрофобні
D. Іонні
E. Сили Ван-дер-Ваальса
31. Гемоглобін еретроцитів зв'язує та переносить кисень від легень до тканин. Який рівень структурної організації гемоглобіну забезпечує дихальну функцію кровії:
A. Первинний
B. Третинний
C. Вторинний
D.Четвертинний
E. Не має значення
32. В основі структурної класифікації амінокислот лежить будова бокового радикала. Яка із перерахованих амінокислот відноситься до діаміномонокарбоновим?
A. Пролін
B. Лізин
C. Валін
D. Лейцин
E. Метіонін
33. Вуглеводневий компонент протеогліканів представлений глікозаміногліканами (ГАГ). Який із глікозаміногліканів локалізований переважно в печінці, легенях, судинній стінці?
A. Гепарин
B. Гіалурова кислота
C. Кератансульфат
D. Дерматансульфат
E. Хондроїтинсульфат
34. Гемоглобін влодіє здатністю утворювати з чадним газом дуже стійку, небезпечну для життя сполуку. Як воно називається?
A. Карбгемоглобін
B. Метгемоглобін
C. Карбоксигемоглобін
D. Оксигемоглобін
E. Міоглобін
35. Серповидно – клітинна анемія обумовлена мутацією гена, який відповідає за синтез білкової частини гемоглобіну. При цьому полярна амінокислота замінюється на неполярну, що призводить до зменшення розчинності гемоглобіну і зміни розчинності еритроцитів. Вкажіть, яка заміна має місце в молекулі гемоглобіну ?
A. Глутамінова кислота - на валін
B. Аланін - на фенілаланін
C. Глутамінова кислота – на аспарагінову кислоту
D. Валін – на серин
E. Глутамінова кислота – на лізин
36. В технології отримання фармацевтичних білкових препаратів використовують висолювання. Яким методом можна звільнити від низькомолекулярних домішок?
A. Висолюванням
B. Денатурацією
C. Секвенацією
D. Діалізом
E. Електрофорезом
37. Дипептид карнозин підвищує ефективність іонних помп у м'язових клітинах. Вкажіть із яких амінокислот він утворюється?
A. Гістидин, L - аланін
B. Гістидин , D- аланін
C. Гістидин, гліцин
D. Гістидин, валін
E. Гістидин, цистеїн
38. Ціаніди є сильними отрутами для організму людини. Вкажіть, яка сполука буде найкраще їх зв’язувати?
A. Гем
B. Карбоксигемоглобін
C. Карбгемоглобін
D. Оксигемоглобін
E. Метгемоглобін
39. При виділенні ферментів із гомогенату використовують сульфат амонію. Вкажіть яким методом можна очиcтити від нього фермент?
A.Хроматографією
B. Ультрацентрифугуванням
C. Фільтруванням
D.Діаліз
E. Електрофорезом
40. Триптофан — амінокислота, яка входить до складу білків. Який азотовмісний гетероцикл входить до його структури?
A. Піридин
B. Імідазол
C. Пірол
D. Індол
E. Піримідин
41. Однією із функцій білків є захист організму від інфекційних хвороб. Який профілактичний противірусний препарат неспецифічного захисту рекомендують під час епідемії грипу?
A. Інтерферон
B. Альбумін
C. Тимолін
D. Тимозин
E. Альбуцид
42. Пацієнту з ушкодженим стравоходом рекомендовано парентеральне харчування. Вкажіть, який з вказаних фармпрепаратів є гідролізатом амінокислот?
A. Реополіглюкін
B. Поліглюкін
C. Гідролізин
D. Аспаркам
E. Панангін
43. Поряд з нормальними типами гемоглобіну в організмі дорослої людини можуть бути присутні паталогічні. Вкажіть один із них.
A. HbS
B. HbF
C. HbСО2
D. HbA2
E. HbO2
44. Для розділення альбумінів і глобулінів у клініко-біохімічних лабораторіях використовують метод висолювання. Які із перерахованих речовин викликають висолювання білків?
A. Органічні розчинники
B. Нейтральні солі
C. Алкалоїди
D. Кислоти
E. Луги
45. Деякі білки в організмі людини проявляють буферні властивості. Завдяки вмісту якої амінокислоти проявляє свої буферні властивості у крові гемоглобін?
A. Гістидин
B. Аланін
C. Ізолейцин
D. Валін
E. Треонін
46. В клінічній практиці для фракціонування білків сироватки крові та інших біологічних рідин використовується метод висолювання. Які сполуки застосовуються для цієї мети?
A. Солі лужних металів
B. Детергенти
C. Солі важких металів
D. Кислоти
E. Луги
47. При електрофоретичному розділенні білків сироватки крові альбуміни проявляють найбільш виявлені електронегативні властивості. Яка амінокислота у великій кількості міститься в молекулах альбумінів і визначає їх кислотні властивості?
A. Лізин
B. Глутамінова кислота
C. Лейцин
D. Аланін
E. Триптофан
48. Оксиди нітрогену можуть окислювати Fe2+ у молекулі гемоглобіну до Fe3+ з утворенням його похідного, не здатного приєднувати кисень. Назвіть цю речовину:
A. Карбгемоглобін
B. Оксигемоглобін
C. Метгемоглобін
D. Дезоксигемоглобін
E. Карбоксигемоглобін
49. 40-річного чоловіка госпіталізовано внаслідок отруєння чадним газом. Яка з перелічених фракцій гемоглобіну буде підвищеною у даного пацієнта?
A. Карбоксигемоглобін
B. Оксигемоглобін
C. Метгемоглобін
D. Карбгемоглобін
E. Глікозильований гемоглобін
50 Для виявлення у біооб'єктах амінокислот і їх кількісного визначення застосовують реакції:
А. Фоля
В. Ксантопротеїнову
С. Міллона
D. Нінгідринову
E. Біуретова
51. Амінокислоти - це органічні амфотерні сполуки. Із наведених a-амінокислот виберіть основну амінокислоту:
А. Цистеїн
В. Фенілаланін
С. Гліцин
D. Лізин
E. Глутамінова кислота
52. В основі хімічної структури будь-якого білка лежить пептидний зв'язок. У результаті якої взаємодії вона утворена?
А. Альфа-карбоксильної групи однієї аміно-кислоти і альфа-аміногрупи іншої амінокислоти
В. Альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти і карбоксильної групи бічного радикала іншої амінокислоти
С. Альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти і гідроксигрупи іншої амінокислоти
D. Альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти і аміногрупи бічного радикала іншої амінокислоти
Е. Альфа-карбоксильної групи однієї амінокислоти і varepsilon-аміногрупи іншої амінокислоти
53. За допомогою якого реактиву можна встановити амінокислотну послідовність аналізуючи пептиди?
А. Етанол
В. Реактив Сенгера
С. Ацетилхлорид
D. Метилйодид
Е. Фенілізотіоціанат
54. У білках іоногенні групи амінокислот розташовуються на поверхні макромолекули й обумовлюють електростатичну взаємодію. Які з перерахованих нижче амінокислот містять йоногенні групи:
А. Аспарагін
В. Серин
C. Треонін
D.Тирозин
E. Глутамін
55. Амінокислоти - біологічно активні сполуки, що беруть участь в обмінних процесах, використовуються в синтезі лікарських препаратів. Яка з приведених амінокислот є компонентом білів?
А. 2-амінопропанова кислота
В. 2-амінобензойна кислота
С. 4-амінобутанова кислота
D. 3-амінопроцанова кислота
E. 4-амiнобензойна кислота
56. Чоловік 35 років страждає на гепатоцеребральну дистрофію (Хвороба Вільсона-Коновалова). В сечі різко підвищений вміст амінокислот. У крові цих хворих спостерігається:
А.Понижений вміст церулоплазміну
B. Підвищений вміст церулоплазміну
C. Зменшення кількості сечовини
D. Підвищений вміст креатину
Е. Зниження вмісту індикану
57. У собаки з хронічною фістулою слинної залози узята слина для вивчення її складу. У слині виявлена речовина білкового походження. Укажіть, що це за речовина:
А. Ліпаза
В. Сечовина
С. Пепсин
D. Муцин
Е. Хімозин
58. При гідролізі білка виявлено флавінмононуклеотид (ФМН). Який з перечислених білків гідролізували?
А.Ліпопротеїди
В. Нуклеопротеїди
С. Фосфопротеїди
D.Хромопротеїди
Е. Глікопротеїди
Будова нуклеїнових кислот
1 Склад азотистих основ ДНК та РНК відрізняється. Яка гетероциклічна азотиста основа не входить до складу ДНК?
A. Тимін
B. Гуанін
C. Цитозин
D. Аденін
E. Урацил
2 У склад нуклеопротеїнів входить значна кількість простих білків, які стабілізують їх структуру і мають лужний характер. Вкажіть які це білки:
A. Протаміни і гістони
B. Альбуміни і глобуліни
C. Проламіни і глютеніни
D. Протеноїди
E. Ліпопротеїни
3.В хромосомах ядер ДНК зв’язана з білками гістонами, створюючи структури, що мають назву нуклеосоми. Середину нуклеосом складають вісім молекул гістонів. Яка з перелічених амінокислот у великій кількості входить до складу цих білків?
A. Лейцин
B. Валін
С. Лізин
D. Серин
E. Метіонін
4. Нуклеїнові кислоти забезпечують збереження і передавання нащадкам спадкової інформації, а також механізм її реалізації. Яка нуклеїнова кислота містить інформацію про кількість і порядок розташування амінокислотних залишків у молекулі білка?
A.мРНК
B. тРНК
C. 28SpРНК
D. 18SрРНК
E. мяРНК
5. Первинна структура нуклеїнових кислот це лінійний полінуклеотидний ланцюг, що має певний склад і порядок розташування мононуклеотидів. Які зв’язки стабілізують цю структуру?
A. Дисульфідні
B. Пептидні
C. Глікозидні
D. 3,5-фосфодиефірні
E. Водневі
6. У клітинах організму еукаріотів ДНК знаходиться у зв'язаній з білками формі. Вкажіть білки, що з’єднані з ниткою ДНК та стабілізують її:
A. Глютеліни
B. Альбуміни
C. Глобуліни
D. Проламіни
E. Гістони
7. Знаючи структуру біологічно-активних речовин, можна судити про їх біохімічну функцію в організмі. До якого класу біологічно-активних речовин відноситься полінуклеотид, який побудований із дезоксимононуклеотидів?
A. Білки
B. Полісахарид
С. ДНК
D. РНК
E. Ліпіди
8. В склад хроматину входять гістонові білки, які мають позитивний заряд. Яка із перерахованих амінокислот в великій кількості входить у склад гістонових білків і несе на собі позитивний заряд?
A. Лізин
B. Аланін
C. Валін
D. Треонін
E. Серин
9..Який характер зв’язку між білком і нуклеїновою кислотою:
A. водневий,
B. іонний,
C. ковалентний,
D. електростатичний,
E. донорно-акцепторний.
10. У препараті ДНК вміст гуаніну становить 28% від загальної кількості основ. Вміст тиміну у цьому препараті становить (%) :
A. 28;
B. 62;
C. 22;
D. 31;
E. 45.
11.У препараті ДНК вміст тиміну становить 20% від загальної кількості основ. Вміст цитозину у цьому препараті становить (%) :
A. 80;
B. 20;
C. 10;
D. 40;
E. 30.
12.У препараті ДНК вміст аденіну становить 35% від загальної кількості основ. Вміст гуаніну у цьому препараті становить (%) :
A. 35;
B. 40;
C. 20;
D. 15;
Е. 30.
13.У препараті ДНК вміст цитозину становить 22% . Вміст тиміну у цьому препараті становить (%) :
A. 22;
B. 11;
C. 56;
D. 28;
E. 44.
14.Нуклеїнові кислоти - лінійні полімери, в яких нуклеотидні залишки з'єднані між собою з допомогою:
A. водневих зв'язків;
B. іонних зв'язків;
C. 3', 5' – фосфодіефірних зв'язків;
D. координаційних зв'язків;
E. глікозидних зв'язків.
15.У біоптаті печінки виявлено: аденін, гуанін, тимін, цитозин, дезоксирибозу і фосфорну кислоту. До складу яких білків входять такі компоненти?
A ліпопротеїнів
B фосфопротеїнів
C глікопротеїнів
D нуклеопротеїнів
E гемопротеїнів
ІІ. Ферменти та енергетичний обмін
Дата добавления: 2018-05-12; просмотров: 579; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!