Гемоглобин: строение, свойства, количество в крови, методики определения.

Основные функции эритроцитов обусловлены наличием в их составе белка хромопротеида — гемоглобина.

Мол. масса гемоглобина человека равна 68 800. Гемоглобин состоит из белковой (глобин) и железосодержащей (гем) частей; на одну молекулу глобина приходится 4 молекулы гема.

В крови здорового человека содержание гемоглобина составляет 120— 165 г/л (120—150 г/л у женщин, 130—160 г/л у мужчин). У беременных содержание гемоглобина может понижаться до 110 г/л.

Основные функции гемоглобина:

• транспорт О₂ и СО₂ (дыхательных газов)

• буфер

• связывание токсичных веществ

Гемоглобин человека и различных животных имеет разное строение. Это касается белковой части — глобина, а гем у всех представителей животного мира имеет одну и ту же структуру.

Гем состоит из молекулы порфирина, в центре которой расположен ион Fe²⁺, способный присоединять О₂. Структура белковой части гемоглобина человека неоднородна, благодаря чему белковая часть разделяется на ряд фракций.

Большая часть гемоглобина взрослого человека (95—98 %) состоит из фракции А (от лат. adultus — взрослый); от 2 до 3 % всего гемоглобина приходится на фракцию А₂; наконец, в эритроцитах взрослого человека находится так называемый фетальный гемоглобин (от лат. foetus — плод), или гемоглобин F, содержание которого в норме редко превышает 1—2 %. Гемоглобины А и А₂ обнаруживают практически во всех эритроцитах, тогда как гемоглобин F присутствует в них не всегда.

Гемоглобин F содержится преимущественно у плода. К моменту рождения ребенка на его долю приходится 70 — 90 %. Гемоглобин F имеет большее сродство к О₂, чем гемоглобин А, что позволяет тканям плода не испытывать гипоксии, несмотря на низкое напряжение кислорода в его крови. Эта приспособительная реакция объясняется тем, что гемоглобин F труднее вступает в связь с 2,3-дифосфоглицериновой кислотой, которая уменьшает способность гемоглобина переходить в оксигемоглобин, а следовательно, и обеспечивать легкую отдачу О₂ тканям.

Кроме так называемых нормальных, существуют более 300 аномальных гемоглобинов, встречающихся при различных заболеваниях системы крови. Все они отличаются друг от друга строением глобина.

Гемоглобин обладает способностью образовывать соединения с О2, СО2 и СО. Гемоглобин, присоединивший О2, называется оксигемоглобин (ННbО2); гемоглобин, отдавший О2, называется восстановленным, или peдуцированньм гемоглобином (ННb). В артериальной крови преобладает содержание оксигемоглобина, от чего ее цвет приобретает алую окраску. В венозной крови до 35 % всего гемоглобина приходится на ННЬ. Кроме того, часть гемоглобина через аминную группу связывается с СО₂, образуя карбогемоглобин (ННb СО₂), благодаря чему переносится от 10 до 20% всего транспортируемого кровью СО2.

Виды гемоглобина в зависимости от состояния гема и глобина:

• оксигемоглобин (НbО₂) — присоединивший четыре молекулы О₂ (в артериальной крови -98 %, в венозной -65 %).

• дезоксигемоглобин (ННb)— гемоглобин, отдавший кислород (в артериальной крови ~2 %, в венозной -35 %);

• метгемоглобин (MetHb) — имеет окисленные атомы железа (Fe³⁺), не присоединяющие О₂ (в норме менее 3 %).

• карбгемоглобин (НbСО₂) — присоединяет СО₂ к глобину (находится в венозной крови);

• карбоксигемоглобин (НbСО) — СО имеет сродство к Нb в 240 раз выше, чем О₂, и блокирует присоединение О₂(например, если в крови Рсо = 0,5 мм рт. ст., то 50 % гемоглобина будет связано с СО);

Кривая диссоциация оксигемоглобина

Зависимость насыщения гемоглобина O₂ от парциального напряжения O₂ может быть представлена графически в виде кривой диссоциации оксигемоглобина (рис. 711291326).

Рис. 711291326. Кривая диссоциации оксигемоглобина.

Кривая имеет сигмовидную форму, при этом нижняя часть кривой (РO₂< 60 мм рт.ст.) имеет крутой наклон, а верхняя часть (РO₂> 60 мм рт.ст.) относительно пологая.

Положение кривой диссоциации оксигемоглобина зависит от сродства гемоглобина с кислородом. При снижении сродства гемоглобина к O₂, т.е. облегчении перехода O₂ в ткани, кривая сдвигается вправо.

Повышение сродства гемоглобина к O₂ означает меньшее высвобождение кислорода в тканях, при этом кривая диссоциации сдвигается влево.

Важным показателем, отражающем сдвиги кривой диссоциации оксигемоглобина, является параметр Р₅₀, т.е. такое РO₂, при котором гемоглобин насыщен кислородом на 50 % (рис. 7112913267).

В нормальных условиях у человека (при t 37 °С, рН 7,40 и РСO₂ = 40 мм рт.ст.) Р₅₀ ⁼ 27 мм рт.ст.

При сдвиге кривой диссоциации вправо Р₅₀ увеличивается, а при сдвиге влево — снижается.

На сродство гемоглобина к O₂ оказывают влияние большое количество метаболических факторов, к числу которых относятся рН, РСO₂, температура, концентрация в эритроцитах 2,3-дифосфоглицерата (2,3-ДФГ) (рис. 711291336).

Рис. 711291336. Сдвиги кривой диссоциации оксигемоглобина.

Снижение рН, повышение РСО2 и температуры снижают сродство гемоглобина к О2 и смещению кривой вправо. Такие метаболические условия создаются в работающих мышцах, и такой сдвиг кривой является физиологически выгодным, так как повышенное высвобождение О2 необходимо для

Миоглобин

F-гемоглобин

А-гемоглобин

Дата добавления: 2022-01-22; просмотров: 37; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

⇐ Предыдущая 123 Следующая ⇒

Мы поможем в написании ваших работ!