Роль ЦТК, БО, ОФ в обмене веществ



Общие свойства ферментов, механизм действия.

Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.

Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40 - 50°С.

Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты "работают" в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина - фермента, гидролизующего белки в желудке, - максимальна при рН 1,5 - 2,5. В щелочной среде "работают" ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться

ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-субстратного комплекса.

Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg2+, Mn2+, Zn2+, K+ и Со2+, а из анионов - Сl-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других - способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

 

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

Специфичность действия ферментов - одно из главных их свойств. Специфичность - это избирательность фермента по отношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к активному центру как "ключ к замку". Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую структуру, активный центр которой представляет собой "слепок" субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т.к. конфигурация "ключей" (субстратов), подходящих к одному "замку", слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в гипотезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы "вынужденного соответствия".

По гипотезе Д. Кошланда, молекула фермента не жесткая, а гибкая, эластичная, поэтому информация фермента и его активного центра может изменяться при присоединении субстрата или других лигандов.

Механизм действия фермента, исходя из работ Брауна, Михаэлиса и Ментен можно представить поэтапно:

   1. образование фермент-субстратного комплекса (субстрат прикрепляется к активному центру фермента).

    2. на второй стадии ферментативного процесса, которая протекает медленно, происходят электронные перестройки в фермент-субстратном комплексе. Фермент (Еп) и субстрат (8) начинают сближаться, чтобы вступить в максимальный контакт и образовать единый фермент-субстратный комплекс. Продолжительность второй стадии зависит от энергии активации субстрата или энергетического барьера данной химической реакции. Энергия активации - энергия, необходимая для перевода всех молекул 1 моля 8 в активированное состояние при данной температуре. Для каждой химической реакции существует свой энергетический барьер (см. наглядный материал). Благодаря образованию фермент-субстратного комплекса снижается энергия активации субстрата, реакция начинает протекать на более низком энергетическом уровне. Поэтому вторая стадия процесса лимитирует скорость всего катализа.

   3. на третьей стадии происходит сама химическая реакция с образованием продуктов реакции. Третья стадия процесса непродолжительна. В результате реакции субстрат превращается в продукт реакции; фермент-субстратный комплекс распадается и фермент выходит неизмененным из ферментативной реакции. Таким образом, фермент дает возможность за счет образования фермент-субстратного комплекса проходить химической реакции обходным путем на более низком энергетическом уровне.

Роль ЦТК, БО, ОФ в обмене веществ

Обмен веществ – это совокупность тесно связанных между собой противоположных процессов – ассимиляции (анаболизм) и диссимиляции (катаболизм). Обмен веществ включает 4 этапа: 1 этап – переваривание. Это механическое и ферментативное расщепление сложных веществ, которое происходит в ЖКТ под действием соответствующих гидролаз; 2 этап – всасывание – это транспорт продуктов распада из просвета кишечника во внутреннюю среду организма

3 этап – промежуточный обмен – это превращение в клетках или тканях организма всосавшихся веществ; 4 этап – выделение конечных продуктов обмена.

1,,Роль ЦТК – 1) это единственный процесс, где окисляется АУК, 2) в ЦТК сходятся все метаболические процессы, 3) ряд промежуточных продуктов ЦТК используется для синтеза различных веществ, т.е. пластическая роль ЦТК. Так, альфа-КГ является предшественником глу и глн, сукцинилКоА, или АЯК необходима для синтеза порфиринов, ЩУК ключевой продукт глюко[нэо]генеза, 4) источник восстановленных ДГ-аз для БО.

2,,БО является то, что все ферменты сначала восстанавливаются, а затем должны окислиться, т.е. ОР-азы, участвующие в процессе тканевого дыхания, попеременно могут находиться то в окисленном, то в восстановленном состояниях и они обладают ОВП. Расположение ферментов в цепи БО обусловлено величиной ОВП. Они располагаются в порядке повышения ОВП. Наименьшим потенциалом обладают НАД-зависимые ПФ, самый большой ОВП у молекулярного кислорода – показать на табл. Выход энергии на каждом этапе БО зависит от разности ОВП двух соседних ферментативных систем.

БО состоит из следующих стадий – На 1-ом этапе БО происходит окисление субстрата ПФ, при этом НАД восстанавливается. Количество энергии, выделяемой на этом этапе, невелико

3,,ОФ контролирует скорость БО, осуществляя так называемый дыхательный контроль. Дыхательный контроль – это свойство неповрежденных митохондрий. При наличии всех компонентов БО, но при отсутствии АДФ скорость БО замедляется. При большом количестве АДФ и малом содержании АТФ скорость БО увеличивается.

В настоящее время можно доказать тесную связь между БО и ОФ, используя определенные вещества и ряд других факторов – разобщители БО и ОФ, например, нитро- и галогенопроизводные фенолов, некоторые антибиотики, цианиды, СО, тироксин, прогестерон. Различают 4 типа разобщения БО и ОФ – 1) вещества, избирательно увеличивающие проницаемость митохондрий для водорода или ОН (протонофоры – нитрофенолы, СЖК и др.). 2) вещества, увеличивающие проницаемость митохондрий для щелочных и щелочно-земельных катионов. 3) алкилирующие вещества – ковалентно связываются с компонентами ОФ (АДФ, АТФ). 4) факторы, разрушающие мембраны митохондрий – детергенты, ультразвук и др. При разобщении БО и ОФ, энергия, образующаяся в БО, рассеивается в виде тепла, а синтез АТФ резко падает.

 Ци́кл трикарбо́новых кисло́т (цикл Кре́бса, цитра́тный цикл, цикл лимо́нной кислоты́[1][2]) — центральная часть общего пути катаболизма, циклический биохимический процесс, в ходе которого ацетильные[en] остатки (СН3СО–) окисляются до диоксида углерода


Дата добавления: 2018-02-18; просмотров: 525; ЗАКАЗАТЬ РАБОТУ