Молекулярные структуры белков.первичная структура, осовные ее связи. примеры нарушений первичной структуры



Строение и функции белков в организме.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100 000 белков.
Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).
Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Функции:

1.структурная функция – белки участвуют в образовании оболочки клетки, органоидов и мембран клетки. Из белков построены кровеносные сосуды, сухожилия, волосы.
2. Каталитическая роль – все клеточные катализаторы – белки (активные центры фермента). Структура активного центра фермента и структура субстрата точно соответствуют друг другу, как ключ и замок.
3. Двигательная функция – сократительные белки вызывают всякое движение.
4. Транспортная функция – белок крови гемоглобин присоединяет кислород и разносит его по всем тканям.
5. Защитная роль – выработка белковых тел и антител для обезвреживания чужеродных веществ.
6. Энергетическая функция – 1 г белка эквивалентен 17,6 кДж.

Аминокислоты, строение, классификация. цвиттер- ионы

Соединения этого класса относятся к амфотерным органическим веществам, то есть содержат две функциональные группы, а, значит, проявляют двойственные свойства. В частности, в составе молекул присутствуют углеводородные радикалы, соединенные с аминогруппами NH2 и карбоксильными группами СООН. В химических реакциях с другими веществами аминокислоты выступают то как основания, то как кислоты. Изомерия таких соединений проявляется вследствие изменения или пространственной конфигурации углеродного скелета, или положения аминогруппы, а классификация аминокислот определяется на основании особенностей строения и свойств углеводородного радикала. Он может иметь форму неразветвленной или разветвленной цепи, а также содержать циклические структуры.

Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.

1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной групп аминокислоты подразделяют на α-, β-, γ-, δ-, ε- и т. д.

 

 

2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.

3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.

Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:

Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан – незаменимая α- аминокислота

Заменимые аминокислоты(вал, изо, лей, лиз, мет, тре, три, арг, гист, фен) – это аминокислоты, поступающие в организм человека с белковой пищей, либо образующиеся в организме из иных аминокислот. Незаменимые аминокислоты( остальные) – это аминокислоты, которые не могут быть получены в организме человека с помощью биосинтеза, поэтому должны постоянно поступать в виде пищевых белков. Их отсутствие в организме приводит к явлениям, угрожающим жизни.

Цвиттер-ионы.Мономеры белков имеют в своем составе функциональные группы аминов и карбоновых кислот. Частицы -NH2 и СООН взаимодействуют между собой внутри молекулы, что приводит к появлению внутренней соли, называемой биполярным ионом (цвиттер-ионом). Такое внутреннее строение аминокислот объясняет их высокую способность к взаимодействию с полярными растворителями, например с водой. Присутствие же в растворах заряженных частиц обуславливает их электропроводность.

Молекулярные структуры белков.первичная структура, осовные ее связи. примеры нарушений первичной структуры

Линейную последовательность аминокислотных остатков в полипептидной цепи называют «первичная структура белка

Наследствен­ные изменения первичной структуры. Полиморфизм белков

первичная структура белков, программируется последовательностью нуклеотидов в ДНК. Выпадение, вставка, замена нуклеотида в ДНК приводит к изменению структуры синтезируемого белка. Если изменение последовательности аАКносит не летальный характер, а приспособительный или хотя бы нейтральный, то новый белок может передаться по наследству и остаться в популяции. В результате возникают новые белки с похожими функциями. это полиморфизм белков. примерами полиморфизма : гемоглобин человека( эмбриональный, фетальный, и А гемоглобин взрослого человека

Наследствен­ные протеинопатии: серповидно-клеточная анемия, другие примеры.

Наследственные протеинопатии развиваются в результате повреждений в генетическом аппарате,а значит и в белках

анемию с обнаружением в его крови, похожих на полумесяц, эритроцитов. Заболевание получило название «серповидно-клеточной анемии, оно вызвано изменением первичной структуры НЬА.

В молекуле гемоглобина S мутантными оказались 2 β-цепи, в которых глутамат, в положении 6 была заменена валином, содержащим гидрофобный радикал. «серповидные» эритроциты плохо проходят через капилляры тканей, они часто закупоривают сосуды и создают тем самым локальную гипоксию.

Семейная гиперхолестеринемия - это генетическая болезнь, характеризующаяся высоким уровнем холестерина в крови, и ЛПНП а также ранним возникновением сердечно-сосудистых заболеваний. У многих пациентов происходят мутации в гене рецептора ЛПНП, кодирующего соответствующий белок ЛПНП-рецептора или аполипопротеина В (апо-В), который является частью ЛПНП, который связывается с рецептором


Дата добавления: 2018-02-15; просмотров: 398;