Неконкурентное ингибирование.
Неконкурентным называют ингибирование, при котором ингибитор взаимодействует с ферментом не в активном центре, а аллостеричесоком, вызывая снижение активности фермента (При неконкурентном ингибировании ингибитор снижает величину максимальной скорости.). При этом меняется структура активного центра и связь с субстратом становится невозможной. Неконкурентный ингибитор в итоге образует неактивный комплекс фермента
Например:
· синильная кислота (цианиды) связывается с гемовым железом ферментов дыхательной цепи и блокирует клеточное дыхание,
· связывание ионов тяжелых металлов (Cu2+, Hg2+, Ag+) с SH-группами белков.
Особенностью неконкурентного ингибитора является его способность связываться с ферментом независимо от субстрата, т.е. изменение концентрации субстрата никак не влияет на образование комплекса фермент-ингибитор.
Активаторы ферментов. Типы активирования.
Делятся на 5 типов
1. Не органические ионы na, k, ca, mg, zn, co, so4, po4(3-). Они либо стабилизирует исходную конфформацию активного центра ферм-ти( например na, а-амилазы слюны) либо служат мостиками между ферментами и субстратами( пример ионы mg, образующие мостик между na, k-АТФ фазой и атф)
2. Активаторы, превращающие проферметы в ферменты путём частичного протеолиза. Некоторые ферменты синтзируются первоначально в реактивной форме и лишь после секреции из клетки переходят в активную форму. Неактивный предшественник называется проферментом. Активация профермента включает гидролитическое расщепление молекулы с одновременным изменением информации. Например трипсиноген синтезируется в поджелудочной железе а затем в кишечнике превращается в трипсин путём удаления гексапептида с n-конца. Реакцию катализирует энтеропептидаза- фермент синтезируемый клетками кишечника . Путём частичного протеолиза активируются пищеварительные ферменты( пепсин трипсин химртрипсин) инсулин(пептидный гормон) белки, уч в свертывающей системе крови.
|
|
|
3. Аллостерические активаторы. Фермент может изменять активность в результата нековалентного взаимодействия с эффекторами. Связывание с эффектом происходит в участке прос ранственно удалённом от активного( каталитического) центра и вызывает конформационные изменения в молекуле белка, а следовательно и в кат.центре. эти изменения могут увеличивать активность фермента если эффектор является активаторы или напротив уменьшать: эффектор- ингибитор.
Сообщение о присоединении аллостерического активатора передаётся посредством конформационных изменений кат.субьединице, кот становится комплементарной субстрату, и фермент включается.
|
|
|
Аллостерические ферменты катализируют особые реакции метаболических цепей:
Необратимые или частично обратимые. Самые медленные.
Реакции в местах, где происходит разветвение метаболич путей с обр разных продуктов.
4. Фосфолирование с помощью протенокиназ. Фермент не изменяет активность в результате ковалетной модификации. Фосфатная группа opo3(2-) присоединяется к гидроксильным группам в остатках серина треонина или тирозина. В зависимости от природы фермента фосфолирование может активировать его или наоборот инактивировать. Реакция присоединения фосфатной группы и ее отделение каталищируют спец ферменты- протеинтиназы и протеинфосфатазы.
5. Активаторы объединяющие реактивные субъединицы фермента в активный надмолекулярный комплекс.
6. Белок-белковое взаимодействие
Термин белок-белковое взаимодействие обозначает ситуацию, когда в качестве регуля-
тора выступают не метаболиты биохимических процессов, а специфичные белки. Влияние
каких-либо факторов на эти белки изменяет их активность, и они, в свою очередь, воздей-
ствуют на нужный фермент.
К примеру, мембранный фермент аденилатциклаза является чувствительным к воз-
действию мембранного G-белка, который сам активируется при действии на клетку некото-
|
|
|
рых гормонов (например, адреналина и глюкагона).
Другим примером белок-белкового взаимодействия может быть регуляция активности
протеинкиназы А. Протеинкиназа А является тетрамерным ферментом, состоящим из 2 ка-
талитических (С) и 2 регуляторных (R) субъединиц. Активатором для протеинкиназы А яв-
ляется цАМФ. Присоединение цАМФ к регуляторным субъединицам фермента вызывает
изменение их конформации и отхождение от каталитических субъединиц. Каталитические
субъединицы при этом активируются.
Дата добавления: 2019-11-16; просмотров: 570; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!