Характеристика студней и гелей
| Признаки | Особенности формирования | |
| студней из растворов ВМС | гелей из коллоидных растворов | |
| Каркас структуры | Из макромолекул | Из частиц дисперсной фазы |
| Фазовое состояние растворов | Гомогенное | Гетерогенное |
| Тиксотропия | Обратимые и необратимые разрушения | |
| Состояние acтворителя(см. рис. 19.6) | В связанном и свободном | |
| Синерезис | Сжатие каркаса молекул | Уменьшение расстояния между макро частицами |
Гель может образовываться при сравнительно небольших концентрациях частиц дисперсной фазы. Так, золь кремниевой кислоты переходит в гель, когда ее массовая концентрация в растворе составляет всего 3%. Переход золь — гель зависит от формы частиц. Частицы оксида ванадия (V2O5) имеют палочкообразную форму и образуют гель при концентрации, равной 0,01%.
Студни могут образовываться не только в результате набухания, но и из твердых ВМС, а также из их растворов. Схематически студнеобразование можно представить следующим образом:
Ограниченное набухание было рассмотрено ранее.
Застудневание — это процесс фазового перехода из жидкого в твердое состояние. Образование студня происходит в результате взаимодействия между макромолекулами ВМС. Макромолекулы неоднородны и имеют лиофильные (по отношению к воде — гидрофильные) и лиофобные (гидрофобные) участки. У гидрофильных групп макромолекул (–NH2, –СО, =NH, –ОН, –СООН) образуются гидратные слои. Эти слои экранируют отдельные участки макромолекул. Гидрофобные группы (например, –СН2– боковых звеньев белков) неспособны формировать подобные слои. Наличие свободных, не защищенных сольватной (гидратной) оболочкой участков макромолекул при определенных условиях, в частности при росте концентрации ВМС, приводит к возникновению взаимодействия между этими участками; в результате образуется структура, т.е. каркас (сетка) из макромолекул ВМС, а раствор ВМС переходит в студень.
|
|
|
Застудневание может происходить самопроизвольно под действием электролитов и при изменении температуры. Так, 30—34%-й раствор желатина застудневает при 303 К, а 10%-й раствор — при более низкой температуре, равной 295 К.
На застудневание требуется определенное время, которое зависит от температуры, природы и концентрации ВМС и может колебаться от нескольких минут до недель.
В обыденной жизни понятие о студнях ассоциируется с такими блюдами, как холодец и кисель. Фактически студни имеют большее распространение. К собственно студням можно отнести мармелад и различные желе. При замешивании муки, увлажнении хлеба, сухарей и печенья также образуются студни. Студни имеют большое значение в жизни растительных и животных организмов; они определяют структуру клеток, водообмен и другие свойства организма. Вода входит в состав геля почвенного комплекса. Вода в этой форме, совместно с другими факторами, определяет влагостойкость почвы. При пахоте и под воздействием других механических усилий гели разрушаются, а затем могут вновь восстанавливаться.
|
|
|
Студни, которые содержат небольшое количество (менее 1%) сухого вещества, называют лиогелями. Типичным живым лиогелем является медуза; при ее высыхании получается ничтожный осадок. Кисель, простокваша, мясные и рыбные студни — это лиогели. Кроме того, существуют сухие студни, обедненные водой. Их называют ксерогелями. К числу ксерогелей относятся сухой листовой желатин, крахмал, столярный клей в плитках. Сухари и печенье можно рассматривать как сложные ксерогели.
Свойства гелей и студней
Все гели и студни обладают свойствами и твердого тела и жидкости. К свойствам, характерным для твердого тела, относятся прочность, упругость, эластичность, способность сохранять определенную форму.
Упругие и эластичные свойства студней проявляются при работе мышц человека. Мышцы состоят из волокон ткани, которые образуют студни. Под влиянием нервных импульсов и вследствие эластичности эти своеобразные студни способны сокращаться, совершать работу и обеспечивать двигательные процессы организма человека.
|
|
|
Структурно-механические свойства студней характеризуются определенной прочностью каркаса, состоящего из частиц золя или макромолекул ВМС. Разрушение студней и восстановление раствора ВМС достигается механическим воздействием (перемешиванием, встряхиванием, вибрацией). Подобный процесс обратим; в последующем раствор может вновь npeвратиться в студень. Поэтому студни относятся к тиксотропно-обратимым системам (cм. параграф 11.1). Застудневание после механического разрушения происходит в изотермических условиях, когда ΔТ = 0. Тиксотропные изменения наблюдаются в отношении таких пищевых масс, как шоколад, маргарин, тесто.
Под действием механических усилий гели изменяются. В одних случаях, например для геля кремниевой кислоты, происходит необратимое разрушение; гель в данном случае относится к тиксотропно-необратимым системам. В других случаях, например для геля гидроксида алюминия, после разрушения структура восстанавливается. т.е. является тиксотропно-обратимой.
|
|
|
Студни, как и гели, обладают рядом коллоидно-химических свойств. Они способны рассеивать свет. Большое количество воды в студнях сообщает им свойства жидкости. В студнях могут протекать физико-химические процессы, которые свойственны жидкости, в том числе и диффузия макромолекул и ионов электролитов.
Скорость диффузии обычно пропорциональна градиенту концентрации коллоидных частиц или макромолекул ВМС; чем выше концентрация, тем значительнее диффузия. Коэффициент диффузии (см. параграф 9.3) ионов растворов электролитов в 10%-м студне желатина примерно в два раза ниже, чем в водных растворах этих же электролитов. В студнях и гелях по сравнению с водными растворами возрастает сопротивление самопроизвольному перемещению ионов, а следовательно, снижается интенсивность диффузии. На этом принципе основано использование гелей в качестве полупроницаемых мембран при ультрафильтрации и обратном осмосе (см. рис. 12.7).
Жидкость в студнях и гелях может находиться в двух состояниях: связанном и свободном. Связанная жидкость входит в состав сольватной, а в случае воды — гидратной оболочки. На рис. 19.6, а схематически показано формирование гидратных слоев 1, в которых участвуют полярные молекулы воды. По сравнению со свободной связанная вода обладает ограниченной подвижностью. Связанная вода замерзает при более низкой температуре, которая может достигать 258 К. Пониженная температура замерзания связанной воды в почве благоприятно влияет на урожай.
Количество связанной воды определяется степенью гидрофильности макромолекул ВМС. Чем выше сродство к воде макромолекул ВМС, т.е. чем они гидрофильнее, тем значительнее гидратация и больше содержание связанной воды. У желатина количество связанной воды в два раза больше массы сухого остатка, а у агар-агара — уже в четыре раза. Агар-агар более гидрофилен по сравнению с желатином.
Сольватная оболочка (см. рис. 19.6, а) собственно гелей возникает только на лиофильных (в отношении воды — гидрофильных) участках частиц дисперсной фазы. Размеры гидратной оболочки обычно уменьшаются по краям частицы.
Основная часть жидкости 6 (см. рис. 19.6, а) механически включена в каркас студня (геля) и не входит в сольватную (гидратную) оболочку; ее называют свободной или иммобилизованной. Механическое включение жидкости в ячейки структуры студня подобно удержанию воды, впитавшейся в губку. Свободная жидкость, которая находится в ячейках каркаса, обусловливает потерю подвижности дисперсионной среды, но в то же время она сообщает системе некоторые свойства жидкости.
При нагревании каркас в студне разрушается и за счет избытка жидкости система разжижается, образуя раствор; 6%-й студень желатина при 318—323 К переходит в раствор. Разжижение студня и выделение жидкости достигается также в результате механических воздействий.
Непрочное состояние жидкости в студнях и гелях обнаруживается в таком явлении, как синерезис. Синерезис заключается в сжатии каркаса студня или геля (см. рис. 19.6, а, б), изменении взаимного расположения частиц и выдавливании преимущественно свободной жидкости. Этот процесс на рис. 19.6, б показан стрелками. Вследствие синерезиса структура сжимается, сохраняя первоначальную форму. Жидкость, которая выделяется при синерезисе, помимо свободной может включать часть связанной воды, в которой попадаются даже частицы дисперсной фазы. Так, сыворотка, выделяющаяся после образования простокваши, является слабоконцентрированным золем.
Для студней ВМС процесс синерезиса может быть обратимым. Иногда достаточно простого нагревания, чтобы вернуть систему в первоначальное (до синерезиса) состояние. Этим приемом можно воспользоваться для освежения хлеба, каши, пюре и некоторых других блюд.
Синерезис характерен для таких кондитерских изделий как мармелад, желе, фруктовые джемы, карамель, а также для блюда, именуемого в обиходе холодцом. На этих продуктах образуются капельки воды, которые могут сливаться. В процессе созревания сыра самопроизвольное выделение воды сначала из творога, а затем из полупродукта определяется синерезисом. Мясо молодых животных сочнее и нежнее по сравнению с мясом старых животных, так как в последнем, склонном к синерезису, происходит потеря части свободной и даже связанной воды, что приводит к снижению качества продукта.
Коллоидно-химическими процессами, в том числе и синерезисом, объясняются повышенная жесткость и снижение эластичности ткани с увеличением возраста организма.
Таким образом, благодаря особому положению жидкости гели и студни обладают целым рядом свойств, которые присущи только им.
Г л а в а 20
БЕЛКИ (ПОЛИЭЛЕКТРОЛИТЫ)
Белки являются основным субстратом жизни. Они входят в состав всех животных организмов.
Белки составляют необходимую часть продуктов питания. Микробиологические и биохимические процессы в организме, а также в нeкoтopыx технологических циклах во многом oпpeдeляютcя свойствами белков. Белки являются высокомолекулярными соединениями и одновременно содержат ионизирующие группы, т.е. обладают свойствами полиэлектролитов; они проявляют ряд специфических коллоидно-химических свойств.
Политэлектролиты делятся на поликислоты, полиоснования и полиамфолиты. Сильные электролиты в отличие от слабых в водных растворах полностью ионизированы. Сильные электролиты содержат сульфо-, сульфатные или фосфатные группы, например, поливинилсульфокислотные [–CH2CH(SO3H)–], а сильные основания — четвертичные аммониевые группы (CH3)2–N+(CH3)2. К слабым относятся поликислоты, содержащие карбоксильную группу, а слабыми основаниями являются соединения, включающие первичные, вторичные и третичные аминогруппы.
Белки как полиэлектролиты
Полиэлектролиты — это ВМС, в состав макромолекул которых входят группы, способные к ионизации в растворе. Полиэлектролиты содержат большое число ионогенных групп («поли»), а их растворы способны пропускать электрический ток («электролиты»). Ионогенные группы могут быть кислотными или основными, а также одновременно кислотными и основными.
К полиэлектролитам относятся некоторые иониты и флокулянты (см. параграфы 6.5 и 10.7)
Кислотную карбоксильную группу (–СООН) содержит растворимая часть крахмала, а сульфогруппу (–SO3) — растворимая часть агар-агара. Основные свойства полиэлектролитов определяются аминогруппой –NH2. Белки являются наиболее распространенными полиэлектролитами. Помимо кислотных (–СООН) белки содержат еще и основные группы (–NH2) и др. По этой причине их можно считать амфолитами.
Макромолекулы белков формируются из аминокислот (NH2–R–COOH). При взаимодействии карбоксильных и аминогрупп образуются пептидные связи
O
||
–C–NH–, которые формируют полипептидные цепи белков.
(20.1)
В прямоугольники заключены пептидные связи, а знаки «–» и «+» указывают на избыточный заряд, обусловленный смещением электронного облака и определяющий гидрофильность макромолекул.
В макромолекулах белков возможно различное сочетание полипептидных цепей, формирующихся всего из 20 простых аминокислот. Число различных сочетаний этих кислот определяется числом образующих макромолекул атомов (порядка 103—104) и значительным количеством конформационных степеней свободы (102–103). По этой причине полипептидная цепь может принимать множество микроскопических, конформационных состояний, порядка 10n (n — число аминокислотных остатков, достигающее несколько сотен), что и обусловливает многообразие белков.
Полипептидные цепи образуют первичную структуру белков, под которой подразумеваются ковалентная структурная основа макромолекул и определенная последовательность аминокислотных остатков. Молекулярная масса макромолекул белков может колебаться в пределах от 1,2∙104 до 106.
Все молекулы данного природного белка идентичны по аминокислотному составу, последовательности аминокислотных остатков и длине полипептидной связи. Так, гемоглобин крови человека состоит из 574 аминокислотных остатков и имеет молекулярную массу, равную 64500.
Белки в их естественном состоянии называют нативными, а их коллоидные свойства зависят от структуры макромолекул; различают глобулярную и фибриллярную структуру белков.
Макромолекулы фибриллярных белков представляют собой полипептидные цепи, вытянутые вдоль одной оси. Фибриллярные белки обычно нерастворимы в воде. На рис 20.1 приведена структура фибриллярного белка — кератина волос. Макромолекулы кератина навиты одна на другую подобно канату. В организме фибриллярные белки часто выполняют механические функции. Так, например, к фибриллярным белкам относятся коллаген и желатин — составные части кожи и сухожилий, а также миозин, входящий в состав мышц.
Белки, которые способны к образованию глобул, называют глобулярными (рис. 20.2, а). Глобулярные белки характеризуются специфической формой свертывания полипептидной цепи в пространстве. Коллоидио-химические свойства у глобулярных белков проявляются в большей степени, чем у фибриллярных. Большая часть полярных гидрофильных центров [см. формулу (20.1)] макромолекул белков находится снаружи глобул, что и определяет их гидрофильность, хорошую растворимость в воде и высокую реакционную способность.
Глобулярные белки содержатся в крови, лимфе, протоплазме клеток. К белкам этой группы относятся альбумины и глобулины яичного белка, молока, сыворотки крови, пепсин желудочного сока и др.
20.1. Структура макромолекулы фибриллярного белка кератина
Главная особенность белков, определяющая их индивидуальность, заключается в способности самопроизвольно формировать помимо первичной пространственную структуру, свойственную только данному белку, что можно охарактеризовать как своеобразную самоорганизацию структуры.
Одним из центральных вопросов теории и практики является определение нативной структуры белковой макромолекулы. В значительной части исследований корреляция между аминокислотной последовательностью и структурой макромолекул сводится к свернутой в спираль полипептидной цепи (так называемая α-спираль) и гидрофобной концепции, согласно которой глобула состоит из гидрофобного ядра и гидрофильной внешней оболочки. Результаты исследований более 300 различных белков показали, что содержание регулярных структур в белках сравнительно невелико.
Согласно концепции структурно-функциональной организации белковой макромолекулы, нативная трехмерная структура макромолекул белка полностью определяется аминокислотной последовательностью, отвечает минимуму внутренней энергии, а на всех стадиях самопроизвольного свертывания белковой цепи преобладают внутримолекулярные взаимодействия валентно-несвязанных атомов над межмолекулярными взаимодействиями; причем нативная конформация макромолекулы белка обязана согласованному внутримолекулярному взаимодействию валентно-несвязанных атомов.
Внутримолекулярные взаимодействия, которые реализуются за счет водородных связей, ван-дер-ваальсовых и электростатических сил, могут быть ближними, средними и дальними. Ближние определяют минимальные конформационные возможности внутри каждого аминокислотного остатка, средние — сочетание наиболее выгодных конформационных остатков на локальных участках белковой цепи, а дальние взаимодействия сводятся к образованию между всеми участками белковой цепи стабилизирующих контактов.
В организации глобул белков важнейшими внутримолекулярными взаимодействиями являются гидрофобные (см. параграф 5.5). Углеводородные не боковые цепи кислотных остатков контактируют преимущественно друг с другом, а не с полярными молекулами воды. Наоборот, боковые цепи предпочитают взаимодействовать с водой. В результате белковая цепь может свернуться в глобулу таким образом, что неполярные остатки за счет гидрофобных взаимодействий окажутся во внутренней части макромолекулы, а полярные остатки расположатся на поверхности глобулы, соприкасающейся с водой.
Кроме простых белков, состоящих из остатков аминокислот, существуют сложные белки, содержащие различные группы атомов. К сложным белкам относятся: гемоглобин, в состав которого входит железопорфириновый комплекс; гликопротеиды, содержащие молекулы углеводородов; нуклеопротеиды, которые содержат нуклеиновые кислоты, а также липопротеиды, в состав которых входят молекулы жиров и стероидов.
Помимо белков к биологическим ВМС относятся нуклеиновые кислоты, которые содержатся во всех видах живой материи. Остатки фосфорной кислоты, входящие в макромолекулы нуклеиновых кислот, обусловливают их свойства как кислотных полиэлектролитов. Кроме остатков фосфорной кислоты, в состав нуклеиновых кислот входят и другие группы молекул, в частности пептозановых сахаридов.
Дезоксирибонуклеиновая кислота (ДНК) содержит дезоксирибозу. ДНК совместно с рибонуклеиновой кислотой (РНК) выполняет в живом организме важную биологическую функцию: определяет наследственность и программирует синтез белка.
Если белка с присущей им способностью к самоорганизации являются активным началом жизни, то ДНК выступает в роли ее потенциального начала. Синтез белков в организме происходит согласно генетическому коду, заложенному в структуре нуклеиновых кислот.
Белки — уникальное творение живых организмов. Будучи продуктами их жизнедеятельности, они сами обеспечивают возможность существования и развития организма.
Дата добавления: 2018-11-24; просмотров: 927; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!