Гистоны. Негистоновые белки хромотина.

Гистоны — обширный класс ядерных белков, выполняющих две основные функции: они участвуют в упаковке нитей ДНК в ядре и в эпигенетической регуляции таких ядерных процессов, как транскрипция,репликация и репарация. Существует пять различных типов гистонов H1/Н5, H2A, H2B, H3, H4. Гистоны H2A, H2B, H3, H4, называемых кóровыми гистонами (от англ. core — сердцевина), формируют нуклеосому, представляющую собой белковую глобулу, вокруг которой накручена нить ДНК. Гистон H1/H5, называемый линкерным гистоном (от англ. link — связь), связывается с внешней стороной нуклеосомы, фиксируя на ней нить ДНК. В хроматине гистоны составляют 25-40 % сухого веса^[1]. Благодаря высокому содержанию лизина и аргинина гистоны проявляют сильно оснóвные свойства. Гистоны непосредственно контактируют с ДНК и способны нейтрализовать отрицательный заряд фосфатных групп ДНК за счёт положительных зарядов аминокислотных остатков. Последовательность аминокислот в этих белках является консервативной и практически не различается в организмах различных таксонов. Гистоны присутствуют в ядрах эукариотических клеток; у бактерий гистонов нет, но они выявлены у архей группы Euryarchaea ^[2].

Гистоны обнаружены в 1884 году немецким биохимиком Альбрехтом Косселем^[3].

Негистоновые белки хромосом очень разнообразны и включают структурные белки, наряду с гистонами обеспечивающие компактизацию ДНК, а главное — множество ферментов и неферментных белков, участвующих в синтезе ДНК и РНК и в регуляции действия генов. Для многих белков хроматина характерны особые структурные мотивы, обеспечивающие их связывание с ДНК. Мотив а-спираль-поворот-а-спи-раль содержит две а-спирали, соединенные поворотом пептидной цепи. Лейци-новая застежка-«молния» также содержит два а-спиральных участка, в пептидной цепи которых у каждого второго витка а-спирали (около 6 аминокислотных остатков) находится лейцин. При таком распределении радикалы всех остатков лейцина оказываются расположенными на одной стороне а-спирали. Две такие а-спирали соединяются друг с другом в результате гидрофобного взаимодействия радикалов лейцина.
«Цинковый палец» включает около 20 аминокислотных остатков, образующих петлю при участии цинка: цинк соединен с двумя остатками цистеина и двумя остатками гистидина (могут быть также все четыре связи с цистеином). Эти элементы супервторичной структуры придают белкам геометрическую форму,соответствующую (комплементарную) форме поверхности молекул ДНК, имеющей две борозды — большую и малую.

Мы поможем в написании ваших работ!