Структура белков. Уровни структурной организации белков.
Структура белков — это расположение атомов в трёхмерном пространстве в молекуле белка. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, формируемыми из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно последовательность состоящую менее чем из 40 аминокислот называют пептидом, а не белком[1]. Для того чтобы осуществлять свои биологические функции белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса и гидрофобная упаковка. Для понимания того как функционируют белки на молекулярном уровне часто необходимо определить их трёхмерную структуру.
Существуют четыре уровня структуры белков.
Аминокислотные остатки
Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминныегруппы. Именно от количества, состава, чередования аминокислот зависят свойства белка.
Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминныегруппы.
По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной. α-аминокислоты являютсяамфотерными электролитами.
|
|
|
Первичная структура
Первичная структура (англ. primary structure) биологической молекулы — это точное обозначение атомной структуры и расположения химических связей между атомами (включаястереохимию). Для стандартного неразветвленного кросс-линк не связанного биополимера (например, ДНК, РНК или белков) понятие первичной структуры является синонимом последовательности остатков мономеров (нуклеотидов или аминокислот) или их сиквенса.[1] Считается, что термин первичная структура был впервые употреблен Linderstrøm-Lang в лекции Lane Medical Lectures в 1951 году.
Термины «первичная структура» и «аминокислотная (или нуклеотидная) последовательность» являются взаимозаменяемыми. Часто употребляют неудачное выражение «первичная последовательность», забывая, что не существует вторичной или третичной последовательности.
|
|
|
Первичную структуру белка принято записывать начиная с N-концевого остатка аминокислоты в направлении к карбоксильному концу (C)[1], а первичную структуру нуклеиновых кислот — от 5’-конца к 3’-концу.
Вторичная структура
Вторичная структура — конформационное расположение главной цепи (англ. backbone) макромолекулы (например, полипептидная цепь белка или цепи нуклеиновых кислот), независимо от конформации боковых цепей или отношения к другим сегментам[1]. В описании вторичной структуры важным является определение водородных связей, которые стабилизируют отдельные фрагменты макромолекул.
Третичная структура белков
Третичная структура (или трехмерная структура [1]) — пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другоймакромолекулы, состоящей из единственной цепи[2][3].
Третичная структура в значительной степени определяется первичной структурой. Усилия по предсказанию третичной структуры белка, основываясь на его первичной структуре, известны как задача предсказания структуры белка. Окружающая среда, в которой белок сворачивается, существенно влияет на его конечную форму, но обычно непосредственно не принимается во внимание текущими методами предсказания. Большинство таких методов полагаются на сравнения с уже известными структурами, и таким образом учитывают влияние окружающей среды косвенно.
|
|
|
В стабилизации третичной структуры белка принимают участие:
ковалентные связи (между двумя остатками цистеина — дисульфидные мостики);
ионные связи между противоположно заряженными боковыми группами аминокислотных остатков;
водородные связи;
гидрофильно-гидрофобные взаимодействия. При взаимодействии с окружающими молекулами воды белковая молекула «стремится» свернуться так, чтобы неполярные боковые группы аминокислот оказались изолированы от водного раствора; на поверхности молекулы оказываются полярные гидрофильные боковые группы..
Четвертичная структура белков
Четвертичная структура — способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей, обладающих одинаковой (или разной) первичной, вторичной илитретичной структурой, и формирование единого в структурном и функциональном отношениях макромолекулярного образования. Специфичность четвертичной структуры белков проявляется в определенной конформационной автономии полипептидных фрагментов, входящих в состав макромолекулы белка. Вкладгидрофобных взаимодействий в стабилизацию третичной и четвертичной структуры белков весьма значителен: в случае третичной структуры на их долю приходится больше половины стабилизирующей силы.
|
|
|
Белки четвертичной структуры могут быть определены с использованием различных экспериментальных методов, которые требуют образца белка в различных экспериментальных условиях. Эксперименты часто обеспечивают оценку массы нативного белка и, вместе со знанием массы и/или стехиометрии субъединицы, позволяют предположить четвертичную структуру. Число субъединиц в белковом комплексе часто может быть определено путём измерения гидродинамического молекулярного объёма или массы интактного комплекса. Некоторые методы биоинформатики были разработаны для прогнозирования признаков четвертичной структуры белков на основе информации об их последовательности.
4.Ответ:
200х3=600
600х0,34=204нм
Ответ: Длина данной молекулы состовляет 204нм. В участке молекулы ДНК, с которой была транскрибирована данная иРНК имеет 600 нуклеотидов.
5.Ответ:
ДНК: Ц-А-Т-А-Т-Г-Ц-А-Г-Г-А-Г-Т-Г-Т
иРНК:Г-У-А-У-А-Ц-Г-У-Ц-Ц-У-Ц-А-Ц-А
белок:валин-тирозин-валин-лейцин-треонин (Первичная структура белка)
1цепь ДНК: Ц-А-Т-А-Т-Г-Ц-А-Г-Г-А-Г-Т-Г-Т
2цепь ДНК: Г-Т-А-Т-А-Ц-Г-Т-Ц-Ц-Т-Ц-А-Ц-А
15 – 100%
8(А) – Х Х=100х8/15=53,3%
15 – 100%
7(Ц) – Х Х=100х7/15=46,7%
Длина: 15х0,34=5,1нм
Ответ: По правилам Чаргаффа А=Т, Ц=Г значит количество аденина и тимина в этом гене состовляет 53,3%, а гуанин и цитозин 46,7%. Длина гена 5,1нм.
Билет
Дата добавления: 2016-01-05; просмотров: 73; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!