Строение и уровни структурной организации белков

Міністерство освіти і науки України

Донецький державний університет економіки і торгівлі

ім. М.Туган-Барановського

 

Кафедра хімії

 

                                                                   Нужна Т.В.

 

Біохімія

 

Курс лекцій для студентів денної і заочної форми навчання

Спеціальності 8.091711 “Технологія харчування”

 

 

                                  Затверджено:

                                             Протокол засідання

                                            кафедри хімії № 16

                                                 від “30” травня 2005

 

 

Донецьк – 2006

 

 

Лекция № 1 «БЕЛКИ»

План лекции

1. Химический состав белков

2. Структура белков

3.  Свойства белков

4. Классификация белков

 

1. Химический состав белков

Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие вещества, состоящие из аминокислот, связанных между собой пептидными связями. Белки иначе называют протеинами; этот термин введен в 1838 г. и образован от греч. слова proteos — первостепенный.

Белки составляют значительную часть тканей живого организма: до 25% сырой и до 45—50% сухой массы. Они содержат 50— 59% углерода, 6,5—7,3% водорода, 15—18% азота, 21—24% кислорода, до 2,5% серы. Для большинства белков характерна довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы) по сравнению с другими элементами. Этот показатель используют для расчета количественного содержания белка. Для этого массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100 : 16 = 6,25). В составе некоторых белков обнаруживают фосфор, железо, цинк, медь и другие элементы.

Структурными блоками или мономерами белков служат a,L-аминокислоты. Общая формула a,L-аминокислот имеет следующий вид:

                                                  Н

                                             R-С-СООН

                                                  NH₂

 

Аминокислоты различаются по структуре бокового радикала (R), а следовательно, и по физико-химическим свойствам, присущим этим радикалам.

В природных белках постоянно встречаются 20 следующих аминокислот: глицин, аланин, валин, лейцин, изолейцин, аспарагиновая кислота, аспарагин, глутаминовая кислота, глутамин, серин, треонин, цистеин, метионин, аргинин, лизин, гистидин, пролин, фенилаланин, тирозин, триптофан . В некоторых белках встречаются редкие аминокис­лоты (оксипролин, гидрокси-лизин, и др.), которые являются производными тех же 20 протеиногенных аминокислот.

Аминокислоты относятся к амфотерным электролитам: недис­социированная форма аминокислоты в нейтральном водном рас­творе превращается в диполярную форму (цвиттёрион), которая способна взаимодействовать как с кислотами, так и с основания­ми.

По кислотно-основным свойствамаминокислоты делят в зави­симости от физико-химических свойств бокового радикала на три группы: кислые, основные и нейтральные.

К кислым относятся аминокислоты с карбоксильными группами в боковом радикале: аспарагиновая и глутаминовая кислоты. К основнымотносятся аминокислоты лизин, аргинин и гистидин, имеющие в боковом радикале группировку с основными свойст­вами: аминогруппу, гуанидиновую и имидазольную группы. Все остальные аминокислоты — нейтральные,так как их боковой ра­дикал не проявляет ни кислых, ни основных свойств.

Следовательно, аминокислоты имеют суммарный нулевой, поло­жительный или отрицательный заряд, зависящий от рН-среды. Зна­чение рН-среды, при котором заряд аминокислоты равен нулю, называется изоэлектрической точкой. Изоэлектрическая точка отражает кислотно-основные свойства разных групп в аминокислотах и является одной из важных констант, характеризующих аминокислоту.

По биологическому значениюаминокислоты подразделяются на заменимые, и незаменимые.

Заменимые аминокислоты синтезируются в организме челове­ка в достаточном количестве. К ним относятся глицин, аланин, серии, цистеин, тирозин, аспарагиновая кислота, глутаминовая кислота, аспарагин, глутамин, тирозин, аргинин, гистидин.

Незаменимые аминокислоты в организме человека не синте­зируются, поэтому они должны поступать с пищей. Незаменимых аминокислот восемь: валин, лейцин, изолейцин, треонин, лизин, метионин, фенилаланин, триптофан. Для детского организма незаменимыми являются также аргинин и гистидин.

Аминокислотный состав белков определяется не доступностью или незаменимостью той или иной аминокислоты, а назначением белка, его биологической функцией. В настоящее время определен аминокислотный состав многих сотен белков.

 

Строение и уровни структурной организации белков

Строениебелковой молекулы.Образование молекулы белка про­исходит за счет взаимодействия карбоксильной группы амино­кислотного блока одной аминокислоты с аминогруппой другой аминокислоты.

Аминокислотные остатки в молекуле белка соединены пептидными связями. Длина пептидной связи со­ставляет 0,1325 нм, представляя собой среднюю величину между длинами одинарной С—N связи (0,146 нм) и двойной С = N связи (0,127 нм), т. е. пептидная связь частично имеет характер двойной связи. Это сказывается на свойствах пептидной группи­ровки .

Свойства пептидной группировки:

• Пептидная группировка имеет жесткую планарную структуру,
т. е. все атомы, входящие в нее, располагаются в одной плоскости.

• Атомы кислорода и водорода в пептидной группировке нахо­
дятся в трансположении по отношению к пептидной С—N связи.

• Пептидная группировка может существовать в двух резонанс­ных формах (кето- и енольной).

Эти свойства пептидной группировки определяют структуру по­липептидной цепи. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участ­ков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков — бо­ковых радикалов аминокислотных остатков. Полипептидная цепь имеет определенное направление, поскольку каждый из ее строи­тельных блоков имеет разные концы: амино- и карбоксильную группы. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий сво­бодную аминогруппу (N-конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С-конец). Аминокислотные остатки, за исключением последнего, в хи­мическом отношении являются аминоацилами — радикалами ами­нокислот. Названия радикалов оканчиваются на -ил. Пептиды именуют по названию аминоацилов, входящих в их состав; при этом название последнего аминокислотного остатка не изменяется.

Первичная структура белка. Под первичной структурой белка понимают порядок чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи. Первичная структура белка уникальна и детерминируется генами. К настоящему времени расшифрована первичная структура более тысячи белков из разных организмов, в том числе и человека. Миоглобин чеовека (153 аминокислотных остатка):

Гли-лей-сер-асп-гли-ыу-три-глн-лей-вал-лей-асн-вал-три-гли-лиз-вал-глу-ала-асп-иле-про-гли-гис-гли-г.пн-глу-вал-лей-иле-арг-лей-фен~ лиз-гли-гис-про-глу-тре-лей-глу-лиз-фен-асп-лиз-фен-лиз-гис-лей-лиз-сер-елу-асп-глу-мет-лиз-ала-сер-глу-асп-лей-лиз-лиз-гис-гли-ала-тре-вал-лей-тре-ала-лей-гли-иле-лей-лиз-лиз-гли-гис-гис-глу-аш-глу-иле-лиз-про-лей-ала-глн-сер-гис-ала-тре-лиз-гис-лиз-вал-про-иле-лиз-тир-лей-глу-фен-иле-сер-глу-цис-иле-иле-гли-вал-лей-гли-сер-лиз-гис-про-гли-асп-фен-гли-ала-асп-ала-глн-гли-ала-мет-асн-лиз-ала-лей-глу-лей-фен-арг-лиз-асп-мет-ала-сер-асн-тир-лиз-глу-лей-гли-фен-глн-гш.

Инсулин из поджелудочной железы человека, цепь А (21 аминокислотный остаток):

Гли-иле-вал-&гу-глн-цис-цис-тре-сер-иле-цис-сер-лей-тир-гли-лей-глу-асн-тир-цис-асн; цепь В (30 аминокислотных остатков):

Фен-вал-асн-глн-гис-лей-цис-гли-сер-гис-лей-вал-глу-ала-лей-тир-лей-вал-цис-гли-глу-арг-гли-фен-фен~тир-тре-про-лиз-тре.

Замена одного лишь аминокислотного остатка в полипептидной цепи может привести к аномальным явлениям. Примером тому служит замена в цепи гемоглобина человека остатка глутаминовой кислоты, занимающего шестое положение, на остаток валина. Результатом этого является тяжелое, передающееся по наследству заболевание — серповидноклеточная анемия.

Первичная структура белка предопределяет следующие уровни организации белковой молекулы.

Вторичная структура белка. Под вторичной структурой белка понимают способ укладки полипептидной цепи в упорядоченную структуру. По конфигурации выделяют следующие элементы вторичной структуры: а-спираль и b-складчатый слой.

Модель строения a-спирали, учитывающая все свойства пептидной связи, была разработана Л. Полингом и Р. Кори (1949—1951 гг.) Полипептидная цепь сворачивается в a-спираль таким образом, что витки спирали регулярны, поэтому спиральная конфигурация имеет винтовую симметрию . На каждый виток a-спирали приходится 3,6 аминокислотных остатка. Расстояние между витками или шаг спирали составляет 0,54 нм, угол подъема витка равен 26°. Формирование и поддержание a-спиральной конфигурации происходит за счет водородных свя­зей, образующихся между пептидными группами каждого л-го и (п + 3)-го аминокислотных остатков. Хотя энергия водородных связей мала, большое количество их приводит к значительному энергетическому эффекту, в результате чего «-спиральная конфи­гурация довольно устойчива. Боковые радикалы аминокислотных ос­татков не участвуют в поддержании «-спиральной конфигурации, поэтому все аминокислотные остатки в «-спирали равнозначны.

В природных белках существуют только правозакрученные а-спирали.

b-Складчатый слой— второй элемент вторичной структуры. В отличие от a-спирали b-складчатый слой имеет линейную, а не стержневую форму. Линейная структура удерживается бла­годаря возникновению водородных связей между пептидными груп­пировками, стоящими на разных участках полипептидной цепи. Эти участки оказываются сближенными на расстояние водородной связи между — С=О и HN-группами (0,272 нм).

Вторичная структура белка определяется первичной. Аминокис­лотные остатки в разной степени способны к образованию водород­ных связей, это и влияет на образование a-спирали или b-слоя. К спиралеобразуюшим аминокислотам относятся аланин, глутаминовая кислота, глутамин, лейцин, лизин, метионин и гистидин. Если фрагмент белка состоит главным образом из перечислен­ных выше аминокислотных остатков, то на данном участке сформируется a-спираль. Валин, изолейшш, треонин, тирозин и фенилаланин способствуют образованию b-слоев полипептидной цепи. Неупорядоченные структуры возникают на участках полипептидной цепи, где сконцентрированы такие аминокислотные остатки, как глицин, серии, аспарагиновая кислота, аспарагин, пролил.

Во многих белках одновременно имеются и a-спирали или b-слоя. Доля спиральной конфигурации у разных белков различна. Так, мышечный белок парамиозин практически на 100% спирализован; высока доля спиральной конфигурации у миоглобина и гемоглобина (75%). Напротив, у трипсина и рибонуклеазы значительная часть полипептидной цепи укладывается в слоистые a-структуры. Белки опорных тканей a-кератин (белок волос), коллаген (белок кожи и сухожилий) – имеют b-конфигурацию полипептидных цепей.

Третичнаяструктура белка. Третичная структура белка — это способ укладки полипептидной цепи в пространстве. Чтобы белок приобрел присущие ему функциональные свойства, полипептид­ная цепь должна определенным образом свернуться в простран­стве, сформировав функционально активную структуру. Такая структура называется нашивной. Несмотря на громадное число теоретически возможных для отдельной полипептидной цепи пространственных структур, сворачивание белка приводит к обра­зованию единственной нативной конфигурации.

Стабилизируют третичную структуру белка взаимодействия, воз­никающие между боковыми радикалами аминокислотных остатков разных участков полипептидной цепи. Эти взаимодействия можно разделить на сильные и слабые.

К сильным взаимодействиям относятся ковалентные связи меж­ду атомами серы остатков цистеина, стоящих в разных участках полипептидной цепи. Иначе такие связи называются дисульфидными мостами.

Кроме ковалентных связей третичная структура белковой мо­лекулы поддерживается слабыми взаимодействиями, которые, в свою очередь, разделяются на полярные и неполярные.

К полярным взаимодействиям относятся ионные и водородные связи. Ионные взаимодействия образуются при контакте положи­тельно заряженных групп боковых радикалов лизина, аргинина, гистидина и отрицательно заряженной СООН-группы аспараги-новой и глутаминоБой кислот. Водородные связи возникают между функциональными группами боковых радикалов аминокислотных остатков.

Неполярные или ван-дер-ваальсовы взаимодействия между угле­водородными радикалами аминокислотных остатков способствуют формированию гидрофобного ядра (жирной капли) внутри белко­вой глобулы, т. к. углеводородные радикалы стремятся избежать соприкосновения с водой. Чем больше в составе белка неполярных аминокислот, тем большую роль в формировании его третичной структуры играют ван-дер-ваальсовы связи.

Многочисленные связи между боковыми радикалами амино­кислотных остатков определяют пространственную конфигурацию белковой молекулы.

Третичная структура отдельно взятого белка уникальна, как уникальна и его первичная структура. Только правильная пространственная укладка белка делает его активным. Различные нарушения третичной структуры приводят к изменению свойств белка и потере биологической активности.

Четвертичная стурктура белка. Белки с молекулярной массой более 100 кДа ( дальтон - единица массы, практически равная массе атома водорода) состоят, как правило, из нескольких полипептидных цепей со сравнительно небольшой молекулярной массой. Структура, состоящая из определенного числа полипептидных цепей, занимающих строго фиксированное положение относительно друг друга, вследствие чего белок обладает той или иной активностью, называется четвертичной структурой белка. Белок, обладающий четвертичной структурой, называется эпимолекулой или мультимером, а составляющие его полипептидные цепи — соответственно субъединицами или протомерами. Характерным свойством белков с четвертичной структурой является то, что отдельная субъединица не обладает биологической активностью.

Стабилизация четвертичной структуры белка происходит за счет полярных взаимодействий между боковыми радикалами аминокислотных остатков, локализованных на поверхности субъединиц. Такие взаимодействия прочно удерживают субъединицы в виде организованного комплекса. Участки субъединиц, на которых происходят взаимодействия, называются контактными площадками.

Классическим примером белка, имеющего четвертичную структуру, является гемоглобин. Молекула гемоглобина с молекулярной массой 68 000 Да состоит из четырех субъединиц двух разных типов — a и b. a-Субъединица состоит из 141 аминокислотного остатка, a b — из 146. Третичная стурктура a- и b-субъединиц сходна, как и их молекулярная масса (17000 Да). Каждая субъединица содержит простетическую группу — гем. Группировка гема представляет собой сложную копланарную циклическую систему, состоящую из центрального атома, который образует координационные связи с четырьмя остатками пиррола, соединенными метановыми мостиками (=СН—). В гемоглобине железо обычно находится в состоянии окисления (2+).

Четыре субъединицы — две a и две b — соединяются в единую структуру таким образом, что a-субъединицы контактируют только с b-субъединицами и наоборот

Одна молекула гемоглобина спо­собна переносить 4 молекулы кислорода. И связывание, и ос­вобождение кислорода сопровождается конформационными изменениями структуры субъединиц гемоглобина и их взаимного расположения в эпимолекуле. Этот факт свидетель­ствует о том, что четвертичная структура белка не является абсолютно жесткой.

Свойства белков

Физико-химические свойства белков зависят, главным обра­зом, от боковых радикалов аминокислотных остатков. Различают химические, физические и биологические свойства белков.

Физические свойства белков. Белки — кристаллические вещества, как правило, белого цвета (есть и окрашенные бел­ки, например, гемоглобин), имеющие большую молекулярную массу — от 6000 до нескольких сотен Да. Благодаря большим размерам молекул белки образуют в воде коллоидные раство­ры. Растворимость белков определяется их аминокислотным со­ставом, особенностями организации молекулы и свойствами растворителя. Например, альбумины растворимы в воде и в сла­бых растворах солей, а коллаген и кератины нерастворимы в большинстве растворителей. Стабильность растворам белков придают заряд белковой молекулы и ее гидратная оболочка. рН-среды влияет на заряд белка, а следовательно, и на его растворимость. В изоэлектрической точке растворимость белка наименьшая.

Белки способны адсорбировать на своей поверхности низко­молекулярные органические соединения и неорганические ионы. Это свойство предопределяет транспортные функции отдельных белков.

Химические свойствабелков исключительно разнообразны, поскольку боковые радикалы аминокислотных остатков содер­жат различные функциональные группы (—NH₂, —СООН, —ОН, —SH и др.). Характерной для белков реакцией является гидролиз пептидных связей. Благодаря наличию и амино-, и карбоксильных групп белки обладают амфотерными свойст­вами.

Биологические свойствабелков — это функ­ции белков в организме. Об этом речь пойдет при описании функцио­нальной классификации белков.

Классификация белков

Ввиду огромного числа белков, функционирующих в живых организмах, не существует единой их классификации. В настоящий момент действует несколько классификаций; в основу каждой из них положен какой-либо признак, по которому белки объединяют в узкие или широкие группы.

По степени сложности строения белки делят на простые и сложные. Простые или многокомпонентные белки состоят только из белковой части и при гидролизе дают аминокислоты. К сложным или двухкомпонентным относят белки, в состав которых входит протеин и добавочная группа небелковой природы, называемая простатической. В качестве простетической группы могут выступать липиды, углеводы, нуклеиновые кислоты; соответственно сложные белки называют липопротеинами, гликопротеинами, нуклеопротеинами.

По форме белковой молекулы белки разделяют на две группы: фибриллярные (волокнистые) и глобулярные (корпускулярные). Фибриллярные белки характеризуются высоким отношением их длины к диаметру (несколько десятков единиц). Их молекулы нитевидны и обычно собраны в пучки, которые образуют волокна. Фибриллярные белки являются главными компонентами наружного слоя кожи, образуя защитные покровы тела человека. Они также участвуют в образовании соединительной ткани, включая хрящи и сухожилия.

Подавляющее количество природных белков относится к глобулярным. Для глобулярных белков характерно небольшое отношение длины к диаметру молекулы (несколько единиц). Имея более сложную конформацию, глобулярные белки выполняют и более разнообразные, по сравнению с фибриллярными белками, функции.

По отношению к условно выбранным растворителям выделяют альбумины и глобулины. Альбумины очень хорошо растворяются в воде и в концентрированных солевых растворах. Для них характерна растворимость в водном растворе сульфата аммония (NH4)₂SO₄ с концентрацией, превышающей 50% от насыщения белкового раствора.

Глобулины не растворяются в воде и в растворах солей умеренной концентрации. При 50-процентной концентрации сульфата аммония в белковом растворе глобулины полностью выпадают в осадок.

Классификация белков по биологическим функциям.

В соответствии с функциями выполняемыми в организме человека принята следующая классификация белков:

• Каталитически активные белканазывают ферментами.Они осуществляют
катализ практически всех химических превраще­ний в клетке. Подробно эта группа белков будет рассмотрена далее
Гормонырегулируют обмен веществ внутри клеток и интег­рируют обмен в различных клетках организма в целом.

• Рецепторыизбирательно связывают различные регуляторы (гормоны, медиаторы) на поверхности клеточных мембран.

• Токсичные белки— некоторые белки и пептиды, выделяемые
организмами (змеями, пчелами, микроорганизмами), являющиеся
ядовитыми для других живых организмов.

• Защитные белка.К этой группе белков принадлежат антите­ла— вещества белковой природы, вырабатываемые животным организмомв ответ на введение антигена. Антитела, взаимодейст­вуя с антигенами, дезактивируют их и тем самым защищают ор­ганизм от воздействия чужеродных соединений, вирусов, бакте­
рий и т. д.

Приведенные выше классы не исчерпывают перечень белков, выполняющих определенные биологические функции.

 

 

Лекция № 2 « Ферменты»

План лекции

1. Строение ферментов

2. Механизм действия ферментов

3. Свойства ферментов

4. Номенклатура и классификация ферментов

 

 

4.1.Ферменты— биологические катализаторы белковой природы. Термин фермент (от лат. fermentum — закваска) был предложен в начале XVII в. голландским ученым Ван Гельмонтом для ве­ществ, влияющих на спиртовое брожение.

В 1878 гг. Кюне предложил термин энзим(от греч. еп — внутри, туте — закваска). Оба названия свидетельствуют о том, что первые сведения об этих веществах были получены при изучении процес­сов брожения.

Роль ферментов в жизнедеятельности всех живых организмов огромна. И.П. Павлов писал: «Ферменты есть, так сказать, первый акт жизненной деятельности. Все химические процессы направля­ются в теле именно этими веществами, они есть возбудители всех химических превращений. Все эти вещества играют огромную роль, они обусловливают собою те процессы, благодаря которым про­является жизнь, они и есть в полном смысле возбудители жизни».

Раздел биохимии, изучающий биологические катализаторы белковой природы, называется энзимологией. Круг вопросов, изучаемых энзимологией, весьма разнообразен. Он включает вы­деление и очистку ферментов с целью установления их состава и молекулярной структуры; изучение условий и скорости действия ферментов, а также влияния на них разнообразных физических и химических факторов.

Ферменты и катализаторы неорганической природы, подчиня­ясь общим законам катализа, имеют сходные признаки:

• катализируют только энергетически возможные реакции;
     • не изменяют направление реакции;

• не расходуются в процессе реакции;

• не участвуют в образовании продуктов реакции.

Однако ферменты по ряду признаков отличаются от катализаторов неорганической природы. Главное отличие заключается в их химической природе, так как ферменты — белки.

В отличие от катализаторов неорганической природы ферменты «работают» в «мягких» условиях: при атмосферном давлении, при температуре 30—40°С, при значении рН-среды близком к нейтральному. Скорость ферментативного катализа намного выше, чем небиологического. Единственная молекула фермента может катализировать от тысячи до миллиона молекул субстрата за 1 минуту. Такая скорость недостижима для катализаторов неорганической природы.

Ферменты обладают высокой специфичностью по отношению к субстрату; каждый фермент катализирует единственную реакцию либо группу реакций одного типа.

Ферменты являются катализаторами с регулируемой активностью, чего нельзя сказать о катализаторах иной природы. Это уникальное свойство ферментов позволяет изменять скорость превращения вешеств в организме в зависимости от условии среды, т. е. приспосабливаться к действию различных факторов.

Существенным отличием ферментативных процессов является тот факт, что ферментативный процесс можно представить в виде цепи простых химических превращений вещества, четко запрограммированных во времени и в пространстве.

Строение ферментов

По строению ферменты делятся на простые (однокомпонентные) и сложные (двухкомпонентные). Простой фермент состоит только из белковой части; в состав сложного фермента входит белковая и небелковая составляющие. Иначе сложный фермент называют холоферментом. Белковую часть в его составе называют апоферментом, а небелковую — коферментом. Химическая природа коферментов была выяснена в 30-е гг. Оказалось, что роль некоторых коферментов играют витамины или вещества, построенные с участием витаминов В₁ В₂, В₅, В₆, В₁₂, Н, Q и др. Особенностью сложных ферментов является то, что отдельно апофермент и кофермент не обладают каталитической активностью.

В составе как простого, так и сложного фермента, выделяют субстратный, аллостерический и каталитический центры.

Каталитический центр простого фермента представляет собой уникальное сочетание нескольких аминокислотных остатков, расположенных на разных участках полипептидной цепи. Образование каталитического центра происходит одновременно с формирова­нием третичной структуры белковой молекулы фермента. Чаще всего в состав каталитического центра простого фермента входят остатки серина, цистеина, тирозина, гистидина, аргинина, аспарагиновой и глутаминовой кислот.

Субстратный центрпростого фермента — это участок белко­вой молекулы фермента, который отвечает за связывание субстрата. Субстратный центр образно называют «якорной площадкой», где субстрат прикрепляется к ферменту за счет различных взаимодей­ствий между определенными боковыми радикалами аминокис­лотных остатков и соответствующими группами молекулы суб­страта. Субстрат с ферментом связывается посредством ионных взаимодействий, водородных связей; иногда субстрат и фермент связываются ковалентно. Гидрофобные взаимодействия также играют определенную роль при связывании субстрата с фермен­том. В простых ферментах субстратный центр может совпадать с каталитическим; тогда говорят об активном центрефермента. Так, активный центр амилазы - фермента, гидролизующего a-1,4-гликозидные связи в молекуле крахмала — представлен остат­ками гистидина, аспарагиновой кислоты и тирозина; ацетилхолинэстеразы, гидролизующей сложноэфирные связи в молекуле ацетилхолина, остатками гистидина, серина, тирозина и глутами­новой кислоты. В активном центре карбоксипептидазы А, гидроли­зующей определенные пептидные связи в молекуле белка, локали­зованы остатки аргинина, тирозина и глутаминовой кислоты.

Аллостерический центрпредставляет собой участок молекулы фер­мента, в результате присоединения к которому какого-то низкомо­лекулярного вещества изменяется третичная структура белковой молекулы фермента, что влечет за собой изменение его активности. Аллостерический центр является регуляторным центром фермента.

В сложных ферментах роль каталитического центра выполняет кофермент, который связывается с апоферментом в определенном участке — кофермент связывающем домене. Понятия субстратного и аллостерического центров для сложного фермента и для про­стого аналогичны.

 

4.2. Механизм действия ферментов

Механизм действия простого и сложного ферментов одинаков, так как активные центры в их молекулах выполняют сходные функции.

В основе действия ферментов лежит их способность ускорять реакции за счет уменьшения энергии активации субстрата. Ферменты деформируют электоронные оболочки субстратов, облегчая таким образом взаимодействие между ними. Энергитя, необходимая для того, чтобы привести молекулы в активное состояние, называется энергией активации. Роль обычного катализатора (и еще в большей мере биологического) состоит в том, что он снижает энергию активации субстрата.

Основы механизма действия ферментов были изучены в начале XX в. В 1902 г. английский химик А.Браун высказал предположение о том, что фермент, воздействуя на субстрат, должен образовать с ним промежуточный фермент — субстратный комплекс. Одновременно и независимо от А. Брауна это же предположение высказал французский ученый В. Анри. В 1913 г. Л. Михэлис и М. Ментэн подтвердили и развили представления о механизме действия ферментов, который можно представить в виде схемы:

 

Е + S «[E-S]' «[E-S]' «[Е-Р] ® Е + Р,

 

где Е — фермент, S — субстрат, Р — продукт.

На первой стадии ферментативного катализа происходит образование фермент-субстратного комплекса, где фермент и субстрат могут быть связаны ионной, ковалентной или иной связью. Образование комплекса E-S происходит практически мгновенно.

На второй стадии субстрат под воздействием связанного с ним фермента видоизменяется и становится более доступным для соответствующей химической реакции. Эта стадия определяет скорость всего процесса. На этих стадиях ферментативного катализа происходят неоднократные изменения третичной структуры белка фермента, приводящие к последовательному сближениюс субстратом и ориентации в пространстве тех активных групп, которые взаимодействуют друг с другом на различных этапах преобразования субстратов

На третьей стадии происходит химическая реакция, в результате которой образуется комплекс продукта реакции с ферментом.

Заключительным процессом является высвобождение продукта реакции из комплекса.

В организме превращение веществ до конечных продуктов происходит в несколько этапов, каждый из которых катализируется отдельным ферментом. Сумма энергии активации промежуточных реакций ниже энергии активации, необходимой для одновременного расщепления субстрата.

4.3. Свойства ферментов

Ферменты обладают всеми свойствами белков. Однако по сравнению с белками, выполняющими другие функции в клетке, ферменты имеют ряд специфических, присущих только им свойств.

Зависимость активности ферментов от температуры. Температура может влиять по-разному на активность фермента. При высоких значениях температуры может происходить денатурация белковой части фермента, что негативно сказывается на его активности. При определенных (оптимальных) значениях температура может влиять на скорость образования фермент-субстратного комплекса, вызывая увеличение скорости реакции. Температура, при которой каталитическая активность фермента максимальна, называется температурным оптимумом фермента. Различные клеточные ферменты имеют собственные температурные оптимумы, которые определяются экспериментально. Для ферментов животного происхождения температурный оптимум находится в интервале 40-50°С.

Зависимость активности фермента от рН-среды. Большинство ферментов проявляет максимальную активность при значениях рН, близких к нейтральным. Лишь отдельные ферменты работают в сильно кислой или сильно щелочной среде. Например, активность пепсина — фермента, гидролизующего белки в желудке, — максимальна при рН 1,5—2,5. В щелочной среде «работают» ферменты, локализованные в кишечнике. Изменение оптимального для данного фермента значения рН-среды может привести к изменению третичной стурктуры фермента, что скажется на его активности. С другой стороны, при изменении рН может измениться ионизация субстрата, что повлияет на образование фермент-суб­стратного комплекса.

Специфичность действия ферментов --одно из главных их свойств. Специфичность— это избирательность фермента по от­ношению к субстрату (или субстратам). Специфичность действия ферментов объясняется тем, что субстрат должен подходить к ак­тивному центру как «ключ к замку». Это образное сравнение сделано Э.Фишером в 1894 г. Он рассматривал фермент как жесткую струк­туру, активный центр которой представляет собой «слепок» субстрата. Однако этой гипотезой трудно объяснить групповую специфичность ферментов, т. к. конфигурация «ключей» (субстра­тов), подходящих к одному «замку», слишком разнообразна. Такое несоответствие получило объяснение в 50-е гг. XX в. в ги­потезе Д. Кошланда. Она получила название гипотезы «вынужден­ного соответствия».

По гипотезе Д.Кошланда, молекула фермента не жесткая, а гибкая, эластичная, поэтому информация фермента и его ак­тивного центра может изменяться при присоединении субстрата или других лигандов. В момент присоединения субстрат «вынуждает» активный центр фермента принять соответствующую форму. Это можно сравнить с «перчаткой» и «рукой».

Гипотеза «вынужденного соответствия» получила эксперимен­тальное подтверждение. Эта гипотеза позволяет также объяснить причину превращения близких аналогов субстратов.

Различают несколько видов специфичности.

•Стереохамическая субстратная специфичность — фермент

катализирует превращение только одного стереоизомера субстрата. Например, фумаратгидратаза катализирует присоединение молекулы воды к кратной связи фумаровой кислоты, но не к ее стереоизомеру — малеиновой кислоте.

•Абсолютная субстратная специфичность — фермент катализирует превращение только одного субстрата. Например, уреаза катализирует гидролиз только мочевины.

•Групповая субстратная специфичность — фермент катализирует превращение группы субстратов сходной химической структуры. Например, алкогольдегидрогеназа катализирует превращение этанола и других алифатических спиртов, но с разной скоростью.

Влияние на активность ферментов активаторов и ингибиторов. К числу факторов, повышающих активность ферментов, относятся катионы металлов и некоторые анионы. Чаще всего активаторами ферментов являются катионы Mg²⁺, Mn²⁺, Zn²⁺, К⁺ и Со²⁺, а из анионов — Сl^-. Катионы действуют на ферменты по-разному. В одних случаях они облегчают образование фермент-субстратного комплекса, в других — способствуют присоединению кофермента к апоферменту, либо присоединяются к аллостерическому центру фермента и изменяют его третичную структуру, в результате чего субстратный и каталитический центры приобретают наиболее выгодную для осуществления катализа конфигурацию.

Ингибиторы тормозят действие ферментов. Ингибиторами могут быть как эндогенные, так и экзогенные вещества. Механизмы ингибирующего действия различных химических соединений разнообразны.

Номенклатура и классификация ферментов

Номенклатура ферментов.На первых этапах развития энзимологии названия ферментам давали их первооткрыватели по случайным признакам (тривиальная номенклатура). Например, к тривиальным относятся названия ферментов: пепсин, трипсин, химотрипсин. Первая попытка ввести правило для названий ферментов была предпринята Е. Дюкло в 1898 г. (рациональная номенклатура). Согласно рациональной номенклатуре, простой фермент называли по названию субстрата с добавлением окон­чания -аза (ДНКаза, РНКаза, амилаза, уреаза). Для названия холо-фермента по рациональной номенклатуре использовали название кофермента (пиридоксальфермент, геминфермент). Позднее в на­звании фермента стали использовать название субстрата и тип ка­тализируемой реакции (алкогольдегидрогеназа).

В 1961 г. V Международный биохимичекий конгресс, прохо­дивший в Москве, утвердил научную номенклатуру ферментов. Согласно этой номенклатуре название фермента складывается из химического названия субстрата (субстратов), на который дейст­вует фермент, типа катализируемой реакции и окончания -аза. Например, фермент, осуществляющий гидролиз мочевины (рацио­нальное название — уреаза), по научной номенклатуре называют карбамидамидогидролазой.

Если в химической реакции участвуют донор какой-либо груп­пировки атомов и акцептор, то фермент называют следующим обра­зом: химическое название донора, химическое название акцептора, тип катализируемой реакции. Например, фермент, катализирующий процесс переаминирования глутаминовой и гшровиноградной ки­слот, называется глутамат: пируватаминотрансфераза.

Однако следует отметить, что наряду с названиями по научной номенклатуре допускается использование тривиальных названий ферментов.

Классификация ферментов.В настоящее время известно более 2000 ферментов. Все ферменты разделены на шесть классов, каж­дый из которых имеет строго определенный номер.

1.Оксидоредуктазы катализируют окислительно-восстановитель­
ные процессы.

2.Трансферазы катализируют реакции переноса функциональ­
ных групп и молекулярных остатков с одной молекулы на другую.

3.Гидролазыкатализируют реакции гидролиза.

4.Лиазыкатализируют реакции отщепления (кроме атомов во­
дорода) с образованием двойной связи либо присоединения по
двойной связи, а также негидролитический распад органических
соединений либо синтез без участия макроэргических веществ.

5.Изомеразы катализируют процессы изменения геометричес­
кой или пространственной конфигурации молекул.

6.Лигазы катализируют реакции синтеза, сопровождающиеся
гидролизом богатой энергией связи (как правило, АТФ).

Классы ферментов делятся на подклассы, а подклассы, в свою очередь, на подподхлассы. Подклассуточняет действие фермента, так как указывает в общих чертах на природу химической группы субстрата. Подподклассеще более конкретизирует действие фер­мента, уточняя природу атакуемой связи субстрата или природу акцептора, который участвует в реакции.

Система классификации предусматривает для каждого фермента специальный шифр, состоящий из четырех кодовых чисел, разде­ленных точками. Первая цифра в шифре обозначает номер класса, вторая — номер подкласса, третья — подподкласса и четвертая — порядковый номер в данном подподклассе. Так, лактатдегидро-геназа имеет шифр КФ 1.1.1.27, т. е. относится к первому классу, первому подклассу, первому подподклассу и занимает 27-е место в перечне ферментов упомянутого подподкласса.

Приведем конкретные примеры биохимических процессов, ка­тализируемых ферментами, относящимися к определенному классу и подклассу.

1. Оксидоредуктазы.Общая схема процессов, катализируемых оксидоредуктазами, может быть выражена следующим образом:

Наиболее часто мы будем встречать оксидоредуктазы подклас­са оксидаз и дегидрогеназ, поэтому рассмотрим их подробнее.

Оксидазы — это оксидоредуктазы, которые переносят атомы водорода или электроны непосредственно на атомы кислорода либо внедряют в молекулу субстрата атом кислорода.

Дегидрогеназы — это оксидоредуктазы, катализирующие про­цесс отщепления атомов водорода.

Все дегидрогеназы являются холоферментами, коферментами которых служат следующие соединения: никотинамидадениндинуклеотид (НАД), никотинамидадениндинуклеотид (НАДФ), флавинмононуклеотид (ФМН), флавинадениндинуклеотид (ФАД), хиноны.

Наиболее распространены в природе дегидрогеназы, содержа­щие в качестве кофермента НАД.

Коферменты ФМН и ФАД содержат в своем составе фосфори-лированный витамин В₂ (рибофлавинфосфат), который способен отщеплять от субстрата два атома водорода.

2. Трансферазы. Это один из самых многочисленных классов ферментов. В зависимости от характера переносимых групп выде­ляют фосфотрансферазы, аминотрансферазы, гликозилтрансферазы, ацилтрансферазы и др.

Фосфотрансферазы — это ферменты, катализирующие перенос остатка фосфорной кислоты. В результате действия фосфотрансфераз образуются фосфорные эфиры различных органических соедине­ний, многие из которых обладают повышенной реакционной способ­ностью и более легко вступают в последующие реакции. Следова­тельно, фосфорилирование органических соединений можно считать процессом их активации. Чаще всего донором фосфатных групп является молекула аденозинтрифосфорной кислоты (АТФ). Фос­фотрансферазы, использующие в качестве донора фосфатной группы молекулу АТФ, называются киназами. К киназам относится, на­пример, глицеролкиназа, ускоряющая перенос остатка фосфорной кислоты от молекулы АТФ к молекуле глицерина.

Аминотрансферазы ускоряют перенос аминогруппы. Аминотранс­феразы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых слу­жит пиридоксальфосфат (фосфорилированный витамин В₆).

Гликозилтрансферазы ускоряют реакции переноса гликозильных остатков, обеспечивая, главным образом, реакции синтеза и распада олиго- и полисахаридов. Если гликозильный остаток переносится на молекулу фосфорной кислоты, то процесс называется фосфоролизом, а ферменты, обеспечивающие этот процесс, называются фосфорилазами.

Донором гликозильных остатков в процессах синтеза олиго- и полисахаридов служат нуклеозиддифосфатсахара (НДФ-сахара), одним из представителей которых является уридиндифосфатглюкоза (УДФ-глюкоза).

Ацилтрансферазы катализируют процессы переноса апилов (радикалов карбоновых кислот) на спирты, амины, аминокислоты и другие соединения. Источником ацилов является ацил-КоА, который можно рассматривать в качестве кофактора в реакциях переноса ацильных групп. Примером реакции трансацилирования может служить реакция синтеза фосфатидной кислоты, в которой участвует фосфоглицерин и две молекулы ацил-КоА.

3. Гидролазы. Эти ферменты ускоряют реакции гидролиза органических соединений; обязательным участником этих процессов является вода. В зависимости от характера гидролизуемой связи гидролазы подразделяют на ряд подклассов: эстеразы, гликозидазы, пептидгидролазы и др. Отличительной чертой всех гидролаз является то, что они являются однокомпонентными ферментами.

Эстеразыкатализируют реакции гидролиза сдожноэфирных свя­зей.

Липаза ускоряет гидролиз внешних сложноэфирных связей в молекуле триглицерида. Особенно широко распространены эс-теразы, катализирующие гидролиз сложных эфиров фосфорной кислоты и углеводов. Эти ферменты называются фосфатазами.

Гликозидазыускоряют реакции гидролиза гликозидных связей. Примером гликозидазы может служить мальтаза (a-глюкозидаза).

Из гликозидаз, действующих на полисахариды, наиболее рас­пространены амилазы.

Пептид-гидролазы. Ферменты этого подкласса катализируют гид­ролиз пептидных связей в молекулах пептидов и белков. Пептид-гидролазы гидролизуют не все пептидные связи в молекулах белков и пептидов, а только определенные. Амидазыускоряют гидролиз амидов дикарбоновых аминокис­лот — аспарагина и глутамина.

4. Лиазы.Ферменты этого класса катализируют разнообраз­ные реакции распада и синтеза. В зависимости от того, какая связь расщепляется или, наоборот, образуется, выделяют углерод-уг­лерод, углерод-кислород, углерод-азот лиазы. Приведем примеры процессов, катализируемых ферментами указанных подклассов.

Углерод-углерод лиазы. В природе широко представлены фер­менты, ускоряющие декарбоксилирование кето- и аминокислот. Декарбоксилазы или карбоксилиазы — двухкомпонентные ферменты, коферментом которых является фосфорный эфир вита­мина В₁, — в случае декарбоксилирования кетокислот и витамина В₆ — в случае декарбоксилирования аминокислот.

Углерод-кислород лиазы(гидролиазы). Ферменты этого подкласса ускоряют реакции гидратации и дегидратации органических со­единений.

Эти реакции постоянно идут при распаде и синтезе углеводов и жирных кислот, поэтому гидратазы играют большую роль в жизнедеятельности организмов. Примером может служить фумаратгидратаза, присоединяющая молекулу воды к кратной связи фумаровой кислоты.

Углерод-азотлиазыкатализируют реакции прямого дезаминирования некоторых аминокислот.

5. Изомеразы.Изомеразы ускоряют процессы превращений од­них изомеров органических соединений в другие.

6. Лигазы (синтетазы). Ферменты этого класса обеспечивают синтез различных органических соединений. Характерной чертой ферментов этого класса является использование соединений, способных поставлять энергию для осуществления биосинтеза. Одним из таких соединений является аденозинтрифосфорная кислота — АТФ. В качестве примера действия лигазы можно привести синтез щавелевоуксусной кислоты из пировиноградной путем ее карбоксилирования.

Следует обратить внимание на тот факт, что молекула АТФ не участвует в образовании продуктов реакции, а просто распадается до АДФ и      

Н₃РО₄; при этом освобождается энергия, необходимая для осуществления биосинтеза.

Важной реакцией является образование ацил-коэнзима А (ацил-КоА), которая тоже ускоряется ферментом этого класса.

 

Лекция № 3 УГЛЕВОДЫ.

План лекции

3.1. Биологические фукнции углеводов. Классификация.

  Моносахариды.

3.2. Олигосахариды

3.3. Полисахариды

3.1. Углеводы наряду с белками — наиболее распространенные со­единения, участвующие в построении клетки и используемые в процессе ее жизнедеятельности. Они входят в состав всех живых организмов. Самым богатым источником углеводов служат расте­ния: до 80% сухой массы тканей растений составляют углеводы. В организмах животных и человека их значительно меньше; наиболее богаты углеводами печень (5-10%), скелетные мышцы (1-3%), сердечная мышца (-0,5%), головной мозг (0,2%).

Углеводами называют очень большое число соединений, обла­дающих различной химической структурой и биологическими функциями.

Углеводы — полигидроксикарбонильные соединения и их про­изводные. Термин углеводы возник более 100 лет тому назад, но, даже не отвечая современным представлениям о структуре угле­водов, используется и по сей день.

Биологические функции углеводов.

1. Энергетическая. При окислении 1 г углеводов выделяется 4 ккал энергии. Углеводы на 60% беспечивают организм энергией. Они накапливаются в организме в виде резервного полисахарида гликогена. Который расходуется по мере необходимости.

2. Пластическая. Углеводы участвуютв синтезе многих физиологически важных веществ; входят в состав органов и тканей.

3. Защитная. Слизи, содержащие большое количество мукополисахаридов, защищают стенки органов от механических повреждений, попадания микроорганизмов.

4. Регуляторная. Клетчатка, являющаяся представителем углеводов, улучшает сокращение стенок желудка и кишечника, улучшая таким образом их работу.

5. Специфическая. Отдельные представители этого класса выполняют особые функции: гомеостатическую, антисвертывающую, защитную, участвуют в передаче непвных импульсов.

 

Классификация углеводов

Классификация углеводов основана на их способности гидро-лизоваться. Углеводы разделяются на простые и сложные. Простые углеводы иначе называются моносахаридами,они не подвергаются гидролизу. Сложные подразделяют на олигосахариды и полисаха­риды.В состав олигосахаридов входят от двух до десяти моносаха­ридов. В зависимости от числа моносахаридов, входящих в струк­туру, олигосахариды называют ди-, три-, тетрасахаридами и т. д. К полисахаридам относятся углеводы, в состав которых входят более 10 моносахаридных остатков. Сложные углеводы при гидро­лизе распадаются с образованием простых.

Моносахаридыиначе называют монозами. По химическому составу монозы являются либо полигидроксиальдегидами, либо полигидроксикетонами. Моносахариды, в состав которых входит альдегидная группа, называют альдозами,кетонная кетозами.

Характерной особенностью класса углеводов является наличие не менее двух гидроксильных групп и одной карбонильной (альдегидной или кетонной) группы. Следовательно, простейший углевод должен содержать три атома углерода. По числу атомов углерода моносахариды называют триозами, тетрозами, пентозами, гексозамии т. д. В названии моноз учитывается как число атомов углерода, так и наличие альдегидной или кетонной груп­пы. Например, моносахариды, в состав которых входят 6 атомов углерода и альдегидная группа, называются альдогексозами, если же они содержат кето-группу, то кетогексозами. Линейные структурные формулы альдоз и 2-кетоз называются формулами в проекции Фишера.

Выделенные звездочкой атомы углерода являются асиммет­рическими. Ассиметрическимназывается атом углерода, соединен­ный с четырьмя разными заместителями (атомами или группами атомов). Вещества, в составе которых есть асимметрические атомы углерода, обладают особым видом пространственной изомерии — стереоизомериейили оптической изомерией. Стереоизомеры от­личаются пространственной конфигурацией атомов водорода и гидроксильной группы при асимметрическом атоме углерода. Число стереоизомеров равно 2ⁿ, где n — число асимметрических атомов углерода. Например, альдогексоза общей формулы С₆Н₁₂О, с четырьмя асимметрическими атомами может быть представлена любым из 16 возможных стереоизомеров, восемь из которых от­носятся к D-ряду, а восемь — к L-ряду.

Родоначальниками D- и L-ряда можно условно считать D-и L-глицериновые альдегиды. Принадлежность моносахарида к D- и L-ряду определяется положением водорода и гидроксила у наиболее удаленного от альдегидной или кетонной группы асим­метрического углеродного атома (по сравнению с их положением у единственного асимметрического атома углерода D- или L-глицеринового альдегида).

Монозы с пятью и более углеродными атомами могут существовать не только в линейной (цепной), но и в циклической (кольчатой) форме. Циклизация происходит за счет разрыва двойной связи в карбонильной группе, перемещения атома водорода освободившейся валентности карбонильного кислорода и замыканию кольца углеродных атомов с образованием внутренних циклических a- или b-полуацеталей. Структурные формулы Фишера не могут полностью отобразить пространственное строение. В 1929 году Хеуорс предложил способ изображения циклических форм углеводов, наиболее полно изображающих строение. Пяти- и шестичленные циклические структуры изображаются при этом в виде плоских циклических систем, гидроксильные группы у каждого атома углерода которых ореинтированы либо вверх, либо вниз. Для преобразования формул D-монозы в проекции Фишера в формулу Хеуорса следует придерживаться определенных правил:

1. Все группы, расположенные справа от углеродного остова в формулах Фишера, в формулах Хеуорса занимают положение под плоскостью кольца (внизу).

2. Группы, расположенные в формулах Фишера слева от углеродного остова, располагают над плоскостью кольца (вверху).

3. Концевую группу – СН₂ ОН в проекции Хеуорса направляют вверх.

 

В растворе линейные и циклические формы моносахаридов существуют одновременно и способны самопроизвольно превращаться друг в друга. В живой природе преобладают циклические формы полисахаридов. Они используются организмами для постороения олиго- и полисахаридов, мононуклеотидов и других биологических молекул. Через линейную форму происходит переход a-формы в b-форму. Гидроксильная группа, образовавшася при замыкании цикла из карбонила, называется полуацетальным или гликозидным гидроксилом.

Производные моносахаридов.Большую группу производных моносахаридов составляют фосфорные эфиры, которые образу­ются в ходе превращений углеводов в тканях. Например, глицеральдегид-3-фосфат; b,D-рибозо-5-фосфат; a, D-рибозо-1-фосфат; b,D-фруктозо-1,6-дифосфат.

В природе широко распространены два аминопроизводных мо­носахарида: глюкозамин и галактозамин. Как и соответствующие гексозы, гексозамины могут существовать как в линейной, так и в циклической форме. Глюкозамин входит в состав многих поли­сахаридов, содержащихся в тканях животных и человека; галакто­замин является компонентом гликопротеинов и гликолипидов.

В состав полисахаридов входит глюкуроновая кислота.

3.2. Олигосахариды. Наиболее распространенными в природе оли-госахаридами являются дисахариды.

Мальтозаобразуется из полисахаридов как промежуточный про­дукт. Она состоит из двух остатков глюкозы, соединенных между собой a-1,4-гликозидной связью.

Лактозасодержится в молоке животных и человека. В состав лактозы входит остаток галактозы и глюкозы; эти монозы связа­ны между собой b-1,4-гликозидной связью.

Сахароза— наиболее распространенный и важный дисахарид, встречающийся в растительном мире. Сахароза является ценным питательным веществом для человека. Сахароза состоит из остат­ков a,D-глюкозы и b,D-фруктозы, связанных  a,b-1,2-гликозидной связью.

3.3. Полисахаридыпредставляют собой биополимеры, мономера­ми которых служат моносахариды. Если в составе полисахарида содержатся остатки моносахарида одного вида, его называют гомополисахаридом, если разных — гетерополисахаридом.

К физиологически важным гомополисахаридам относят крах­мал и гликоген. К числу важнейших гетерополисахаридов — гиалуроновую кислоту, хондротинсульфат и гепарин.

Крахмал— гомополисахарид, состоящий из остатков глюкозы. Он является одним из наиболее распространенных запасных по­лисахаридов растений. Крахмал накапливается в семенах, клубнях (40—78%) и других частях растений (10—25%). Крахмал состоит из двух фракций, отличающихся строением и свойствами: амило­зы— 15—25% и амшопектина— 75—85%.

Амилоза построена из остатков глюкозы, связанных кисло­родными «мостиками» (гликозидными связями) между первым атомом углерода одного остатка и четвертым углеродным атомом другого.

Глюкозные остатки образуют неразветвленную цепь с молекуляр­ной массой от 16 до 160 кДа. Эта цепь в пространстве закручивается в спираль, но молекула в целом имеет нитевидную форму.

Амилопектин имеет молекулы с разветвленной цепью остат­ков глюкозы, образованной за счет связи между шестым атомом углерода одного остатка и первым углеродным атомом другого.

Крахмал – основное питателное вещество растений, образуется в результате фотоситнтеза, накапливается в виде крхмальных зерен в листьях, плодах. Семенах растений. Амилоза с йодом дает синее окрашивание, амилопектин – фиолетовое. При гидролизе крахмала на промежуточной стадии образуются декстрины и мальтоза, на конечной стадии – глюкоза. Декстрины – растворимые вещества, легко усваиваются организмом человека. Процессы разрушения молекулы крахмала широко используются в пищевой промышленности.

Гликоген— резервное питательное вещество организма челове­ка и животных. Иначе его называют «животным крахмалом». В ор­ганизме человека он накапливается в печени (-20%) и в мышцах (-2%). Гликоген по структуре близок к амилопектину однако степень ветвления у него больше, чем у амилопектина, поэтому молекула гликогена более компактна. В наибольшем количестве находится в печени (до 15%), мышцах (2-4%). При недостатке глюкозы в организме он расщепляется, восстанавливая ее нормальную концентрацию. Гликоген — не однородное вещество, а представляет собой смесь полисахаридов разной мо­лекулярной массы. Часть его находится в соединении с белками

Целлюлоза— наиболее распространенное органическое соеди­нение. Она встречается в растительном мире в качестве структур­ного компонента клеточной стенки. Особенно богаты целлюлозой волокна хлопка (98 - 99%). Целлюлоза состоит из остатков глю­козы, связанных между собой a-1,4-гликозидными связями

Структура целлюлозы хорошо отвечает ее биологической за­даче. Отдельные цепи целлюлозы связаны между собой водород­ными связями, что способствует образованию волокнистой и очень прочной структуры. В клеточных стенках растений волокна цел­люлозы плотно упакованы в слои, которые дополнительно стаби­лизированы другими соединениями полисахаридной природы.

Целлюлоза не имеет питательной ценности для высших жи­вотных и человека, так как пищеварительные секреты слюны и ферменты желудочно-кишечного тракта не способны расщеп­лять 1,4-гликозидные связи до глюкозы.

Гиалуроновая кислота — гетерополисахарид, имеющий очень важное значение для высших организмов. В соединительной ткани это основной компонент внеклеточного желатинообразного ве­щества, заполняющего межклеточное пространство тканей. Она содержится в больших количествах в синовиальной жидкости суста­вов. Стекловидное тело и пуповина новорожденных также богаты гиалуроновой кислотой.

В структурном отношении молекула представляет собой линейный полисахарид, образованный дисахаридными повторяющимися звеньями, состоящими из остатков D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина, соединенных b-1,3-гликозидной связью. Повторяющиеся дисахаридные звенья связаны между собой b-1,4-связью.

Хондроитинсульфатявляется составной частью костной ткани, хрящей, сухожилий, роговицы глаз, сердечных клапанов и других подобных тканей.

Повторящееся дисахаридное звено в хондроитинсульфате состо­ит из глюкуроновой кислоты и N-ацетилгалактозаминсульфата, звенья соединены друг с другом b-1,3- и b-1,4-гликозидными свя­зями, подобно связям в гиалуроновой кислоте.

Гепарин — гетерополисахарид, препятствующий свертыванию крови у животных и человека. Гепарин содержится в крови, печени, легких, селезенке, щитовидной железе и в других тканях и органах.

Молекула гепарина состоит из глюкуроновой кислоты и a-глю-козамина в виде двойного сульфопроизводного, соединенных между собой a-1,4-гликозидными связями.

Пектиновые вещества – растительные полисахариды, содержащиеся в большом количестве в ягодах, фруктах, овощах в виде протопектина, пектина и пектиновой кислоты. Пектиновая кислота состоит из остатков D-галактуроновой кислоты, связанных (1®4) связями. Пектин – это сложный эфир метиловогоспирта и пектиновой кислоты. В растениях ¼ часть пектиновых веществ находится в виде растворимого пектина, а ¾ - в виде нерастворимого протопектина. При созревании и хранении плодов протопектин превращается в пектин. Пектиновые вещества образуют гели в присутствии кислоты и сахара. Их применяют в пищевой промышленности.

Инулин – полиахарид, сотоящий в основном из остатков b-фруктозы. Накапливается в клубнях земляной груши, георги, цикория как резервный материал. Инулин имеет сладкий вкус, используется как подсластитель для больных сахарным диабетом.

Биологические функции полисахаридов:

• Энергетическая - крахмал и гликоген составляют «депо» уг­
леводов в клетке; при необходимости они быстро расщепляются
на легко усваиваемый источник энергии — глюкозу.

• Опорная - хондроитинсульфат выполняет опорную функ­
цию в костной ткани.

• Структурная - гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат
и гепарин являются структурными межклеточными веществами.

•   Гидроосмотическая и ионрегулирующая. Гиалуроновая
кислота, благодаря высокой гидрофильности и отрицательному
заряду, связывает межклеточную воду и катионы, регулируя меж­
клеточное осмотическое давление.

Лекция № 4 ЛИПИДЫ.

План лекции

                           1.Определение. Классификация. Биологические           

                              функции.

                           2. Простые липиды.

                           3. Сложные липиды.

Липидами называют сложную смесь природных соединений с близкими физико-химическими свойствами, не­растворимые в воде, но растворимые в неполярных растворите­лях, таких как эфир, хлороформ, бензол и др. В класс липидов попадает обширная группа соединений, имеющих разную струк­туру и биологические функции.

Липиды широко распространены в природе. В растениях они накапливаются главным образом в семенах и плодах (в семенах подсолнечника от33 до 57% по массе, в арахисе от 54 до 61% по массе). У животных и рыб липиды концентрируются в подкожных жировых тканях, в брюшной полости , тканях, окружающих многие органы. Особенно много липидов в подкожной жировой ткани китов (25-30% от их массы), тюленей и др. морских животных.

У наземных животных содержание липидов сильно колеблется: (в мясе свинины до 33%; говядины до 16%; телятина 2%) .

В организме человека в норме содержится 10-20% жира, но при некоторых нарушениях жирового обмена его количество увеличивается до 50%. Наибольшее количество до 90% находится в жировой ткани . Липиды составляют около половины массы мозга..  В теле взрос­лого человека содержится 10—12 кг липидов.

Липиды выполняют разнообразные функции.:  

Биологические функции липидов:

1. Энергетическая. При окислении в организме 1 г жира выделяется 9 ккал. (37,66кДж). Так , за счет жиров обеспечивается 25-35% суточной потребности в энергии у жителей средних широт, а у северян их доля в энергетической обеспеченности рациона еще больше. Для энергетических целей используются резервные жиры

2. Пластическая. Липиды входят в состав мембран большинства клеток.

3. Ферментативная. Липиды влияют на активность ферментов, находящихся на клеточных мембранах.

4. Транспортная. Липиды осуществляют перенос белков в составе липопротеинов, комплексов с альбуминами.

5. Защитная. Липиды защищают организм от переохлаждения, механического повреждения, поверхность кожи от высыхания.

6. Липиды являются раствороителями многих витаминов, способствуют их усвоению.

 В структурном отношении все липиды являются сложными эфирамижирных кислот и разнообразных спиртов. Простые липиды не содержат других компонентов. Сложные липиды содержат дополнительные компоненты.

 Простые липиды делятся на жиры, воски, стериды.

Жиры это сложные эфиры высших жирных кислот и трехатомного спирта глицерина. Природные жиры представляют собой смесь триглицеридов. Из различных источников выделено более 600 различных видов жиров среди которых 420 видов - жиры растительного происхождения; 80 видов - жиры наземных животных; более 100 видов жиры обитателей водоемов. С точки зрения химического состава под жирами понимают строго определенные соединения: сложные эфиры ВЖК и глицерина, которые называют триглицеридами либо триаицлглицеролами. Выделено более 200 жирных кислот , которые отличаются количеством атомов углерода, степенью ненасыщенности, характером расположения двойных связей в молекуле. В состав жиров входят насыщенные высшие жирные кислоты и ненасыщенные высшие жирные кислоты.Насыщенные жирные кислоты чаще всего имеют неразветвленную цепь и содержат четное число атомов углерода. Общую формулу этих кислот можно изобразить СН₃(СН₂)_nСООН , где n=2 до 30 и более

Большинство ВЖК представляет собой монокарбоновые кислоты, содержащие линейные углеводородные цепи с четным числом атомов угле­рода (обычно С₁₀—С₂₀).

Ненасыщенные ЖК по числу связей в молекуле делятся на моно-, ди-, полиненасыщенные. Наибольшее биологическое значение имеют полиненасыщенные жирные кислоты (ПНЖК), к которым относятся линолевая, линоленовая и арахидоновая кислоты.

Биологические функции ПНЖК:

1. структурная. ПНЖК входят в состав нервных волокон, клеточных мембран, соединительной ткани.

2. защитная ( повышает устойчивость организма к инфекциям, радиации).

3. повышают эластичность кровеносных сосудов, способствуют выведению избытка холестерина.

4. арахидоновая кислота является предшественником гормонов простагландинов.

ПНЖК содержатся в основном в печеночных жирах морских рыб и млекопитающих, а также в растительных маслах. Суточная потребность человека в ПНЖК составляет 5-10 г.

Воски – группа простых липидов, являющихся сложными эфирами высших спиртов и ВЖК. Натуральные воски содержат кроме упомянутых сложных эфиров свобожные ВЖК, высшие спирты, немного углеводородов всегда с нечетным количеством атомов С (от 27 до 33), красящие и душистые вещества.

В составе восков найдены несколько десятков ВЖК и спиртов:

 СН₃(СН₂)₁₄СН ₂ОН цетиловый

24 цериловый

28 мирициловый

Так, например, спермацет - воск животного происхождения. Добываемый из спермацетового масла черепных костей кашалота состоит на 90% из пальмитиновоцетилового эфира:

 СН₃(СН₂)₁₄СОО СН₂ (СН₂)₁₄СН₃

В пчелином воске преобладает пальмитиновомирициловый эфир:

 СН₃(СН₂)₁₄СОО СН₂ (СН₂)₂₈СН₃

Воски более устойчивы к действию света, окислителей и нагреванию, другим воздействиям, а также хуже гидролизуются, чем жиры.

 Стериды— это сложные эфиры ВЖК иполициклических спир­тов (стеролов). Свободные стеролы и родственные им соединения представляют большую фракцию природных соединений. В организме человека лишь 10% стеролов представлены стеридами; 90% находятся в свободном состоянии и образуют неомыляемую (негидролизующуюся) фрак­цию. Стеролы имеют довольно сложное строение, поэтому огра­ничимся рассмотрением структуры наиболее важного в функцио­нальном отношении для организма человека стерола — холестерола:

В организме животных и человека стеролы окисляются с обра­зованием производных, имеющих общее название стероиды. К ним относятся холевые кислоты (ингредиенты желчи, способствующие всасыванию жирных кислот в кишечнике), стероидные гормоны, эстрадиол и тестостерон — женский и мужской половые гормони.

Из высших жирных кислот в составе стеридов обнаружены, в основном, пальмитиновая, стеариновая и олеиновая кислоты. Стериды образуются в результате этерификации стеролов.

3.Сложные липиды

Фосфолипиды — сложные эфиры многоатомных спиртов и высших жирных кислот, содержащие остатки фосфорной кислоты и связанные с нею добавочные соединения (аминоспирты, амино­кислоты и др.). Фосфолипиды в зависимости от спирта, входящего в их состав, подразделяют на фосфатиды и сфингофосфолипиды. В состав фосфатидов входит глицерин. Их рассматривают как производные фосфатидной кислоты, откуда и происходит назва­ние этой группы фосфолипидов. Фосфатиды различаются высшими жирными кислотами и азотсодержащими соединениями, входящими в их состав. В зависимости от азотсодержащего соединения среди фосфатидов различают фосфатидилхолин (лецитин), фосфатидилколамин (кефалин), фосфатидилсерин и т. д. Наиболее распространены в природе лецитины.

Сфингофосфолипиды.Из названия этой группы фосфолипидов ясно, что в их состав входит спирт сфингозин. Большое количество сфингофосфолипидов содержится в нервной ткани и крови человека. В плазме крови содержится 8—15% сфингофосфолипидов, а в мемб­ранах эритроцитов — 30—40% (от общего содержания липидов).

Гликолипиды.В состав гликолипидов входит сфингозин, ВЖК и углеводный компонент. В качестве углеводного компонента могут выступать глюкоза, галактоза, глкжозамин, галактозамин и их аце­тильные производные либо олигосахаридные цепи, состоящие из перечисленных моносахаридов. Высшие жирные кислоты, вхо­дящие в состав гликолипидов, весьма разнообразны. Гликолипи­ды обнаружены в головном мозге.

 

Лекция № 5 “Основные представления об обмене белков”

План лекции.

 

5. 1.Биологическое значение белкового обмена

---

Дата добавления: 2018-05-12; просмотров: 548; Мы поможем в написании вашей работы!

Поделиться с друзьями:

---

1234Следующая ⇒

---

Мы поможем в написании ваших работ!