Тема: ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ-ФЕРМЕНТІВ.
Методичні вказівки до практичних занять
З біологічної та біоорганічної хімії
Для студентів медичного факультету
МОДУЛЬ 2: Загальні закономірності метаболізму. Метаболізм вуглеводів, ліпідів, амінокислот та його регуляція.
Заняття №1
Тема: Предмет і задачі біохімії. біомолекули та клітинні структури. Методи біохімічних досліджень, їх клініко-діагностичне значення.
Актуальність теми: Біологічна хімія – фундаментальна біомедична наука, яка вивчає хімічний склад живих організмів, хімічні перетворення, що лежать в основі функціонування живих систем. Біохімічні методи посідають важливе місце в діагностичному процесі, контролі за перебігом хвороби та ефективністю лікування.
Навчальні цілі:
Знати:Основні класи біополімерів, їх структурні компоненти. Основні етапи розвитку біологічної хімії, її значення для медицини.
Вміти: Правила роботи в біохімічній лабораторії, техніку безпеки.
Самостійна позааудиторна робота
Повторити матеріал модуля 1 "Біологічно важливі класи біоорганічних сполук. Біополімери та їх структурні компоненти".
Контрольні питання
1. Предмет і завдання біохімії. Місце біохімії серед інших біологічних дисциплін.
2. Найважливіші етапи розвитку біохімії. Вклад вітчизняних вчених у розвиток біохімії.
3. Основні розділи і напрями біохімії.
4. Значення розвитку біохімії для медицини.
|
|
5. Хімічний склад організму людини.
6. Основні класи біомолекул: амінокислоти, пептиди, білки; нуклеотиди та нуклеїнові кислоти; ліпіди, вуглеводи.
- Правила роботи в біохімічній лабораторії.
Самостійна аудиторна робота
Дати письмові відповіді на запитання тестового контролю.
Взірець варіанту:
- Які з наведених нижче білків належать до простих:
а) альбуміни; б) гемоглобін; в) казеїн; г) міоглобін; д) хлорофіл?
- Стабільність первинної структури білків підтримується за рахунок зв’язку:
а) іонного; б) ефірного; в) водневого; г) пептидного; д) дисульфідного?
3. Уотсон і Лемент установили, що подвійна спіраль ДНК стабілізується за рахунок зв'язків між комплементарними азотистими сполуками. Які це зв'язки?
а) N-глікозидні; б) фосфодиефірні; в) ефірні; г) водневі; д) дисульфідні?
4. Де в клітині виявляється ДНК:
а) тільки в ядрі ; б) тільки в мітохондріях ; в) в ядрі та рибосомах; г) в усіх частинах клітини; д) ядрі та мітохондріях?
5. Назвіть найважливіші ліпідні компоненти мембран:
а) триацилгліцероли; б) стероїди; в) фосфоліпіди; г) гліколіпіди; д) сфінголіпіди?
Література
1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – 736с.
|
|
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508с.
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744с.
Обговорено і затверджено на засіданні кафедри, протокол №1 від 28.08.2008р.
Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.
Методична вказівка да практичного заняття.
Заняття №2
Тема: БУДОВА ФЕРМЕНТІВ. КОФАКТОРИ ТА КОФЕРМЕНТИ. КЛАСИФІКАЦІЯ ТА
НОМЕНКЛАТУРА ФЕРМЕНТІВ.
Актуальність теми: Ферментам як біокаталізаторам належить важлива роль у регуляції метаболічних процесів. Знання будови ферментів необхідні для розуміння механізмів перебігу обмінних процесів в організмі людини.
Навчальні цілі:
Знати: особливості хімічної будови ферментів і їх класифікацію.
Вміти: довести білкову природу ферментів.
Самостійна позааудиторна робота
В зошитах для протоколів:
а) заповніть таблицю із зазначенням номера і класу ферментів, відповідні типи реакцій, основні підкласи та представники;
б) підготуйте вихідні дані для оформлення протоколу лабораторної роботи «Денатурація ферментів під впливом високої температури».
|
|
Контрольні питання
- Історія розвитку ензимології.
- Хімічна природа ферментів, докази білкової природи ферментів.
- Прості і складні ферменти.
- Класифікація ферментів.
- Номенклатура ферментів: назва і кодовий номер (шифр).
Самостійна аудиторна робота
1. Дайте відповідь на поставлені запитання:
Ø Ферменти є речовинами білкової природи. Це підтверджується:
Ø Дайте визначення поняттям:
апофермент – ........
кофермент – .........
холофермент – .....
кофактор – ...........
простетична група – .......
Ø Назвіть відомі пари "вітамін і відповідний йому кофермент".
Ø Складіть таблицю: „Подібність і відмінність ферментів і каталізаторів небіологічного походження.”
Фермент | Хімічний каталізатор |
Подібність | |
1. 2. .... .... | |
Відмінність | |
1. 2. | 1. 2. |
2. Виконати лабораторну роботу «Денатурація ферментів під впливом високої температури» і захистити протокол.
Принцип методу. Більшість білків випадають в осад і денатуруються при температурі вище 50 - 55оС внаслідок руйнування водневих і гідрофобних зв’язків. Але деякі білки, в складі яких багато дисульфідних зв’язків, стійких при високій температурі, здатні до ренатурації, не втрачають своєї структури і функціональної активності після припинення дії високої температури (ферменти:трипсин, рибонуклеаза).
|
|
Фермент α-амілаза (КФ 3.2.1.1) слини каталізує гідроліз α –1,4-глікозидного зв’язку крохмалю і глікогену з утворенням дисахариду мальтози та декстринів. Про вплив температури на активність амілази слини судять за розщепленням крохмалю. Ступінь розщеплення крохмалю виявляють йодокрохмальною реакцією: нерозщеплений крохмаль з йодом дає синє забарвлення. Кінцеві продукти гідролізу крохмалю - мальтоза і глюкоза – не реагують з йодом.
Хід роботи.
В пробірку відливають невелику кількість нерозведеної слини (2 або 3 мл) і кип’ятять її протягом 5-8 хв., після чого охолоджують. В три пробірки наливають по 10 крапель 1% розчину крохмалю. В 1-у пробірку добавляють 10 крапель слини, не кип’яченої, в 2-у - 10 крапель прокип’яченої слини, в 3-ю - 10 крапель води в якості контролю. Всі пробірки поміщають в термостат або водяну баню при температурі 38оС на 10 хв. Після цього проводять якісну реакцію на крохмаль і продукти його розщеплення.
Реакція на крохмаль (йодна проба). До досліджуваного розчину доливають 10 крапель р-ну йоду в йодиді калію. В присутності крохмалю з’являється синє забарвлення; в контрольній пробі і в пробі з прокип’яченою слиною спостерігається синє забарвлення, так як прокип’ячена слина втрачає свої ферментативні властивості і не розщеплює крохмаль.
Література
1. Гонський Я.І., Максимчук Т.П. Біохімія людини. Тернопіль: Укрмедкнига, 2001. – 736с.
2. Губський Ю.І. Біологічна хімія. – Київ-Тернопіль: Укрмедкнига, 2000. – 508с.
3. Гонський Я.І., Максимчук Т.П., Калинський М.І. Біохімія людини. Підручник. – Тернопіль: Укрмедкнига, 2002. – 744с.
Обговорено і затверджено на засіданні кафедри, протокол №1 від 28.08.2008р.
Зав. кафедрою проф. Ерстенюк А.М.
Заняття №3
Тема: ФІЗИКО-ХІМІЧНІ ВЛАСТИВОСТІ БІЛКІВ-ФЕРМЕНТІВ.
Актуальність теми: Знання властивостей ферментів необхідні для розуміння механізму дії ензимів та застосування ферментативних препаратів у практичній медицині.
Навчальні цілі:
Знати:фізико-хімічні властивості ферментів.
Вміти: провести дослідження впливу рН на активність амілази слини та інтерпретувати одержані дані.
Дата добавления: 2018-05-12; просмотров: 789; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!