Работа 2. Патологические составные части желудочного сока и их обнаружение
Принцип метода: Лактат в присутствии фенолята железа (реакция Уффельмана), окрашенного в фиолетовый цвет, образует лактат железа желто-зеленого цвета
Порядок выполнения работы: 20 капель 1% раствора фенола + 2 капли 1% раствора хлорного железа (реактив Уффельмана) + 5 капель патологического желудочного сока до появления желто-зеленого цвета.
Клинико-диагностическое значение: соляная кислота обладает бактерицидным действием. При ахлоргидрии под влиянием микроорганизмов в желудке развиваются процессы брожения и накапливается молочная кислота (патологический компонент).
Задания для СРС во внеучебное время
1. Задания для самоконтроля подготовки к практическому занятию (тесты):
1. Коферментом аминотрансфераз и декарбоксилаз является производное
а) витамина С б) витамина В1
в) витамина В12 г) витамина РР д) витамина В6
2. Аминотрансферазы играют важную роль
а) в синтезе заменимых аминокислот
б) в трансмембранном транспорте аминокислот
в) в трансаминировании аминокислот
г) в декарбоксилировании аминокислот
д) в образовании биогенных аминов
3. Продуктом декарбоксилирования 5-окситриптофана является
а) тирамин б) γ-аминомаслянная кислота
в) серотонин г) гистамин д) дофамин
4. Биогенные амины образуются из аминокислот в результате реакции
|
|
|
а) трансаминирования
б) трансметилирования
в) дезаминирования
г) рацемации оптически активных аминокислот
д) декарбоксилирования
5. Продукт декарбоксилирования гистидина выполняет следующие физиологические функции
а) тормозной медиатор
б) медиатор воспаления и аллергических реакций
в) регулирует артериальное давление
г) предшественник норадреналина и адреналина
д) оказывает токсическое действие
6. Продукт декарбоксилирования глутаминовой кислоты выполняет следующие
физиологические функции
а) тормозной медиатор
б) медиатор воспаления и аллергических реакций
в) регулирует артериальное давление
г) предшественник норадреналина и адреналина
д) токсическое действие
7. Инактивацию биогенных аминов осуществляет фермент
а) глутаматдегидрогеназа б) АлАТ , АсАТ
в) МАО г) глутаминаза
8. Повышение активности АЛТ и АСТ в крови наблюдается при острых поражениях
а) печени б) почек в) ЖКТ г) мышц д) слюнных желез
9. Незаменимой аминокислотой является
а) глицин б) метионин в) пролин г) аспарагиновая кислота
|
|
|
10. α –Кетоглутаровая кислота является предшественником в синтезе заменимой аминокислоты
а) глицина б) пролина в) глутаминовой кислоты г) аспарагиновой кислоты
2. Заполнить таблицу: « Характеристика протеолитических ферментов ЖКТ»
| Место синтеза | Место действия | Оптимум рН | Активация протеиназ | ||
| Профермент | Активатор | Активный фермент | |||
| Пепсин | |||||
| Трипсин | |||||
| Химотрипсин | |||||
| Эластаза | |||||
| Карбоксипептидазы | |||||
| Аминопептидазы | |||||
Задания для контроля уровня сформированности компетенций в учебное время:
1. Чему равна норма белка в рационе взрослого человека?
2. Чем определяется биологическая ценность белков?
3. Почему белок кукурузы зеин считается неполноценным в отличие от молочного белка казеина?
4. Изменяется ли азотистый баланс у человека во время болезни и после выздоровления?
5. Укажите в виде схемы пути использования аминокислот в тканях.
6. Почему при инфаркте миокарда и гепатите увеличивается активность АЛТ и АСТ в крови?
7. Какие витамины обеспечивают оптимальный уровень белкового обмена?
|
|
|
8. Синтез, какого биогенного амина нарушен при паркинсонизме?
9. Как влияет гистамин на желудочную секрецию?
10. С чем связано применение ГАМК в качестве транквилизатора?
Учебно-материальное обеспечение
Материальное обеспечение:
а) желудочный сок (имитация), реактивы, химическая посуда
б) технические средства обучения: (компьютер, видеопроектор)
Литература:
а) обязательная
1. Биологическая химия: Учебник/Е.С, Северин, Т.Л. Алейникова и др.- М.: ООО
« Медицинское информационное агентство», 2008. - 368 с.
2. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина. - М.: «ГЭОТАР-МЕД», 2003 – 784 с.
3. Биохимия: Учебник / Под ред. Е.С. Северина, А.Я. Николаева, 3 изд. - М.: «ГЭОТАР», 2005 – 441 с.
4. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2008 – 384 с.
5. Биохимия с упражнениями и задачами: Учебник/Под ред. Е.С.Северина.- М.: «ГЭОТАР», 2011 – 624 с.
6. Николаев А.Я. Биологическая химия. – М.:«Медицинское информационное агентство». – 2004. -566 с.
7. Щербак И.Г. Биологическая химия: Учебник. – СПб.: «Издательство СПбГМУ», 2005. – 480 с.
б) дополнительная
1. Хасина М.А. Словарь-справочник по клинической биохимии – Владивосток: «Медицина ДВ», 2008.
2. Интернет-ресурсы(http://www.biblioclub.ru/. http://www.studmedlib.ru/ и др.).
|
|
|
Оценивание уровня сформированности компетенций обучающихся проводится по балльно – рейтинговой системе
Практическое занятие № 2 (26)
Тема: «Конечные продукты азотистого обмена. Синтез мочевины»
Мотивация: полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции, необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности, в том числе, для изучения гепатологии (активность трансаминаз для диагностики заболеваний печени), нервных болезней (роль NH3 в регуляции процессов возбуждения и торможения в клетках ЦНС, роль и значение биогенных аминов как медиаторов ЦНС), фармакологии (использование витамина В6, фолиевой кислоты, биогенных аминов, гормонов в качестве лекарственных препаратов), патофизиологии (роль биогенных аминов в развитии воспалительной и аллергической реакций), педиатрии (наследственные нарушения обмена аминокислот).
Общая цель:научиться применять знания о процессах поступления, синтеза и катаболизма аминокислот (АК) для анализа патологических состояний, связанных с нарушением белкового питания или обмена АК в организме; закрепитьпредставления о путях обмена аминокислот.Полученные по данной теме знания формируют общекультурные и профессиональные компетенции (ПК- 3, ПК-15) , необходимые в последующем для изучения вопросов профессиональной направленности.
Конкретные цели и задачи.
- знать источники аммиака и реакции его обезвреживания в организме; реакции процесса биосинтеза мочевины (орнитиновый цикл); причины и последствия нарушения синтеза и выведения мочевины; образования и пути использования безазотистых остатков аминокислот (глюконеогенез, кетогенез).
- уметь объяснять причины токсичности аммиака и механизмы его обезвреживания; использовать эти знания для понимания и объяснения причин развития гипераммогиемии и ее последствий; интерпретировать результаты определения концентрации мочевины в крови/моче для диагностики заболеваний; объяснять значение аминокислот в процессе глюконеогенеза в условиях голодания.
- владетьмедико-функциональным понятийным аппаратом (терминами): азотемия, азотурия, аргининсукцинатурия, гипераммониемия, цитрулинурия, уремия.
Вопросы, изученные на предшествующих дисциплинах и необходимые для освоения темы:
1. Строение и свойства аммонийных соединений (биоорганическая химия)
2. Особенности строения и функционирования печени, почек, ЦНС (нормальная анатомия, нормальная физиология)
Этапы проведения занятия:
1. Вводная часть
2. Основная часть занятия: семинар
3. Заключительная часть занятия
Задания для самостоятельной подготовки к практическому занятию:
Перечень контрольных вопросов для самоконтроля знаний
1. Обезвреживание аммиака: восстановительное аминирование 2-оксоглутарата и синтез глутамина.
2. Глутаминаза почек, компенсация ацидоза.
3. Орнитиновый цикл синтеза мочевины.
4. Гипераммонемии.
5. Транспорт аммиака. Глюкозо-аланиновый цикл и транспорт глутамина.
6. Введение аминокислот в общий путь катаболизма и глюконеогенез.
Дата добавления: 2018-04-05; просмотров: 984; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!