Ферменттердің классификациясы және номенклатурасы.Ферменттер класстары.Иммобилденген ферменттер.
1961 жылы Халықаралық биохимиялық одақтың қолдауымен ферменттердің систематикалық номенклатурасы ұсынылды.
Әрбір фермент систематикалық атауға ие болды. Катализдену реакциясын сипаттайтын «аза» жұрнақтары жалғанды.
Сонымен қатар, классты, подклассты сипаттайтын шифрлар қолданылды.
Мысалы: Креатинфосфокиназа (КФ 2.7.3.3)
Осылай аргиназа аргинин гидролизін катализдейді, липаза май гидролизін, фосфатаза фосфор эфирлі гидролизді катализдейді.
• Халықаралық классификация бойынша, катализге ұшырайтын реакцияларға байланысты ферменттер 6 классқа бөлінеді:
1. Оксидоредуктазалар-тотығу-тотықсыздандыру реакуияларының барлық түрі.
2. Трансферазалар-реакцияларда жеке атомдық топтарды тасымалдау.
3. Гидролазалар-судың қоылуымен химиялық баланыстарды үзу.
4. Лиазалар-субстратты гидролиздік емес жолмен ыдыратып,қос баланыс түзу және керісінше реакциялар.
5. Изомеразалар-молекула ішіндегі өзгерістерді катализдеп,изомер түзу.
6. Лигазалар-АТФ энергиясы арқылы екі әр түрлі қосылыстың конденсациясын катализдеп С-С,С-О,С-N,C-S баланысын орнату.
Иммобилденген ферменттер. Соңғы кездері медицина, фармация салаларында жасанды иммобилденген ферменттер кең қолданылады. Ферменттерді әртүрлі материалдарға (полиакриламид, шыны, силастик, полистерол) бекітіп иммобилдеу (байланыстыру) арқылы ерімейтін жасанды катализатор жасағанда ферменттер активтілігін сақтап, сонымен бірге, олардың әсерінің ұзақтығын, мықтылығын, тұрақтылығын арттырады. Бұл технология қазіргі кезде өндірісте, тұрмыста кең қолданылуда.
|
|
|
Әртүрлі субторшалы құрылымдардың ферменттік құрамы. Ферменттер торшада және оның органеллаларында атқаратын қызметі, реакциясына сәйкес түрде жинақталғаны себепті компартменттерге бөлінеді, ол жалпы түрде компартментализация деп аталады. Ферменттердің компартменттігі келесі түрде беріледі: торшаның ядросының ферменттері: НАД-пирофосфорилаза, ДНК-полимераза, РНК-полимераза, оротидилатпирофосфорилаза, уридинкиназа, 5'-нуклеотидаза, УДФ-глюкозопирофосфорилаза, гликолиз ферменттері, аминоқышқылдарды активтеуші ферменттер, аминоқышқылдар трансферазасы, аденозиндезаминаза, лейцинаминопептидаза, уроканиназа. Барлығы 13 фермент. ядро қабығының ферменттері: цитохромоксидаза, глутаматдегидрогеназа, НАД·Н-цитохром-с-редуктаза, арилсульфатаза А және Б, АТФ-аза (Mg2+), ацетилэстераза, метилбутириназа. Барлығы 8 фермент. митохондрия ферменттері: АТФ-аза (Mg2+, Na+, K+, Ca2+), сукцинатдегидрогеназа, цитохромоксидаза, β-оксибутиратдегидрогеназа, α-глицерофосфатдегидрогеназа, ацил-КоА-β-дегидрогеназа, НАД·Н-дегидрогеназа, май қышқылын тотықтырушы ферменттер, май қышқылдарын синтездеуші ферменттер, Кребс циклінің 5 ферменті, миокиназа, моноаминоксидаза, α-кетоглутаратдегидрогеназа, сукцинатцитохром–С-редуктаза, аспартатаминотрансфераза, орнитинкарбомоилтрансфераза, НАД·Н-цитохром-В5-редуктаза, НАД·Н-оксидаза, пируватдегидрогеназа, пролиноксидаза, липоамиддегидрогеназа, кинуренингироксилаза, аденилаткиназа, нуклеозиддифосфокиназа. Барлығы 28 фермент. лизосома ферменттері: барлығы 35 фермент — катепсиндер, коллагеназалар, β-галактозидазалар, β-глюкоуронидазалар, гиалуронидаза, лизоцим, нейраминидазалар, ДНК-аза және РНК-аза, қышқылдық фосфатаза, фосфолипазалар, қышқылдық пирофосфотаза және қышқылдық АТФ-аза. пероксисома ферменттері: каталаза, пероксидаза, уратоксидаза, D-, L- аминоқышқылдарының оксидазалары. эндоплазмалық ретикулум ферменттері: НАД·Н-цитохром-с-редуктаза, глюкозо-6-фосфатаза, нуклеотидтерінің дифосфатазасы, сілтілік фосфатаза, 5'-нуклеотидаза. Барлығы 20 фермент. гиалоплазма ферменттері: гликолиз ферменттері, аденозиндезаминаза, гексозодифосфатаза, лактатдегидрогеназа, изоцитратдегидрогеназа, глутатионредуктаза, аспартатаминотрансфераза, аланинаминотрансфераза, глюкокиназа, глюконфосфорилаза, альдолаза, аконитаза. Барлығы 18 фермент.
|
|
|
|
|
|
Белоктардың ферментті гидролизі. Протеологиялық ферменттер және олардың спецификасы. Аминқышқылдарының организмде құрылу және ыдырау жолдары.
v Ферменттік гидролиз- қ.ж.37 С-та өтетін, белоктардың протеолитикалық ферменттермен ыдырауы. Көбінесе пептидтерді алу үшін қолданылады. Ағзадағы белоктардың ыдырауының басты жолы болып ферментті гидролиз болып саналады, яғни протеолиз. Белоктардың протеолизі ағзаның кез келген жасушасында өтеді. Протеолитикалық ферменттер негізінен лизосомаларда орналасқан, белоктарды гидролиздейтін ферменттердің маңызды емес бөлігі жасуша цитозолінде орналасқан. Әр алуан өзгешіліктерге ие протеолитикалық ферменттермен катализденетін жасуша белоктарының гидролизінің нәтижесінде осы жасуша ішінде қолданылатын немесе бұдан қанға шығарылатын аминқышқылдардың түзілуіне алып келеді. Асқазан-ішек жолында протеол.ферменттер бар. Асқазанда- пепсин. Ол фенилаланин, тирозин, триптофан сияқты ароматты аминқышқылдардың карбоксилді топтарымен құрылған белоктардағы пептидті байланыстарды тез гидролиздейді. Ал лейцин, аспарагин, глутамин қышқылдарының карбоксилді топтарымен құрылған пептидтік байланыстарды керісінше баяуырақ гидролиздейді. Ішектегі протеолиз мынадай ферменттер қатарымен қамт.етеді: трипсин, химотрипсин, карбоксипептидаза А и В, дипептидаза.
|
|
|
Трипсин - Аргинин мен Лизин карб.топтарымен түзілген пепт.байл.гидролиздейді. Ал Химотропсин - фенилаланин, тирозин, триптофан. Бұл 2фермент асқазандағы гидролизге қарағанада, тереңірек гидролизға алып келеді. Карбоксипептидаза А- С-ұшынан түзілген ароматты немесе алифатты шеткі радикалдары бар аминқышқылдардың олигопептидтерін тез ұсақтайды. Карбоксипептидаза В- тек С-ұшында аргинин н/е лизин бар пептидтерге ғана әсер етеді.
Белоктардың гидролитикалық ыдырауы
v Протеазалар бөлінеді:
- Экзопептидаза (пептидаза) гидролиздеуші, белок пен пептидтердегі сыртқы пептидті байланыстар.Оған: Карбоксипептидаза А, Карбоксипептидаза В, аминопептидазы (аланин-аминопептидаза и лейцин-аминопептидаза) и дипептидазы (глицилглицин-дипептидаза, глициллейцин-дипептидаза, пролиназа и пролидаза);
- Эндопептидаза (протеиназа), гидролиздеуші, ішкі байланыстар. Оған асқазандық асқорыту үшін маңызды пепсин,гастриксин,химозин жатады; трипсин,химотрипсин,эластаза.
Протеазалар активті орталықтың құрылымына байланысты 6 то бөлінпқа бөлінеді:
· Серинді - трипсин, химотрипсин и эластаза асқазанасты безінің экзокринді бөлімінің 44%-ын құрайды;
· Треонинді;
· Цистеинді;
· Аспартилді- асқазандық протеазалар:пепсин,гастриксин,катапепсины Д и Е;
· Металлопротеазалар - карбоксипептидазы А и В являются Zn-металлопротеазами;
· Глютаминді.
Аминқышқылдар клеткада мынадай мынадай мақсаттар үшін пайдаланылады:
1) Белок синтезі үшін (бұл а.қ. негізгі қажеті);
2) Басқа да әртүрлі өосылыстар синтезі үшін;
3) Энергия бөліп шығаратын тотығу реакциялары үшін.
Амин қышқылындағы карбоксилдік топтан СО2 үзіліп бөлінуін декарбоксилдену д.а. Бұл процесті декарбоксилаза ферменті катализдейді де аминдер түзілу арқылы жүреді. А.қ-ың декарбоксильденуі кезінде түзілетін кейбір аминдердің биологиялық активтігі бар. Мысалы, глутамин қышқылынан γ-аминомай қышқылы нейромедидаторға жатады, жүйке импульстерінің берілуін тежейді.
Аминдер – улы қосылыстар. Ал жануарлар ұлпасында активті аминоксидаза ферменттері бар және олар аминдерді тотықтырып, альдегидке, одан әрі карбон қышқылдарына айналдырды. 
Әрі қарай карбон қышқылдары β-тотығады, ал сутегінің асқын тотығын каталаза ыдыратады.
Тотыға дезаминдену. Амин тобының аммиак түрінде амин қышқылының үзіліп бөлінуі әдетте тотығу жолымен жүреді және ол дезаминдену д.а. Реакцияны НАД-тәуелді дегидрогеназа немесе флавинтәуелді оксидаза катализдейді.Сүтқоректі жануар ұлпасында НАД-тәуелді глуматдегидрогеназа көп кездеседі. Реакция клетка митохондриясында жүреді.
| Глутамат аммиактың ұлпадағы негізгі көзі. Аммиак аспарагин қышқылы мен глутамин қышқылының амидтері синтезделу үшін пайдаланылады н/е мочевина түрінде организмнен сыртқа шығарылады. |
Дата добавления: 2016-01-04; просмотров: 1; Мы поможем в написании вашей работы! |
Мы поможем в написании ваших работ!